Aminoácido proteinoxénico

Os **aminoácidos proteinoxénicos** son os aminoácidos que forman parte das proteínas e están codificados no código xenético. 
Hai 20 aminoácidos codificados de forma normal no código xenético e outros 2 codificados dun xeito especial. Estes últimos son a selenocisteína e a pirrolisina. A estes habería que engadir a N-formilmetionina, un derivado de aminoácido co que se inicia a síntese proteica en bacterias, mitocondrias e cloroplastos, polo que contando este farían un total de 23.

A selenocisteína está codificada polo codón de parada ou *stop* UGA do código xenético, que normalmente determina o fin da síntese dunha proteína, pero se existe un elemento SECIS no ARNm este codón inserirá selenocisteína na proteína que se está a sintetizar en bacterias, arqueas ou eucariotas. Neste sistema actúan un ARNt e unha aminoacil ARNt sintetase especiais.

A pirrolisina é incorporada nalgunhas arqueas e bacterias (non en eucariotas) durante a síntese normal das proteínas cando o codón UAG, que é un codón de parada de finalización da síntese, é lido como un codón para a pirrolisina debido á actuación dun ARNt especial e unha aminoacil ARNt sintetase especial, e, segundo unha teoría, á presenza dun elemento PYLIS no ARNm, aínda que este elemento parece que non funciona igual nin é tan esencial coma o elemento SECIS para a selenocisteína.

A N-formilmetionina inicia a síntese proteica en bacterias, mitocondrias e cloroplastos, pero non en arqueas nin nas proteínas eucariotas sintetizadas nos ribosomas do citosol ou retículo endoplasmático rugoso. Está codificada polo codón AUG, que normalmente codifica a metionina. A N-formilmetionina, igual que os demais aminoácidos, ten un ARNt especial que a leva ao codón AUG. Este ARNt carga inicialmente metionina pero despois engádeselle encimaticamente o grupo formilo, orixinando a N-formilmetionina. Normalmente, este aminoácido é eliminado da proteína despois por modificación postraducional, pero non sempre. Tecnicamente a N-formilmetionina é un derivado de aminoácido (xa que o formilo está unido precisamente ao grupo amino) máis que un aminoácido normal e as máis das veces é eliminada da proteína despois da tradución, polo que ás veces non se conta como aminoácido proteinoxénico, pero a súa codificación é, basicamente, coma a doutro aminoácido calquera.

Por tanto, hai en total 22 aminoácidos estándar nos seres vivos e só 21 nos eucariotas (falta a pirrolisina). Serían 23 se contamos a formilmetionina, que nos eucariotas só se utiliza en mitocondrias e cloroplastos e nas bacterias, e moitas veces pouco despois da síntese é eliminada. Todos os demais aminoácidos existentes considéranse non proteinoxénicos.

O termo proteinoxénico significa que xeran ou constrúen as proteínas durante a súa síntese ribosómica, xa que durante a tradución das proteínas se unen uns a outros por enlace peptídico formando os polipéptidos ou proteínas. Polo contrario, os aminoácidos *non proteinoxénicos* ou non forman parte das proteínas (como a carnitina, GABA, ou L-DOPA), ou son resultado da modificación postraducional dun aminoácido normal (como a hidroxiprolina, que procede da hidroxilación de residuos de prolina nas proteínas), ou incorporados de forma excepcional en substitución doutro aminoácido (como a selenometionina, que pode ocupar o sitio da metionina durante a síntese). Os aminoácidos non proteinoxénicos poden ser incorporados aos péptidos non ribosómicos, que non se sintetizan nos ribosomas.

Hai razóns claras polas que na evolución inicial dos organismos non se incorporaron ás proteínas certos aminoácidos non proteinoxénicos. Os aminoácidos proteinoxénicos están relacionados co conxunto de aminoácidos que nalquel momento inicial podían ser recoñecidos por sistemas de autoaminoacilación de ribozimas. Así, os aminoácidos non proteinoxénicos terían sido excluídos polo éxito evolutivo das formas de vida baseadas nos nucleótidos. Outras razóns son, por exemplo, que a ornitina e a homoserina se ciclan coa estrutura do peptido e fragmentan a proteína facilmente, mentres que outros son tóxicos porque poden ser incorporados por erro ás proteínas, como ocorre coa canavanina, análogo da arxinina.

Os seres humanos non poden sintetizar no seu metabolismo a partir doutros precursores sinxelos os 20 aminoácidos codificados de forma normal no código xenético, senón só 11, polo que os restantes 9 considéranse aminoácidos esenciais, que deben ser tomados nos alimentos da dieta, e son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, e valina. Algúns aminoácidos só son necesarios en situacións especiais.

## Estruturas 
As figuras ilustran as estruturas e indican os nomes e as abreviacións de tres letras e dunha letra dos 21 aminoácidos que están directamente codificados no código xenético polos eucariotas. As estruturas mostradas son as estándar, non as formas ionizadas zwitteriónicas que aparecen cando están en disolución acuosa.
[miniatura|upright=3.5 |esquerda|alt=Table of Amino Acids.| Táboa das estruturas dos 21 aminoácidos coa súa nomenclatura e os [pKa das súas cadeas laterais.]]

