Alfa-amilase

A **α-amilase** (**alfa-amilase**, ; nome sistemático **4-α-D-glucano glucanohidrolase**) é un encima que hidroliza enlaces glicosídicos α de polisacáridos grandes con enlaces α, como o amidón e o glicóxeno, rendendo polisacáridos de cadeas máis curtas, dextrinas e maltosa, segundo o seguinte proceso bioquímico:

:Endohidrólise de enlaces glicosídicos (1→4)-α-D en polisacáridos que conteñen tres ou máis unidades de D-glicosa con enlaces (1→4)-α

É a principal forma de amilase que se encontra en humanos e outros mamíferos. Tamén está presente en sementes que conteñen amidón como reserva alimenticia e segrégana moitos fungos. É un membro da familia da glicosa hidrolase 13.

## Na bioloxía humana 
Aínda que se encontra en moitos tecidos humanos, a amilase é máis abundante no zume pancreático e na saliva, cada un dos cales ten a súa propia isoforma de α-amilase humana. Compórtanse de maneira diferente no isoelectroenfoque e poden separarse en tests utilizando anticorpos monoclonais específicos. En humanos, todas as isoformas da amilase están ligadas ao cromosoma 1 locus p21 (ver AMY1A, por exemplo).

### Amilase salivar (ptialina) 
A amilase atópase na saliva e degrada o amidón en maltosa e dextrina. Esta forma de amilase chámase tamén "ptialina", tal como a denominou o químico Jöns Jacob Berzelius. Este nome deriva da palabra grega πτυω ('eu cuspo'), porque a substancia se obtivera da saliva. Rompe as grandes moléculas insolubles de amidón en amidóns máis pequenos e solubles (amilodextrina, eritrodextrina e acrodextrina) producindo sucesivamente amidóns de menor tamaño e finalmente moléculas do disacárido maltosa. A ptialina actúa sobre os enlaces glicosídicos lineais α(1,4), pero para unha hidrólise completa cómpre un encima que actúe tamén sobre os produtos con ramificacións. A amilase salivar inactívase no estómago polo ácido gástrico (HCl). No zume gástrico axustado a pH 3,3, a ptialina queda totalmente inactivada en 20 minutos a 37&nbsp;°C. En comparación, o 50 % da actividade da amilase persiste despois de 150 minutos de exposición a zume gástrico a pH 4,3. Tanto o amidón (o substrato da ptialina), coma o produto (cadeas curtas de glicosa) poden protexer parcialmente este encima da inactivación polo ácido gástrico. A ptialina engadida ao tampón a pH 3,0 sofre unha inactivación completa en 120 minutos; porén, a adición de amidón ao 0,1 % ten como resultado que se conserve un 10 % da actividade, e unha adición similar de amidón ao 1,0 % fai que se conserve un 40 % da actividade en 120 minutos.

#### Condicións óptimas para a ptialina 
: pH óptimo – 7,0; 5,6-6,9
: Temperatura do corpo humano - 37 graos Celsius Por exemplo, un individuo xaponés tiña 14 copias do xene da amilase (un alelo con 10 copias, e un segundo alelo con 4 copias). A dieta xaponesa contén tradicionalmente grandes cantidades de amidón de arroz. En contraste con isto, un individuo do pobo biaka de África portaba só 6 copias (3 copias en cada alelo). Os biaka son cazadores-recolectores da selva que tradicionalmente consumían unha dieta pobre en amidón. Perry e colegas especularon que o incremento de copias do xene da amilase salivar puido potenciar a supervivencia coincidindo cun cambio de dieta durante a evolución humana.

### Amilase pancreática 
A α-amilase pancreática corta aleatoriamente os enlaces glicosídicos α(1-4) da amilosa para render dextrina, maltosa ou maltotriosa. Adopta un mecanismo de desprazamento dobre con retención da configuración anomérica. En humanos, a amilase salivar evolucionou a partir da amilase pancreática. e un marcador subrogado da actividade do sistema nervioso simpático que non require unha extracción de sangue.

#### Interpretación 
Un incremento dos niveis plasmáticos deste encima obsérvase en:
* Trauma salivar (incluíndo a entubación anestésica).
* Papeiras – debido á inflamación das glándulas salivares.
* Pancreatite – debido a danos nas células que producen amilase.
* Insuficiencia renal – debido a unha redución da excreción.

As lecturas da amilase total dunhas 10 veces por riba do límite superior do valor normal suxiren pancreatite. Resultados de 5 a 10 veces por riba de dito valor poden indicar enfermidade duodenal ou do íleo ou insuficiencia renal, e elevacións menores obsérvanse comunmente en enfermidades da glándula salivar.

### Xenes 
* salivares – *AMY1A*, *AMY1B*, *AMY1C*
* pancreáticos – *AMY2A*, *AMY2B*

## En grans de cereais 
A actividade de α-amilase en grans de cereais mídese, por exemplo, polo Número de Caída de Hagberg-Perten, un test para avaliar os danos nos brotes, ou o método Phadebas. Utilízase no trigo.

## Posible uso médico 
A α-amilase mostrou ser eficaz na degradación de biopelículas bacterianas polimicrobianas ao hidrolizar os enlaces glicosídicos α(1→4) dentro dos exopolisacáridos de matriz estruturais da substancia polimérica extracelular.

## Inhibición de tampón 
O tampón tris inhibe varias α-amilases bacterianas, polo que non se debe usar no tampón tris.

## Determinación 
Disponse de varios métodos para a determinación da actividade da α-amilase, e as diferentes industrias adoitan preferir métodos distintos. O test do ioduro do amidón, un desenvolvemento do test do ioduro, está baseado no cambio de cor, xa que a α-amilase degrada o amidón e é utilizada habitualmente en moitas aplicacións. Un test similar pero producido industrialmente é o test de amilase de Phadebas, que se usa como un test cualitativo e cuantitativo en moitas industrias, como as de deterxentes, de certas fariñas, grans e alimentos de malte e na bioloxía forense.

Na microdeterminación colorimétrica modificada da amilase mídese a dixestión do amidón pola diminución da cor do amidón-ioduro.

## Arquitectura do dominio 
As α-amilases conteñen varios dominios proteicos distintos. O dominio catalítico ten unha estrutura secundaria que consiste nun barril α/β de oito febras que contén o sitio activo, interrompido por un dominio de unión ao calcio de ~70 aminoácidos  que fai protrusión entre a febra β 3 e a hélice α 3, e un dominio de barril beta de greca carboxilo-terminal. Varias α-amilases conteñen un dominio a folla β, usualmente no C-terminal. Este dominio está organizado como unha folla β antiparalela de cinco febras. Varias α-amilases contén un dominio todo-β, xeralmente no C-terminal.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Encimas dixestivos

### Ligazóns externas 
* A proteína alfa-amilase
*