Carboxipeptidase

[miniatura|220px|[Carboxipeptidase A do páncreas bovino]]

Unha **carboxipeptidase** é un encima do grupo das peptidases ou proteasas que poden hidrolizar un enlace peptídico situado no extremo carboxi-terminal dunha proteína ou polipéptido, liberando desta forma o aminoácido situado ao final da cadea. A actividade encimática destas proteínas corresponde aos números da Comisión de Encimas EC 3.4.16, 3.4.17 e 3.4.18.

As carboxipeptidases contrastan coas aminopeptidases, as cales tamén rompen enlaces peptídicos pero no outro extremo da cadea polipeptídica, o extremo amino-terminal.

Tanto os animais, incluídos os humanos, coma as plantas e bacterias posúen varios tipos de carboxipeptidases que cumpren diversas funcións que van desde o catabolismo á maduración de proteínas. Nos seres humanos as carboxipeptidases A1, A2 e B prodúcense no páncreas como proencimas inactivos, e son activadas pola enteropeptidase unha vez que chegan ao lume intestinal coa secreción pancreática.
miniatura

## Funcións 
As primeiras carboxipeptidases que foron estudadas foron as que actúan na dixestión da comida (carboxipeptidases pancreáticas A1, A2 e B). Porén, a maioría das carboxipeptidases coñecidas non está implicadas no catabolismo; interveñen na maduración de proteínas (por exemplo, a modificación postraducional) ou procesos biolóxicos regulados. Por exemplo, a biosíntese de péptidos neuroendócrinos como a insulina require unha carboxipeptidase. As carboxipeptidases tamén funcionan na coagulación do sangue, produción de factores de crecemento, curación de feridas, reprodución e moitos outros procesos.

## Clasificación 
### Polo mecanismo do sitio activo 
As carboxipeptidases clasifícanse xeralmente en varias familias baseadas no mecanismo do seu sitio activo. Por tanto, estes nomes non se refiren á selectividade polo aminoácido que é cortado.

* Encimas que usan un metal no sitio activo, denominadas "metalo-carboxipeptidases" (número EC 3.4.17).  
* Outras carboxipeptidases que usan residuos de serina no sitio activo denomínanse "serina carboxipeptidases" (número EC 3.4.16).
* As que usan un sistio activo con cisteína son chamadas "cisteína carboxipeptidases" (ou "tiol carboxipeptidases") (número EC 3.4.18).

### Pola preferencia de substrato 
Outro sistema de clasificación das carboxipeptidases baséase na súa preferencia de substrato.

* Neste sistema de clasificación as carboxipeptidases que teñen unha preferencia máis forte polos aminoácidos que conteñen cadeas hidrocarbonadas aromáticas ou ramificadas denomínanse carboxipeptidase A (A de aromático/alifático).
* As carboxipeptidases que atacan aminoácidos cargados positivamente (arxinina, lisina) denomínanse carboxipeptidase B (B de básicas).
* Unha metalo-carboxipeptidase que cliva un glutamato C-terminal do péptido de secuencia N-acetil-L-aspartil-L-glutamato chámase "glutamato carboxipeptidase".
* Unha serina carboxipeptidase que cliva o resido C-terminal de péptidos que teñen a secuencia -Pro-Xaa (onde Pro é prolina, Xaa é calquera aminoácido no C-terminal dun péptido) chámase "prolil carboxipeptidase".

## Activation 
Algunhas carboxipeptidases son producidas inicialmente en forma inactiva; esta forma precursora denomínase procarboxipeptidase. No caso da carboxipeptidase A pancreática, a forma de cimóxeno inactiva, a pro-carboxipeptidase A, é convertida na súa forma activa, a carboxipeptidase A, polo encima tripsina. Este mecanismo asegura que as células nas que se produce pro-carboxipeptidase A non serán elas mesmas dixeridas polo propio encima.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Carboxipeptidase E
* Carboxipeptidase A
* Inhibidor da fibrinólise activable pola trombina, tamén chamado *carboxipeptidase* B2

### Ligazóns externas 
* 
* Sección das Proteases no libro de Stryer '02