Talina

A **talina** é unha proteína citoesquelética de alto peso molecular que se concentra nas rexións de contacto célula-substrato e nos linfocitos, nos contactos célula-célula. Descubrírona en 1983 Keith Burridge e colegas.

Os receptores de integrina están implicados na unión de células adherentes á matriz extracelular e dos linfocitos a outras células. Nestas situacións, a talina codistribúese con concentracións de integrinas na membrana plasmática. Ademais, os estudos de unión de proteínas in vitro suxiren que as integrinas se unen á talina, aínda que con baixa afinidade. A talina tamén se une con alta afinidade á vinculina, outra proteína citoesquelética que se concentra en puntos de adhesión celular. Finalmente, a talina é o substrato da protease activada por ións calcio calpaína II, a cal tamén se concentra nos puntos de contacto célula-substrato.

## Dominios proteicos 
A talina consta dun grande dominio C-terminal que contén feixes de hélices alfa, un dominio medio e outro N-terminal chamado dominio FERM (banda 4.1, ezrina, radixina, e moesina) que comprende tres subdominios: F1, F2, e F3. O subdominio F3 do dominio FERM contén o sitio de unión para a integrina de maior afinidade para as colas da integrina β e é suficiente para activar as integrinas.

### Dominio medio 
#### Estrutura 
O dominio medio da talina ten unha estrutura que consiste en cinco hélices alfa que se pregan formando un feixe. Contén un sitio de unión para a vinculina (VBS) composto por unha superficie hidrofóbica que abrangue cinco xiros da hélice catro.

#### Función 
A activación do sitio de unión á vinculina (VBS) causa o recrutamento de vinculina para formar un complexo coas integrinas, que colabora na estabilidade da adhesión celular. A formación do complexo entre o VBS e a vinculina precisa o previo despregamento do dominio medio: unha vez liberado do núcleo hidrofóbico da talina, a hélice do VBS está despois dispoñible para inducir o cambio conformacional chamado "conversión de feixe" no dominio da cabeza da vinculina para así desprazar a interacción intramolecular coa cola de vinculina, o que permite que a vinculina se una á actina.

## Activación da integrina αIIbβ3 
Un informe dunha análise de estrutura–función publicado en 2007 proporciona un modelo estrutural convincente para explicar a activación da integrina dependente da talina, que consta de tres fases:
# O dominio F3 da talina, libérase das súas interaccións autoinhibitorias na proteína de lonxitude completa, e queda dispoñible para a unión coa integrina.
# O F3 únese á parte distal na membrana da cola da integrina β3, a cal queda ordenada, pero as interaccións α–β integrina que mantiñan a integrina na conformación de baixa afinidade permanecen intactas.
# Na etapa seguinte, o F3 únese á porción proximal na membrana da cola β3 mentres mantén as súas interaccións na parte distal da membrana.

## Proteínas humanas que conteñen este dominio. 
TLN1; TLN2;

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Proteína de unión á actina
* Merlina, acrónimo de "Moesin-Ezrin-Radixin-Like Protein" (proteína de tipo moesina-ezrina-radixina)

### Ligazóns externas 
* MBInfo: Talina
* MBInfo: A talina activa a integrina
* Talin-1, entrada de UniProtKB/Swiss-Prot Q9Y490
* Talin substrate for calpain – PMAP The Proteolysis Map (animación).
* Talin-1 Información con ligazóns en Cell Migration Gateway
* Talin-2 Información con ligazóns en Cell Migration Gateway
*