open-index/open-wikipedia-markdown huggingface dataset:
GALK1

**Galaktokinaza** je enzim (fosfotransferaza) koji olakšava fosforilaciju α-D-galaktoze do galaktoza 1-fosfata, uz gubitak jedne molekule ATP-a.  Galaktokinaza katalizira drugi korak Leloirovog puta, metaboličkog puta koji se nalazi u većini organizama,  za katabolizam β-D-galaktoze u glukoza 1-fosfat. biljkama, i ljudima. GHMP je skraćenica koja se odnosi na svoje izvorne članove: galaktokinaza, homoserin-kinaza, mevalonat-kinaza i fosfomevalonat-kinaza. Članovi superporodice GHMP imaju veliku trodimenzijskuu sličnost, uprkos samo deset do 20% identiteta sekvence. Ovi enzimi sadrže tri dobro konzervirana motiva (I, II i III), od kojih je drugi uključen u vezanje nukleotida i ima sekvencu Pro – XXX – Gly – Leu – X – Ser – Ser –  Ala.

### Specifičnost šećera 
Galaktokinaze u različitim vrstama pokazuju veliku raznolikost specifičnosti supstrata. Galaktokinaza *E. coli* može također fosforilirati 2-dezoksi-D-galaktozu, 2-amino-dezoksi-D-galaktozu, 3-dezoksi-D-galaktozu i D-fukozu. Enzim ne može tolerirati nikakve modifikacije C-4, ali promjene na položaju C-2 D-galaktoze ne ometaju funkciju enzima. I ljudske i pacovske galaktokinaze također uspešno fosforiliraju 2-deoksi-D-galaktozu. Galaktokinaza iz *S. cerevisiae* , s druge strane, visoko je specifičan za D-galaktozu i ne može fosforilirati glukozu, manozu, arabinozu, fukozu, laktozu, galaktotol, ili 2-dezoksi-D-galaktozu. Štaviše, kinetička svojstva galaktokinaze razlikuju se i među vrstama. i zasnovane na strukturi proteinskog inženjerstva. Odgovarajuće široko permisivne anomerne šećerne kinaze  služe kao temelj za *in vitro* i *in vivo* glikorandomizaciju.

## Mehanizam 
Nedavno su uloge aktivnih mjesta ostataka u ljudskoj galaktokinazi postale razumljive. Asp-186 apstrahira proton iz C1-OH α-D-galaktoze, a rezultirajući alkoksidni nukleofil napada γ - fosfor u ATP-u. Fosfatna grupa se prenosi na šećer, a Asp-186 voda može deprotonirati. U blizini Arg-37 stabilizuje Asp-186 u njegovom anionskom obliku, a također je dokazano da je ključan za funkciju galaktokinaze u eksperimentima tačkastih mutacija. I ostaci aktivne lokacije aspartatske kiseline i arginina visoko su konzervirani među galaktokinazama.

## Klinički značaj  
Galaktozemija, rijedak metabolički poremećaj koji karakterizira smanjena sposobnost metabolizma galaktoze, može biti uzrokovan mutacijom bilo kojeg od tri enzima u Leloirovom putu. Nedostatak galaktokinaze, poznat i kao galaktozemija tip II, je recesivni metabolički poremećaj uzrokovan mutacijom u ljudskoj galaktokinazi. Otkriveno je oko 20 mutacija koje uzrokuju galaktozemiju tipa II, čiji je glavni simptom rani početak katarakta. U sočivnim ćelijama čovekovog oka, aldoza-reduktaza pretvara galaktozu u galaktitol. Kako se galaktoza ne katabolizira u glukozu, zbog galaktokinazne mutacije, akumulira se galaktitol. Ovaj gradijent galaktitola preko ćelijske membrane sočiva pokreće osmotsko usvajanje vode i dolazi do otoka i eventualne apoptoze ćelija sočiva.

## Reference 
## Vanjski linkovi 
* 

Kategorija:EC 2.7.1
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
.қаз

**.қаз** (skraćenica od *)* je ćirilična internet domena Kazahstana. Pokrenuta je u martu 2012. godine.

Dopuštene su vlastite domene drugog nivoa, ali postoje i sljedeće standardizirane domene drugog nivoa:

* .мем.қаз - organizacije javnog sektora
* .бiл.қаз - obrazovne institucije
* .ком.қаз - komercijalne organizacije
* .қау.қаз - neprofitne organizacije i projekti
* .қор.қаз - odbrana
* .бай.қаз - komunikaciona preduzeća, mreže

Neke domene drugog nivoa rezervirane su po prioritetu, kao što je prezident.қaz ("prezident.qaz"). Između 1. maja 2012. i 31. jula 2012. godine, kompanije i vlasnici zaštitnih znakova mogli su se prijaviti za svoja imena.

## Također pogledajte 
* Najviši državni domeni
* .bg
* .bel
* .mkd
* .mon
* .rf
* .srb
* .ukr

## Vanjski linkovi 
* IANA .kz whois informacije
* Web stranica za registraciju domena .kz

## Reference 
Kategorija:Kazahstan
қ
.мкд

**.мкд** (latinično: **.mkd**) jest ćirilična internet domena Sjeverne Makedonije. Njom upravlja Makedonska mreža akademskih istraživanja (MARnet).

U novembru 2012. MARnet je objavio da agencija planira uvođenje nacionalne ćirilične domene. Pored toga, agencija je započela postupak prikupljanja prijedloga od građana o obliku domene koji će se primijeniti za službenu registraciju. Poziv je započeo 19. novembra 2012. godine, a završio se 3. decembra 2012. godine. Ćirilčna domena mora sadržavati slova imena države. Dana 3. decembra, MARnet je odabrao šest prijedloga (.мкд, .мак, .македонија, .рмкд, .рм and .рмак). U ovoj drugoj fazi procesa, građani su glasali za konačnu makedonsku ćirilicu. Pobjednički prijedlog službeno je objavljen u januaru 2013.

Latinična internetska domena Sjeverne Makedonije je .mk.

## Rezultati 
U završnoj fazi izbora nacionalne ćirilične domene bilo je šest domena. Tijekom razdoblja glasanja registrirano je 2.288 glasova, a konačni rezultati objavljeni su na službenoj web stranici MARnet.

Ćirilska domena .мкд je zvanično odobrena i registrovana 20. marta 2014.

## Reference 
Kategorija:Sjeverna Makedonija
м
KCNJ2

**Kir2.1** usmjerivač kalij-ionskog kanala prema unutra je lipidno usidreni kanal  kodiran genom '***.

**Aminokiselinska sekvenca**

Dužina polipeptidnog lanca je  427  aminokiselina, a molekulska težina 48.288 Da.

:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y*':  Tirozin

1020304050
MGSVRTNRYSIVSSEEDGMKLATMAVANGFGNGKSKVHTRQQCRSRFVKK
DGHCNVQFINVGEKGQRYLADIFTTCVDIRWRWMLVIFCLAFVLSWLFFG
CVFWLIALLHGDLDASKEGKACVSEVNSFTAAFLFSIETQTTIGYGFRCV
TDECPIAVFMVVFQSIVGCIIDAFIIGAVMAKMAKPKKRNETLVFSHNAV
IAMRDGKLCLMWRVGNLRKSHLVEAHVRAQLLKSRITSEGEYIPLDQIDI
NVGFDSGIDRIFLVSPITIVHEIDEDSPLYDLSKQDIDNADFEIVVILEG
MVEATAMTTQCRSSYLANEILWGHRYEPVLFEEKHYYKVDYSRFHKTYEV
PNTPLCSARDLAEKKYILSNANSFCYENEVALTSKEEDDSENGVPESTST
DTPPDIDLHNQASVPLEPRPLRRESEI

## Klinički značaj 
Defekt ovog gena povezan je sa Andersen–Tawilovim sindromom.

Pokazalo se da i mutacija gena KCNJ2 uzrokuje sindrom kratkog QT.

## Istraživanje 
U neurogenetici, Kir2.1 se koristi u istraživanju  voćnih mušica roda  *Drosophila*, za inhibiranje neurona, jer prekomjerna ekspresija ovog kanala hiperpolarizira ćelije.

U optogenetici, sekvenca prometa Kir2.1 dodata je u halorodopsin radi poboljšanja lokalizacije njegove membrane. Dobijeni protein eNpHR3.0 koristi se u optogenetičkim istraživanjima za inhibiciju neurona svetlošću.

Ekspresija gena Kir2.1 u ljudskim ćelijama HEK293 inducira privremenu vanjsku struju, stvarajući postojani membranski potencijal, blizu potencijala preokreta kalija.

## Interakcije 
Pokazano je da Kir2.1 međureagira sa:
* DLG4, 
* Interleukin 16, i
* TRAK2

## Reference 
## Dopunska literatura
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

## Vanjski linkovi 
* GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Andersen-Tawil syndrome
* OMIM entries on Anderson-Tawil syndrome
* 
* 

Kategorija:Ionski kanali
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
.мон

**.мон** (latinično: **.mon**) jest ćirilična internet domena Mongolije. Ime domene sastoji se od suglasnika u prva tri slova imena države. U 2012. godini za Mongoliju je registrirana nova glavna domena namijenjena imenima domena na mongolskom jeziku. Registracije za domenu bile su otvorene u maju 2014. Prvi veb-sajt http://мон.мон postao je aktivan tokom tog mjeseca.

Službena latinična domena Mongolije je .mn

## Također pogledajte 
* .mn

## Reference 
## Vanjski linkovi 
* Veb-sajtovi sa .мон

Kategorija:Mongolija
м
CDC42EP4

**Protein 4 efektora Cdc42** je protein koji je kod ljudi kodiran genom  **CDC42EP4**.

Proizvod ovog gena član je porodice CDC42 koja veže proteine. Članovi ove porodice komuniciraju sa GTPazama porodice Rho i reguliraju organizaciju aktinskog  citoskeleta. Pokazalo se da ovaj protein veže i CDC42 i TC10 GTPaze na GTP-ovisan način. Kada je prekomerno eksprimiran u fibroblastima, ovaj protein može da inducira stvaranje pseudopodija, što sugerira ulogu u induciranju sklopa aktinskih filamenata i kontroli oblika ćelije..

1020304050
MPILKQLVSSSVHSKRRSRADLTAEMISAPLGDFRHTMHVGRAGDAFGDT
SFLNSKAGEPDGESLDEQPSSSSSKRSLLSRKFRGSKRSQSVTRGEREQR
DMLGSLRDSALFVKNAMSLPQLNEKEAAEKGTSKLPKSLSSSPVKKANDG
EGGDEEAGTEEAVPRRNGAAGPHSPDPLLDEQAFGDLTDLPVVPKATYGL
KHAESIMSFHIDLGPSMLGDVLSIMDKEEWDPEEGEGGYHGDEGAAGTIT
QAPPYAVAAPPLARQEGKAGPDLPSLPSHALEDEGWAAAAPSPGSARSMG
SHTTRDSSSLSSCTSGILEERSPAFRGPDRARAAVSRQPDKEFSFMDEEE
EDEIRV

:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

## Kloniranje i ekspresija
Osada et al. (2000) klonirali su mišji gen pune dužine i cDNK ljudskog BORG4 iz mozga, odnosno biblioteke cDNK ileumske sluznice odraslih. BORG4 dijeli visoko konzervirane domene CRIB, BH1 i BH3 i manje dobro konzervirani domen BH2. RT-PCR analiza pokazala je da se Borg4 sveprisutno eksprimira na niskim nivoima u tkivima odraslih miševa.

Klonirali su mišje sekvence pune dužine i ljudske BORG4 cDNK iz mozga, odnosno pregledali biblioteku cDNK ileumske sluznice odraslih. RT-PCR analiza pokazala je da se Borg4 sveprisutno eksprimira na niskim nivoima u tkivima odraslih miševa.

Hirsch i dr. (2001) identificirali su cDNA pune dužine koja kodira BORG4, a koju su nazvali CEP4. Utvrdili su da poput CEP1, CEP2 (606132) i CEP3, protein CEP4 sa 356 aminokiselina sadrži konzervirani domen BH2 ili CI; veže se kroz svoju CRIB domenu sa CDC42, ali ne i sa RAC (602048); izaziva stvaranje pseudopodija; a izražava se u citoplazmi i membrani fibroblasta.

## Reference
## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*
*
*

## Vanjski linkovi
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
CANT1

**CANT1** je gen koji kodira kalcij-aktiviranu nukleotidazu 1, ljudski enzim.

Smith et al. (2002) utvrdili su  da gen CANT1 sadrži šet egzona i obuhvata preko 19 kb. Analizom genomske sekvence, mapirali su gen CANT1 u hromosom 17q25.3.

**Aminokiselinska sekvenca**

Dužina polipeptidnog lanca je   401  aminokiselina, a molekulska težina 44.840 Da.

:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MPVQLSEHPEWNESMHSLRISVGGLPVLASMTKAADPRFRPRWKVILTFF
VGAAILWLLCSHRPAPGRPPTHNAHNWRLGQAPANWYNDTYPLSPPQRTP
AGIRYRIAVIADLDTESRAQEENTWFSYLKKGYLTLSDSGDKVAVEWDKD
HGVLESHLAEKGRGMELSDLIVFNGKLYSVDDRTGVVYQIEGSKAVPWVI
LSDGDGTVEKGFKAEWLAVKDERLYVGGLGKEWTTTTGDVVNENPEWVKV
VGYKGSVDHENWVSNYNALRAAAGIQPPGYLIHESACWSDTLQRWFFLPR
RASQERYSEKDDERKGANLLLSASPDFGDIAVSHVGAVVPTHGFSSFKFI
PNTDDQIIVALKSEEDSGRVASYIMAFTLDGRFLLPETKIGSVKYEGIEF
I

## Kloniranje i ekspresija
1.	Pretragom ljudske EST baze podataka za sekvence slične pljuvačnim apirazama  stjenice *Cimex lectularius* i drugih hematofagnih člankonožaca, Smith et al. (2002) identificirali su CANT1, koji su nazvali SCAN1. Izvedeni protein od 371 aminokiselinom ima N-terminalni signalni peptid, a predviđeni zreli protein od 333 aminokiseline ima izračunatu molekulsku masu od 37,2 kD. Ima nekoliko navodnih mjesta fosforilacija, mjesto N-glikozilacije i mjesto sulfacije tirozina. Dot blot analiza RNK otkrila je najvišu ekspresiju SCAN1 u sjemenicima, a zatim u prostati, posteljici i tankim crijevima. Niža ekspresija otkrivena je u plućima, želucu, pljuvačnim žlijezdama, debelom crijevu, slezeni, timusu i dušniku, a u ostalim ispitivanim tkivima nije uočena bilo kakva ekspresija. Hromatografija isključivanja veličine i Western blot analiza otkrili zreli SCAN1 ima prividnu molekulsku masu od 34 do 40 kD, koja je smanjena nakon deglikozilacije.
Koristeći [transfekcija|[transficirane]] COS-1 ćelije,  pokazali su da se ljudski SCAN1 lučio i eksprimirao aktivnost kalcij-zavisne di– i trifosfataze protiv ADP i ATP. Nidu koristili magnezij kao kofaktor. SCAN1 je imao najveću aktivnost protiv UDP, GDP i UTP, a nije hidrolizirao AMP, GMP ili 4-nitrofenol fosfat. SCAN1 je pokazao aktivnost u širokom rasponu pH, sa optimalnom aktivnošću između pH 6,2 i 7,2.

Nizon et al. (2012) proučavali su sintezu proteoglikana kodiranu mutiranim genom CANT1 u fibroblastima pacijenata sa Desbuquoisovom displazijom (DBQD;) i otkrili značajno smanjenu sintezu GAG u prisustvu beta-D-ksilozida, sugerirajući da CANT1 imaa ulogu u metabolizmu proteoglikana.

## Reference
## Vanjski linkovi
* 

## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*
*
*
*

## Vanjski linkovi
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
Usmjerena evolucija

. Unutrašnji krug prikazuje tri faze usmjerenog evolucijskog ciklusa s oponašanim prirodnim procesom u zagradama. Vanjski krug prikazuje korake u tipskom eksperimentu. Crveni simboli označavaju funkcionalne varijante, a  blijedi označavaju varijante sa smanjenom funkcijom]]

**Usmjerena evolucija** ili **dirigirana evolucija** je metod koja se koristi za proizvodnju enzima u industrijske ili medicinske svrhe.

Metod je oblik proteinkog inženjeratva koji oponaš prirodno odabiranje.

Osnovna ideja je sastaviti gen putem ponovljenih rundi mutacija, kako bi se napravila biblioteka varijanti. Selekcijom se izoliraju geni sa željenom funkcijom. Oni su predložak za sljedeću rundu.

To se može učiniti *in vivo* (u živim ćelijama bakterija ili kvasaca) ili *in vitro* (bez rastvora ili mikro-kapljica).

Testiranje više mutanata povećava šanse da se pronađe onaj sa željenim svojstvima.

Tokom evolucije *in vivo*, svaka ćelija (obično bakterijska ili kvaščeva) se transformira putem plazmida, koji sadrži drugog člana bibliotečke varijante. Samo se gen od interesa razlikuje između ćelija, a svi ostali geni ostaju isti.

Ćelije eksprimiraju protein u citoplazmi ili površini plazmamembrana, gdje se može testirati njegova funkcija. Prednost ovog formata je selekcija svojstava u ćelijskom okruženju, što je korisno kada se evoluirani protein ili RNK trebaju koristiti u živim organizmima.

Kada se radi bez ćelija, metod koristi transkripciju i translaciju *in vitro* za proizvodnju proteina ili RNK slobodnih u rastvoru ili unutar vještačnih mikrokapi. To ima prednost što omogućava varijaciju više uvjeta (npr. temperatura, rastvarači). Može eksprimirati proteine koji bi bili toksični za ćelije. Dalje, eksperimenti evolucije *in vitro* mogu stvoriti daleko veće biblioteke (do 1015) jer biblioteke DNK ne moraju biti ubačeni u ćelije. To često ograničava ono što se može učiniti.

## Osiguravanje nasljednosti 
[thumb | 350px |Eksprimirani protein može biti [kovalentna veza|kovalentno povezan sa svojim genom (kao u iRNK), lijevo ili staviti u isti boks s njim, desno.  Bilo kako bilo, izoliran je gen koji kodira protein]]

Kada su izolirani funkcionalni proteini, neophodno je da su i njihovi geni, stoga je potrebna odgovarajuća veza genotip-fenotip.

Ovo može biti kovalentno, gdje je iRNK gena povezana s proteinom na kraju translacije pomoću puromicina.

Alternativno, protein i njegov gen mogu se držati zajedno, ili u emulzijskim kapljicama. Izolovane sekvence gena se zatim umnožavaju pomoću PCR-a ili u transformiranom bakterijskom domaćinu. Ili se pojedinačna najbolja sekvenca ili skup sekvenci mogu koristiti kao predložak za sljedeći krug mutageneze. Ponovljeni ciklusi diverzifikacije-selekcije-amplifikacije čine enzimske varijacije prilagođene procesu selekcije.

