Biliproteína

[miniatura|425x425px|Estrutura cristalina da B-[ficoeritrina, un tipo de ficobiliproteína.]]
As **biliproteínas** son proteínas pigmentadas que se encontran en organismos fotosintéticos como as algas e plantas e en certos insectos. Son proteínas que están unidas a un cromóforo de tipo bilina. En plantas e algas a principal función das biliproteína é realizar o proceso de acumulación de luz necesario para que a fotosíntese sexa máis eficiente; mentres que en insectos interveñen no crecemento e desenvolvemento. Unha das súas propiedades é a receptividade á luz, polo que esta recollida de luz e a súa fluorescencia fanas axeitadas para aplicacións en obtención de imaxes biolóxicas e como bioindicadores. Outras propiedades que teñen as ficobiliproteínas, como ser axentes antioxidantes, antienvellecemento e antiinflamatorios fan que teñan un uso potencial en medicina, cosmética e tecnoloxía alimentaria. Aínda que a investigación sobre as biliproteína remóntase á década de 1950, foi dificultada debido a complicacións da estrutura das biliproteínas, falta de métodos dispoñibles para illar os compoñentes indivuduais das biliproteínas, e a limitada información sobre as reaccións das liases que son necesarias para unir a proteína co seu cromóforo. A investigación estivo principalmente centrada nas ficobiliproteínas; pero os avances en tecnoloxía e metodoloxía, xunto co descubrimento de diferentes tipos de liases, renovou o interese na investigación sobre elas, o que supuxo novas oportunidades para investigar procesos nos que interveñen, como a súa ensamblaxe e desensamblaxe e pregamento. Os pigmentos detecan e absorben enerxía da luz; esta enerxía é despois transferida á clorofila. Segundo Takashi Hirata et al., os cromóforos de certas biliproteínas son responsables das súas actividades antioxidantes, e a ficocianina tamén posúen cualidades antiinflamatorias debido á súa apoproteína. Cando son inducidos polo coláxeno e o ADP, a ficocianobilina suprime a agregación das plaquetas.

### En insectos 
En insectos, as biliproteínas lipocalinas funcionan xeralmente facilitando os cambios de cor durante a camuflaxe, pero tamén se atoparon outras funcións. Outras funcións hipotéticas, pero aínda non probadas, son a prevención de danos celulares e a regulación da guanilil ciclase con biliverdina, entre outras funcións asociadas co mantemento metabólico. No insecto *Manduca sexta*, atopouse a biliproteína insecticianina que xoga un papel crucial no desenvolvemento embrionario, xa que se observou a absorción de insecticianina nos ovos que pon este lepidóptero.

## Estrutura 
[miniatura|Estrutura química dunha molécula de ficocianobilina (caracterizada polos seus aneis [terrapirrol|tetrapirrólicos); é o cromóforo bilina da biliproteína ficocianina.]]
miniatura|Un ficobilisoma feito de grupos de subunidades amoreadas de ficobiliproteínas unidas entre si.
A estrutura das biliproteínas está tipicamente caracterizada pola presenza de cromóforos bilina formados por un tetrapirrol linear, as cales están unidas covalentemente a apoproteínas por enlaces tioéter. Cada tipo de biliproteína ten unha única bilina exclusiva (por exemplo, a ficoeritrobilina é o cromóforo da ficoeritrina e ficocianobilina é o cromóforo da ficocianina). Os cromóforos bilinas orixínanse pola clivaxe oxidativa do anel hemo, catalizada por hemo oxixenases nunha das catro pontes metino, polo que poden foramrse catro tipos de isómeros da bilina. En todos os organismo coñecidos que teñen biliproteínas, a clivaxe adoita acontecer na ponte α, xerando a biliverdina IXα. 

As estruturas das biliproteínas en insectos difiren lixeiramente das de plantas e algas; teñen unha estrutura cristalina distinta e os seus cromóforos non están unidos covalentemente ás apoproteínas.

## Clases de biliproteínas 
### Ficobiliproteínas 
As ficobiliproteínas encóntranse en cianobacterias e grupos de algas como as rodofitas (algas vermellas) e criptofitas. Nas ficobiliproteínas poden ter variacións na ficocianina (pigmento azul), na ficoeritrina (pigmento vermello) e na aloficocianina (pigmento azul claro); cada un dos cales posúe diferentes propiedades espectrais. Estas biliproteñinas hidrosolubles non son esenciais para o funcionamento da célula. Algunha cualidades especiais das ficobiliproteínas son as súas propiedades antioxidantes e a súa alta fluorescencia, e son os seus cromóforos os que lle dan a estas proteínas a súa forte pigmentación. As ficobiliproteínas clasifícanse en dúas categorías baseadas nas súas secuencias amino terminais: secuencias "tipo α" e "tipo β". En biliproteínas nas que o número de bilinas nas dúas subunidades non é igual, a subunidade con máis bilinas ten unha secuencia amino de tipo β.

#### Ficocromos 
Os ficocromos son unha subclase de ficobiliproteínas que eran recoñecidos inicialmente só como pigmentos detectores de luz en cianobacterias.  Agora estímase que todos son posibles pigmentos fotocrómicos fotorreversibles, independentemente da súa función. Tamén se encontran en algas vermellas. Os fitocromos a, b, c e d foron descubertos por científicos que fraccionaron mostras de cianobacterias usando isoelectroenfoque. As fraccións con puntos isoeléctricos de ou arredor de 4,6 parecían análogos aos fitocromos porque posuían propiedades fotocrómicas, aínda que eran sensibles á luz de lonxitudes de onda máis curtas. Os catro ficocromos agás o ficocromo c foron extraídos das cianobacterias *Tolypothrix distorta*; mentres que o ficocromo a atopouse tamén en *Phormidium luridum*, *Nostoc muscorum* 1453/12 e *Anacystis nidulans*; e o ficocromo c foi extraído de *Nostoc muscorum* A e *Tolypothrix tenuis*.

