Rodopsina

A **rodopsina**, tamén chamada **púrpura visual** (do grego ῥόδον, rhódon, “rosa”, e ὄψις, ópsis, “vista”), é unha proteína receptora sensible á luz. É un pigmento biolóxico situado nas células fotorreceptoras da retina. A rodopsina é o principal pigmento que se encontra nos bastóns da retina. As rodopsinas pertencen á familia dos receptores acoplados á proteína G (GPCR). Son extremadamente sensibles á luz, polo que permiten a visión en condicións de baixa luminosidade. Cando o pigmento se expón á luz sofre inmediatamente un fotobranqueamento, e tarda uns 45 minutos en rexenerarse completamente en humanos. Nos procariotas e outros organismos hai tamén proteínas chamadas rodopsinas doutros tipos.

## Estrutura 
A rodopsina consta dunha parte proteica chamada opsina e unha parte non proteica, que é o cofactor retinal unido por enlace covalente pero reversiblemente. A opsina, está formada por un feixe de sete hélices transmembrana conectadas por bucles, e únese ao retinal (un cromóforo fotorreactivo), por un residuo de lisina, que está localizado nun peto central da sétima hélice. O retinal sitúase horizontalmente en relación coa membrana. Cada disco do segmento externo do cono contén miles de moléculas de pigmento visual. Aproximadamente a metade da opsina está integrada na bicapa lipídica. Na retina prodúcese retinol a partir de vitamina A procedente do beta-caroteno da dieta. Prodúcese unha isomerización da configuración 11-*cis*-retinal a todo-*trans*-retinal causada pola luz, que induce un cambio conformacional (branqueamento) na opsina, orixinando metarrodopsina II, que activa a proteína transducina asociada á proteína G e desencadea a fervenza do segundo mensaxeiro GMP cíclico.

A rodopsina dos bastóns da retina absorbe sobre todo luz verde-azul e, por tanto, aparece de cor púrpura avermellada, polo cal se chama tamén púrpura visual. É responsable da visión *monocromática* na escuridade. Cando a rodopsina absorbe luz, o seu cofactor retinal isomerízase da configuración 11-*cis* á todo-*trans*, e a proteína sofre seguidamente unha serie de relaxacións para acomodar a forma alterada do cofactor isomerizado. Os intermediatos formados durante este proceso foron primeiramente investigados no laboratorio de George Wald, que recibiu o premio Nobel en 1967 por estes traballos. A dinámica da fotoisomerización investigouse despois con espectroscopia de infravermellos resolta no tempo e espectroscopia UV/Vis. Fórmase un primeiro fotoproduto chamado **fotorrodopsina** nuns 200 femtosegundos despois da irradación, seguida nuns picosegundos por un segundo fotoproduto chamado **batorrodopsina**, que ten enlaces todo-*trans* distorsionados. Este intermediato pode ser atrapado e estudado a temperaturas crioxénicas, e deominouse inicialmente prelumirrodopsina. Nos seguintes intermediatos, lumirrodopsina e metarrodopsina I, a ligazón de base de Schiff co todo-*trans* retinal permanece protonada, e a proteína mantén a súa cor avermellada. O cambio crítico que inicia a excitación neuronal implica a conversión da metarrodopsina I a metarrodopsina II, que está asociada coa desprotonación da base de Schiff e o cambio de cor de vermello a amarelo. 
A estrutura da rodopsina foi estudada en detalle por cristalografía de raios X. Hai varios modelos (por exemplo, o *mecanismo pedal de bicicleta*, o *mecanismo xiro de hula*) que intentan explicar como o grupo retinal pode cambiar a súa conformación sen chocar co peto proteico da opsina que o envolve.

Datos recentes apoian a idea de que é un monómero funcional (en oposición a un dímero), o cal foi o paradigma dos receptores acoplados á proteína G durante moitos anos.

## Fototransdución 
A rodopsina é un receptor de proteína G esencial para a fototransdución.

### Función 
A **metarrodopsina II** activa a proteína G transducina (Gt) para activar a vía de fototransdución visual. A transducina é unha proteína G que, cando a súa subunidade α se une ao GTP, activa a GMPc fosfodiesterase. A GMPc fosfodiesterase hidroliza o GMP cíclico (GMPc), polo que o GMPc xa non pode activar as canles de catións. Isto leva á hiperpolarización das células fotorreceptoras e a un cambio na taxa de liberación de transmisores destas células fotorreceptoras.

### Desactivación 
A metarrodopsina II é rapidamente desactivada despois de activar a transducina por unha rodopsina quinase e a arrestina. O pigmento rodopsina debe ser rexenerado para que se produzan máis fototransducións. Isto significa que hai que substituír o todo-*trans*-retinal por 11-*cis*-retinal e a descomposición de metarrodopsina II (Meta II) é crucial neste proceso. Durante a descomposición da Meta II, o enlace de base de Schiff que normalmente une o todo-*trans*-retinal e a apoproteína opsina é hidrolizado e convértese en Meta III. No segmento externo da célula bastón, a Meta III descomponse en todo-*trans*-retinal e opsina por separado. Outras mutacións na rodopsina orixinan cegueira nocturna estacionaria conxénita ligada ao X, debida principalmente á activación constitutiva, cando as mutacións se producen arredor do peto de unión do cromóforo da rodopsina. Descubríronse outros estados patolóxicos ralacionados coa rodopsina como un tráfico post-Golgi escaso, activación disregulativa, inestabilidade do segmento externo do bastón e unión da arrestina. Igual que os pigmentos visuais animais, estes conteñen un cromóforo retinal (aínda que é a forma todo-*trans*, en vez da 11-*cis*) e teñen sete hálices alfa transmembrana, pero non están acoplados a unha proteína G. As halorrodopsinas procarióticas son bombas de cloro activadas pola luz.) expresan bombas iónicas de rodopsina ou rodopsinas sensoras de funcións aínda descoñecidas. Aínda que todas as rodopsinas microbianas teñen unha homoloxía de secuencias significativa entre elas, non hai homoloxía de secuencias detectable coa familia do receptor acoplado á proteína G (GPCR) á cal pertencen as rodopsinas animais. Non obstante, as rodopsinas microbianas e os GPCRs posiblemente están relacionadas evolutivamente, baseándose na semellanza das súas estruturas tridimensionais. Por tanto, foron asignados á mesma superfamilia na Clasificación Estrutural de Proteínas (SCOP).

## Notas 
## Véxase tamén 
### Bibliografía 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

### Ligazóns externas 
* 
* 
* The Rhodopsin Protein
* Photoisomerization of rhodopsin, animación.
* Rhodopsin and the eye , resumo con imaxes.
* UMichOPM - Calculated spatial positions of rhodopsin-like proteins in membrane