Titina

miniatura|dereita|300px|Modelo dun módulo de tipo 1 da titina (baseado en ). A titina tamén contén módulos de tipo 2. Estes módulos repítense centos de veces para formar a proteína completa.
A **titina**, tamén chamada **conectina**, é unha proteína do tecido muscular, que nos humanos está codificada polo xene *TTN* do cromosoma 2. A titina é unha proteína de tamaño xigante que funciona como un resorte molecular que é responsable da elasticidade pasiva do músculo. Está composta por 244 dominios proteicos pregados conectados por secuencias de péptidos sen estrutura.

A titina é importante na contracción do músculo estriado. Conecta a liña Z coa liña M nos sarcómeros. A proteína contribúe a crear a forza de transmisión na liña Z e a tensión de repouso na rexión da banda I. Limita o grao de movemento do sarcómero en tensión, contribuíndo deste modo á forza pasiva (rixidez) do músculo. As variacións na secuencia da titina entre diferentes tipos de músculos (cardíaco ou esquelético) correlacionáronse coas diferenzas nas propiedades mecánicas destes músculos.

Dada a súa enorme lonxitude, que comprende unha secuencia de entre ~27&nbsp;000 e ~33&nbsp;000 aminoácidos (dependendo do splicing alternativo das isoformas), a titina considérase a proteína máis grande coñecida. Ademais, o xene da titina contén o maior número de exóns (363) ata agora descuberto nun único xene. Ten un punto isoeléctrico teórico de 6,01. Ten un índice de inestabilidade teórico de 42,41, o que clasifica a proteína como inestable.

A titina está formada principalmente por unha disposición lineal de dous tipos de módulos (tamén chamados dominios proteicos; con 244 copias en total), que son: tipo I (dominio de fibronectina tipo III; con 132 copias) e tipo II (dominio de inmunoglobulina; con 112 copias). Esta disposición lineal está organizada en dúas rexións:

* Banda I N-terminal: actúa como a parte elástica da molécula e está composta principalmente de módulos de tipo II. Máis especificamente, a banda I contén dúas rexións de dominios de inmunoglobulina tipo II en tándem a cada lado da rexión PEVK que é rica en prolina, glutamato, valina e lisina. A titina encóntrase entre o filamento groso de miosina do sarcómero e o disco Z.
* Banda A C-terminal: crese que actúa como unha proteína-regra de medición e posúe actividade quinase. A banda A está composta por módulos de tipo I e II alternantes con segmentos super-repetidos. Estes alíñanse coas repeticións axiais de 43&nbsp;nm dos filamentos grosos de miosina con dominios de inmunoglobulina correlacionados coas coroas de miosina.

## Función 
miniatura|370px|Modelo de filamentos escorregantes da contracción muscular. (A titina está indicada arriba á dereita.)
A titina é unha proteína grande e abundante do músculo estriado. A rexión do disco Z N-terminal e da liña M C-terminal da titina únese ás liñas Z e M do sarcómero, respectivamente, para que así unha soa molécula de titina abranga a metade da lonxitude do sarcómero. A titina tamén contén sitios de unión para proteínas asociadas ao músculo polo que serve de patrón de adhesión para a ensamblaxe da maquinaria contráctil das células musculares. Tamén foi identificada como unha proteína estrutural para os cromosomas. Existe unha considerable variabilidade nas rexións da banda I, liña M e disco Z da titina. A variabilidade na rexión da banda I contribúe a establecer as diferenzas de elasticidade das distintas isoformas da titina e, por tanto, as diferenzas en elasticidade de diferentes tipos musculares. Das moitas variantes da titina que se identificaron, cinco describíronse coa información transcrita completa.
* Rexión da liña Z: teletonina e alfa-actinina
* Rexión da banda I: calpaína-3 e obscurina
* Rexión da liña M: proteína C de unión á miosina, calmodulina 1, CAPN3, e MURF1

## Importancia clínica 
As mutacións neste xene están asociadas coa cardiomiopatía hipertrófica familiar 9 e a distrofia muscular tibial. Outras investigacións tamén suxiren que non pode excluírse con seguridade que calquera forma de distrofia ou miopatía asociada a causas xenéticas non estea causada por unha mutación no xene TTN. Os pacientes coa enfermidade autoinmune escleroderma producen autoanticorpos para a titina.

## Significado lingüístico 
O nome titina deriva das antigas deidades gregas de tamaño xigante chamadas titáns, facendo referencia ao enorme tamaño da proteína.

Aínda que titina é o nome máis usado para todos os efectos prácticos, ten tamén un nome químico asignado pola IUPAC para evitar toda ambigüidade, que é o nome máis longo usado en química e en calquera idioma (aínda que estes nomes non se consideran verdadeiras palabras). Dito nome químico completo empeza por *metionil...* e acaba en *...isoleucina*, con miles de nomes de residuos de aminoácidos polo medio. Tardaríase unhas tres horas en pronuncialo.

## Interaccións 
A titina interacciona con:
* ANK1,
* ANKRD1,
* ANKRD23
* FHL2,
* OBSCN,
* TCAP, e
* TRIM63.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* nebulina
* sarcómero

### Bibliografía 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

### Ligazóns externas 
* GeneReviews/NIH/NCBI/UW Cardiopatía hipertrófica familiar
* GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Udd Distal Myopathy, Tibial Muscular Dystrophy, Udd Myopathy
* GeneReviews/NIH/NCBI/UW entry on Salih Myopathy or Early-Onset Myopathy with Fatal Cardiomyopathy
* Full chemical name of Titin
*