Convertase de C5

miniatura|dereita|270px|Vías do complemento.
miniatura|Sistema do complemento.
A **convertase de C5** (ou **C5 convertase**) é un encima que pertence á familia das serina proteases moi importante na inmunidade innata desenvolvida polo sistema do complemento, xa que participa na fervenza de reaccións do complemento que producen a morte da célula diana afectada.

Hai catro tipos de convertases de C5 que poden converter especificamente a glicoproteína do complemento **C5** nos fragmentos **C5a** e **C5b**. Dúas destas convertases son encimas do complemento fisiolóxicos, asociados á superficie celular, que median a vía clásica (**C4b2a3b**)  ou a vía alternativa (**C3bBbC3b**) da fervenza do sistema do complemento. Describíronse tamén dúas convertases de C5 de fase fluída, que son o encima da vía clásica **C4b2aoxi3b** e a convertase de C5 dependente do factor do veleno de cobra, **CVFBb**.

## Estrutura 
As convertases de C3 e de C5 unidas á célula diferéncianse no seu requirimento de C3b. A convertase de C3 (C3bBb) necesita só unha molécula de C3b para formarse, mentres que para xerar a convertase de C5 (C3bBb) precísanse dúas ou máis C3b. Isto significa que cando C3b se distribúe aleatoriamente na superficie da célula, só aparece a actividade da convertase de C3 despois da adición dos factores B e D. Porén, cando C3b está distiribuída en agregados, a actividade de convertase de C3 e C5 xérase coa adición dos factores B e D.
**CVFBb** é un produto de asociación non covalente de CVF3 e o fragmento do complemento Bb.
As subunidades catalíticas destas proteases multimoleculares son *C2a* e *Bb*. Estas subunidades pertencen a serina proteases atípicas. CVFBb non require C3 para a clivaxe de C5, mentres que C4b2aoxi necesita unha C3 nativa para a clivaxe da proteína C5.
A convertase de C5 modificada, **C4b2aoxi3b**, contén C2a, que deriva de C2 oxidada polo iodo.

## Función 
A diana da convertase de C5 é a proteína do complemento C5. C5 é unha glicoproteína plasmática de dúas cadeas (α, β) (masa relativa ou Mr = 196.000). C5 e C3 teñen unha estrutura similar. Porén, C5 non parece conter o grupo éster tiol que presentan C3 e C4. Ademais, C5 ten relativamente poucas pontes disulfuro. En C5a hai tres pontes disulfuro, a cadea α ten 15 medias cistinas, e a cadea β ten só 6 medias cistinas. Este nivel comparativamente baixo de pontes disulfuro estabilizantes pode proporcionar unha explicación parcial do cambio conformacional irreversible experimentado por C5 despois da clivaxe nos fragmentos C5a e C5b. Ademais, o número relativamente baixo de pontes disulfuro podería explicar a inestabilidade de C5 cando se expón a caótrofos como o tiocianato potásico.

Primeiramente, C5 ten que unirse ao fragmento C3b. A capacidade de unirse a C3b é unha característica estable do compoñente C5, xa que o C5b tamén ten esta capacidade de unión. A convertase de C5 cliva selectivamente un enlace peptídico *arxinil-leucina* situado na posición 74-75 da cadea α (Mr = 116.000) de C5. Fórmase a *cadea α´* (Mr = 105.000) e o péptido de activación *C5a*, mentres que a *cadea β* (Mr = 80.000) permanece sen cambios. A oxidación da proteína C2 estabiliza o complexo C4b2aoxi.
Identificouse a *proteína 1 relacionada co Factor H* (CFHR1) como un novo inhibidor da vía do complemento. A CFHR1 bloquea a actividade da convertase de C5 e interfire coa deposición na superficie de C5b e a formación do **complexo de ataque á membrana** (MAC). Aparentemente o Factor H e a CFHR1 controlan a activación do complemento dunha maneira secuencial. Na síndrome urémica hemolítica, a ausencia de CFHR1 pode ter como resultado a redución da inhibición da formación do complexo terminal e unha redución da protección das células endoteliais ante o ataque do complemento.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Ligazóns externas 
* Sistema do complemento