Vía alternativa do complemento

[miniatura|270px|As [vía clásica do complemento|vías clásica e alternativa do complemento.]]
miniatura|270px|Vía alternativa.
A **vía alternativa do complemento** é un tipo de cadoiro de reaccións que se dá no sistema do complemento, que é un compoñente do sistema inmunitario innato, unha defensa natural contra infeccións.

A vía alternativa é unha das tres vías do complemento que opsonizan e matan patóxenos. A vía desencadéase cando a proteína C3b se une directamente a microbios. Pode tamén ser iniciada por materiais alleos ao corpo e tecidos danados.

## Cadoiro de sinalización 
Este cambio de forma permite a unión da proteína do plasma factor B, o que permite que o factor D clive o factor B dando Ba e Bb.

Bb permanece unido a C3(H2O) para formar C3(H2O)Bb. Este complexo tamén se coñece como convertase de C3 en fase fluída. Esta convertase, que é a convertase de C3 da vía alternativa, aínda que só se produce en pequenas cantidades, pode clivar múltiples proteínas C3 en C3a e C3b. O complexo crese que é inestable ata que se une á properdina, unha proteína sérica. A adición de properdina forma o complexo C3bBbP, un composto estable que se pode unir a unha molécula adicional de C3b para formar a convertase de C5 da vía alternativa.

A convertase de C5 da vía alternativa consta de (C3b)2BbP (ás veces denominada C3b2Bb). Despois da creación da convertase de C5 (que é (C3b)2BbP na vía alternativa ou C4b2a3b na vía clásica), o sistema do complemento segue a mesma ruta sen importar cales fosen os modos de activación (vías alternativa, clásica ou da lectina). A convertase de C5 cliva C5 en C5a e C5b.  C5b únese secuencialmente a C6, C7, C8 e despois a moitas moléculas de C9 para formar o complexo de ataque á membrana (MAC).

## Regulación 
Dado que C3b está libre no plasma e é abundante, pode unirse a unha célula hóspede ou a unha superficie dun patóxeno. Para impedir que a activación do complemento actúe sobre a célula hóspede, hai varios tipos de proteínas reguladoras que alteran o proceso de activación do complemento:
* Receptor do complemento 1 (CR1 ou CD35) e DAF (factor acelerador da descomposición tamén coñecido como CD55) compiten co factor B á hora de unirse con C3b na superficie da célula e pode incluso retirar a molécula Bb do complexo C3bBb xa formado.
* A formación da convertase de C3 poden tamén impedirse cando unha protease do plasma chamada factor I do complemento cliva C3b na súa forma inactiva, iC3b. O factor I require unha proteína cofactor que se una a C3b como o factor H do complemento, CR1, ou o cofactor de membrana de proteólise (MCP ou CD46)
* O factor H do complemento pode inhibir a formación da convertase de C3 ao competir co factor B para unirse a C3b; acelera a descomposición da convertase de C3; e actúa como cofactor para a clivaxe de C3b mediada polo factor I. O factor H do complemento únese preferentemente a células de vertebrados (debido á afinidade por residuos de ácido siálico), posibilitando a protección preferente de células do hóspede (en lugar de a células bacterianas) dos danos producidos polo complemento.
* A CFHR5 (proteína relacionada co factor H do complemento 5) pode unirse para actuar como cofactor para o factor I, ten unha actividade aceleradora da descomposición e pode unirse preferentemente a C3b en superficies do hóspede.

## Papel en enfermidades 
A desregulación do sistema do complemento foi implicada en varias doenzas e patoloxía, incluíndo a síndrome hemolítica urémica atípica, na cal a función renal está alterada. A dexeneración macular relacionada coa idade crese agora que está causada, polo menos en parte, pola sobreactivación do complemento nos tecidos retinais. A activación da vía alternativa tamén é significativa en trastornos renais mediados polo complemento, como a xa mencionada síndrome hemolítica urémica atípica, a glomerulopatía de C3 e a glomerulonefrite de C3 (enfermidade de depósito denso ou MPGN tipo II).

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Vía clásica do complemento
* Vía da lectina
* Complemento (inmunidade)

### Bibliografía 
*