### Fitocromos 
Os fitocromos (abreviados como phys) descubríronse inicialmente en plantas verdes en 1945. O pigmento fotorreversible foi despois atopado en fungos, musgos e grupos de algas debido ao desenvolvemento da secuenciación de xenoma completo. Os fitocromos funcionan como un sensor da intensidade da luz en reaccións de alta enerxía, é dicir, en plantas superiores (por exemplo as plantas de sementeiro aínda baixo terra), durante a transformación do crecemento sen clorofila heterótrofo ao crecemento fotosintético autótrofo cando xa botaron follas. As bliproteínas asociadas con estas especies de insectos son as proteínas de unión á bilina, proteínas de unión á biliverdina, a bombirina, as lipocalinas 1 e 4, a insecticianina, a galerina e a CV-bilina, respectivamente.

### Alimentación, medicina e cosmética 
As propiedades das ficobiliproteínas, como o seu carácter natural antioxidante, antiinflamatorio, colorante alimentario, forte pigmentación e actividades antienvellecemento, fixeron que teñan un considerable potencial para o seu uso en alimentos, cosmética e medicina. Tamén demostraron ter valor terapéutico no tratamento de doenzas comoa enfermidade de Alzheimer e cancro. Dada a ampla gama de aplicacións e usos posibles, estase tratando de encontrar e desenvolver modos de producir e purificar ficobiliproteínas para afrontar a gran demanda que hai delas. Unha desas ficobiliproteínas é a C-ficocianina (C-PC), que se encontra na espirulina. Un factor limitante do uso da C-PC nestas aplicacións é a súa estabilidade como proteína, dado que na súa forma natural, a C-PC é moi sensible á luz e calor cando está en solución acuosa, debido ao seu cromóforo fotosensible ficocianobilina (PCB), que tamén a fai proclive á oxidación por radicais libres. Como outros colorantes alimentarios naturais, a C-PC é tamén sensible ás condicións ácidas e á exposición a oxidantes. Isto motivou estudos para desenvolver métodos para estabilizar a C-PC/PCB e ampliar as súas aplicacións a outros sistemas de alimentos.

### Indicador da calidade da auga potable 
Os sinais fluorescentes emitidos pola ficoeritrina e ficociania fan que sexan axeitadas para usalas como indicadores para detectar cianotoxinas como as microcistinas na auga potable. Un estudo examinou a natureza dos sinais fluorescentes das biliproteínas en canto ao seu carácter de funcionamento en tempo real, sensibilidade e o comportamento das biliproteínas en diferentes etapas do tratamento da auga en comparación coas microsictinas. O carácter de tempo real dos sinais fluorescentes foi confirmado por medidas de fluorescencia, xa que poden levarse a cabo sen ter que preconcentrar as biliproteínas. Se a proporción de biliproteína respecto de microcistina está por riba de 1, os sinais fluorescentes poden estimar concentracións moi baixas de microcistinas. Unha proba realizada en 2009 comparou o comportamento de ambas as biliproteínas e das microcistinas seleccionadas MC-LR e MC-RR durante o tratamento da auga. Os resultados da proba mostraron que as biliproteínas teñen unha función de aviso temperán contra a presenza de microcistinas nas etapas de tratamento da auga convencionais que utilizan a preoxidación con permanganato, carbono activado e cloración. Porén, esta función de aviso temperán non corre cando se utiliza dióxido de cloro como preoxidante ou desinfectante final. É importante coñecer a proporción biliproteína/toxina da auga sen tratar para usar as biliproteínas para estas medidas de control no tratamento da auga potable.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Cromoproteínas
* Proteína fotoreceptora

### Bibliografía 
* Björn, G. S. & Björn, L. O. (1976). "Photochromic Pigments from Blue-Green Algae: Phycochromes a, b, and c". *Physiologia Plantarum*. **36** (4): 297–304. .
* Björn, G. S. & Björn, L. O. (1978). "Phycochrome d, a New Photochromic Pigment from the Blue-Green Alga, *Tolypothrix distorta*". *Physiologia Plantarum*. **42** (3): 321–323. .
* Shropshire, W. & Mohr, H. (1983). *Photomorphogenesis* (1st ed.). Berlin, Heidelberg: Springer. .
*Scheer, H.; Yang, X.; Zhao, K.-H. (2015). "Biliproteins and Their Applications in Bioimaging". *Procedia Chemistry*. **14**: 176–185. doi:10.1016/j.proche.2015.03.026.
*Stanic-Vucinic, D.; Minic, S.; Nikolic, M. R.; Velickovic, T. C. (2018). "7. Spirulina Phycobiliproteins as Food Components and Complements". En Jacob-Lopes, Eduardo (ed.). *Microalgal Biotechnology*. Norderstedt, Alemaña: Books on Demand. pp.&nbsp;129–148. .
*Schmidt, W.; Petzoldt, H.; Bornmann, K.; Imhof, L.; Moldaenke, C. (2009). "Use of cyanopigment determination as an indicator of cyanotoxins in drinking water". *Water Science & Technology*. **59** (8): 1531–1540. doi:10.2166/wst.2009.448.