## Nagrada 
Američk inženjer Frances Arnold osvojio je *Millennium Technology Prize* za pionirsku režiranu evoluciju.

## Reference 
Kategorija:Genetičko inženjerstvo
Kategorija:Citologija
Kategorija:Enzimi
Kategorija:Evolucijska biologija
RK Lukavac

**RK Lukavac** je bosanskohercegovački rukometni klub iz Lukavca.
Prvobitno je osnovan 1951. godine pod nazivom "RK Partizan", a bio je član Republičke lige Bosne i Hercegovine. U sezoni 1964/65 godine klub učestvuje u kvalifikacijama za Drugu ligu SFRJ, dok juniorska selekcija ovog kluba postaje prvak Bosne i Hercegovine. Od 1968-1972. godine klub prestaje sa radom zbog nedostatka sredstava, da bi zahvaljujući sponzorstvu "FSL" i "KHK" Lukavac, klub ponovo započeo takmičenje u tadašnjoj Republičkoj ligi Bosne i Hercegovine- Sjever. Po završetka rata u Bosni i Hercegovini 1996. godine klub prestaje sa radom zbog nepostojanja uslova za takmičenje (nedostatka sporstke dvorane). Nakon desetogodišnjeg prekida dana 31.05.2006. godine ponovo je osnovan "Rukometni klub Lukavac". Zahvaljujući novosagrađenoj sportskoj dvorani okuplja se veliki broj osnovaca i srdnjoškolaca općine Lukavac, te igrače iz ranijeg perioda, pod stručnim nadzorom trenera Bijesović Mirsada i Mott Željka također bivših igrača ovog kluba.
Tokom dugogodišnjeg takmičenja ovaj rukometni klub dao je veliki broj rukometaša visokog ranga, koji su igrali za prvoligaške klubove kao što su: Radmanović Milenko, Lučić Matija, Vajman Ivan, Muhović Rasim, Mihajlović Zdenko, Junuzović Emir, Vujadinović Nikola, Gazibegović Nedim.
Za omladinsku reprezentaciju Bosne i Hercegovine igrali su: Dardalić, Hamzić, Marišček, Iljazović, dok je za omladinsku reprezentaciju SFRJ igrao Emir Junuzović, sa kojom je osvojio prvo mjesto na Svjetskom prvenstvu u rukometu u Portugalu. Nekadašnji igrač ovog rukometnog kluba Kuvelja Drago bio je golman rukometne reprezentacije SFRJ. Od mlađih generacija isticali su se: Emir Imamovic, Mirza Osmić, te golman Juso Halilović i dugogodišnji kapiten kluba Dino Osmić koji su bili nosioci igre lukavackog rukometnog kluba zadnjih godina. Kao treneri u "RK Lukavac" značajne rezultate postigli su Radmanović, Ćehajić, Bijesović, Junuzović, Mott i Imamović.

## Reference 
Kategorija:Rukometni klubovi u Bosni i Hercegovini
Kategorija:Rukometni klubovi osnovani 1951.
Kategorija:Sport u Lukavcu
CCL23

**Hemokinski (C-C motivni) ligand 23** (CCL23) je mali  citokin koji pripadaju porodici CC hemokina,  poznatoj i kao **makrofagni upalni protein 3** (MIP-3) i **mijeloidni progenitorski inhibitorni faktor 1**  (MPIF-1). CCL23 se pretežno eksprimira u tkivima  pluća i jetre , ali također i u koštanoj srži i posteljicama. Eksprimira se i  u nekim ćelijskim linijama mijeloidnog porijekla. CCL23 je vrlo hemotaktičan za mirovanje T-ćelija i monocita i blago hemotaktičan za neutrofile. Također se pripisuje inhibitornoj aktivnosti na  prekursorima hematopoetskih ćelija.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 120   aminokiselina, a molekulska težina   13.411 Da.

:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 

**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MKVSVAALSCLMLVTALGSQARVTKDAETEFMMSKLPLENPVLLDRFHAT
SADCCISYTPRSIPCSLLESYFETNSECSKPGVIFLTKKGRRFCANPSDK
QVQVCVRMLKLDTRIKTRKN

## Reference
## Vanjski linkovi
Kategorija:Citokini
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
CCL3

**Hemokinski (C-C motivni) ligand 3** (CCL3), znan i kao **makrofagni upalni protein 1-alfa** (MIP-1-alfa) je protein koji je kod ljudi kodiran genom **CCL**..

:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MQVSTAALAVLLCTMALCNQFSASLAADTPTACCFSYTSRQIPQNFIADY
FETSSQCSKPGVIFLTKRSRQVCADPSEEWVQKYVSDLELSA

## Funkcija 
CCL3 je citokin koji pripada porodici CC hemokina koji su uključeni u akutno upalno stanje u regrutovanju i aktivaciji polimorfojedarnih leukocita vezanjem na receptore CCR1, CCR4 i CCR5.

CCL3 izaziva monofaznu groznicu brzog početka, čija je magnituda jednaka ili veća od groznice proizvedene bilo s rekombinantnim ljudskim faktorom nekroze tumora ili rekombinantnim ljudskim interleukinom-1. Međutim, za razliku od ova dva endogena pirogena, inhibitor ciklooksigenaza ibuprofen inhibitor ibuprofen ne može inhibirati groznicu izazvanu MIP-1, a CCL3 može učestvovati u upalnim odgovorom koji nije posredovan sintezom prostaglandina i klinički se ne može ablirati ciklooksigenazom.

## Interakcije 
Pokazano je da CCL3 komunicira sa CCL4.
Privlači makrofage, monocite i neutrofile.

## Također pogledajte 
*Makrofagni upalni proteini

## Reference 
## Dopunska literatura 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

## Vanjski linkovi
* 

Kategorija:Citokini
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
Pašaga Mandžić

**Pašaga Mandžić – Murat** (Tuzla, 6. maj 1907 — Sarajevo, 27. jun 1975), učesnik Narodnooslobodilačke borbe, društveno-politički radnik SFR Jugoslavije, SR Bosne i Hercegovine i narodni heroj Jugoslavije.

Nosilac je Partizanske spomenice 1941., Ordena narodnog heroja i drugih.

Člank Saveza komunista Jugoslavije postao je 1924. a učestvovao je u pripremi ustanka u tuzlanskom kraju. Tokom Drugog svjetskog rata bio je politički komesar od nivoa odreda do nivoa brigade.

Bio je član biroa Pokrajinskog komiteta i sekretar Oblasnog komiteta KP za istočnu Bosnu, vijećnik ZAVNOBIH-a od osnivanja, te član Prezidijuma i vijećnik Drugog zasjedanja AVNOJ-a.

Poslije rata obavljao je niz odgovornih dužnosti među kojima su: ministar trgovine i snabdijevanja u prvoj vladi NR Bosne i Hercegovine, potpredsjednik Privrednog vijeća Savezne vlade, predsjednik Narodnog odbora sreza u Tuzli i ponovno član vlade NR Bosne i Hercegovine.

