Transglutaminase

As **transglutaminases** son encimas que na natureza catalizan principalmente a formación dun enlace isopeptídico entre o grupo γ-carboxamida (&nbsp;-(C=O)NH2&nbsp;) da cadea lateral dun residuo de glutamina e o grupo ε-amino ( -NH2 ) da cadea lateral dun residuo de lisina coa conseguinte liberación de amoníaco (&nbsp;NH3&nbsp;). Os residuos de lisina e glutamina deben estar unidos a un péptido ou proteína para que se poidan producir estes enlaces cruzados (entre moléculas separadas) ou enlaces intramoleculares (dentro da mesma molécula). Os enlaces formados polas transglutaminases mostran gran resistencia á degradación proteolítica. A actividade bioquímica exacta das transglutaminases descubriuse na proteína da coagulación do sangue factor XIII en 1968.

## Exemplos 
[thumb|alt=Mecanismo de reacción da tTG|A reacción de arriba mostra como a transaminase se combina cun residuo de [glutamina, liberando amoníaco, e despois a combinación reacciona co grupo amino dun residuo de lisina doutra proteína, deixando o encima libre de novo.]]

Caracterizárone nove transglutaminases en humanos, oito das cales catalizan reaccións de transamidación. Estas transglutaminases teñen unha organizoción en tres ou catro dominios, con dominios similares aos de inmunoglobulina que rodean o dominio catalitico central. O dominio central pertence á superfamilia da protease similar á papaína (clan CA) e usa unha tríade catalítica Cys-His-Asp. A proteína 4.2, tamén chamada banda 4.2, é un membro cataliticamente inactivo da familia da transglutaminase humana que ten unha substitución de Cys a Ala na tríade catalítica.

As transglutaminases bacterianas son proteínas dun só dominio cun núcleo central con pregamento similar. As transglutaminases atopadas nalgunas bacterias funcionan cunha díade Cys-Asp.

## Función biolóxica 
As transglutaminases forman grandes cantidades de enlaces cruzados, xeralmente creando polímeros de proteínas insolubles. Estes polímeros biolóxicos son indispensables para que un organismo cree barreiras e estruturas estables. Exemplos destes polímeros son os coágulos sanguíneos (factor XIII da coagulación), os da pel e pelo. A reacción catalítica considérase xeralmente irreversible, e debe ser estreitamente monitorizada por medio de fortes mecanismos de control.

Investigacións recentes indican que os pacientes de enfermidades neurolóxicas como a enfermidade de Huntington e a de Parkinson poden ter raramente niveis altos dun tipo de transglutaminase, a transglutaminase dos tecidos. Hipotetízase que a transglutaminase dos tecidos pode estar implicada na formación de agregados de proteínas que causan a enfermidade de Huntington, aínda que moi probablemente isto non é necesario.

As mutacións na transglutaminase de queratinocito están implicadas na ictiose lamelar.

## Estudos estruturais 
A finais de 2007, resolvéranse 19 estruturas para esta clase de encimas, cos seguintes códigos de acceso de PDB: , , , , , , , , , , , , , , , , ,  e .

## Aplicacións industriais e culinarias 
miniatura|Tres pezas de carne de restaurante que se unen con "cola de carne" de transglutaminase. Déixase que actúe toda a noite e despois desenvólvese, córtase en porcións, cocíñase e sérvese.
miniatura|Tarrina de polo tratada con transglutaminase.

No procesamento da comida industrial, utilízase a transglutaminase para unir proteínas. Exemplos de alimentos feitos usando a transglutaminase son as imitacións de carne de cangrexo e as albóndegas de peixe. Prodúcese por medio da fermantación por *Streptomyces mobaraensis* en cantidades comerciais () ou extráese de sangue animal, e utilízase nunha variedade de procesos, incluíndo a produción de carne procesada e produtos de peixe.

A transglutaminase pode utilizarse como axente aglutinante para mellorar a textura de alimentos ricos en proteínas, como os surimi ou certos xamóns.

A "cola de carne" de trombina&ndash;fibrinóxeno de fontes bovinas o porcinas foi prohibida na Unión Europea como aditivo alimentario en 2010. Ao contrario, a transglutaminase segue sendo un aditivo permitido e non se obriga a declarar o seu uso, xa que se considera unha axuda ao procesamento e non un aditivo que siga presente no produto final.

### Gastronomía molecular 
A transglutaminase tamén se usa en gastronomía molecular para combinar novas texturas con sabores existentes. Ademais destes usos principais, a transglutaminase foi utilizada para crear algúns alimentos pouco comúns. O chef británico Heston Blumenthal tivo sona pola introdución da transglutaminase na cociña moderna.

Wylie Dufresne, chef do restaurande de vangarda de Nova York wd~50, foi iniciado no uso da transglutaminase por Blumenthal, e inventou unha "pasta" feita cun 95% de gambas grazas ao uso de transglutaminase.

## Sinónimos 
* proteína-glutamina gamma-glutamiltransferase (sistemático)
* fibrinoligase
* glutaminilpeptido gamma-glutamiltransferase
* proteína-glutamina:amina gamma-glutamiltransferase
* R-glutaminil-péptido:amina gamma-glutamil transferase

## Notas 
## Véxase tamén 
### Outros artigos 
* Bromelaína
* Ficaína
* Papaína
* Surimi

### Bibliografía 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* - A transglutaminase catalyzing an acyl transfer reaction of a Γ-carboxyamide group of a glutamine residue in a peptide or protein chain in the absence of Ca2+