Treonina

miniatura|dereita|100px|Fórmula da treonina ionizada.

A **treonina** (abreviadamente **Thr** ou **T**) é un α-aminoácido que forma parte das proteínas coa fórmula HO2CCH(NH2)CH(OH)CH3. A súa cadea lateral leva un grupo OH alcohólico, polo que se clasifica como aminoácido polar. Os outros únicos aminoácidos con OH na cadea lateral son a serina (alcohol) e a tirosina (fenol). Xunto coa isoleucina presenta quiralidade na súa cadea lateral, porque o OH pode ter dúas orientacións.

Os seus codóns son ACU, ACA, ACC, e ACG. É un aminoácido esencial, polo que non pode sintetizarse no noso metabolismo e debe estar incluído na composición dos nosos alimentos.

Os residuos de treonina son susceptibles de numerosas modificacións postraducionais. O grupo hidroxilo da súa cadea lateral pode sufrir *O*-glicosilación. Ademais, pode sufrir fosforilación pola acción de treonina quinases, e na súa forma fosforilada denomínase fosfotreonina.

Foi o último dos 20 aminoácidos proteicos comúns en ser descuberto, na década de 1930 por William Cumming Rose.

## Estereoisómeros 
A treonina, xunto coa isoleucina, ten dous centros quirais na súa molécula, un no carbono alfa e outro na cadea lateral. A treonina pode presentarse en forma de catro posibles estereoisómeros coas seguintes configuracións: (2*S*,3*R*), (2*R*,3*S*), (2*S*,3*S*) e (2*R*,3*R*). Porén, o nome L-treonina úsase para o enantiómero ácido (2*S*,3*R*)-2-amino-3-hidroxibutanoico. O segundo estereoisómero (2*S*,3*S*), que raramente aparece na natureza, denomínase L-*allo*-treonina. Os dous estereoisómeros restantes, ácidos (2*R*,3*S*)- e (2*R*,3*R*)-2-amino-3-hidroxibutanoico teñen escasa importancia.

## Biosíntese 
Como é un aminoácido esencial, os humanos non podemos sintetizar treonina; por tanto, debe ser inxerida como parte das proteínas dos alimentos. Nas plantas e microorganismos a treonina sintetízase a partir do ácido aspártico vía α-aspartil-semialdehido e homoserina. A homoserina sofre unha *O*-fosforilación; este éster fosfórico sofre despois hidrólise e unha recolocación do seu grupo OH. Os encimas implicados nunha biosíntese típica de treonina son:
# aspartoquinase
# ß-aspartato semialdehide deshidroxenase
# homoserina deshidroxenase
# homoserina quinase
# treonina sintase.

miniatura|centro|600px|Biosíntese da treonina.

## Metabolismo 
A treonina metabolízase de dúas maneiras:
* Covértese en piruvato por acción da treonina deshidroxenase. Un intermediato desta vía pode sufrir tiólise co coencima A (CoA) e producir acetil-CoA e glicina. Esta produción de acetil-CoA fai que poida considerarse un aminoácido cetoxénico (tamén é glicoxénico).
* Nos humanos convértese en alfa-cetobutirato seguindo unha vía pouco común na que intervén a serina deshidratase, e dese modo entra na vía que orixina succinil-CoA, polo que no metabolismo humano é un aminoácido glicoxénico.

## Fontes 
Alimentos ricos en treonina son: queixo fresco, aves, peixe, carne, lentellas, e sementes de sésamo.

A treonina racémica pode obterse do ácido crotónico por alfa-funcionalización usando acetato de mercurio (II).

## Notas 
## Véxase tamén 
### Ligazóns externas 
* Fontes alimenticias de treonina.
* Biosíntese da treonina.
* CID 205
* CID 6288