open-index/open-wikipedia-markdown huggingface dataset:
TAAR1

**Receptor 1 pridružen tragovima amina** (**TAAR1**) jest protein koji je kod ljudi kodiran genom **TAAR1**. TAAR1 je unutarćelijski aminski aktivirana Gs-pridruženi i Gq pridruženi G-protein spregnuti receptor (GPCR) koji se primarno eksprimira u nekoliko perifernih organa i ćelija (npr. želudac, tanko crijevo , duodenum i bijela krvna zrnca), astrocitima i u unutarćelijskom okruženju unutar presinapsne plazmamembrane (tj. aksonski terminal) monoaminski neuroni u centralnom nervnom sistemu (CNS). također utiče na imunski sistem i neuroimunski sistem putem različitih mehanizama.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je  339 aminokiselina, а molekulska težina  39.092  Da.

1020304050
MMPFCHNIINISCVKNNWSNDVRASLYSLMVLIILTTLVGNLIVIVSISH
FKQLHTPTNWLIHSMATVDFLLGCLVMPYSMVRSAEHCWYFGEVFCKIHT
STDIMLSSASIFHLSFISIDRYYAVCDPLRYKAKMNILVICVMIFISWSV
PAVFAFGMIFLELNFKGAEEIYYKHVHCRGGCSVFFSKISGVLTFMTSFY
IPGSIMLCVYYRIYLIAKEQARLISDANQKLQIGLEMKNGISQSKERKAV
KTLGIVMGVFLICWCPFFICTVMDPFLHYIIPPTLNDVLIWFGYLNSTFN
PMVYAFFYPWFRKALKMMLFGKIFQKDSSRCKLFLELSS

## Struktura 
TAAR1 ima strukturne sličnosti sa receptorima sličnim rodopsinu, klasa A rodopsina potporodica GPCR. Ima sedam transmembranska domena sa kratkim N– i C-terminalnim proširenjima.

## Tkivna distribucija 
Do danas je TAAR1 identifikovan i kloniran u pet različitih sisarskih genoma: ljudi, miševi, pacovi, majmuni i čimpanze. Kod pacova se iRNK za TAAR1 nalazi u niskim do umjerenim nivoima u perifernim tkivima, kao što su želudac, bubreg, crijeva
** RO5166017 ili (S) -4 -[(etilfenilamino) metil] -4,5 -dihidrooksazol -2 -ilamin je selektivni agonist TAAR1 bez značajne aktivnosti na drugim ciljevima. Pretpostavlja se da nedovoljne razine PEA rezultiraju inaktivacijom TAAR1 i prekomjernim preuzimanjem monoamina od strane transportera, što može rezultirati depresijom. Unatoč tome, široka distribucija TAAR1 izvan CNS-a i PNS-a ne utiče na krvne funkcije i regulaciju hormona štitnjače u različitim fazama starenja. Takvi podaci predstavljaju da bi buduće terapije zasnovane na TAAR1 trebale imati mali  učinak u krvnoj slici i stoga će vjerojatno imati dobar sigurnosni profil.

## Reference
## Vanjski linkovi
*

Kategorija:Receptori spregnuti sa G-proteinom
Kategorija:TAAR1 agonisti
Kategorija:Amfetamin
Kategorija:Geni na hromosomu 6
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
TMEM200A

**Transmembranski protein 200A** jest protein koji je kod ljudi kodiran genom **TMEM200A**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je  491 aminokiselina, а molekulska težina  54.356  Da.

1020304050
MIATGGVITGLAALKRQDSARSQQHVNLSPSPATQEKKPIRRRPRADVVV
VRGKIRLYSPSGFFLILGVLISIIGIAMAVLGYWPQKEHFIDAETTLSTN
ETQVIRNEGGVVVRFFEQHLHSDKMKMLGPFTMGIGIFIFICANAILHEN
RDKETKIIHMRDIYSTVIDIHTLRIKEQRQMNGMYTGLMGETEVKQNGSS
CASRLAANTIASFSGFRSSFRMDSSVEEDELMLNEGKSSGHLMPPLLSDS
SVSVFGLYPPPSKTTDDKTSGSKKCETKSIVSSSISAFTLPVIKLNNCVI
DEPSIDNITEDADNLKSRSRNLSMDSLVVPLPNTSESFQPVSTVLPRNNS
IGESLSSQYKSSMALGPGAGQLLSPGAARRQFGSNTSLHLLSSHSKSLDL
DRGPSTLTVQAEQRKHPSWPRLDRNNSKGYMKLENKEDPMDRLLVPQVAI
KKDFTNKEKLLMISRSHNNLSFEHDEFLSNNLKRGTSETRF

## Reference 
## Dopunska literatura 
* 
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 6
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
TAAR2

**Receptor 2 pridružen aminu u tragovima** (**TAAR2**), ranije znan kao **G-protein spregnuti receptor 58** (**GPR58**), jest protein koji je kod ljudi kodiran genom **TAAR2**. TAAR2 je koekspresivan sa poteinom Gα

1020304050
MAVSSEQHELSHFKRTQTKKEKFNCSEYGNRSCPENERSLGVRVAMYSFM
AGSIFITIFGNLAMIISISYFKQLHTPTNFLILSMAITDFLLGFTIMPYS
MIRSVENCWYFGLTFCKIYYSFDLMLSITSIFHLCSVAIDRFYAICYPLL
YSTKITIPVIKRLLLLCWSVPGAFAFGVVFSEAYADGIEGYDILVACSSS
CPVMFNKLWGTTLFMAGFFTPGSMMVGIYGKIFAVSRKHAHAINNLRENQ
NNQVKKDKKAAKTLGIVIGVFLLCWFPCFFTILLDPFLNFSTPVVLFDAL
TWFGYFNSTCNPLIYGFFYPWFRRALKYILLGKIFSSCFHNTILCMQKES
E

