Ενεργό κέντρο

Το **ενεργό κέντρο** ή η **ενεργός θέση** ενός ενζύμου είναι η συγκεκριμένη περιοχή όπου το υπόστρωμα - μόριο πάνω στο οποίο δρα το ένζυμο - συνδέεται για να διευκολύνει μια χημική αντίδραση μειώνοντας την ενέργεια ενεργοποίησης. Αποτελείται κυρίως από υπολείμματα αμινοξέων που έρχονται σε κοντινή απόσταση μεταξύ τους λόγω της τριτοταγούς δομής της πρωτεΐνης. Αυτά τα υπολείμματα δημιουργούν ένα συγκεκριμένο χημικό περιβάλλον που περιλαμβάνει μια θέση σύνδεσης για το υπόστρωμα και μια καταλυτική θέση για την αντίδραση. Αν και αποτελούν μέρος ολόκληρου του ενζύμου, μόνο οι πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων (ομάδες R) στο ενεργό κέντρο εμπλέκονται άμεσα στη σύνδεση και στην καταλυτική δράση.

Το μοντέλο του κλειδιού με την κλειδαριά προτείνει ότι το ενεργό κέντρο ενός ενζύμου έχει ένα άκαμπτο σχήμα που ταιριάζει με ακρίβεια σε ένα συγκεκριμένο υπόστρωμα, όπως ένα κλειδί σε μια κλειδαριά. Το μοντέλο επαγόμενης προσαρμογής, η τρέχουσα αποδεκτή θεωρία, υποδηλώνει ότι το ενεργό κέντρο είναι εύκαμπτο και αλλάζει ελαφρώς σχήμα κατά την πρόσδεση στο υπόστρωμα για να επιτευχθεί μια πιο ακριβής εφαρμογή και βέλτιστη πρόσδεση, όπως ακριβώς ένα γάντι ταιριάζει σε ένα χέρι. Η βασική διαφορά είναι ότι το σχήμα του ενζύμου στο μοντέλο κλειδιού-κλειδαριάς είναι σταθερό, ενώ στο μοντέλο της επαγόμενης προσαρμογής είναι ρυθμιζόμενο.

Οι συμπαράγοντες είναι μη πρωτεϊνικά μόρια που βοηθούν τα ένζυμα, συχνά συνδεόμενα με το ενεργό κέντρο για να βοηθήσουν την κατάλυση. Τα συνένζυμα είναι ένας τύπος οργανικού συμπαράγοντα που μπορεί να συνδεθεί με το ενεργό κέντρο, μερικές φορές προσωρινά και μερικές φορές μόνιμα (ως προσθετική ομάδα), ενώ οι ανόργανοι συμπαράγοντες (όπως τα μεταλλικά ιόντα) μπορούν επίσης να συνδεθούν με το ενεργό κέντρο. Ο ρόλος τους είναι κρίσιμος επειδή βοηθούν το ενεργό κέντρο του ενζύμου να συνδεθεί με το υπόστρωμα και να εκτελέσει την αντίδραση.

Τέλος, οι αναστολείς ενζύμων είναι μόρια που συνδέονται με ένα ένζυμο για να μειώσουν τη δραστικότητά του, είτε επιβραδύνοντας είτε σταματώντας την καταλυτική αντίδραση. Το επιτυγχάνουν αυτό μπλοκάροντας το ενεργό κέντρο του ενζύμου ή αλλάζοντας το σχήμα του και μπορούν να ταξινομηθούν ως αναστρέψιμοι ή μη αναστρέψιμοι. Παραδείγματα συνηθισμένων τύπων περιλαμβάνουν τους ανταγωνιστικούς αναστολείς, οι οποίοι ανταγωνίζονται το υπόστρωμα για το ενεργό κέντρο, και τους μη ανταγωνιστικούς αναστολείς, οι οποίοι συνδέονται με μια διαφορετική θέση για να αλλάξουν το σχήμα του ενεργού κέντρου.

## Βασικές ιδιότητες του ενεργού κέντρου

* μικρογραφία|350x350εσ|Δομή ενεργού κέντρου: οι θέσεις σύνδεσης απεικονίζονται με μπλε και η καταλυτική θέση με κόκκινο.Υψηλή εξειδίκευση: Κάθε ενεργό κέντρο έχει ένα συγκεκριμένο μέγεθος, σχήμα και χημικό περιβάλλον σχεδιασμένο να συνδέεται με ένα συγκεκριμένο υπόστρωμα ή μια συγκεκριμένη κατηγορία υποστρωμάτων.
* Καταλυτική αποτελεσματικότητα: Το ενεργό κέντρο μειώνει την ενέργεια ενεργοποίησης μιας αντίδρασης, επιταχύνοντας τον ρυθμό με τον οποίο συμβαίνει. Αυτό επιτυγχάνεται δημιουργώντας ένα βέλτιστο μικροπεριβάλλον και προσανατολίζοντας σωστά τα υποστρώματα για να διευκολύνει την αντίδραση.
* Μικρό μέγεθος: Το ενεργό κέντρο καταλαμβάνει μόνο ένα μικρό μέρος του συνολικού όγκου του ενζύμου. Το υπόλοιπο ένζυμο χρησιμεύει ως ικρίωμα για τη διατήρηση της ακριβούς τρισδιάστατης δομής του ενεργού κέντρου.
* Μη ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις: Τα υποστρώματα συνδέονται με το ενεργό κέντρο κυρίως μέσω ασθενών, μη ομοιοπολικών δυνάμεων όπως δεσμοί υδρογόνου, ιοντικοί δεσμοί και υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις.
* Συμπαράγοντες: Πολλά ένζυμα απαιτούν μη πρωτεϊνικά μόρια που ονομάζονται συμπαράγοντες για να λειτουργήσουν. Αυτά μπορεί να είναι μεταλλικά ιόντα ή οργανικά μόρια (συνένζυμα) που συνδέονται μέσα στο ενεργό κέντρο για να βοηθήσουν στην κατάλυση.

## Παράγοντες που επηρεάζουν το ενεργό κέντρο
Η ευαίσθητη δομή του ενεργού κέντρου μπορεί να επηρεαστεί από τους περιβαλλοντικούς παράγοντες.

* Θερμοκρασία: Ενώ οι υψηλότερες θερμοκρασίες μπορούν να αυξήσουν τον ρυθμό αντίδρασης, η υπερβολική θερμότητα μπορεί να προκαλέσει μετουσίωση του ενζύμου, αλλάζοντας το σχήμα του ενεργού κέντρου και καθιστώντας το ανίκανο να συνδεθεί με το υπόστρωμά του.
* pH: Τα αμινοξέα στο ενεργό κέντρο συχνά έχουν όξινες ή βασικές ιδιότητες κρίσιμες για την κατάλυση. Οι αλλαγές στο pH εκτός του βέλτιστου εύρους μπορούν να διαταράξουν αυτές τις ιδιότητες και να μεταβάλουν το σχήμα του ενεργού κέντρου.
* Αναστολείς: Τα μόρια αναστολέων μπορούν να συνδεθούν με ένα ένζυμο και να διαταράξουν τη δραστηριότητά του. Οι ανταγωνιστικοί αναστολείς συνδέονται απευθείας με το ενεργό κέντρο, μπλοκάροντας το υπόστρωμα. Οι μη ανταγωνιστικοί αναστολείς συνδέονται με μια διαφορετική θέση (μια αλλοστερική θέση), προκαλώντας μια διαμορφωτική αλλαγή που μεταβάλλει το σχήμα του ενεργού κέντρου.

## Παραπομπές


Κατηγορία:Ένζυμα