Plastocianina

miniatura|dereita|200px|Estrutura da plastocianina (de  ).

A **plastocianina** é unha importante proteína que contén cobre implicada na transferencia de electróns na fase luminosa da fotosíntese. A proteína é monomérica, contén 99 aminoácidos na maioría das plantas vasculares e ten un peso molecular de arredor 10.500 Da. Forma parte da familia da plastocianina de proteínas unidas ao cobre.

## Función 
Na fotosíntese a plastocianina funciona como un axente intermedio que transfire electróns entre o citocromo f (pertencente ao complexo citocromo *b*6*f* do fotosistema II) e o P700+ do fotosistema I. O complexo do citocromo *b*6*f* e o P700+ son ambos os dous proteínas unidas á membrana que teñen algúns residuos expostos na cara luminal da membrana dos tilacoides dos cloroplastos. O citocromo f actúa como doante de electróns e o P700+ como aceptor desde a plastocianina reducida.

## Estrutura 
miniatura|Sitio do cobre na plastocianina no que se indican os catro aminoácidos que se unen ao metal.
A plastocianina foi a primeira proteína do cobre azul que foi caracterizada por cristalografía de raios X. A estrutura terciaria é un barril beta común nas proteínas que se unen a outras proteínas.

Aínda que a superficie molecular das plastocianinas é diferente en plantas, algas, e cianobacterias, a estrutura do sitio de unión do cobre conservouse constante en xeral. O sitio de unión ao cobre descríbese como unha "pirámide trigonal distorsionada". O plano trigonal da base da pirámide está composto por dous átomos de nitróxeno (N1 e N2) pertencentes a distintas histidinas e un xofre (S1) pertencente a unha cisteína. O xofre (S2) dunha metionina axial forma o ápice da pirámide (vértice superior). A "distorsión" ocorre nas lonxitudes dos enlaces entre os ligandos cobre e xofre. O contacto Cu-S1 é máis curto (207 picómetros) ca o Cu-S2 (282 pm).
O enlace máis alongado Cu-S2 desestabiliza a forma do CuII e incrementa o potencial redox da proteína. A cor azul (cun pico de absorción de 597 nm) débese ao enlace Cu-S1 no cal ocorre a transferencia de carga de Spπ a Cudx2-y2.

Na forma reducida da plastocianina, a His-87 protónase cun pKa de 4,4. A protonación impide que actúe como ligando e a xeometría do sitio do cobre faise planar trigonal.

A superficie molecular da proteína preto do sitio de unión do cobre varía lixeiramente, pero todas as plastocianinas teñen unha superficie hidrofóbica que rodea a histidina exposta do sitio de unión do cobre. Nas plastocianinas de plantas, hai residuos ácidos localizados a cada lado da moi conservada tirosina-83. As plastocianinas de algas, xunto coas das plantas vasculares da familia Apiaceae, conteñen residuos ácidos similares pero teñen diferente forma á típica das plantas, xa que carecen dos residuos 57 e 58. Nas cianobacterias, a distribución dos residuos cargados da superficie é diferente do presente en eucariotas e as variacións entre as diferentes especies de bacterias é grande. Moitas plastocianinas de cianobacterias teñen 107 aminoácidos. Aínda que as zonas ácidas non están conservadas nas bacterias, as zonas hidrofóbicas están sempre presentes. Estas zonas ácidas e hidrofóbicas crese que son sitios de recoñecemento/unión para as outras proteínas implicadas na transferencia de electróns.

A plastocianina é soluble en auga. Está codificada no núcleo celular pero cumpre as súas funcións no lume tilacoidal do cloroplasto, polo que debe atravesar tres membranas para chegar ao seu destino.

## Reaccións 
A plastocianina (Cu2+Pc) é reducida polo citocromo f segundo a seguinte reacción:

:Cu2+Pc + e- → Cu+Pc

Despois da disociación, o Cu+Pc difunde a través da luz tilacoidal ata que se produce o recoñecemento/unión co P700+. O P700+ oxida o Cu+Pc segundo a seguinte reacción:

:Cu+Pc → Cu2+Pc + e-

O potencial redox é de arredor de 370 mV  e o pH isoeléctrico é de arredor de 4.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Bibliografía 
* 
*