Selenocisteína

A **selenocisteína** (Sec ou Se-Cys) é un aminoácido que contén selenio similar á cisteína que forma parte de varios encimas de procariotas e eucariotas (humanos incluídos), e que non pertence ao conxunto de 20 aminoácidos típicos que normalmente forman as proteínas, e considérase un aminoácido especial, que é o 21º aminoácido proteinoxénico de procariotas e eucariotas.

## Nomenclatura 
O comité de nomenclatura da IUPAC/IUBMB recomenda oficialmente para a selenocisteína o símbolo de tres letras **Sec** e o símbolo dunha letra **U**.

## Estrutura 
A selenocisteína ten unha estrutura similar á da cisteína, pero cun átomo de selenio ocupando o lugar do xofre típico da cisteína, formando un grupo selenol, que se encontra desprotonado a pH celular (de todos modos, non se sintetiza a partir de cisteína, senón de serina). As proteínas que conteñen un ou máis residuos de selenocisteína denomínanse selenoproteínas.

## Bioloxía 
miniatura|esquerda|Animación da estrutura da selenocisteína.
A selenocisteína comparada coa cisteína ten un pKa máis baixo (5,47) e un potencial de redución máis alto. Estas propiedades fana moi adecuada para proteínas que interveñen en actividades antioxidantes.

A diferenza doutros aminoácidos presentes nas proteínas biolóxicas, a selenocisteína non está codificada directamente no código xenético.. Polo contrario, está codificada dun modo especial no codón UGA, que normalmente é un codón de finalización ou *stop*. Este mecanismo de codificación denomínase recodificación traducional  e a súa eficiencia depende da selenoproteína e de factores de iniciación da tradución . Cando as células crecen en ausencia de selenio, a tradución das selenoproteínas remata no codón UGA, polo que a proteína queda truncada, e o encima non é funcional. A presenza no ARNm dun elemento SECIS (Secuencia de inserción da selenocisteína ou ***SE**leno**C**isteine **I**nsertion **S**equence*) fai que o codón UGA pase a codificar a selenocisteína. O elemento SECIS está definido por unhas secuencias de nucleótidos características e por un determinado patrón de emparellamentos de bases na estrutura secundaria. Nas bacterias, o elemento SECIS está localizado tipicamente inmediatamente despois do codón UGA dentro do marco de lectura para a selenoproteína . Nas arqueas e nos eucariotas, o elemento SECIS está na rexión non traducida 3' (ou 3' UTR) do ARNm, e pode facer que múltiples codóns UGA pasen a codificar a selenocisteína .

A diferenza doutros aminoácidos, non existe unha reserva libre de selenocisteína na célula. A súa alta reactividade produciría danos nas células. A célula almacena selenio nas proteínas da célula que incorporan selenocisteína ou selenometionina.

A síntese da selenocisteína ten lugar nun ARNt especializado, que é tamén o que a incorpora aos polipéptidos en tradución. As estruturas primaria e secundaria do ARNt da selenocisteína ou ARNt(Sec), difire da observada nos ARNt estándar en varios aspectos, principalmente en que ten un talo aceptor de 8 pares de bases de lonxitude (nas bacterias) ou de 10 pares (nos eucariotas), unha rexión brazo de lonxitude variable, e substitucións en varias posicións de bases ben conservadas. Os ARNt da selenocisteína son cargados inicialmente con serina por acción dunha seril-ARNt ligase, pero o Ser-ARNt(Sec) resultante non se utiliza na tradución porque non é recoñecido polo factor de tradución normal (EF-Tu en bacterias, eEF1A en eucariotas). En realidade, o que ocorre é que o residuo de serina unido ao ARNt é convertido nun residuo de selenocisteína polo encima selenocisteína sintase (que contén fosfato de piridoxal). Finalmente, o Sec-ARNt(Sec) é especificamente unido a un factor de elongación traducional alternativo (SelB ou mSelB, tamén chamado eEFSec), que o cede de maneira dirixida aos ribosomas que están traducindo ARNm para selenoproteínas. A especificidade deste mecanismo de cesión depende da presenza dun dominio proteico extra (en bacterias, SelB) ou unha subunidade extra (SBP2 no mSelB/eEFSec eucariótico), que se une ás estruturas secundarias de ARN correspondentes formadas polos elementos SECIS nos ARNm de selenoproteínas.

Exemplos de encimas que conteñen selenocisteína son: glutatión peroxidases, tetraiodotironina 5' deiodinases, tiorredoxina redutases, formato deshidroxenases, glicina redutases, e algunhas hidroxenases. Hai 25 proteínas humanas coñecidas que conteñen selenocisteína (selenoproteínas).

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Pirrolisina, outro aminoácido especial que pode aparecer nas proteínas dalgúns procariotas.
* Aminoácido proteinoxénico

### Bibliografía 
* 
* 
*