Od 1945. godine, bio je biran za narodnog poslanika Savezne i Republičke skupštine.

Bio je i član Izvršnog komiteta Centralnog komiteta SK Bosne i Hercegovine, član Centralnog komiteta KPJ, član Vijeća federacije SFRJ, član Saveznog odbora SSRN Jugoslavije i predsednik SUBNOR-a Bosne i Hercegovine.

Umro je 27. juna 1975. godine u Sarajevu.

## Izvori 
Kategorija:Rođeni 1907.
Kategorija:Umrli 1975.
Kategorija:Biografije, Tuzla
Kategorija:Nosioci Ordena narodnog heroja
Kategorija:Nosioci Partizanske spomenice 1941.
Kategorija:Bosanskohercegovački partizani
Kategorija:Jugoslavenski partizani
Kategorija:Jugoslavenski komunisti
Kategorija:Bosanskohercegovački komunisti
Kategorija:Borci 6. proleterske brigade Narodnooslobodilačke vojske Jugoslavije
CCL5

**Hemokinski (C-C motivni) ligand 5** (**CCL5**) je protein koji je kod ljudi kodiran genom **CCL5**. Poznat je i pod nazivom **RANTES** (reguliran aktivacijom, normalni T ćelija-eksprimirani i lučeni).	

Dužina polipeptidnog lanca je  91  aminokiselina, a molekulska težina   9.990 Da.

**Sekvenca**
:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MKVSAAALAVILIATALCAPASASPYSSDTTPCCFAYIARPLPRAHIKEY
FYTSGKCSNPAVVFVTRKNRQVCANPEKKWVREYINSLEMS

## Funkcija 
CCL5 je 8-kDa-ltonski protein klasificiran kao hemotaksijski citokin ili hemokin. CCL5 je hemotaksičan za T-ćelije, eozinofile i bazofile i ima aktivnu ulogu u regrutovanju leukocita na upalna mjesta. Uz pomoć određenih citokina (tj. IL-2 i IFN-γ) koje oslobađaju T-ćelije , CCL5 također inducira proliferaciju i aktivaciju određenih ćelija prirodnog ubica (NK) da bi se stvorile CHAK  ćelije (CC-hemokinski-aktivirane ubice). Također je supresivni faktor HIV-a koji se oslobađa iz CD8 + T ćelija.  Ovaj hemokinski gen je kod ljudi lokaliziran na hromosomu 17. RANTES je, zajedno sa srodnim hemokinima MIP-1alfa i MIP-1beta, identificiran kao prirodni HIV-supresivni faktor kojeg luče aktivirane CD8 + T-ćelije i druge imunske ćelije.

## Interakcije 
Pokazano je da CCL5 komunicira sa CCR3, CCR5 i CCR1.

## Također pogledajte
*Hemotaksija
*Hemokin

## Reference
## Dopunska literatura
*
*
*
*
* 

## Vanjski linkovi
* 
* 

Kategorija:Citokini
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
CCL4

**Hemokinski (C-C motivni) ligand 4**, znan i kao **CCL4**, je protein koji je kod ljudi kodiran genom **CCL4**.

Dužina polipeptidnog lanca je  92  aminokiseline, a molekulska težina   10.212 Da

**Aminokiselinska sekvenca**
:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 

**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MKLCVTVLSLLMLVAAFCSPALSAPMGSDPPTACCFSYTARKLPRNFVVD
YYETSSLCSQPAVVFQTKRSKQVCADPSESWVQEYVYDLELN

## Funkcija 
CCL4, poznat i kao makrofagni upalni protein – 1β (MIP-1β) je CC-hemokin sa specifičnošću za CCR5 receptore. To je hemoatraktant za prirodne ćelije ubice, monocite i niz drugih imunskih ćelija.

CCL4 je glavni HIV-supresivni faktor koga proizvode CD8 + T-ćelije.

Perforin niskomemorijski CD8+ T-ćelije koje normalno sintetizira MIP-1-beta.

CCL4 proizvode: neutrofili, monociti, B-ćelije, T-ćelije, fibroblasti, endotelne i epitelne ćelije.

Pokazalo se da je koncentracija ovog hemokina u obrnutoj vezi sa mikroRNK-125b. Koncentracija CCL4 u tijelu raste s godinama, što može uzrokovati hroničnu upalu i oštećenje jetre.

## Interakcije 
Pokazano je da CCL4 komunicira sa CCL3.

CCL4 se veže za receptore povezane sa G-proteinima CCR5 i CCR8.

## Također pogledajte
* Makrophagni upalni protein

## Reference 
## Dopunska literatura 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

## Vanjski linkovi
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
CCL11

**CC motivni hemokin 11**, znan i kao  **eozinofilni hemo-taksijski protein**i **eotaksin-1** je protein koji je kod ljudi kodiran genom **CCL11**. Ovaj gen ima tri egzona i nalazi se na hromosomu 17.

**Sekvenca**
:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

Dužina peptidnog lanca je  97  aminokiselina, a molekulska težina   10.732 Da.

1020304050
MKVSAALLWLLLIAAAFSPQGLAGPASVPTTCCFNLANRKIPLQRLESYR
RITSGKCPQKAVIFKTKLAKDICADPKKKWVQDSMKYLDQKSPTPKP

## Funkcija 
CCL11 je mali citokin koji pripada porodici CC hemokina. CCL11 selektivno regrutuje eozinofile,  inducirajući njihovu hemotaksiju, te je zato upleten u alergijske odgovore. Efekti CCL11 posreduju se njegovim vezanjem na receptor povezan sa G-proteinima, poznat kao hemokinski receptor. Hemokinski receptori za koje je CCL11 ligand uključuju CCR2, CCR3 i CCR5.

## Klinički značaj 
Povećani nivoi CCL11 u krvnoj plazmi povezani su sa starenjem miševa i ljudi.  Pored toga, pokazano je da izlaganje mladih miševa CCL11-u ili krvnoj plazmi starijih miševa smanjuje njihovu neurogenezu i kognitivne performanse na ponašanje za koje se smatra da ovise o neurogenezi u hipokampusu.

Također je biomarker za CTE ili sindroma opojnog udara.

Tokom upala kostiju, CCL11 i CCR3 su regulirani. To je povezano s povećanjem aktivnosti osteoklasta.

