پلکتین

بندانگشتی|پروتئین پلکتین1
**پلکتین** پروتئینی غول پیکر است که تقریبا در تمامی پستانداران یافت شده و به عنوان یک پروتئین لینکر بین سه جزء اصلی اسکلت سلولی یعنی: میکروفیلامنت های اکتین، میکروتوبول ها و فیلامنت های حدواسط ایفای نقش می کند. علاوه بر آن، پلکتین موجب اتصال اسکلت سلولی با اتصالات بین سلولی از قبیل دسموزوم ها می شود. با نگه داشتن این شبکه های سلولی کنار هم، پلکتین نقش مهمی را در حفظ تمامیت مکانیکی و خواص ویسکوالاستیک یک بافت ایفا می کند.

## ساختار
پلکتین در سلول های یوکاریوتی به چندین ایزوفرم دیده می شود که همگی وزنی حدود 500 کیلودالتون و اندازه ای بیش از 4000 آمینواسید دارند. پیشنهاد می شود که ساختار پلکتین به صورت یک دایمر شامل یک مارپیچ آلفا پیچ در پیچ در مرکز متصل به دو دامین بزرگ کروی شکل (در هر انتها) است. این دامین های کروی مسئول اتصال پلکتین به اهداف خود در اسکلت سلولی می باشند. انتهای کربوکسیل این پروتئین از 6 ناحیه تکراری بسیار همولوگ تشکیل شده است. مشخص شده است که زیردامین بین نواحی پنجم و ششم از دامین C-ترمینال مسئول اتصال پلکتین به فیلامنت های حدواسط مانند کراتین و ویمنتین است. در انتهای دیگر پروتئین، در انتهای آمین پلکتین، ناحیه ای شناخته شده است که نقش اتصالی به اکتین را ایفا می کند. در سال 2004، ساختار کریستالی دقیق این دامین اتصال شونده به اکتین (ABD) در موش شناسایی شد و نشان داده شد که از دو دامین همولوژی کالپونین (CH) شکل گرفته است. پلکتین تقریبا در تمامی بافت های پستانداران بیان می شود. در ماهیچه قلبی و اسکلتی، پلکتین در ناحیه ای اختصاصی معروف به دیسک Z قرار گرفته است.

پلکتین با پروتئین های مختلفی از قبیل وینکولین، DES، اکتین، فودرین، پروتئین های مرتبط با میکروتوبول، لامینین B هسته ای، SPTAN1، ویمنتین و ITGB4 برهمکنش دارد.

## عملکرد
آزمایشاتی روی موش هایی با ژن پلکتین خاموش شده، واقعیاتی را در رابطه عملکرد پلکتین روشن کرد. نوزادان این موش ها با ژن پلکتین ناک اوت شده، 2 تا 3 روز پس از تولد مردند و والدان مشکلات پوستی از جمله تخریب کراتینوسیت ها را بروز دادند. ماهیچه های قلبی و اسکلتی نیز تحت تاثیر این تغییر قرار گرفتند: صفحات بینابینی قلب ناپدید شده و سارکومرها به شکل غیرنرمالی در آمده و همچنین تجمعات درون سلولی اجزاء میوفیبریلی و دیسک Z مشاهده شد. به عنوان اثری دیگر، بیان پروتئین وینکولین در سلول های ماهیچه ای به طرز قابل توجهی کاهش یافت. با استفاده از میکروسکوپ ایمونوالکترون طلا، ایمونوبلاتینگ و آزمایشات ایمونوفلوئورسنت، مشخص شد که پلکتین با هر کدام از اجزاء اسکلت سلولی همکاری می کند. در ماهیچه، پلکتین به سطح دیسک های Z متصل می شود و به همراه پروتئین فیلامنت حدواسط دسمین، ممکن است در اتصالات جانبی بین دو دیسک Z مجاور دخالت داشته باشد. به نظر می رسد این برهمکنش میان پلکتین و دسمین همچنین در تسهیل ارتباط نزدیک میتوکندری ها و میوفیبریل ها نقش دارد.

پلکتین همچنین عملکردی در اتصال اسکلت سلولی و اتصالات بین سلولی از قبیل، دسموزوم ها و همی دسموزوم ها که موجب اتصال شبکه های فیلامنت های حدواسط بین سلول ها می شود، دارد. مشخص شده است که پلکتین درون دسموزوم ها قرار می گیرد و همچنین مطالعات آزمایشگاهی نشان داده اند که این پروتئین می تواند پلی را میان پروتئین دسموزومی (دسموپلاکین) و فیلامنت های حدواسط، تشکیل دهد. در همی دسموزوم ها، مشخص شده است که پلکتین با زیرواحد β4 اینتگرین در پلاک همی‌دسموزوم برهمکنش ایجاد کرده و مانند یک گیره برای اتصال کراتین (نوعی فیلامنت حدواسط در سلول های اپی تلیال) به اتصالات همی دسموزومی عمل می کند.

## اهمیت بالینی
جهش ها در ژن *PLEC* در ارتباط نزدیکی با بیماری اپیدرمولایزیس بولوسا سیمپلکس همراه با دیستروفی عضلانی هستند. به تازگی واریانتی از PLEC با جهشی بدمعنی مرتبط با فیبریلاسیون دهلیزی در بعضی جوامع گزارش شده است. همچنین پروتئین پلکتین به عنوان یک نشانگر زیستی یا بیومارکر برای سرطان پانکراس پیشنهاد شده است.

اگرچه به طور طبیعی پلکتین یک پروتئین سیتوپلاسمی است، این پروتئین روی غشا سلولی در آدنوکارسینوم مجرای پانکراس (PDAC) نیز بیان می شود و می توان از آن جهت هدف گذاری سلول های PDAC استفاده کرد.
رده:ژن‌های روی کروموزوم ۸ انسان