Hemeritrina

miniatura|dereita|Proteína hemeritrina oxixenada simple.
miniatura|dereita|Complexo da proteína hemeritrina trimérica.
A **hemeritrina** (do grego αίμα = sangue, e ερυθρός = vermello) é unha proteína oligomérica responsable do transporte de oxíxeno (O2) en certos filos de invertebrados mariños, concretamente en sipuncúlidos, priapúlidos, braquiópodos, e tamén en anélidos do xénero *Magelona*. Recentemente, a hemoemeritrina foi descuberta en bacterias metanotróficas da especie *Methylococcus capsulatus*. A **miohemeritrina** é unha proteína monomérica que se une ao O2 que se encontra nos músculos dos invertebrados mariños. A hemeritrina e a miohemeritrina son esencialmente incoloras cando están desoxixenadas, pero toman unha cor violeta-rosa en estado oxixenado.

A hemeritrina non contén o grupo hemo, a pesar de que o seu nome o suxira. Os nomes dos transportadores de oxíxeno nos seres vivos, hemoglobina, hemocianina, e hemeritrina, non fan referencia ao grupo hemo das globinas (que só a hemoglobina ten), senón que derivan da palabra grega que significa "sangue".

## Mecanismo de unión ao oxíxeno (O2) 
O mecanismo de unión ao dioxíxeno desta proteína é pouco usual. A maioría dos transportadores de O2 funcionan formando complexos de dioxíxeno, pero a hemeritrina mantén o O2 en forma de hidroperóxido. O sitio ao que se une o O2 consta dun par de centros de ferro. Os átomos de ferro únense á proteína por medio das cadeas laterais carboxilato de residuos de glutamato e aspartato e por cinco residuos de histidina. A hemeritrina e a miohemeritrina descríbense a miúdo polos estados de ligación e oxidación do seu centro de ferro:

A captación de O2 pola hemeritrina vai acompañada da oxidación por dous electróns do centro diferroso para producir un complexo hidroperóxido (OOH-). A unión do O2 descríbese de forma xeral neste diagrama:

:miniatura|center|440px|Sitio activo da hemeritrina antes e despois da oxixenación.

A desoxihemeritrina contén dous ións ferrosos de alto spin cos que fai ponte un grupo hidroxilo. Un ferro está hexacoordinado e o outro pentacoordinado. Un grupo hidroxilo serve como ligando ponte pero tamén funciona como doante de protóns ao substrato O2. Esta transferencia de protóns dá lugar á formación dunha ponte dun só átomo de oxíxeno (μ-oxo) na oxihemeritrina e a methemeritrina. O O2 únese ao centro Fe2+ pentacoordinado no sitio de coordinación baleiro. Despois, os electróns transfírense desde os ións ferrosos para xerar o centro férrico binuclear (Fe3+,Fe3+) co peróxido unido.

## Estrutura cuaternaria e cooperatividade 
A hemeritrina existe normalmente en forma de homooctámero ou heterooctámero composto de subunidades de tipo α- e β de 13-14 kDa, aínda que algunhas especies teñen hemeritrinas dímeras, trímeras e tetrámeras. Cada subunidade ten un pregamento de catro hélices α que se une a un centro de ferro binuclear. Debido ao seu tamaño, a hemeritrina encóntrase xeralmente dentro de células ou "corpúsculos" do sangue e non flotando libremente no líquido.

A diferenza da hemoglobina, a maioría das hemeritrinas non presentan unión cooperativa ao oxíxeno, o que fai que teña só 1/4 da eficiencia da hemoglobina. Non obstante, nalgúns braquiópodos, a hemeritrina si mostra unión cooperativa para o O2. Esta unión cooperativa débese ás interaccións entre subunidades: a oxixenación dunha subunidade incrementa a afinidade dunha segunda subunidade polo oxíxeno.

A afinidade da hemeritrina polo monóxido de carbono (CO) é menor que polo O2, o que a diferencia da hemoglobina, que ten unha afinidade moito máis alta polo CO. A baixa afinidade da hemeritrina polo CO reflicte o papel dos enlaces de hidróxeno na unión do O2, un mecanismo que é incompatible con complexos de CO, que normalmente non establecen enlaces de hidróxeno.

## Dominio de unión ao catión HHE/hemeritrina 
O dominio de unión ao catión HHE/hemeritrina aparece como un dominio duplicado nas hemeritrinas, miohemeritrinas e outras proteínas relacionadas. Este dominio únese ao ferro nas hemeritrinas, pero pode unirse a outros metais en proteínas relacionadas, como ao cadmio no caso da hemeritrina do anélido *Nereis diversicolor*. Tamén se encontra na proteína NorA da bacteria *Cupriavidus necator*; esta proteína é un regulador da resposta ao óxido nítrico, o cal suxire que ten un arranxo diferente para estes ligandos metálicos. Unha proteína do lévedo *Cryptococcus neoformans* que contén este dominio está tamén implicada na resposta ao óxido nítrico. Unha proteína da bacteria *Staphylococcus aureus* que contén este dominio chamada proteína de reparación do *cluster* de ferro-xofre ScdA.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Hemocianina
* Hemoglobina
* Clorocruorina
* Eritrocruorina

### Bibliografía 
* 

### Ligazóns externas 
* 1HMD - PDB structure of deoxyhemerythrin *Themiste dyscrita* (verme sipuncúlido)
* 1HMO - estruturas do PDB da oxihemeritrina de *Themiste dyscrita*
* 2MHR - estrutura do PDB da azido-met miohemeritrina de *Themiste zostericola* (verme sipuncúlido)
* IPR002063 - InterPro entrada para a hemeritrina

*Este artigo incorpora texto en doiminio público de InterPro .*