Fotoliase

As **fotoliases** () son encimas de reparación do ADN que reparan os danos causados pola exposición á luz ultravioleta. Este encima  necesita luz visible, preferentemente do extremo violeta/azul do espectro, e o mecanismo  A fotoliase é especialmente importante para reparar os danos inducidos pola luz UV en plantas. Xenes de fotoliases perdéronse en humanos e outros mamíferos placentarios, que no seu lugar utilizan o mecanismo menos eficiente da reparación por escisión de nucleótidos.

As fotoliases únense ás febras complementarias de ADN e rompen certos tipos de dímeros de pirimidina que se orixinan cando un par de bases de timina ou citosina da mesma febra do ADN quedan enlazadas covalentemente. Estes dímeros orixinan un 'vulto' na estrutura do ADN, denominado lesión. O enlace covalente máis común implica a formación dunha ponte de ciclobutano. As fotoliases teñen unha alta afinidade por estas lesión e únense reversiblemente a elas e convértenas de novo nas bases orixinais.
[miniatura|esquerda|410px|Un dímero de ciclobutano timina-timina inducido pola radiación UV (á dereita) é o tipo de [dano directo no ADN|dano no ADN que é reparado pola ADN fotoliase. Nota: No diagrama a base está incorrectamente sinalada como timina, xa que as estruturas carecen de grupos 5-metilo, pero obsérvase perfectamente a ponte de ciclobutano.]]

As fotoliases son flavoproteínas e conteñen dous cofactores captadores de luz. Todas as fotoliases conteñen o cofactor FADH− (reducido en dous electróns, semiquinona). Divídense en dúas clases baseándose no segundo cofactor que leven, que pode ser a pterina meteniltetrahidrofolato (MTHF) nas *folato fotoliases* ou a deazaflavina 8-hidroxi-7,8-didemetil-5-deazariboflavina (8-HDF) nas *deazaflavina fotoliases*. Aínda que só é necesario o FAD para a actividade catalítica, o segundo cofactor acelera significativamente a velocidade da reacción en condicións de baixa iluminación. O encima actúa por medio de transferencia de electróns, na cal o cofactor flavínico reducido FADH− é activado pola enerxía da luz e actúa como un doante de electróns para romper o dímero de pirimidina.

Baseándose na similitude de secuencias as ADN fotoliases poden agruparse en dúas clases. A primeira clase contén encimas de bacterias grampositivas e gramnegativas, da arquea halófila *Halobacterium halobium*, e de fungos e plantas. Entre as proteínas que conteñen este dominio tamén están os criptocromos 1 e 2 da planta *Arabidopsis thaliana*, que son fotorreceptores de luz azul que funcionan como mediadores da expresión xénica inducida por luz azul e na modulación dos ritmos circadianos.

A rama de criptocromos denominada Cry-DASH (Criptocromo-Drosophila, Arabidopsis, Synechocystis, Humanos) pensábase anteriormente que non tiña actividade de reparación do ADN debido a que a súa actividade sobre o ADN bicatenario era desprezable. Mais o estudo publicado por A. Sancar e P. Selby proporcionou probas que indicaban que esta rama de criptocromos tiña actividade de fotoliase cun alto grao de especificidade polos dímeros de pirimidina ciclobutano no ADN de febra simple. O seu estudo mostrou que a VcCry1 de *Vibrio cholerae*, a X1Cry de *Xenopus laevis*, e a AtCry3 de *Arabidopsis thaliana* tiñan actividade de fotoliase sobre o ADN de febra simple irradiado con luz UV in vitro.

## Proteínas humanas que conteñen este dominio 
CRY1; CRY2.

## Notas