## Funkcija
Ljudski TAAR2 (hTAAR2) eksprimiran je u malom mozgu, mirisnim osjetljivim neuronima u mirisnom epitelu i leukocitima  (tj. bijelim krvnim zrncima), između ostalih tkiva. hTAAR1 i hTAAR2 su potrebni za aktivaciju bijelih krvnih zrnaca pomoću amina u tragovima u granulocitima. Fenetilamin, para-tiramin i 3-jodtironamin su potpuni agonisti hTAAR2 sa EC50 vrijednosti  od 0,43&nbsp;±&nbsp;0,05&nbsp;nanomola,0,52&nbsp;± &nbsp;0,05&nbsp;nM, i 0,25&nbsp;±&nbsp;0,04&nbsp;nM.

TAAR2-ovi nokaut-miševa imaju značajno viši nivo dopamina u strijatumskom tkivu od divljih vrsta i niži nivo norepinefrina u hipokampusu. Također, TAAR nokaut-miševa ima niži nivo ekspresije MAO-B u srednjem mozgu i strijatumu.

Jednonukleotidni polimorfizam nonsens mutacija gena TAAR2 povezan je s shizofrenijom. TAAR2 je vjerovatni pseudogen u 10–15% Azijata, što je posljedica polimorfizma koji proizvodi prerani stop kodon na aminokiselini 168.

Kao neselektivni ligand za TAAR2 identificiran je 3-jodo-tironamin (T1AM).

## Također pogledajte
* Amin u tragu
* Amin

## Reference 
## Vanjski linkovi
Kategorija:Receptori spregnuti sa G-proteinom
Kategorija:Geni na hromosomu 6
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
UNC93A

**Homolog A Unc-93** (*C. elegans*) jest protein koji je kod ljudi kodiran genom **UNC93A**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je  457 aminokiselina, а molekulska težina  50.270 Da.

1020304050
MDRSLRNVLVVSFGFLLLFTAYGGLQSLQSSLYSEEGLGVTALSTLYGGM
LLSSMFLPPLLIERLGCKGTIILSMCGYVAFSVGNFFASWYTLIPTSILL
GLGAAPLWSAQCTYLTITGNTHAEKAGKRGKDMVNQYFGIFFLIFQSSGV
WGNLISSLVFGQTPSQETLPEEQLTSCGASDCLMATTTTNSTQRPSQQLV
YTLLGIYTGSGVLAVLMIAAFLQPIRDVQRESEGEKKSVPFWSTLLSTFK
LYRDKRLCLLILLPLYSGLQQGFLSSEYTRSYVTCTLGIQFVGYVMICFS
ATDALCSVLYGKVSQYTGRAVLYVLGAVTHVSCMIALLLWRPRADHLAVF
FVFSGLWGVADAVWQTQNNALYGVLFEKSKEAAFANYRLWEALGFVIAFG
YSMFLCVHVKLYILLGVLSLTMVAYGLVECVESKNPIRPHAPGQVNQAED
EEIQTKM

## Funkcija
Kod ljudi,  Unc93A je glavna poroduca facilitatora (MFS) i navodna porodica rastvornih nosača. Pripada atipskim SL-ovima koji su nedavno opisani.

Na UNC93A utiče nedostatak aminokiselina u kulturama korteknih ćelija for functional studies in C.elegans.*
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 6
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
ABLIM3

**Aktin-vezujući LIM protein 3** jest protein koji je kod ljudi kodiran genom **ABLIM3**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 683 aminokiseline, а molekulska težina  77.802 Da.

1020304050
MNTSIPYQQNPYNPRGSSNVIQCYRCGDTCKGEVVRVHNNHFHIRCFTCQ
VCGCGLAQSGFFFKNQEYICTQDYQQLYGTRCDSCRDFITGEVISALGRT
YHPKCFVCSLCRKPFPIGDKVTFSGKECVCQTCSQSMASSKPIKIRGPSH
CAGCKEEIKHGQSLLALDKQWHVSCFKCQTCSVILTGEYISKDGVPYCES
DYHAQFGIKCETCDRYISGRVLEAGGKHYHPTCARCVRCHQMFTEGEEMY
LTGSEVWHPICKQAARAEKKLKHRRTSETSISPPGSSIGSPNRVICAKVD
NEILNYKDLAALPKVKSIYEVQRPDLISYEPHSRYMSDEMLERCGYGESL
GTLSPYSQDIYENLDLRQRRASSPGYIDSPTYSRQGMSPTFSRSPHHYYR
SGPESGRSSPYHSQLDVRSSTPTSYQAPKHFHIPAGDSNIYRKPPIYKRH
GDLSTATKSKTSEDISQTSKYSPIYSPDPYYASESEYWTYHGSPKVPRAR
RFSSGGEEDDFDRSMHKLQSGIGRLILKEEMKARSSSYADPWTPPRSSTS
SREALHTAGYEMSLNGSPRSHYLADSDPLISKSASLPAYRRNGLHRTPSA
DLFHYDSMNAVNWGMREYKIYPYELLLVTTRGRNRLPKDVDRTRLERHLS
QEEFYQVFGMTISEFDRLALWKRNELKKQARLF

## Funkcija 
LIM domen je dvostruka cinkoprstna struktura koja promovira interakcije protein-protein. Proteini domena LIM, poput ABLIM3, imaju ulogu u embrionskom razvoju, određivanju ćelijske loze i raku. Važan paralog ovog gena je LIMS1.

