Emerina

A **emerina** é unha proteína que nos humanos está codificada no xene *EMD* do cromosoma X, tamén coñecido por xene *STA*. A emerina, xunto con LEMD3, é unha proteína integral de membrana que contén un dominio LEM situada na membrana interna da envoltura nuclear das células de vertebrados. A emerina exprésase abundantamente nos músculos cardíaco e no esquelético. No músculo cardíaco, a emerina localízase nas unións adherentes con discos intercalares, onde parece que funciona na mecanotransdución da tensión celular e na sinalización por beta-catenina. As mutacións na emerina causan unha doenza recesiva ligada ao X chamada distrofia muscular de Emery–Dreifuss, anormalidades na condución cardíaca e cardiomiopatía dilatada.

Recibe o seu nome en honra de Alan Emery.

## Estrutura 
A emerina é unha proteína de 29,0 kDa (34 kDa de peso molecular observado) composta por 254 aminoácidos. É unha proteína rica en serina cunha rexión hidrofóbica N-terminal de 20 aminoácidos que está flanqueada por residuos cargados; a rexión hidrofóbica pode ser importante para ancorar a proteína á membrana, coas colas terminais cargadas na parte citosólica. Nos músculos cardíaco, esquelético e liso, a emerina localízase na membrana nuclear interna; a expresión da emerina é maior nos músculos cardíaco e esquelético.

## Función 
A emerina é unha proteína da membrana nuclear rica en serina e membro do familia das proteínas asociadas á lámina nuclear. É unha mediadora na ancoraxe na membrana do citoesqueleto. A distrofia muscular de Emery–Dreifuss é unha miopatía dexenerativa cuxa herdanza está ligada ao cromosoma X, resultante dunha muttación no xene *EMD* (tamén coñecido clinicamente como *STA*). A emerina parece estar implicada na mecanotransdución, xa que os fibroblastos de ratos deficientes en emerina non poden transducir respostas normais de expresión de xenes mecanosensibles a estímulos de tensión. No músculo cardíaco, a emerina tamén se encontra formando un complexo coa beta-catenina nas unións adherentes dos discos intercalares, e os cardiomiocitos de corazóns que carecen de emerina mostran unha redistribución da beta-catenina e unha arquitectura alteradada dos discos intercalares e alteración da forma do miocito. Esta interacción parece estar regulada pola glicóxeno sintase quinase 3 beta.

## Importancia clínica 
As mutacións na emerina causan a distrofia muscular de Emery–Dreifuss ligada ao X, que se caracteriza por contracturas no tendón de Aquiles, cóbados e músculos post-cervicais; debilidade muscular proximal nas extremidades superiores e distal nas extremidades inferiores; xunto con defectos de condución cardíaca que van de bradicardia sinusal, a prolongación PR ata un completo bloqueo da condución cardíaca. Nestes pacientes, a inmunotinguidura da emerina desaparece en varios tecidos, incluíndo o músculo, fibroblastos da pel, e leucocitos, aínda que os protocolos de diagnóstico fanse por análise mutacional en vez de por tinguidura de proteínas.

Ademais, investigacións recentes atoparon que a ausencia de emerina funcional pode diminuíur a infectividade do VIH-1. Así, especúlase que pacientes de distrofia muscular de Emery–Dreifuss poden ter inmunidade ao VIH-1 ou mostrar un padrón irregular de infección polo VIH-1.

## Interaccións 
A emerina interacciona con:

* ACTA1,
* ACTG2,
* BCLAF1,
* CTNNB1,
* GMCL1,
* PSME1,
* SYNE2,
* TMEM43, e
* YTHDC1.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Bibliografía 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

### Ligazóns externas 
* Entrada en GeneReviews/NCBI/NIH/UW sobre a distrofia muscular de Emery–Dreifuss
*