Glicosilación

::*Este artigo trata sobre a glicosilación encimática en bioloxía. Ver tamén glicosilación química e glicación.*

A **glicosilación** é a reacción na cal un carbohidrato, que funciona como doante de glicosilo, únese a un grupo hidroxilo ou outro grupo funcional doutra molécula, que é o aceptor de glicosilo. En bioloxía a glicosilación refírese en particular ao proceso encimático que une glicanos a proteínas, lípidos, ou outras moléculas orgánicas (ver glicósido). A glicosilación é unha forma de modificación postraducional e cotraducional. Os glicanos realizan varios papeis estruturais e funcionais nas proteínas segregadas e de membrana. A maioría das proteínas sintetizadas no retículo endoplasmático rugoso (RER) sofren glicosilación. É un proceso específico de sitio dirixido por encimas, que se diferencia da reacción química non encimática chamada glicación. A glicosilación está tamén presente no citoplasma e núcleo como unha modificación O-GlcNAc. A aglicosilación, é unha característica dos antibióticos obtidos por enxeñaría para saltarse a glicosilación. Poden orixinarse cinco clases de glicanos:
* Glicanos ligados a N (*N*-ligados) unidos a un átomo de nitróxeno das cadeas laterais dos aminoácidos asparaxina ou arxinina. A glicosilación N-ligada require a participación dun lípido especial chamado dolicol fosfato. 
* Glicanos ligados a O (*O*-ligados) unidos ao átomo de oxíxeno do grupo hidroxilo das cadeas laterais dunha serina, treonina, tirosina, hidroxilisina, ou hidroxiprolina, ou a oxíxenos de lípidos como as ceramidas.
* Fosfo-glicanos ligados por medio do fosfato á fosfoserina.
* Glicanos ligados a C (*C*-ligados), unha rara forma de glicosilación na que se engade un azucre a un carbono da cadea lateral do triptófano.
* Glipiación, que é a adición dunha áncora GPI que enlaza proteínas a lípidos por medio de enlaces glicano.

## Funcións 
A glicosilación é o proceso polo cal un azucre está unido covalentemente a unha proteína diana. Esta modificación desempeña varias funcións. Por exemplo, algunhas proteínas non se pregan correctamente a non ser que sexan glicosiladas. 
* A molécula doante é a miúdo un nucleótido azucre activado.
* O proceso non utiliza molde (a diferenza da transcrición do ADN ou da tradución de proteínas), senón que as células utilizan encimas segregados en diferentes compartimentos celulares, como o retículo endoplasmático, ou as cisternas do aparato de Golgi. Por tanto, a glicosilación é unha modificación específica de sitio.

## Tipos de glicosilación 
### *N*-glicosilación 
A glicosilación ligada a N ou *N*-glicosilación é o tipo máis común de enlace glicosídico nas proteínas e é importante para o pregamento dalgunhas proteínas eucarióticas e para a unión célula-célula e célula-matriz extracelular. A *N*-glicosilación ocorre en eucariotas no lume do retículo endoplasmático e tamén é común en arqueas, pero é moi rara en bacterias.

### *O*-glicosilación 
A glicosilación ligada a O ou *O*-glicosilación é unha forma de glicosilación que ocorre en eucariotas no aparato de Golgi, pero tamén se dá en arqueas e bacterias.

### Glicosilación de fosfoserina 
Coñécese glicanos de fosfoserina con xilosa, fucosa, manosa, e *N*-acetilglicosamina (GlcNAc). A fucosa e *N*-acetilglicosamina atopáronse só en *Dictyostelium discoideum*, a manosa en *Leishmania mexicana*, e a xilosa en *Trypanosoma cruzi*. A manosa atopouse tamén recentemente nun vertebrado, o rato *Mus musculus*, no receptor da laminina da superficie celular alfa distroglicano4. Suxeriuse que este raro descubrimento podería estar ligado ao feito de que o alfa distroglicano está moi conservado desde os vertebrados inferiores aos mamíferos.

### *C*-manosilación 
A *C*-manosilación prodúcese cando se engade un azucre manosa ao primeiro residuo de triptófano na secuencia W-X-X-W (onde W indica triptófano e X é calquera aminoácido). As trombospondinas son unhas das proteínas máis comunmente modificadas en átomos de carbono, aínda que esta forma de glicosilación aparece noutras moléculas tamén. A *C*-manosilación é pouco usual porque o azucre está ligado a un carbono en vez de a un átomo máis reactivo como o nitróxeno ou ao oxíxeno. Recentemente, determinouse a primeira estrutura cristalina dunha proteína que contén este tipo de glicosilación, o compoñente 8 do complemento humano ().

### Formación de áncoras GPI (glipiación) 
Unha forma especial de glicosilación é a formación dunha áncora GPI. Neste tipo de glicosilación únese unha proteína a unha áncora lipídica por medio dunha cadea de glicano. (Ver tamén prenilación.)

## Aspectos clínicos 
Coñécense uns 40 trastornos de glicosilación en humanos. Poden dividirse en catro grupos: trastornos de *N*-glicosilación de proteínas, trastornos de *O*-glicosilación de proteínas, trastornos de glicosilación de lípidos, e trastornos doutras vías de glicosilación e de múltiples vías de glicosilación. Non se coñecen tratamentos efectivos para ningún destes trastornos. O 80% deles afectan ao sistema nervioso.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Glicorrandomización
* Glicación
* Glicosilación química
* Fucosilación
* Glicosilase
* ADN glicosilase

### Ligazóns externas 
* GlycoEP : Plataforma *in silico* para a predición de N-, O- e C-glicositios en secuencias proteicas eucarióticas PLoS ONE 8(6): e67008 
* Libro en liña de glicobioloxía con capítulos sobre glicosilación 
* GlyProt: N-glicosilación in silico de proteínas
* NetNGlyc: O servidor NetNglyc predí sitios de N-glicosilación en proteínas humanas usando redes neurais artificiais que examinan o contexto de secuencia de secuóns Asn-Xaa-Ser/Thr. 
* Material suplementario do libro "The Sugar Code" ("O código dos azucres")
* Información adicional sobre glicosilación e imaxes