## Klinički značaj 
Bolesti povezane s ABLIM3 uključuju hepatoblastom, a među njegovim povezanim super-putevima su navođenje akson a i DCC posredovanu atraktivnu signalizaciu.

## Reference 
## Dopunska literatura 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

## Vanjski linkovi
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
SYNJ2

**Sinaptojanin 2** jest protein koji je kod ljudi kodiran genom **SYNJ2**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 1.496 aminokiselina, а molekulska težina  165.538 Da.

1020304050
MALSKGLRLLGRLGAEGDCSVLLEARGRDDCLLFEAGTVATLAPEEKEVI
KGQYGKLTDAYGCLGELRLKSGGTSLSFLVLVTGCTSVGRIPDAEIYKIT
ATDFYPLQEEAKEEERLIALKKILSSGVFYFSWPNDGSRFDLTVRTQKQG
DDSSEWGNSFFWNQLLHVPLRQHQVSCCDWLLKIICGVVTIRTVYASHKQ
AKACLVSRVSCERTGTRFHTRGVNDDGHVSNFVETEQMIYMDDGVSSFVQ
IRGSVPLFWEQPGLQVGSHHLRLHRGLEANAPAFDRHMVLLKEQYGQQVV
VNLLGSRGGEEVLNRAFKKLLWASCHAGDTPMINFDFHQFAKGGKLEKLE
TLLRPQLKLHWEDFDVFTKGENVSPRFQKGTLRMNCLDCLDRTNTVQSFI
ALEVLHLQLKTLGLSSKPIVDRFVESFKAMWSLNGHSLSKVFTGSRALEG
KAKVGKLKDGARSMSRTIQSNFFDGVKQEAIKLLLVGDVYGEEVADKGGM
LLDSTALLVTPRILKAMTERQSEFTNFKRIRIAMGTWNVNGGKQFRSNVL
RTAELTDWLLDSPQLSGATDSQDDSSPADIFAVGFEEMVELSAGNIVNAS
TTNKKMWGEQLQKAISRSHRYILLTSAQLVGVCLYIFVRPYHVPFIRDVA
IDTVKTGMGGKAGNKGAVGIRFQFHSTSFCFICSHLTAGQSQVKERNEDY
KEITQKLCFPMGRNVFSHDYVFWCGDFNYRIDLTYEEVFYFVKRQDWKKL
LEFDQLQLQKSSGKIFKDFHEGAINFGPTYKYDVGSAAYDTSDKCRTPAW
TDRVLWWRKKHPFDKTAGELNLLDSDLDVDTKVRHTWSPGALQYYGRAEL
QASDHRPVLAIVEVEVQEVDVGARERVFQEVSSFQGPLDATVVVNLQSPT
LEEKNEFPEDLRTELMQTLGSYGTIVLVRINQGQMLVTFADSHSALSVLD
VDGMKVKGRAVKIRPKTKDWLKGLREEIIRKRDSMAPVSPTANSCLLEEN
FDFTSLDYESEGDILEDDEDYLVDEFNQPGVSDSELGGDDLSDVPGPTAL
APPSKSPALTKKKQHPTYKDDADLVELKRELEAVGEFRHRSPSRSLSVPN
RPRPPQPPQRPPPPTGLMVKKSASDASISSGTHGQYSILQTARLLPGAPQ
QPPKARTGISKPYNVKQIKTTNAQEAEAAIRCLLEARGGASEEALSAVAP
RDLEASSEPEPTPGAAKPETPQAPPLLPRRPPPRVPAIKKPTLRRTGKPL
SPEEQFEQQTVHFTIGPPETSVEAPPVVTAPRVPPVPKPRTFQPGKAAER
PSHRKPASDEAPPGAGASVPPPLEAPPLVPKVPPRRKKSAPAAFHLQVLQ
SNSQLLQGLTYNSSDSPSGHPPAAGTVFPQGDFLSTSSATSPDSDGTKAM
KPEAAPLLGDYQDPFWNLLHHPKLLNNTWLSKSSDPLDSGTRSPKRDPID
PVSAGASAAKAELPPDHEHKTLGHWVTISDQEKRTALQVFDPLAKT

## Funkcija 
Gen je član porodice inozitol-polifosfat 5-fosfataza. Kodirani protein stupa u interakciju sa C3 bolulin-toksinom supstratom 1 povezanim s ras, što uzrokuje translokaciju kodiranog proteina u plazmamembranu. gdje inhibira klatrin-posredovanu endocitozu. Alternativna prerada rezultira u više varijanti transkripta (prema RefSeq, maj 2010.).

## Reference 
## Dopunska literatura
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 6
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
1KA

mini|Logotip softvera.
**1KA** je aplikacija otvorenog koda za izvođenje internetskog anketiranja. Aplikacija 1KA omogućava dizajn anketnih upitnika, izvođenje internetskih anketa i analizu podataka. Funkcionalnostima koje omogućava doprinosi procesu društvenih istraživanja. Razvijena je bila u Centru za društvenu informatiku Fakultete društvenih nauka Univerziteta u Ljubljani. Aplikacija je namijenjena za stvaranje internetskih anketa pod određenim uvjetima, koji su dostupni neograničeno i besplatno. Omogućava prikupljanje i analiziranje podataka i parapodataka.

