Tripsin

**Tripsin** (EC 3.4.21.4) je  serinska proteaza iz  PA klana  superfamilije u probavnom sistemu mnogih  kičmenjaka,  gdje  hidrolizira proteine. Otkrio ga je njemački Wilhelm Kühne (1837.-1900.), 1876. Tripsin se proizvodi u pankreasu kao neaktivna proteaza tripsinogen. Tripsin cijepa peptidane  lance uglavnom na karboksilnoj  strani aminokiselina lizin ili arginin, osim kada je praćen prolinom. Koristi  se za brojne biotehnološke procese. Takvi procesi se obično nazivaju tripsini  ili proteoliza tripsinizacija, a proteini koji su tretirani  tripsinom kaže se da su tripsinizirani.

## Funkcija 
U duodenumu, tripsin katalizira  hidrolizu peptidnih veza, što razgrađuje  proteine  u manje peptide. Peptidni proizvodi se zatim dalje hidroliziraju u aminokiseline,  preko drugih proteaza, čineći ih podobnim  za apsorpciju u krvotok. Tripsinsko varenje je neophodan korak u apsorpciji proteina koji  su uglavnom preveliki da bi se direktno apsorbirali  kroz sluznice tankog crijeva.

Tripsin se proizvodi u pankreasu,  kao neaktivni zimogen:  tripsinogen.  Kada  je pankreas podstaknut  holecistokininom, onda se tripsin  luči u prvom dijelu tankog crijeva (duodenumu) preko kanala gušterače.  U tankom crijevu, enzim enteropeptidaza aktivira tripsinogen u tripsina putem proteolitskog razlaganja.  Tripsin se može autokatalizirati,  koristeći tripsinogen kao podlogu. Ovaj mehanizam aktiviranja je uobičajen za većinu serinskih  proteaza, a  služi za sprečavanje automatske  samodegradacije pankreasa.

## Mehanizam
Mehanizam djelovanja ovog enzima  je sličan onom kod drugih serin proteaza. Oni sadrže katalitske trijade koje  se sastoje od histidina - 57, aspartata - 102 i serina - 195.  Ova tri ostatke čine naknadu relej koji povećava nukleofilnost aktivnog mjesta serina. To se postiže modifikacijom  elektrostatskog okruženja serina. Enzimska reakcije koju  katalizira tripsin  je termodinamski povoljna, ali zahtijeva značajno  aktiviranje energije (to je "kinetički nepovoljno"). Osim toga, tripsin sadrži "oksianionsku  rupu"  koju  čini okosnica  atoma amidnog vodika  Gly-193 i Ser-195, koji služi za stabilizaciju razvoja negativnog naboja na karbonilnom atomu  kisika u razgrađenim  amidima. iako  široka skala podataka masene spektrometrije sugerira da se cijepanje javlja  čak i sa prolinom.    
Smatra se da tripsinska  endopeptidaza, odnosno,  razgradnja  javlja u polipeptinom  lancu, a ne na terminalu aminokiselina koji se nalazi na krajevima polipeptida.

## Osobenosti
Ljudski tripsin ima normalnu operirajuću temperaturu od oko 37&nbsp;°C. Nasuprot tome, atlantski bakalar ima nekoliko tipova tripsina   poikilotermnih riba koje preživljavaju sa  različitim tjelesnim temperaturama. Bakalarski  trypsin I uključuje  raspon aktivnosti 4-65&nbsp;°C, a maksimalnu aktivnost na 55&nbsp;°C , kao i tripsin Y sa rasponom od  2-30&nbsp;°C, sa maksimalnom aktivnosti na 21&nbsp;°C.

Kao protein,  tripsina ima različite molekulske  težine,  ovisno o izvoru. Naprimjer,  prijavljena je  molekulska  težine od 23,3 kDa za tripsin goveda i svinja.

Aktivnošću  tripsina nije pogođen inhibitor enzima tosil fenilalanil hlorometil keton (TPCK), što isključuje himotripsin. Ovo je važno jer, u nekim aplikacijama, kao što je masena spektrometrija, važna je specifičnost cijepanja.

Tripsin treba čuvati na vrlo niskim  temperaturama (između –20&nbsp;°C i –80&nbsp;°C) da se  spriječi razlaganje, koje može biti otežano skladištenjem tripsina na pH 3 ili pomoću modificiranog tripsina redukcijskom metilacijom. Kada se kiselost prilagodi  na pH 8, aktivnost se vraća.

## Izozimi i geni
Sljedeći ljudski geni kodiraju enzimsku aktivnost tripsina:

Ostale izoforme tripsina također se mogu naći u drugim organizmima.

## Također pogledajte
*Enzim
*Pepsin
## Reference
## Vanjski linkovi
Kategorija:Proteini
Kategorija:Enzimi
Kategorija:EC 3.4.21