## Reference 
## Vanjski linkovi
* 

## Dopunska literatura
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

Kategorija:Citokini
Kategorija:Proteini povezani sa starenjem
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
CCL13

**Hemokinski (C-C motivni) ligand 13** (CCL13) jest mali citokin koji pripada porodici CC hemokina. Njegov gen nalazi se na ljudskom hromosomu 17 unutar velike grupe drugih CC-hemokina. CCL13 inducira hemotaksiju u monocitima, eozinofilima, T-limfocitima i bazofilima, vezanjem G-proteina na ćelijskoj površini, preko hemokinskih receptora, kao što su CCR2, CCR3 i CCR5. Aktivnost ovog hemokina uključena je u alergijske reakcije kao što je astma. CCL13 mogu inducirati upalni citokini interleukin-1 i TNF-α.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je  98  aminokiselina, a molekulska težina   10.986 Da. 

1020304050
MKVSAVLLCLLLMTAAFNPQGLAQPDALNVPSTCCFTFSSKKISLQRLKS
YVITTSRCPQKAVIFRTKLGKEICADPKEKWVQNYMKHLGRKAHTLKT

:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

## Reference
Kategorija:Citokini
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
CCL8

**Hemokinski (C-C motivni) ligand 8** (CCL8), znan i kao  **monocitni hemoatraktantni protein 2** (MCP2), je protein koji je kod ljudi kodiran genom **CCL8**.

CCL8 je mali citokin koji pripada porodici CC hemokina. CCL8 protein se proizvodi kao prekursor koji sadrži 109 aminokiselina, a koji se cijepa da bi se dobio zreli CCL8 koji sadrži 75 aminokiselina. Kod ljudi, gen za CCL8 ima tri egzona i nalazi se unutar velikog skupa CC hemokinskih gena na hromosomu 17 q11.2. MCP-2 je hemotaksijski  i aktivira mnoge različite imunske ćelije, uključujući mastocite, eozinofile i bazofile (koje su uključene u alergijske reakcije) i monocite, T-ćelije i NK-ćelije koji su uključeni u upalni odgovor.  Svoje efekte CCL8 izaziva vezanjem na nekoliko različitih receptora na ćelijskoj površini, zvanih hemokinski receptori. Ovi receptori uključuju CCR1, CCR2B, CCR3 i CCR5.

CCL8 je CC-hemokin koji koristi više ćelijskih receptora za privlačenje i aktiviranje ljudskih leukocita. CCL8 je snažni inhibitor HIV 1, zahvaljujući visokom afinitetu vezanja za receptor CCR5, jedan od glavnih koreceptora za HIV1. Pored toga, CCL8 –u pripisuje se rast metastaza u ćelijama raka dojke. Manipulacija ovom hemokinskom aktivnošću utiče na histologiju tumora, promovirajući korake metastatskih procesa. CCL8 je također uključen u privlačenje makrofaga u porođajnu deciduu.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je  99  aminokiselina, a molekulska težina   11.246 Da. 

1020304050
MKVSAALLCLLLMAATFSPQGLAQPDSVSIPITCCFNVINRKIPIQRLES
YTRITNIQCPKEAVIFKTKRGKEVCADPKERWVRDSMKHLDQIFQNLKP

:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

## Reference
## Vanjski linkovi
* 

## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*

Kategorija:Citokini
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
CCL16

**Hemokinski (C-C motivni) ligand 16** (**CCL16**) jest mali citokin koji pripada porodici CC hemokina i poznat je pod nekoliko pseudonima, uključujući hemokine koji eksprimira jetra (LEC) i monotaktin-1 (MTN-1). Ovaj hemokin se ekspimira u jetri, timusu i slezeni i hemoatraktivan je za monocite i limfocite. Ćelijska ekspresija CCL16 može se snažno inducirati u monocitima pomoću InterleukinIL-10, IFN-γ i bakterijsi lipopolisaharid. Njegov gen nalazi se na hromosomu 17, kod ljudi, među skupinom ostalih CC-hemokina. CCL16 izaziva učinke na ćelije interakcijom sa hemokinskim receptorima na površini ćelije, kao što su CCR1, CCR2, CCR5 i CCR8.

C-C motiv hemokinskih liganada 16 pronađen je u visokim nivoima u ljudskoj krvnoj plazmi.
CCL16 može biti koristan za promet eozinofila. Utvrđeno je da ovaj ligand ima funkcionalni afinitet za H4 receptore koji se eksprimiraju u eozinofilima i mastocitima.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je   120  aminokiselina, a molekulska težina   13.600 Da.. 

1020304050
MKVSEAALSLLVLILIITSASRSQPKVPEWVNTPSTCCLKYYEKVLPRRL
VVGYRKALNCHLPAIIFVTKRNREVCTNPNDDWVQEYIKDPNLPLLPTRN
LSTVKIITAKNGQPQLLNSQ

:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

## Reference
Kategorija:Citokini
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
CCL15

**Hemokinski (C-C motivni) ligand 15** (CCL15) jest mali citokin koji pripada porodici CC hemokina, koji je poznat i kao **leukotaktin-1**, MIP5 i HCC-2. CCL15 se eksprimira u jetri, tankom i debelom crijevu, te u određenim leukocitima i makrofagima pluća. Hemotaksijski je za neutrofile, monocite i limfocite i izaziva učinke vezanjem na površinu ćelija hemokinskih receptora poput CCR1 i CCR3. Ljudski CCL15 gen obuhvata četiri egzona i nalazi se u orijentaciji od glave do repa na hromosomu 17 sa genom drugog CC hemokina poznatog kao CCL14.

## Reference
## Vanjski linkovi
* CCL15 GeneCard

Kategorija:Citokini
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
Citokinski receptor

[thumb|400px| Ključni koraci [JAK-STAT puta receptora citokina tipa 1 i 2]] 
thumb|400px|Signalna transdukcija. (Citokinski receptor je u centru lijevo.)
'''Citokinski reeceptori receptori koji se vežu za citokine.

Posljednjih godina receptori za citokine privlače više pažnje od samih citokina, dijelom zbog njihovih izvanrednih karakteristika, a dijelom i zbog toga što je njihov nedostatak  sada izravno povezan s određenim iscrpljujućim imunodeficijentnim stanjima. S tim u vezi, a također i zbog toga što su suvišnost i plejotropija citokina posljedica njihovih homolognih receptora, mnogi autoriteti sada smatraju da bi klasifikacija receptora za citokine bila klinički i eksperimentalno korisnija.

## Klasifikacija 
Pokušana je klasifikacija citokinskih receptora na osnovu njihove trodimenzionalne strukture. (Takva klasifikacija, iako naizgled glomazna, pruža nekoliko jedinstvenih perspektiva za atraktivne farmakoterapijske ciljeve.)