## Izvori i literatura
Satelitski hromosom

jedan je od tipskih hromosoma sa satelitom na kratkom (p) kraku (satelitski hromosom)]]
**Satelitski** ili **SAT-hromosomi** ili **trabantski hromosomi**  su oni hromosomi koji sadrže sekundarne konstrukte koji služe za identifikaciju. Sateliti uočeni su kod akrocentrika.  Osim centromera, jedan ili više sekundarna suženja mogu se primijetiti u nekim etafaznim. Hromosomima. Sekundarno suženje označava se kao satelitska drška, a mali iudvojeni dio hromosoma je satelit (trabant). Kod ljudi se obično povezuje s kratkim krakom akrocentričnog hromosoma, kao kod hromosoma 13, 14, 15, 21 i22. Hromosom Y također može sadržavati satelite, iako se smatra da su to translokacije iz autosoma. Sekundarna konstrikcija uvijek zadržava svoj položaj, pa se može koristiti kao marker za identifikaciju specifičnih kromosoma.

Naziv potiče od malog hromosomskog segmenta, zvanog **satelit**  iza sekundarnog suženja, kojeg je imenovao Sergej Navašin, 1912. Kasnije, Heitz (1931) je sekundarno suženje kvalificirao kao SAT-stanje (*Sine Acido Thymonucleico*, što znači "bez timonukleinske kiseline"), jer se nije bojilo Feulgenovom reakcijom. Vremenom je termin "SAT-hromosom" jednostavno postao sinonim, a ujedno i skraćenica za **satelitski hromosom**.

Satelit u metafazi vezan je za hromosom oreko hromatinske niti.
SAT-hromosomi čija je sekundarna konstrikcija povezana s stvaranjem jedarceta nazivaju se i nukleolusnim SAT-hromosomima. U svakom diploidnom jedru postoje najmanje 4 SAT-hromosoma, a suženje odgovara organizatoru jedarceta (NOR), području koje sadrži više kopija 18S i 28S ribosomskih gena koji sintetiziraju rRNK potrebnu za ribosome. Smatra se da je pojava sekundarnih suženja kod NOR-a posljedica transkripcije  rRNK i/ili strukturnih karakteristika nukleolusa koji ometaju kondenzaciju hromosoma.

## Reference
## Vanjski linkovi
Kategorija:Hromosomi
Kategorija:Citogenetika
Nacionalna medicinska biblioteka Sjedinjenih Američkih Država

mini|Nacionalna medicinska biblioteka Sjedinjenih Američkih Država.
**Nacionalna medicinska biblioteka Sjedinjenih Država** (**NLM**), kojom upravlja federalna vlada Sjedinjenih Država, najveća je svjetska medicinska biblioteka.

Smješten u Bethesdi, Maryland, NLM je institut u okviru Nacionalnog instituta za zdravlje. Njegove zbirke sadrže više od sedam miliona knjiga, časopisa, tehničkih izvještaja, rukopisa, mikrofilmova, fotografija i slika o medicini i srodnim naukama, uključujući neka od najstarijih i najrjeđih djela na svijetu.

Trenutna direktorica NLM-a je Patricia Flatley Brennan.

Preteča Nacionalne medicinske biblioteke, osnovane 1836, bila je Biblioteka Ureda generalnog hirurga, dio ureda generalnog hirurga vojske Sjedinjenih Država. Institut za patologiju oružanih snaga i njegov Medicinski muzej osnovan je 1862. godine kao Vojni medicinski muzej. Kroz svoju historiju Biblioteka Generalnog ureda hirurga i Vojnomedicinski muzej često su dijelili sobe. Od 1866. do 1887. bili su smješteni u Fordovom pozorištu nakon što je produkcija prekinuta, nakon ubistva predsjednika Abrahama Lincolna.

Biblioteka je 1956. godine prešla iz kontrole Ministarstva odbrane SAD -a u Službu javnog zdravstva Ministarstva zdravstva, obrazovanja i socijalne skrbi i preimenovana u Nacionalnu medicinsku biblioteku, zahvaljujući instrumentu Franka Bradwaya Rogersa, koji je direktor od 1956. do 1963. godine. Biblioteka se preselila u sadašnje prostorije u Bethesdi, Maryland, u kampusu Nacionalnog instituta za zdravlje, 1962

## Reference 
 

Kategorija:Koordinate na Wikipodacima
Kategorija:Istraživačke biblioteke
VNN1

**Panteteinaza** jest enzim koji je kod ljudi kodiran genom **VNN1**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je  513 aminokiselina, а molekulska težina  57.012 Da.

1020304050
MTTQLPAYVAILLFYVSRASCQDTFTAAVYEHAAILPNATLTPVSREEAL
ALMNRNLDILEGAITSAADQGAHIIVTPEDAIYGWNFNRDSLYPYLEDIP
DPEVNWIPCNNRNRFGQTPVQERLSCLAKNNSIYVVANIGDKKPCDTSDP
QCPPDGRYQYNTDVVFDSQGKLVARYHKQNLFMGENQFNVPKEPEIVTFN
TTFGSFGIFTCFDILFHDPAVTLVKDFHVDTIVFPTAWMNVLPHLSAVEF
HSAWAMGMRVNFLASNIHYPSKKMTGSGIYAPNSSRAFHYDMKTEEGKLL
LSQLDSHPSHSAVVNWTSYASSIEALSSGNKEFKGTVFFDEFTFVKLTGV
AGNYTVCQKDLCCHLSYKMSENIPNEVYALGAFDGLHTVEGRYYLQICTL
LKCKTTNLNTCGDSAETASTRFEMFSLSGTFGTQYVFPEVLLSENQLAPG
EFQVSTDGRLFSLKPTSGPVLTVTLFGRLYEKDWASNASSGLTAQARIIM
LIVIAPIVCSLSW

## Funkcija
Ovaj genski proizvod je član vaninske porodice proteina koji međusobno dijele veliku sličnost sekvenci, kao i sa biotinidazom. Porodica uključuje izlučene i membranom povezane proteine, od kojih je nekoliko prijavljeno da učestvuju u prometu hematopoetskih ćelija. Nijedna biotinidazna aktivnost nije dokazana ni za jedan od vaninski proteina; međutim, oni posjeduju panteteinaznu aktivnost, koja može imati ulogu u odgovoru na oksidativni stres. Ovaj protein, kao i njegov mišji homolog, vjerovatno je GPI usidrena molekula ćelijske površine. Mišji protein eksprimiraju perivaskularne timusne stromske ćelije i reguliraju migraciju progenitornih T-ćelija u timus. Ovaj gen je u neposrednoj blizini i u istoj transkripcijskoj orijentaciji kao i dva druga gena vanina na hromosomu 6q, regija 23-q24.

