Espectrina

miniatura|300px|Diagrama esquemático da espectrina e outras moléculas citoesqueléticas.

[miniatura|300px|Localización da espectrina alfa-II en cor verde baixo a membrana plasmática de neuronas de rata en cultivo de tecidos vista con [microscopio confocal e inmunofluorescencia. Os núcleos das células están en azul polo uso da tinguidura do ADN DAPI.]]

A **espectrina** é unha proteína citoesquelética que cobre o lado intracelular da membrana plasmática dos eritrocitos e outras células como as neuronas. A espectrina forma agrupacións pentagonais e hexagonais, formando un armazón e exercendo un importante papel no mantemento da integridade da membrana plasmática e da estrutura citoesquelética. Estas agrupacións hexagonais están formadas por tetrámeros de subunidades de espectrina asociados con curtos filamentos de actina a ambos os extremos do tetrámero. Estes curtos filamentos de actina funcionan como complexos de unión que permiten a formación da rede hexagonal. A proteína recibe o nome de espectrina porque foi primeiramente illada como un compoñente proteico principal dos glóbulos vermellos ou eritrocitos humanos que foran tratados con deterxentes suaves; os deterxentes lisaban as células e a hemoglobina e outros compoñentes citoplasmáticos eran retirados por lavado. No microscopio óptico a forma básica do glóbulo vermello podía aínda percibirse como o citoesqueleto submembranoso perservado que contiña espectrina co mesmo perfil da célula. A isto chamóuselle "fantasma" (ou espectro) do glóbulo vermello, e a principal proteína deste fantasma denominouse espectrina. 

En certos tipos de lesións cerebrais como a lesión axonal difusa, a espectrina é cortada irreversiblemente polo encima proteolítico calpaína, destruíndo así o citoesqueleto. O corte da espectrina causa que a membrana forme os chamados *blebs* e finalmente sexa degradada, normalmente causando a morte da célula. As subunidades de espectrina poden tamén ser cortadas polos encimas da familia da caspase, e a calpaína e a caspase producen diferentes produtos da degradación da espectrina que poden detectrse por western blot con anticorpos apropiados. O corte feito pola calpaína pode indicar a activación da necrose, mentres que o corte que fai a caspase pode indicar apoptose.

## En eritrocitos 
A conveniencia de usar eritrocitos comparados con outro tipo de células fixo que se converresen no modelo estándar para a investigción do citoesqueleto de espectrina. A espectrina dimérica fórmase pola asociación lateral dos monómeros αI e βI para formar un dímero. Os dímeros despois asócianse nunha formación cabeza-cabeza para producir o tetrámero. A asociación cola-cola destes tetrámeros con curtos filamentos de actina produce os complexos hexagonais observados. 

En humanos, a asociación coa cara intracelular da membrana plasmática é por interacción indirecta establecida por medio de interaccións esta vez directas coa proteína 4.1 e a anquirina, co transportador de ións transmembrana banda 3. A proteína 4.2 une a rexión da cola da espectrina á proteína transmembrana glicoforina A. En animais, a espectrina forma a rede estrutural que lle dá a súa forma aos eritrocitos.

O modelo dos eritrocito demostra a importancia do citoesqueleto de espectrina porque as mutacións na espectrina adoitan causar defectos nos eritrocitos, incluído a eliptocitose hereditaria e raramente a esferocitose hereditaria.

## En invertebrados 
Hai tres espectrinas en invertebrados, α, β e βH. As mutacións na espectrina βH en *Caenorhabditis elegans* causan defectos na morfoxénese orixinando como resultado un animal significativamente máis curto, pero polo demais normal, que se move e reproduce. Estes animais, chamados "sma" (de fenotipo *small*, pequeno), levan mutacións no xene sma-1 gene de *C. elegans*.  Unha mutación no xene *unc-70* da espectrina β de *C. elegans* causa un fenotipo descoordinado no cal estes vermes están paralizados e son moito máis curtos que os de tipo silvestre. Ademais dos efectos morfolóxicos, a mutación no xene *unc-70* tamén produce neuronas e músculos defectuosos. A cantidade de neuronas é a normal, pero o brote neuronal é defectuoso, e nos músculos as miofibrilas están desorganizadas. 

De xeito similar, a espectrina exerce unha función nas neuronas de *Drosophila*. Os knockouts de espectrinas α ou β en *D. melanogaster* orixinan neuronas que son morfoloxicamente normais pero que teñen unha neurotransmisión reducida na unión neuromuscular.

## En vertebrados 
### Xenes de espectrina en vertebrados 
A familia xénica da espectrina experimentou unha expansión no decurso da evolución. En vez do único xene α e os dous β que hai en invertebrados, en vertebrados hai dúas espectrinas α (αI e αII) e cinco espectrinas β (de βI a V), nomeadas pola orde en que se descubriron.

En humanos os xenes son: 
* Alfa: SPTA1, SPTAN1
* Beta: SPTB, SPTBN1, SPTBN2, SPTBN4, SPTBN5

A produción de espectrina é promovida polo factor de transcrición GATA1.

### Papel no tecido muscular 
Hai algunhas probas do papel das espectrinas nos tecidos musculares. En células do miocardio, a distribución da espectrina αII coincide cos discos Z do sarcómero e estabiliza os compoñentes da membrana plasmática en relación coas miofibrilas. Ademais, os ratos con knockout para a anquirina (ankB) presentan unha alteración da homeostase do calcio no miocardio. Os ratos afectados teñen bandas Z e morfoloxía dos sarcómeros distorsionadas. Neste modelo experimental os receptores de rianodina e IP3 teñen unha distribución anormal en miocitos cultivados. A sinalización por calcio das células cultivadas está alterada. 
En humanos, unha mutación no xene AnkB ten como resultado a síndrome de QT longa e morte súbita, o que reforza a evidencia de que a espectrina citoesquelética exerce un papel en tecidos excitables.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
*Repetición de espectrina
*Glicoforina C, axuda a ancorar o citoesqueleto de espectrina-actina á membrana celular en eritrocitos

### Ligazóns externas 
* - complexo entre a calmodulina e a  espectrina alfa-II