Familia da ADF/Cofilina

miniatura|Representación dunha cofilina (factor despolimerizante da actina, ADF).

A da **ADF/Cofilina** é unha familia de proteínas que se unen á actina asociadas coa rápida despolimerización de microfilamentos de actina, que dá á actina as súas características de inestabilidade dinámica. Esta inestabilidade dinámica é fundamental para o papel exercido pola actina na contracción muscular, a motilidade celular e a regulación da transcrición.
* CFL1, que codifica a cofilina 1 (non muscular ou n-cofilina).
* CFL2, que codifica a cofilina 2 (que se atopa no músculo ou m-cofilina).
* DSTN, que codifica a destrina, tamén chamada factor despolimerizante da actina ou ADF polas súas siglas en inglés.
As proteínas que se unen á actina regulan a ensamblaxe e desensamblaxe dos filamentos de actina. A **cofilina**, un membro da familia da ADF/Cofilina é unha proteína cunha identidade de secuencia do 70 % coa destrina, forma parte desta familia de pequenas proteínas que se unen ao ADP. A proteína únese a monómeros (actina G) e filamentos de actina (actina F). A cofilina causa a despolimerización no extremo menos (−) dos filamentos, o que impide a súa reensamblaxe. A proteína corta os filamentos de actina ao crear máis extremos positivos (+) nos fragmentos de filamentos. As proteínas desta familia constan caracteristicamente de cinco follas beta, catro delas antiparalelas e unha paralela, e catro hélices alfa cunha hélice alfa central que lle dá á proteína estrutura e estabilidade. Parce que catro histidinas da actina situadas preto do sitio de unión da cofilina poden ser necesarios para a interacción cofilina/actina, pero non se poden explicar os niveis de interacción encontrados só coa sensibilidade ao pH. A cofilina acomódase na ADP-actina F debido a un aumento da flexibilidade nesta forma da actina. A unión tanto á cofilina coma á ADF (destrina) causa a redución da lonxitude de cruzamento do filamento. Por tanto, as tensións incrementan a dinámica do filamento e o nivel de fragmentación do filamento observados. e incremento da disociación dos monómeros de actina desde o extremo en punta. Cómpre que existan filamentos de ADP/ADP-Pi actina "máis vellos" libres de tropomiosina e un pH axeitado para que a cofilina poida funcionar correctamente. En presenza de ATP-actina G facilmente dispoñible, a cofilina acelera a polimerización da actina pola súa actividade de corte da actina (proporcionando extremos libres *barbados* para unha maior polimerización e nucleación polo complexo Arp2/3). Como un efecto de longa duración *in vivo*, a cofilina recicla a ADP-actina F máis vella, axudando á célula a manter o conxunto de moléculas de ATP-actina G para poder ter unha motilidade sostida. O pH, a fosforilación e os fosfoinosítidos regulan a unión da cofilina e a súa actividade de asociación coa actina.

A cofilina tamén se une a outras proteínas como a miosina, tropomiosina, α-actinina, xelsolina e escruína. Estas proteínas compiten coa cofilina para unirse á actina.

O factor despolimerizante da actina pode unirse para desestabilizar a actina F ao inserir a hélice central na fenda entre a primeira e a terceira subunidades da actina. O factor despolimerizante da actina únese á actina F cooperativamente e isto induce un cambio conformacional na actina F que causa que se retorza e quede máis desestabilizada. Este retorcemento causa o corte do enlace entre os monómeros de actina, despolimerizando o filamento. O factor despolimerizante da actina actívase cando é desfosforilado e inhíbese cando é fosforilado.

### pH 
[miniatura|247x247px|[Tropomiosina unida á actina.]]
Un ambiente alcalino estabiliza o fosfato inorgánico liberado cando o ATP se hidroliza a ADP, así que un maior pH fai máis favorable a hidrólise do ATP unido á actina F dando ADP, o que ten como resultado a desestabilización da actina.

### Unión á tropomiosina 
A actina F únese á proteína tropomiosina e ao factor despolimerizante da actina de forma competitiva e mutuamente excluínte. A unión da  actina F á tropomiosina non é cooperativa así que a unión da tropomiosina non induce un cambio conformacional na actina F e non causa a súa desestabilización.

## Notas 
## Véxase tamén 
### Ligazóns externas 
*