## Reference
## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*

## Vanjski linkovi
Kategorija:Geni na hromosomu 6
Kategorija:Enzimi
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
APBB3

**Član 3 porodice A4 vezanja B-amiloidnih beta prekursorskih proteina** jest protein koji je kod ljudi kodiran genom **APBB3**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 486 aminokiselina, а molekulska težina  52.585  Da.

1020304050
MLGKDYMLAIILVNCDDDLWGDHSLEVEAGLPPGWRKIHDAAGTYYWHVP
SGSTQWQRPTWELGDAEDPGTGTEGIWGLRPPKGRSFSSLESSLDRSNSL
SWYGGESYIQSMEPGAKCFAVRSLGWVEVPEEDLAPGKSSIAVNNCIQQL
AQTRSRSQPPDGAWGEGQNMLMILKKDAMSLVNPLDHSLIHCQPLVHIRV
WGVGSSKGRDRDFAFVASDKDSCMLKCHVFCCDVPAKAIASALHGLCAQI
LSERVEVSGDASCCSPDPISPEDLPRQVELLDAVSQAAQKYEALYMGTLP
VTKAMGMDVLNEAIGTLTARGDRNAWVPTMLSVSDSLMTAHPIQAEASTE
EEPLWQCPVRLVTFIGVGRDPHTFGLIADLGRQSFQCAAFWCQPHAGGLS
EAVQAACMVQYQKCLVASAARGKAWGAQARARLRLKRTSSMDSPGGPLPL
PLLKGGVGGAGATPRKRGVFSFLDAFRLKPSLLHMP

## Funkcija
Protein kodiran ovim genom član je porodice proteina APBB. Nalazi se u citoplazmi i veže se na unutarćelijski domen Alzheimerove bolesti prekursora beta-amiloidnog protein (APP), kao i za druge APP-u slične proteine. Smatra se da protein kodiran ovim genom može modulirati internalizaciju APP-a. Za ovaj gen je pronađeno više varijanti transkripta koje kodiraju nekoliko različitih izoformi.

## Reference
## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*
*
*

## Vanjski linkovi
* 
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
ADAMTS2

**Disintegrin i metaloproteinaza sa trombospondinskim motivom 2** (ADAM-TS2), znana i kao   **prokolagenska I N-proteinaza ** (PC I-NP)  je enzim koji je kod ljudi kodiran genom **ADAMTS2**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je  1.211 aminokiselina, а molekulska težina  134.755 Da.

1020304050
MDPPAGAARRLLCPALLLLLLLLPPPLLPPPPPPANARLAAAADPPGGPL
GHGAERILAVPVRTDAQGRLVSHVVSAATSRAGVRARRAAPVRTPSFPGG
NEEEPGSHLFYNVTVFGRDLHLRLRPNARLVAPGATMEWQGEKGTTRVEP
LLGSCLYVGDVAGLAEASSVALSNCDGLAGLIRMEEEEFFIEPLEKGLAA
QEAEQGRVHVVYRRPPTSPPLGGPQALDTGASLDSLDSLSRALGVLEEHA
NSSRRRARRHAADDDYNIEVLLGVDDSVVQFHGKEHVQKYLLTLMNIVNE
IYHDESLGAHINVVLVRIILLSYGKSMSLIEIGNPSQSLENVCRWAYLQQ
KPDTGHDEYHDHAIFLTRQDFGPSGMQGYAPVTGMCHPVRSCTLNHEDGF
SSAFVVAHETGHVLGMEHDGQGNRCGDEVRLGSIMAPLVQAAFHRFHWSR
CSQQELSRYLHSYDCLLDDPFAHDWPALPQLPGLHYSMNEQCRFDFGLGY
MMCTAFRTFDPCKQLWCSHPDNPYFCKTKKGPPLDGTMCAPGKHCFKGHC
IWLTPDILKRDGSWGAWSPFGSCSRTCGTGVKFRTRQCDNPHPANGGRTC
SGLAYDFQLCSRQDCPDSLADFREEQCRQWDLYFEHGDAQHHWLPHEHRD
AKERCHLYCESRETGEVVSMKRMVHDGTRCSYKDAFSLCVRGDCRKVGCD
GVIGSSKQEDKCGVCGGDNSHCKVVKGTFTRSPKKHGYIKMFEIPAGARH
LLIQEVDATSHHLAVKNLETGKFILNEENDVDASSKTFIAMGVEWEYRDE
DGRETLQTMGPLHGTITVLVIPVGDTRVSLTYKYMIHEDSLNVDDNNVLE
EDSVVYEWALKKWSPCSKPCGGGSQFTKYGCRRRLDHKMVHRGFCAALSK
PKAIRRACNPQECSQPVWVTGEWEPCSQTCGRTGMQVRSVRCIQPLHDNT
TRSVHAKHCNDARPESRRACSRELCPGRWRAGPWSQCSVTCGNGTQERPV
LCRTADDSFGICQEERPETARTCRLGPCPRNISDPSKKSYVVQWLSRPDP
DSPIRKISSKGHCQGDKSIFCRMEVLSRYCSIPGYNKLCCKSCNLYNNLT
NVEGRIEPPPGKHNDIDVFMPTLPVPTVAMEVRPSPSTPLEVPLNASSTN
ATEDHPETNAVDEPYKIHGLEDEVQPPNLIPRRPSPYEKTRNQRIQELID
EMRKKEMLGKF

## Gen 
Gen ADAMTS2 nalazi se na dugom (q) kraku hromosoma 5 na kraju kraka, između  baznih parova 178,473.473 i 178,704.934.

