Proteorrodopsina

miniatura|Holoencima (verde) coas hélices A-G etiquetadas (en púrpura) así como o ligando retinal (laranxa).
A **proteorrodopsina** (tamén coñecida como **pRodopsina**) é unha familia de proteínas transmembrana que usan o retinal como cromóforo para algunha funcionalidade mediada pola luz, neste caso, unha bomba de protóns. A proteorrodopsina encóntrase en bacterias planctónicas mariñas, arqueas e eucariotas (protistas), pero foi descuberta en bacterias.

O seu nome deriva do das proteobacterias (agora chamadas Pseudomonadota) que foron nomeadas polas palabras do grego antigo Πρωτεύς (Proteus), un dos deuses primixenios do mar mencionado por Homero como o "Vello do Mar", Ῥόδος (rhódon) 'rosa', debido á súa cor rosada, e ὄψις (opsis) 'vista'. Algúns membros desta familia, que son pigmentos similares á rodopsina homólogos, como a bacteriorrodopsina (da cal hai máis de 800 tipos), teñen funcións sensoriais como opsinas, fundamentais par a fototransdución visual. Moitas destas funcións sensoriais son descoñecidas, como, por exemplo, a función da neuropsina na retina humana. Coñécense membros que teñen diferentes espectros de absorción, como os que absorben luz visible verde e azul.

## Historia 
A proteorrodopsina (PR ou pRodopsina) descubriuse en 2000 en análises xenómicas dunha gammaproteobacteria mariña non previamente cultivada, que daquela aínda se coñecía só polos seus datos de ribotipo metaxenómicos co nome SAR86. Atopáronse despois máis gammaproteobacterias, tanto grampositivas coma gramnegativas que expresaban esta proteína. Seguidamente identificáronse xenes de variantes da proteorrodopsina en mostras do Mediterráneo, mar Vermello, mar dos Argazos, mar do Xapón e mar do Norte.

## Taxonomía 
A proteorrodopsina pertence a unha familia de proteínas similares ao retinilideno, máis similares aos homólogos arqueanos halorrodopsina e bacteriorrodopsina. As rodopsinas sensoriais foron decubertas por Franz Christian Boll en 1876. A bacteriorrodopsina descubriuse en 1971 e foi nomeada en 1973 e actualmente só se sabe que exista en arqueas, non en bacterias. A halorrodopsina descubriuse e nomeouse en 1977.
 A bacteriorrodopsina e halorrodopsina existen só en arqueas, mentres que a proteorrodopsina aparece en bacterias, arqueas e eucariotas. A proteorrodopsina comparte sete α-hélices transmembrana retinal ligadas covalentemente por medio dunha base de Schiff a un residuo de lisina na sétima hélice (hélice G). A bacteriorrodopsina, igual que a proteorrodopsina, é unha bomba de protóns impulsada pola luz. A rodopsina sensorial é unha proteína acoplada á proteína G implicada na visión.

## Ligando 
thumb|right|500px|Debuxo do sitio activo da estrutura da proteína 2L6X  da pRodopsina, a cor dos residuos están codificados e etiquetdos por actividade, o ligando está en laranxa.
A familia da holoproteína rodopsina comparte o ligando retinal, un dos moitos tipos de vitamina A. O retinal é un 
cromóforo conxugado poliinsaturado (polieno), obtido da dieta carnívora ou pola vía do caroteno (co intervención do encima β-caroteno 15,15'-monoxixenase).

## Función 
A proteorrodopsina funciona nos mares da Terra como unha bomba de H+ impulsada pola luz por medio dun mecanismo similar ao da bacteriorrodopsina. Como na bacteriorrodopsina, o cromóforo retinal da proteorrodopsina está unido covalentemente á apoproteína por medio dunha base de Schiff protonada na Lys231. A configuración do cromóforo retinal na proteorrodopsina non fotolizada é predominantemente todo-*trans* Descubríronse fotosistemas completos baseados na fotorrodopsina e fíxose que se expresasen en *Escherichia coli*, o que lle proporcionou gradientes de enerxía adicionais mediados pola luz e a capacidade de xerar ATP sen necesidade externa de retinal ou dos seus precursores. Xunto co xene da proteorrodopsina, outros cinco xenes codifican proteínas da vía biosintética do fotopigmento.

## Enxeñaría xenética 
Se o xene da proteorrodopsina se insire en *E. coli* e se lle proporciona retinal a estas bacterias modificadas, estas incorporan o pigmento na súa membrana plasmática e bombean H+ en presenza de luz. É característico das colonias claramente transformadas ter unha cor púrpura intensa, debido á absorción da luz. Os gradientes de protóns poden utilizarse para dar enerxía a outras estruturas proteicas ou usarse para acidificar algún orgánulo vesicular. Demostrouse ademais que o gradiente de protóns xerado pola proteorrodopsina podería utilizarse para xerar ATP.

## Notas