Piruvato descarboxilase

A **piruvato descarboxilase** é un encima homotetrámero () que cataliza a descarboxilación do ácido pirúvico a acetaldehido e dióxido de carbono no citoplasma de procariotas e eucariotas. Tamén se denomina 2-oxoácido carboxilase, alfa-cetoácido carboxilase e pirúvico descarboxilase. En condicións anaerobias este encima intervén no proceso de fermentación alcohólica que ten lugar nos lévedos, especialmente nos do xénero *Saccharomyces*, para producir etanol e CO2. Tamén está presente nalgunhas especies de peixes, como a carpa vermella e a carpa común, nas que permite que o animal realice a fermentación alcohólica (xunto coa fermentación láctica) cando escasea o oxíxeno. A piruvato descarboxilase inicia este proceso convertendo o piruvato en acetaldehido e dióxido de carbono. A piruvato descarboxilase depende dos cofactores pirofosfato de tiamina (TPP) e magnesio. 

O encima piruvato carboxilase (unha liase) intervén na fermentación formando acetaldehido, e non debe confundirse co encima non relacionado piruvato deshidroxenase, que é unha oxidorredutase () que cataliza a descarboxilación oxidativa do piruvato a acetil-CoA, o cal se incorpora ao ciclo de Krebs durante a respiración celular. Tampouco debe confundirse coa piruvato carboxilase mitocondrial (unha ligase, ).
[miniatura|center|400px|Reaccións catalizadas pola piruvato descarboxilase e a [alcohol deshidroxenase.]]

## Estrutura 
A piruvato descarboxilase aparece en forma de dímero de dímeros (polo que ten catro subunidades, formando un tetrámero) con en total dous sitios activos compartidos entre os monómeros de cada dímero. O encima contén unha estrutura de tipo beta-alfa-beta, con follas beta paralelas. Contén 563 residuos de aminoácidos en cada dímero; o encima ten fortes atraccións entre os monómeros de cada dímero, pero os dímeros interaccionan máis debilmente para formar o tetrámero.

Os residuos lipófilos Ile-476, Ile-480 e Pro-26 contribúen á non-polaridade da área que rodea o Glu-477. O único outro residuo cargado negativamente ademais do coencima TPP é o Asp-28, que tamén axuda a incrementar a pKa do Glu-477. Así, o ambiente do encima debe permitir que a protonación do grupo gamma-carboxilo do Glu-477 estea arredor do pH 6. O cambio conformacional implica unha adición nucleofílica 1,2. Esta reacción, a formación dun tiocetal, transforma o encima desde a súa forma inactiva ao seu estado activo.

A inhibición do sitio faise por uns inhibidores/análogos do substrato de clase XC6H4CH=CHCOCOOH, así como polos produtos da descarboxilación de tales compostos como cinnamaldehidos. Outros sitios nucleofílicos potenciais para o inhibidor son Cys-152, Asp-28, His-114, His-115 e Gln-477.
miniatura|400px|Mecanismo da descarboxilación do piruvato na fermentación

## Lévedos 
En lévedos, a piruvato descarboxilase actúa independentemente durante a fermentación anaerobia e libera o fragmento de dous carbonos como un acetaldehido máis dióxido de carbono. A piruvato descarboxilase é unha das fontes do CO2 que se xera na célula do lévedo, que a célula disipa. Máis tarde, coa contribución dun segundo encima, xérase etanol, que ten uns efectos antibióticos, xa que elimina outros microorganismos competidores.  O encima é necesario para axudar á descarboxilación de alfa-cetoácidos porque se produce unha acumulación de carga negativa no seu átomo de carbono carbonilo no estado de transición; por tanto, o encima proporciona o ambiente axeitado para que se encontren o TPP e o alfa-cetoácido (piruvato).

## Notas 
## Véxase tamén 
### Ligazóns externas 
*