## Funkcija 
ADAMTS2 je odgovoran za obradu nekoliko tipova prokolagenskih proteina. Prokolageni su prekursori kolagena, proteina koji dodaju snagu i podršku mnogim tjelesnim tkivima. Konkretno, ovaj enzim uklanja kratki lanac aminokiselina s jednog kraja prokolagena. Ovaj korak skraćivanja neophodan je za molekule kolagena za normalno funkcioniranje i sastavljanje u vlakna izvan ćelija.

## Klinički značaj 
Mutacijama u genu ADAMTS2 uzrokovan je Ehlers-Danlosov sindrom, dermatosparaksni tip. Nekoliko mutacija u genu ADAMTS2 identificirano je kod ljudi s ovim sindromom. Ove mutacije uveliko smanjuju proizvodnju enzima kojeg kodira gen ADAMTS2. Prokolagen se ne može pravilno preraditi bez ovog enzima. Kao rezultat toga, kolagenske fibrile nisu pravilno sastavljene; pod mikroskopom izgledaju poput vrpci i neorganizirano. Uspješne veze ili hemijske interakcije između kolagenih vlakana također su pogođene. Ovi nedostaci slabe vezivno tkivo (tkivo koje veže i podržava tjelesne mišiće, ligamente, organe i kožu), što uzrokuje znakove i simptome poremećaja.

## Također pogledajte
* ADAMTS5
* ADAMTS13

## Reference
## Dopunska literatura
* 
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*

## Vanjski linkovi
* GeneCard
* The MEROPS online database for peptidases and their inhibitors: M12.301 
* 

Kategorija:EC 3.4.24
Kategorija:ADAMTS
Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
Ćelijska adhezija

thumb|320px|Shema ćelijske adhezije
**Ćelijska adhezija** je proces u kojem ćelije stupaju u interakciju i vezuju se za susjedne ćelije putem specijaliziranih molekula ćelijske površine. Do ovog procesa može doći ili direktnim kontaktom između ćelijskih površina, kao što su uski spojevi ili indirektnom interakcijom, gdje se ćelije vezuju za okolni vanćelijski matriks, strukturu nalik gelu koja sadrži molekule koje ćelije oslobađaju u prostore između njih. Adhezija ćelija nastaje interakcijom između molekula ćelijske adhezije (CAM), transmembranskih proteina, koji se nalaze na površini ćelije. Adhezija ćelija povezuje ćelije na različite načine i može biti uključena u transdukciju signala, kako bi ćelije otkrile i reagirale na promjene u okruženju. Ostali ćelijski procesi regulirani ćelijskom adhezijom uključuju migracije ćelija i razvoj tkiva u višećelijskih organizama. Promjene u ćelijskoj adheziji mogu poremetiti važne ćelijske procese i dovesti do raznih bolesti, uključujući kancer i artritis.

Adhezija ćelija nastaje interakcijom između molekula ćelijske adhezije (CAM),

## Opći mehanizam
[thumb|600px|Različitih tipovi [međućelijske veze|ćelijskih veza u epitelnim ćelijama, uključujući ćelijsko-ćelijske i ćelijsko-matrksne veze.]]

CAM-ovi su klasificirani u četiri velike porodice: integrini, natporodica imunoglobulina (Ig), kadherini i selektini. Kadherini  i  IgSF su homofilni CAM-ovi, jer se direktno vezuju za isti tip CAM-a na drugoj ćeliji, dok su integrini i selektini heterofilni CAM-ovi, koji se vezuju za različite tipove CAM-ova.  Svaka od ovih molekula adhezije ima drugačiju funkciju i prepoznaje različite ligande. Defekti ćelijske adhezije obično se pripisuju greškama u izražavanju CAM-ova.

U višećelijskim organizmima, vezivanje između CAM-ova omogućava ćelijama da se međusobno prilijepe i stvaraju strukture koje se nazivaju međućelijske veze. Prema svojim funkcijama, ćelijske veze mogu se klasificirati kao:

*Sidrenje spojeva (adherensne veze, dezmosomi i hemidezmosomi), koji održavaju ćelije zajedno i jačaju kontakt između ćelija.
*Zapušujuće veze  (tijesne veze), koji brtve praznine između ćelija kroz kontakttna interakcija ćelija-ćelija, čineći nepropusnu barijeru za difuziju
*Veze koji stvaraju kanale, povezujući citoplazmu susjednih ćelija dopuštajući transport molekula između stanica
*Veze za prijenos signala, koje mogu biti sinapse u nervnom sistemu

Alternativno, međućelijske veze mogu se kategorizirati u dva glavna tipa prema onom što stupa u interakciju sa ćelijom: ćelijsko –ćelijske veze, uglavnom posredovani kadherinima, i veze ćelije-matriks, uglavnom posredovani integrinima.