* Citokinski receptor tipa I, čiji članovi imaju određene konzervirane motive u svom vanćelijskom aminokiselinskom domenu. Ovom lancu pripada IL-2 receptor, čiji je nedostatak γ-lanca (zajednički za nekoliko drugih citokina) direktno odgovoran za X-vezani oblik Teške kombinirane imunodeficijencije (X-SCID).
* Citokinski receptor tipa II, čiji su članovi uglavnom receptori za interferon;
* Superporodica imunoglobulina (Ig),  su sveprisutni receprori u nekoliko ćelija i tkiva kičmenjaka,
* Porodica receptora faktora nekroze tumora, čiji članovi dijele cistein – je  bogati zajednički vanćelijski vezujući domen, ai uključuje nekoliko drugih receptora poput citokinskih ligandia, CD40, CD27 i CD30, pored liganda po kojima je porodica dobila ime (TNF).
* Hemokinski receptori, od kojih dva djeluju kao vezni proteini za HIV (CXCR4 i CCR5). Oni su G-protein vezani receptori.
* Porodica TGF-beta receptora, su receptori za serin / treonin kinazu. Uključuje TGF beta receptore.

## Poređenje 
## Rastvorljivost
Receptori za citokine mogu biti i membranski vezani i topljivi. Topivi receptori citokina izuzetno su uobičajeni regulatori funkcije citokina. Topivi receptori za citokine obično se sastoje vanćelijskih dijelova receptora vezanih za membranu.

## Također pogledajte
* STAT protein

## Reference
## Vanjski linkovi
*Cytokine-cytokine receptor interaction map from KEGG
*
Hemokinski receptor

i karakterističnim "DRY" motivom u drugom međućelijsk domenu. Hemokinski receptori obično prenose signal putem G-proteina.]]
**Hemokinski receptori** su citokinski receptori na površini pojedinih ćelija, koji komuniciraju sa tipom citokina koji se naziva hemokin. Kod sisara je poznato je 19 distinktno različitih hemokinskih receptora. Svaki od njih ima po sedam transmembransku (7TM) strukturu i spregnut je sa G-proteinom za prenos signala unutar ćelije, što ih čini članovima porodice G-protein spregnutih receptora.

Nakon interakcije sa specifičnim hemokinskim ligandom, hemokinski receptori iniciraju ionski  fluks  međućelijskog kalcija (Ca2+) (kalcijska signalizacija). To izaziva ćelijske odgovore, koji obuhvataju početak procesa poznatog kao hemotaksija, kojim se razmjenjuju ćelije do željene lokacije unutar organizma. Hemokinski receptori se dijele u različite porodice: CXC hemokinski receptori, CC hemokinski receptori, CX3C hemokinski receptori i XC hemokinski receptori koje odgovaraju distinktnim porodicama hemokina koje vežu.

## Strukturna obilježja 
Hemokinski receptori su G-protein spregnuti receptori koji sadrže sedam transmembranskih domena. Prvenstveno su nađeni na površini leukocita. Do sad je opisano 19 različitih hemokinskih receptora. Oni imaju zajedničke strukturne osobine. Sadrže oko 350 aminokiselina koje se dijele u kratki i kiseli N-terminalni kraj, sedam heliksnih transmembranskih domena sa po tri  unutsarćelijske i vanćelijske  hidrofilne petlje, te unutarćelijskim C-krajem koji sadrži ostatke serina i treonina, kao mjesta za fosforilaciju tokom regulacije receptora. Prve dvije vanćelijske petlje hemokinskih receptora povezane su disulfidnim mostom između dva konzervirana ostatka cisteina. N-kraj hemokinskog receptora se veže za hemokine i važan je za ligandsku specifičnost. G-proteini se sprežu sa C-krajem, koji je važan za receptorski prenos signala nakon vezivanja liganda. Iako hemokinski receptori imaju znatan zajednički aminokiselinski identitet, oni tipično vežu ograničen broj liganda.

## Porodica 
* CXC hemokinski receptori (sedam članova)
* CC hemokinski receptori (deset članova)
* C hemokinski receptor (jedan član, XCR1)
* CX3C hemokinski receptori (jedan član, CX3CR1)

## Reference 
## Vanjski linkovi
* 
* Baza podataka citokinskih receptora 

Kategorija:Hemokinski receptori
Kategorija:Integralni membranski proteini
Kategorija:Citologija
Trisomija 16

thumb|Hromosom 16
**Trisomija 16** je hromosomska abnormalnost u kojoj postoje tri kopije hromosoma 16, a ne dvije. To je najčešća trisomija koja dovodi do pobačaja i drugi najčešći hromosomski uzrok tome,  prateći monosomiju hromosoma X. Otprilike 6% spontanih pobačaja ima trisonomiju 16. Uglavnom se javljaju između 8. i 15. sedmice nakon zadnje menstruacije. Međutim, moguće je da se dijete rodi živo s oblikom mozaičnim prisustvom poremećaja.

## Hromosom 16 
Obično ljudi imaju po dvije kopije hromosoma 16, po jednu koju od  svakog roditelja. Ovaj hromosom predstavlja gotovo 3% ukupne DNK u ćelijama.

## Puna trisomija 16 
Puna trisomija 16 nije kompatibilna sa životom i u većini slučajeve rezultira pobačajem u prvom tromjesečju. To se događa kada sve ćelije u tijelu sadrže dodatnu kopiju  hromosoma16.

## Prenatalna dijagnoza 
Tokom prenatalne dijagnoze mogu se analizirati nivoi trisomije u fetusno-placentnim tkivima. Ovi nivoi mogu biti prediktori ishoda trudnoće u mozaičnoj trisomiji 16. U studiji slučajeva prenatalne dijagnoze zabilježeno je 66% živorođenih sa prosječnom gestacijskom dobom od 35,7 sedmica. Oko 45% njih imalo je malformacije. Najčešće malformacije su CSD, ASD i hipospadija. Međutim, ograničena placentna trisomija 16 ne rezultira uvijek anatomskim abnormalnostima.

## Reference
## Vanjski linkovi
* Disorders of Chromosome 16 Foundation

Kategorija:Autosomne trisomije
Kategorija:Geni na hromosomu 16
CCL14

**Hemokinski (C-C motivni) ligand 14** (CCL14) jest mali citokin koji pripada porodici CC hemokini. Također je poznat kao HCC-1. Proizvodi se kao proteinski prekursor koji se prerađuje da bi se stvorio zreli aktivni protein, koji sadrži 74 aminokiseline i koji je po aminokiselinskom sastavu identičan sa CCL3 i CCL4. Ovaj hemokin se eksprimira u različitim tkivima, uključujući slezenu, koštanu srž, jetru, mišiće i crijeva.  CCL14 aktivira monocite, ali ne inducira njihove hemotaksije. Ljudski CCL14 nalazi se na hromosomu 17 unutar skupa drugih hemokina koji pripadaju porodici CC.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je   93 aminokiseline, a molekulska težina   678 Da.

