Opsina

[miniatura|150px|Estrutura tridimensional da rodopsina bovina. Os sete dominios transmembrana móstranse en varias cores. O [cromóforo móstrase en vermello.]]
As **opsinas** son un grupo de proteínas unidas a membranas do tipo dos receptores acoplados á proteína G de 35–55 kDa que interveñen na sensibilidade á luz e pertencen á familia das proteínas retinilideno. Atópanse xeralmente nas células fotorreceptoras da retina, onde interveñen na visión, ou forman parte de bombas iónicas que responden á luz. O exemplo máis coñecido é a rodopsina dos bastóns da retina, que está unida ao cofactor retinal. Hai cinco grupos clásicos de opsinas implicadas na visión, que son mediadoras na conversión dun fotón de luz nun sinal electroquímico, que é o primeiro paso na fervenza de transdución visual. Outra opsina que se encontra na retina dos mamíferos, é a melanopsina, que está implicada na regulación dos ritmos circadianos e no reflexo pupilar pero non na formación de imaxes. Hai outras opsinas noutros tecidos, algunhas de función descoñecida. Ademais de en vertebrados tamén as hai en invertebrados, microorganismos e algas.

## Clasificación das opsinas 
Hai dous grupos de proteínas denominadas opsinas; estes grupos non son homólogos, pero evolucionaron converxentemente adquirindo unha forma e función similares. As opsinas de tipo&nbsp;I utilízanas os procariotas e tamén algunhas algas (neste caso como compoñentes proteicos de canalrodopsinas), mentres que os animais utilizan opsinas de tipo&nbsp;II. Practicamente non se atoparon opsinas fóra destes grupos, xa que non se coñecen en plantas e son raras en fungos (atopáronse homólogos en *Neurospora*). o que suxire que xa estaban presentes nos metazoos ancestrais.

Baseándose na filoxenia das súas secuencias, as opsinas de tipo 2 poden agruparse en seis familias; estas familias son moi distintas, e comparten menos do 20% das súas secuencias con calquera outra subfamilia de opsinas. As familias son: opsinas/encefalopsinas de vertebrados; opsinas Go; opsinas Gs; opsinas Gq de invertebrados; as fotoisomerases e neuropsinas. Estas subfamilias poden agruparse segundo a súa expresión; as primeiras tres atópanse en células fotorreceptoras de tipo ciliar; outras son as opsinas Gq de células fotorreceptoras de tipo rabdomérico; e as dúas últimas atópanse noutras partes pero baseándose nas súas posicións compartidas de intróns presentes nos seus xenes poden agruparse como fotoisomerases.

## Opsinas (tipo2) animais 
### Opsinas ciliares 
As opsinas ciliares exprésanse en células fotorreceptoras ciliares, e inclúen as subfamilias das opsinas/encefalopsinas de vertebrados, e as opsinas Go e Gs.)

#### Opsinas de vertebrados 
As opsinas de vertebrados poden ser subdivididas en opsinas de bastóns e catro tipos de opsinas de conos, baseándose na expresión espacial diferencial, sensibilidade espectral, e historia evolutiva.

Os humanos temos o seguinte conxunto de proteínas fotorreceptoras responsables da visión:

* Rodopsina (Rh1, OPN2, RHO) &ndash; expresada nos bastóns, utilizada na visión nocturna.
* Tres opsinas de conos (tamén chamadas fotopsinas) &ndash; expresadas nos conos, utilizadas para a visión en cor. Son: 
** Opsina Sensible a Lonxitudes de onda Longas (OPN1LW) &ndash; con *λ*max na rexión do vermello do espectro electromagnético. Malia o seu nome, este receptor ten ademais unha resposta secundaria nas frecuencias altas violetas.
** Opsina Sensible a Lonxitudes de onda Medias (OPN1MW) &ndash; con *λ*max na rexión do verde do espectro electromagnético.
** Opsina Sensible a Lonxitudes de onda Curtas (OPN1SW) &ndash; con *λ*max na rexión do azul do espectro electromagnético.

#### Encefalopsinas 
Este tipo de opsinas exprésanse no corazón de mamíferos.

Tamén se expresan nas células fotorreceptoras ciliares de anélidos, e no cerebro dalgúns insectos. espérase que aumente o noso coñecemento de como funciona este grupo de opsinas.

Os artrópodos usan diferentes opsinas nos seus distintos tipos de ollos, pero polo menos no xifosuro *Limulus* as opsinas expresadas nos ollos laterais e nos compostos son idénticas ao 99% e seguramente diverxiron recentemente.

### Fotoisomerases 
Esta clase de opsinas non están acopladas á proteína G, e serven para transportar moléculas de retinal en resposta á luz, pero non interveñen directamente na iniciación de fervenzas de sinalización. A Lys296 está conservada en todas as opsinas coñecidas como o lugar onde se produce o enlace de base de Schiff co cromóforo. A Cys138 e a Cys110 forman unha ponte disulfuro moi conservada. O Glu113 serve como contraión, estabilizando a protonación do enlace de base de Schiff entre a Lys296 e o cromóforo. O trío Glu134-Arg135-Tyr136 é outro motivo moi conservado, implicado na propagación do sinal de transdución unha vez que se absorbeu o fotón.

Certos residuos de aminoácidos, denominados *sitios de afinación espectral*, teñen un forte efecto sobre os valores da *λ*max. Utilizando mutaxénese dirixida a sitio, é posible facer mutar selectivamente estes residuos e investigar os cambios resultantes nas propiedades de absorción de luz da opsina. É importante diferenciar os *sitios de afinación espectral*, que son residuos que afectan á lonxitude de onda á que a opsina absorbe a luz, dos *sitios conservados funcionalmente*, que son residuos importantes para o funcionamento correcto da opsina. Non son mutuamente exclusivos, pero, por razóns prácticas, é doado investigar os sitios de afinación espectral que non afectan á funcionalidade da opsina. Para un resumo global dos sitios de afinación espectral pode consultarse a Yokoyama e Deeb. O impacto dos sitios de afinación espectral sobre a *λ*max difire entre distintos grupos de opsinas e entre grupos de opsinas de diferentes especies.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Proteína retinilideno
* Fototransdución visual
* Rodopsinas bacterianas
* Canalrodopsinas

### Ligazóns externas 
* Resumos sobre as opsinas e investigacións actuais: Shichida, Y.; Matsuyama, T. (2009). "Evolution of opsins and phototransduction". Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences 364 (1531): 2881–2895. doi:10.1098/rstb.2009.0051. PMC 2781858. PMID 19720651.
* Ilustración  no Baldwin-Wallace College
*