Alanina

miniatura|dereita|100px|Fórmula da alanina ionizada.
A **alanina** (**Ala** ou **A**) é un dos aminoácidos constituíntes das proteínas dos seres vivos. Aminoácido non esencial, o máis pequeno despois da glicina. Trátase dun α-aminoácido coa fórmula CH3CH(NH2)COOH. O isómero L é o que aparece nas proteínas. Os seus codóns son GCU, GCC, GCA, e GCG. Como ten unha cadea lateral formada por un grupo -CH3 clasifícase como aminoácido neutro non polar. É moi abundante, xa que a L-alanina só é superada pola leucina en frecuencia de aparición (nun experimento no que se analizou unha mostra de 1.150 proteínas, a alanina supuxo o 7,8 % da súa estrutura primaria). A D-alanina aparece nas paredes bacterianas e en certos péptidos antibióticos.

## Estrutura 
O carbono α da alanina está unido a un grupo metilo (-CH3), que constitúe a súa cadea lateral, unha das máis simples entre os aminoácidos, e pola que se pode clasificar a este aminoácido como alifático. O grupo metilo da alanina non é reactivo, polo que case nunca está implicada directamente nas funcións das proteínas, pero o seu pequeno tamaño faina adecuada para formar parte de certas zonas da proteína onde se require un determinado pregamento ou estrutura, que sería dificultada por aminoácidos máis voluminosos.

## Fontes 
### Os alimentos 
A alanina é un aminoácido non esencial, o que significa que pode producirse no noso corpo a partir doutras substancias e non é imprescindible tomala na dieta. Pero a alanina atópase en moitos alimentos, e está especialmente concentrada na carne. Boas fontes de alanina son: carnes, produtos lácteos, ovos, peixe e outros alimentos mariños, xelatina, lactoalbumina, feixóns, noces, cereais, soia, lévedo de panadaría, arroz, fibra vexetal, e legumes.

### Biosíntese 
A alanina pode sintetizarse no corpo a partir de piruvato e aminoácidos de cadea lateral ramificada como valina, leucina, e isoleucina.

A forma máis común de producir alanina é por aminación redutora do piruvato. Como as reaccións de transaminación son doadamente reversibles e o piruvato é moi abundante, a alanina pode formarse doadamente e grazas a iso pode ter conexións con varias vías metabólicas como a glicólise, gliconeoxénese, e o ciclo do ácido cítrico. Xunto co lactato pode xerar glicosa a partir das proteínas por medio do ciclo da alanina, polo que é un aminoácido glicoxénico.

### Síntese química 
A alanina racémica pode prepararse por condensación do acetaldehido con cloruro amónico en presenza de cianuro sódico por medio da reacción de Strecker, ou pola amoniólise do ácido 2-bromopropanoico:

:415px

:300px

## Degradación 
Na degradación oxidativa da alanina orixínase piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, polo que é un aminoácido gliconeoxénico.

## Funcións fisiolóxicas 
### Ciclo da alanina-glicosa 
A alanina xoga un papel chave no ciclo da alanina-glicosa (ou da glicosa-alanina) que ten lugar entre os tecidos e o fígado. No músculo e outros tecidos que degradan aminoácidos para obter enerxía, os grupos amino tómanse por transaminación de moléculas de glutamato. O glutamato pode entón transferir o seu grupo amino pola acción do encima alanina aminotransferase ao piruvato, que se produce na glicólise muscular, formando alanina e α-cetoglutarato. A alanina formada pasa ao sangue e é transportada ao fígado. No fígado ten lugar unha reacción inversa á da alanina aminotransferase, polo que se acaba rexenerando o piruvato. O piruvato así rexenerado forma glicosa por gliconeoxénese, que volve ao músculo a través do sistema circulatorio. O glutamato no fígado entra na mitocondria e degrádase a ión amonio pola acción da glutamato deshidroxenase, que á súa vez participa no ciclo da urea para formar urea.

O ciclo da alanina-glicosa permite que o piruvato e o glutamato sexan retirados do músculo e cheguen ao fígado. A glicosa rexenérase a partir de piruvato e entón volve ao músculo; así o fígado debe fornecer a enerxía necesaria para a gliconeoxénese en vez de que teña que facelo o músculo. Todo o ATP dispoñible no músculo pode ser dedicado á contracción muscular.

### Relación coa diabetes 
As alteracións no ciclo da alanina que incrementan os niveis séricos de alanina aminotransferase (ALT) están relacionados co desenvolvemento da diabetes. Cun nivel elevado de ALT o risco de desenvolver diabetes acrecéntase.

## Propiedades químicas 
### Estabilidade dos radicais libres 
A desaminación da alanina produce o radical libre alquilo estable  CH3C•HCOO–. A desaminación pode ser inducida na alanina en estado sólido ou acuoso por radiación.

Esta propiedade da alanina úsase en medicións dosimétricas en radioterapia.  Cando se irradia alanina normal, a radiación causa que certas moléculas de alanina se convertan en radicais libres, e, como eses radicais son estables, o contido en radicais libres pode ser medido despois para saber a canta radiación foi exposta a alanina. Deste modo, nos tratamentos de radioterapia complicados pódese saber se se está dando a dose de radiación pretendida.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos
* Ácido carbámico
* Glicina
* Lantionina