1020304050
MKISVAAIPFFLLITIALGTKTESSSRGPYHPSECCFTYTTYKIPRQRIM
DYYETNSQCSKPGIVFITKRGHSVCTNPSDKWVQDYIKDMKEN

:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

## Reference
Kategorija:Citokini
Kategorija:Geni na hromosomu 17
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
Loredan

mini|201x201piksel|Grb porodice Loredan.
Obitelj **Loredan** je plemićka porodica iz Venecije koja je imala značajnu ulogu u oblikovanju historije cijelog Mediterana. Kao politička dinastija u kasnom srednjem vijeku, renesansi i ranom modernog periodu, porodica je kroz stoljeća dala brojne poznate ličnosti: duždeve, državnike, magnate, prokuratore, providure, podestate, vojne zapovjednike, pomorske kapetane, crkvene velikodostojnike, pisce i pravnike.

U stoljećima nakon pada Zapadnog Rimskog Carstva, Loredani su bili gospodari u Emiliji-Romanji, odakle su početkom 11. vijeka došli u Veneciju. Naselivši se tamo, porodica se uzdigla tokom kasnog srednjeg vijeka, prikupivši veliko bogatstvo unosnom trgovinom svilom i začinima, a u narednim stoljećima porodica je postala moćna i utjecajna u regijama širom Mediterana, igrajući značajnu ulogu u oblikovanju njegove historije. Porodica je bila prisutna na gotovo svim teritorijima Republike Venecije, a u različitim historijskim periodima njeni članovi nosili su titule u današnjim modernim zemljama: Italije, Austrije, Slovenije, Hrvatske, Crne Gore, Albanije, Grčke i Kipra, a trgovačkim operacijama upravljali sve do Egipta, Perzije, Indije i Kine.

## Reference 
Kategorija:Italijanske dinastije
Sarači (ulica)

**Sarači** jest jedna od glavnih pješačkih ulica u glavnom bosanskohercegovačkog gradu Sarajevu. Nalazi se na Baščaršiji, u gradskoj općini Stari Grad. Ulica Sarači nazvana je po turskoj riječi *Saraç* što u prijevodu na bosanski jezik označava sedlara.

Ulica Sarači povezuje ulicu Ferhadiju na zapadu i glavni trg na Baščaršiji koji je istočno, a cijela ulica je pješačka zona. U ulici se nalaze brojne radnje sa ručno rađenim proizvodima zbog čega je ulica posebno interesantna turistima. Za zonu gdje se ova ulica spaja s ulicom Ferhadija predstavlja liniju koja razdvaja ili povezuje područja Sarajeva s izrazitim karakteristikama istočnog i zapadnog kulturnog naslijeđa stečenog tokom Sarajeva.

Ulica Sarači nalazi se u okviru *Historijskog gradskog područja – Sarajevske čaršije*, koje je 2020. proglašeno nacionalnim spomenikom Bosne i Hercegovine.

## Naziv 
Ova ulica postojala je već 1462. godine, o čemu se u vakufnami Isa-Bega Ishakovića iz te godine nalazi trag u kojem se ova ulica spominje kao put. Od 1928. do 1941. godine, kada je bila povezana sa ulicom Ferhadija, nazvana je po princu, a kasnije kralju Petru II Karađorđeviću, a 1941. godine vraćeno je staro ime.

Zajedno sa ulicom Bazardžani i Kazazi, ulica Sarači jedna je od prvih ulica u Sarajevu koje su dobile naziv.

## Događaji 
thumb|upright=1.5|Javne česme s pitkom vodom na jednom od zidova koji okružuju kompleks Begove džamije
Gradska uprava Sarajeva je 6. aprila 2018. godine, na dan ponovnog otvaranja sarajevske žičare, organizovala izložbu historijskih fotografija pod nazivom "Sjećanja" a koje su skupljene iz porodičnih albuma, na kojima je vidi sarajevska žičara a fotografije su bile izložene u izlozima svih trgovina u ulici Sarači.

## Značajniji objekti i građevine 
Nekoliko značajnih zgrada i institucija nalazi se u ovoj ulici, a neke od njih su:

* Morića han
* Begova džamija
* Gazi Husrev-begov muzej (uključujući i Kuršumli mederesu) 
## Reference 
Kategorija:Ulice u Sarajevu
Kategorija:Stari Grad (Sarajevo)
Džamija u Mostaćima

**Džamija u Mostaćima** se nalazi u dijelu grada Mostaće, Trebinje, Bosna i Hercegovina. Komisija za očuvanje nacionalnih spomenika na sjednici održanoj 05. decembra 2018. godine, donijela je odluku da se džamija proglasi za nacionalni spomenik Bosne i Hercegovine. Ovu odluku Komisija je donijela u sljedećem sastavu: Amir Pašić (predsjedavajući), Goran Milojević i Radoje Vidović.

Džamija u Mostaćima smještena je u Fetahagića mahali. Prema natpisu na tarihu koji se nalazio iznad ulaza u džamiju i iz jednog dokumenta trebinjskog kadije, zna se da su džamiju podigli građani Trebinja 1866. godine. Uz nju je u isto vrijeme izgrađen mekteb, a 1970. i gasulhana. Mještani Mostaća su na ovoj džamiju sagradili i munaru, jedinstvenu po svom izgledu.

Džamija je, kao i svi njeni prateći objekti, porušena je 1993. god. u proteklom ratu. Materijal od porušene džamije nije odvezen sa lokacije, tako da su neki dijelovi korišćeni prilikom obnove. Obnovljena je na temeljima stare džamije sredstvima Trebinjaca i svečano otvorena 15. jula 2007. Džamija nema stalnog imama, povremeno se otvara u mjesecu ramazanu.

Ova džamija posjeduje značajnu historijsku, društvenu, dokumentarnu i ambijentalnu vrijednost. Predstavlja primjer manjih jednoprostornih džamija pod šatorastim krovom, sa unutrašnjom drvenom kupolom i valjkastom munarom, karakteristična za džamije istočne Hercegovine.

Na džamiji su primjetna znatna oštećenja (slabije izolacija i kamene ploče) na krovu i u samoj unutrašnjosti, što je dovelo do oštećenja, koja se moraju sanirati u što skorije vrijeme. Planirano je detaljno pristupanje sanaciji štete. Potrebna sredstva u ovu svrhu iznose 23.852,26 KM.
## Reference 
Kategorija:Džamije u Trebinju
Kategorija:Nacionalni spomenici u Trebinju