## Također pogledajte
* Ćelijska komunikacija
* Epitel
* Citoskelet
* Međućelijske veze

## Reference
## Vanjski linkovi
*The Cell by G. Cooper (online textbook)
*Molecular Cell Biology by Lodish et al. (online textbook)
*Molecular Biology of the Cell by Alberts et al. (online textbook)
*Cell Adhesion and Extracellular Matrix - The Virtual Library of Biochemistry, Molecular Biology and Cell Biology

Kategorija:Ćelijska adhezija
Kategorija:Citologija
Ćelijska migracija

[thumb|280px|Dva različita modea [pokretljivost|kretanja ćelija: A – Citoskeletni model i B – model membranskog toka]]
**Ćelijska migracija** je centralni proces u razvoju i održavanju višećelijskih organizma. Formiranje tkiva tokom embrionskog razvoja, zacjeljivanja rana i imunski odgovor zahtijevaju orkestrirano kretanje ćelija u određenim smjerovima do određenih lokacija. Ćelije često migriraju kao odgovor na specifične vanjske signale, uključujući hemijske i mehaničke signale. Greške tokom ovog procesa imaju ozbiljne posljedice, uključujući intelektualnu invalidnost, vaskularna bolesti, formiranje tumora i metastaze. Razumijevanje mehanizma kojim ćelije migriraju može dovesti do razvoja novih terapijskih strategija za kontrolu, naprimjer, invazivnih tumorskih ćelija.

Zbog visoko viskoznog okruženja (nizak Reynoldsov broj), ćelije moraju kontinuirano proizvoditi sile kako bi se mogle kretati. Ćelije postižu aktivno kretanje vrlo različitim mehanizmima. Mnogi manje složeni prokariotski organizmi (i spermatozoidi) koriste flagele ili cilije za pokretanje. Migracije eukariotskih ćelija tipski su daleko složenije i mogu se sastojati od kombinacija različitih mehanizama migracije. Općenito uključuje drastične promjene u obliku ćelija, što je uzrokovano citoskelet om. Dva vrlo različita scenarija migracije su puzanje (najčešće proučavano) i pokretljivost koja blenda. Paradigmatski primjer takve pokretljivosti su epidermni keratociti, koji se široko upotrebljavaju u istraživanjima.

### Zajednička obilježja 
, raspoređene na stražnjem kraju u ćeliji koja migrira. Zelene, visoko dinamične mikrotubule; žute, umjereno dinamične mikrotubule i crvene, stabilne mikrotubule. B – Stabilne mikrotubule djeluju kao podupirači i sprječavaju povlačenje repa i na taj način inhibiraju migraciju ćelija.]]

Vjeruje se da su procesi na kojima se temelji migracija sisarskih ćelija u skladu s procesima (ne-spermatozoidnog) kretanja. Zajednička zapažanja uključuju:
* Citoplazmatsko pomicanje na prednjoj ivici (sprijeda)
* laminarno uklanjanje leđno nakupljenih ostataka prema zadnjoj ivici (straga)
Ovo posljednje svojstvo najlakše se opaža kada su agregati površinske molekule umreženi s fluorescentnim antitijelom ili kada male kuglice postanu vještački vezane za prednji dio ćelije.

Uočeno je da se druge eukariotske ćelije migriraju na sličan način. Ameba *Dictyostelium discoideum* je korisna istraživačima jer dosljedno ispoljava hemotaksije, kao odgovor na cAMP; kreću se brže od kultiviranih ćelija sisara; i oni imaju haploidni genom, koji pojednostavljuje proces povezivanja određenog genskog proizvoda s njegovim učinkom na ćelijsko ponašanje.

## Također pogledajte
*Kretanje
*Hemotaksija
*Pokretljivost

## Reference
## Vanjski linkovi
* Cell Migration Gateway The Cell Migration Gateway is a comprehensive and regularly updated resource on cell migration
* The Cytoskeleton and Cell Migration A tour of images and videos by the J. V. Small lab in Salzburg and Vienna

Kategorija:Ćelijski procesi
Kategorija:Kretanje ćelija
Kategorija:Citologija
Ligand

mini|180x180piksel| Kobaltni kompleks HCo (CO)  sa pet liganda
U koordinacijskoj hemiji, **ligand**  je ion ili molekula (funkcionalna skupina) koja se veže za središnji atom kako bi formirala koordinacijski kompleks. Vezivanje s metalom općenito uključuje formalnu donaciju jednog ili više elektronskih parova liganda često kroz Lewisove baze. Priroda vezivanja metal -ligand može varirati od kovalentne do ionske. Nadalje, redoslijed veza metal -ligand može se kretati od jedan do tri. Ligandi se smatraju Lewisovim bazama, iako je poznato da rijetki slučajevi uključuju Lewisove kisele "ligande".  

Metali i metaloidi vezani su za ligande u gotovo svim okolnostima, iako se u velikom vakuumu mogu stvoriti plinoviti "goli" ioni metala. Ligandi u kompleksu diktiraju reaktivnost centralnog atoma, uključujući stope supstitucije liganda, reaktivnost samih liganda i redoks . Odabir liganda kritično je razmatranje u mnogim praktičnim područjima, uključujući bioorgansku i medicinsku hemiju, homogenu katalizu i hemiju okoline.

Ligandi su klasificirani na mnogo načina, uključujući: naboj, veličinu (masu), identitet koordinirajućih atoma i broj elektrona doniranih metalu (dentatnost ili haptičnost). Veličina liganda označena je uglom konusa.

## Reference 
 
Kategorija:Koordinaciona hemija
Kategorija:Hemijske veze
Kategorija:Helatni agensi
Kategorija:Ligandi
ARL15

**ADP-ribozilacijski faktoroliki protein 15** jest protein koji je kod ljudi kodiran genom **ARL15**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 204 aminokiseline, а molekulska težina  22.876 Da.

