Elastina

A **elastina** é unha proteína con funcións estruturais que lle dá elasticidade aos tecidos conectivos, a diferenza do coláxeno que lles proporciona resistencia. Está situada na matriz extracelular. A elastina permite que os tecidos do corpo recuperen a súa forma despois de que se estiren ou contraian; por exemplo, axuda a que a pel volva á súa posición orixinal se é beliscada ou apertada, ou que as arterias se contraian e expandan en cada latexo cardíaco. A elastina é un polímero insoluble formado por tropoelastina soluble. A tropoelastina é unha proteína duns 70 kDa codificada nos humanos polo xene ELN do cromosoma 7. A elastina está presente en todos os vertebrados.

Nos mamíferos (e nos vertebrados en xeral), pódese encontrar predominantemente alí onde o tecido sofre repetidos ciclos de extensión-relaxación. Exemplos típicos son as arterias, ligamentos, pulmóns, pel, vexiga urinaria e cartilaxe elástica. A elastina supón entre o 58 e o 75% do peso das arterias caninas secas e desgraxadas.

Presenta unhas sorprendentes cualidades elásticas, quizais a máis evidente sexa a súa alta resistencia á fatiga. As fibras elásticas das arterias humanas (especialmente do arco aórtico) funcionan toda a vida dunha persoa, soportando miles de millóns de ciclos de extensión-relaxación.

## Estrutura 
Está formada por unha cadea de aminoácidos con dúas rexións: unha hidrofóbica constituída polos aminoácidos apolares valina, prolina e glicina, e outra hidrófila cos aminoácidos lisina e alanina, formando estruturas de tipo hélice alfa. Esta última rexión é a que confire a elasticidade característica á elastina. Hai moitos enlaces cruzados entre residuos de lisina. Encontrouse que no xene da elastina se forman múltiples variantes de transcrición, que codifican diferentes isoformas.

Delecións e mutacións no xene ELN están asociados coa estenose aórtica supravalvular e a enfermidade autosómica dominante cutis laxa. A biosíntese da elastina segue a mesma ruta celular ca o coláxeno; vai desde o retículo endoplasmático, diríxese ao aparato de Golgi e desde alí sae en vesículas secretoras. Non sofre tantas modificacións postraducionais coma o coláxeno, porén, na matriz extracelular dáse un cambio importante. A elastina fórmase unindo moitas moléculas solubles de **tropoelastina**. Na matriz é captada polas microfibrilas (constituídas por fibrilina 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas á lisil oxidase (ou lisil hidroxilase). Este encima encárgase de hidroxilar a lisina (utilizando vitamina C como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar ao entrecruzamento do coláxeno). Isto orixina unha matriz proteica masiva e insoluble, con enlaces cruzados duradeiros entre as lisinas. As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar a entropía fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinxen un bo grao de compactación.

Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son de cadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11.

Baseados nas secuencias que se encontran repetidas na elastina natural fórmanse os polímeros tipo-elastina (ELP), dos cales o de maior sona é o poli-(VPGVG).

Uns tipos de enlaces que se forman na tropoelastina son os que establecen a desmosina e a isodesmosina, que son aminoácidos exclusivos da elastina. Deste modo, a elastina forma matrices entrelazadas.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Fibras elásticas

### Ligazóns externas 
* Secuencia da proteína elastina 
* MeshName - Elastin http://www.nlm.nih.gov/cgi/mesh/2012/MB_cgi?mode=&term=Elastin