Ficheiro:L-alanine-skeletal.png|L-Alanina(Ala&nbsp;/&nbsp;A)
Ficheiro:L-arginine-skeletal-(tall).png|L-Arxinina(Arg&nbsp;/&nbsp;R)
Ficheiro:L-asparagine-skeletal.png|L-Asparaxina(Asn&nbsp;/&nbsp;N)
Ficheiro:L-aspartic-acid-skeletal.png|Ácido L-aspártico(Asp&nbsp;/&nbsp;D)
Ficheiro:L-cysteine-skeletal.png|L-Cisteína(Cys&nbsp;/&nbsp;C)
Ficheiro:Kwas glutaminowy.svg|Ácido L-glutámico(Glu&nbsp;/&nbsp;E)
Ficheiro:L-glutamine-skeletal.png|L-Glutamina(Gln&nbsp;/&nbsp;Q)
Ficheiro:Glycine-skeletal.png|Glicina(Gly&nbsp;/&nbsp;G)
Ficheiro:L-histidine-skeletal.png|L-Histidina(His&nbsp;/&nbsp;H)
Ficheiro:L-isoleucine-skeletal.svg|L-Isoleucina(Ile&nbsp;/&nbsp;I)
Ficheiro:L-leucine-skeletal.png|L-Leucina(Leu&nbsp;/&nbsp;L)
Ficheiro:L-lysine-skeletal.svg|L-Lisina(Lys&nbsp;/&nbsp;K)
Ficheiro:L-methionine-skeletal.png|L-Metionina(Met&nbsp;/&nbsp;M)
Ficheiro:L-phenylalanine-skeletal.png|L-Fenilalanina(Phe&nbsp;/&nbsp;F)
Ficheiro:Amminoacido prolina formula.svg|L-Prolina(Pro&nbsp;/&nbsp;P)
Ficheiro:L-serine-skeletal.svg|L-Serina(Ser&nbsp;/&nbsp;S)
Ficheiro:L-threonine-skeletal.png|L-Treonina(Thr&nbsp;/&nbsp;T)
Ficheiro:L-tryptophan-skeletal.png|L-Triptófano(Trp&nbsp;/&nbsp;W)
Ficheiro:L-tyrosine-skeletal.png|L-Tirosina(Tyr&nbsp;/&nbsp;Y)
Ficheiro:L-valine-skeletal.png|L-Valina(Val&nbsp;/&nbsp;V)

IUPAC/IUBMB recomenda as seguintes abreviacións para os dous aminoácidos seguintes:

Ficheiro:L-selenocysteine-2D-skeletal.png|L-Selenocisteína(Sec&nbsp;/&nbsp;U)
Ficheiro:Pyrrolysine.svg|L-Pirrolisina(Pyl&nbsp;/&nbsp;O)

## Abreviacións non específicas 
Ás veces a identidade dun aminoácido non pode ser determinada de forma inambigua. Por exemplo, en ocasións con certas técnicas non se pode saber se un aminoácido é asparaxina ou ácido aspártico. Neses casos úsanse abreviacións nas que se inclúe un X, como nos seguintes casos:
* *Asx* (*B*) pode ser "asparaxina ou ácido aspártico", que só se diferencian nun grupo amino.
* *Glx* (*Z*) pode ser "ácido glutámico ou glutamina", que só se diferncian nun grupo amino.
* *Xle* (*J*) pode ser "leucina ou isoleucina", que só se diferencian na posición dun metilo.

## Propiedades químicas 
Na seguinte táboa inclúense as propiedades químicas das cadeas laterais dos aminoácidos estándar. En canto ás masas téñase en conta que cando o aminoácido está na proteína ten unha masa lixeiramente menor, porque coa formación do enlace peptídico despréndese unha molécula de auga formada con átomos do aminoácido.

Propiedades químicas xerais:

### Propiedades da cadea lateral 
Nota: Os valores de pKa dos aminoácidos son tipicamente un pouco diferentes cando o aminoácido está formando parte dunha proteína.

### Expresión xénica e bioquímica 
* UAG é normalmente o codón ámbar de stop, pero codifica a pirrolisina se está presente un elemento PYLIS e un ARNt especial.
** UGA é normalmente o codón de stop ópalo, pero codifica selenocisteína se está presente un elemento SECIS.
† O codón de stop non é un aminoácido, pero inclúese para completar os codóns do código.
‡ Un aminoácido esencial non pode ser sintetizado polos humanos e debe tomarse na dieta. Os aminoácidos condicionalmente esenciais non é imprescindible tomalos na dieta normalmente, pero si en determinados individuos en certas condicións.

### Espectrometría de masas 
Na espectrometría de masas dos péptidos e proteínas, é útil coñecer as masas dos residuos de aminoácidos. A masa do péptido ou proteína é a suma das masas dos residuos que a forman máis unha molécula de auga (a que se perdeu durante a formación do enlace peptídico).

### Estequiometría e custo metabólico 
A seguinte táboa indica a abundancia de aminoácidos na bacteria *E. coli* e o custo metabólico en ATP da síntese dos aminoácidos. Os números negativos indican que o proceso metabólico é enerxeticamente favorable e non ten un custo neto de ATP para a célula. Para calcular a abundancia dos aminoácidos incluíronse as molécuas libres e as polimerizadas nas proteínas.

### Catabolismo 
Os aminoácidos poden clasificarse de acordo coas posibilidades metabólicas dos produtos finais do seu catabolismo en tres grupos:
* *Glicoxénicos*. Os produtos finais poden entrar nas vías metabólicas da gliconeoxénese que orixinan glicosa.
* *Cetoxénicos*. Os produtos finais non poden orixinar glicosa, pero si poden orixinar corpos cetónicos e lípidos.
* Aminoácidos que poden sintetizar ambas as cousas, polo que son á vez glicoxénicos e cetoxénicos.

miniatura|400px|centro|Metabolismo degradativo dos aminoácidos.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Bibliografía
* 
* 
* 

### Outros artigos 
* Aminoácido glicoxénico
* Aminoácido cetoxénico
* Iminoácido
* Expresión xénica