Citocromo

miniatura|250px|Citocromo *c* con hemo *c*.

Os **citocromos** son, en xeral, hemoproteínas que conteñen grupos hemo unidas a membranas (como a membrana mitocondrial interna), que interveñen principalmente no transporte de electróns necesario para crear as condicións para xerar ATP.

Atópanse como proteínas monoméricas (como o citocromo c) ou como subunidades proteicas de complexos encimáticos maiores que catalizan reaccións redox.

## Historia 
Os citocromos foron descritos inicialmente en 1884 por MacMunn como pigmentos respiratorios (miohematina ou histohematina). Na década de 1920, Keilin redescubriu estes pigmentos respiratorios e denominounos citocromos, ou “pigmentos celulares”, e clasificou estas hemoproteínas baseándose na posición da súa banda de absorción de enerxía máis baixa no estado reducido, como
citocromos *a* (605&nbsp;nm), *b* (~565&nbsp;nm), e *c* (550&nbsp;nm). As sinaturas espectroscópicas UV-visible dos hemos aínda se usan para identificar os tipos de hemo desde o estado ligado a bis piridina reducido, é dicir, o método hemocromo piridina. En cada un dos tipos de citocromo, *a*, *b*, ou *c*, os primeiros citocromos descubertos son numerados consecutivamente, por exemplo, cyt *c*, cyt *c1*, e cyt *c2*, e os exemplos máis recentes desígnanse polo seu máximo de banda R do estado reducido, por exemplo cyt *c559*.

## Estrutura e función 
O grupo hemo é un sistema de aneis altamente conxugado (o que permite que os seus electróns sexan moi móbiles) que rodea un ión metálico, o cal facilmente se interconverte entre distintos estados de oxidación. Para moitos citocromos, o ión metálico presente é o *ferro*, que se interconverte entre os estados de Fe2+ (reducido) e Fe3+ (oxidado) (procesos de transferencia de electróns) ou entre os estados de Fe2+ (reducido) e Fe3+ (formal, oxidado) (procesos oxidativos). Os citocromos poden realizar reaccións redox. Como os citocromos (e outros complexos) están dentro de membranas en forma organizada, as reaccións redox son levadas a cabo na correcta secuencia para a máxima eficiencia ; algúns citocromos son máis móbiles e solubles, e só se unen feblemente a membranas, como o *c*.

No proceso da cadea de transporte de electróns e a fosforilación oxidativa, que é o principal proceso xerador de enerxía que levan a cabo os organismos, outros complexos unidos a membrana e solubles e cofactores están implicados na cadea de reaccións redox, co efecto adicional neto dun bombeo de protóns (H+), que se transportan a través da membrana mitocondrial interna. O gradiente de protóns transmembrana (forza protón-motriz) utilízase para xerar ATP nas mitocondrias.

## Tipos 
Hai varios tipos de citocromos que se poden distinguir por espectroscopía, estrutura exacta do seu grupo hemo, sensibilidade aos inhibidores, e potencial de redución.

Podemos distinguir tres tipos de citocromos polos seus grupos prostéticos:

Existe tamén o citocromo c, que non se define polo seu grupo hemo. Hai tamén un citocromo f, que se considera un tipo de citocromo c, pero non existe o "citocromo e". O citocromo c contén o grupo hemo c, que, a diferenza dos outros hemos, se une directamente (e non por enlaces coordinados) á proteína, concretamente por medio de dúas cisteínas que forman dous enlaces tiol.

Nas mitocondrias e cloroplastos, estes citocromos están a miúdo combinados na cadea de transporte electrónico e vías metabólicas relacionadas. Orixínase as seguintes combinacións:

### Citocromo P450 
Unha familia de citocromos completamente distinta, con funcións catalíticas que non intervén na cadea respiratoria, é a do citocromo P450, chamado así polo seu característico pico de absorbancia de luz na lonxitude de onda dos 450&nbsp;nm cando o ferro do hemo é reducido (con sodio ditionito) e acomplexado co monóxido de carbono. Estes encimas, abreviados como CYPs, están implicados principalmente na esteroidoxénese e na detoxificación.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Ligazóns externas 
* Base de datos Scripps de metaloproteínas
*