1020304050
MSDLRITEAFLYMDYLCFRALCCKGPPPARPEYDLVCIGLTGSGKTSLLS
KLCSESPDNVVSTTGFSIKAVPFQNAILNVKELGGADNIRKYWSRYYQGS
QGVIFVLDSASSEDDLEAARNELHSALQHPQLCTLPFLILANHQDKPAAR
SVQEIKKYFELEPLARGKRWILQPCSLDDMDALKDSFSQLINLLEEKDHE
AVRM

## Reference 
Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
AGXT2

**AGXT2** je ljudski gen  kojim je  kodiran enzim alanin-glioksilat aminotransferaza 2'''.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je  514 aminokiselina, а molekulska težina  57.156 Da.

1020304050
MTLIWRHLLRPLCLVTSAPRILEMHPFLSLGTSRTSVTKLSLHTKPRMPP
CDFMPERYQSLGYNRVLEIHKEHLSPVVTAYFQKPLLLHQGHMEWLFDAE
GSRYLDFFSGIVTVSVGHCHPKVNAVAQKQLGRLWHTSTVFFHPPMHEYA
EKLAALLPEPLKVIFLVNSGSEANELAMLMARAHSNNIDIISFRGAYHGC
SPYTLGLTNVGTYKMELPGGTGCQPTMCPDVFRGPWGGSHCRDSPVQTIR
KCSCAPDCCQAKDQYIEQFKDTLSTSVAKSIAGFFAEPIQGVNGVVQYPK
GFLKEAFELVRARGGVCIADEVQTGFGRLGSHFWGFQTHDVLPDIVTMAK
GIGNGFPMAAVITTPEIAKSLAKCLQHFNTFGGNPMACAIGSAVLEVIKE
ENLQENSQEVGTYMLLKFAKLRDEFEIVGDVRGKGLMIGIEMVQDKISCR
PLPREEVNQIHEDCKHMGLLVGRGSIFSQTFRIAPSMCITKPEVDFAVEV
FRSALTQHMERRAK

## Funkcija 
Protein kodiran ovim genom je u klasi III proteina, ovisnih od piridoksal-fosfata klase III mitohondrijske aminotransferaze.  Katalizira pretvaranje glioksilata u glicin, koristeći L-alanin kao donora  amino grupe.

## Reference 
## Dopunska literatura 
*
*
*
*
*
*
*

Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski geni
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
August Kekulé

**Friedrich August Kekule,** kasnije **Friedrich August Kekule von Stradonitz** (  KAY -kə-Lay,  ; 7. septembra 1829 - 13. jula 1896), bio je njemački organski hemičar. Od 1850 -ih do svoje smrti, Kekulé je bio jedan od najistaknutijih hemičara u Evropi, posebno u teorijskoj hemiji. Bio je glavni utemeljitelj teorije kemijske strukture, a posebno Kekulove strukture benzena.

Kekulé nikada nije koristio svoje prvo ime; bio je poznat tokom svog života kao August Kekulé. Nakon što ga je Kajzer proglasio plemićem 1895., usvojio je ime August Kekule von Stradonitz, bez francuskog akutnog naglaska preko drugog "e". Francuski naglasak očito je imenu dodao Kekuleov otac za vrijeme Napoleonove okupacije Hessena od strane Francuske, kako bi se osiguralo da ljudi koji govore francuski izgovaraju treći slog.
mini|Kekuléova struktura benzena sa naizmjeničnim dvostrukim vezama|lijevo|203x203piksel
Najpoznatiji Kekuleov rad bio je o strukturi benzena.  Godine 1865. Kekulé je objavio rad na francuskom (jer je tada još bio u Belgiji) koji sugeriše da struktura sadrži šestočlani prsten ugljikovih atoma sa naizmjeničnim jednostrukim i dvostrukim vezama. Naredne godine objavio je mnogo duži rad na njemačkom jeziku na istu temu.

Empirijska formula za benzen bila je dugo poznata, ali je bilo teško odrediti njegovu visoko nezasićenu strukturu. Archibald Scott Couper 1858. i Joseph Loschmidt 1861. sugerirali su moguće strukture koje sadrže više dvostrukih veza ili više prstenova, ali proučavanje aromatičnih spojeva bilo je u najranijim godinama, a tada je bilo dostupno premalo dokaza koji bi pomogli kemičarima da se odluče za bilo koju određenu strukturu.
[mini|175x175px| [Ouroboros, Kekuleova inspiracija za strukturu benzena.]]

## Reference 
 

## Vanjski linkovi 
Kategorija:Inozemni članovi Kraljevskog društva
Kategorija:Dobitnici Copleyjeve medalje
Kategorija:Umrli 1896.
Kategorija:Rođeni 1829.
Kategorija:Biografije, Darmstadt
Ali Dede Bošnjak

**Ali Dede ibn Mustafa el-Bosnevi - Šejhi turbe** je pisac rodom iz Foče.

Bio je šejh Gazi Husrev-begova hanikaha u Sarajevu, i pisac je djela ”*Fedā’il džihād*” i da je porijeklom iz Foče. Kada i koliko dugo je služio u Gazi Husrev-begovom hanikahu u Sarajevu, iz do sada poznatih izvora, ne može se pouzdano utvrditi. pored turbeta sultana Sulejmana pod tvrđavom Sigetvar u kojoj mu je ponudio, a on prihvatio mjesto pročelnika. Ali-Dede Bošnjak piše: ”*Ve ešāre lī bi hidmeti ez-zāvijeti ve ene el-fekīru, hādimu turābi akdāmi-l-fukarā’i*” /”...a meni siromahu, slugi prašine pod nogama siromaha, ukazao da služim u tekiji.”

Napisao je više djela uglavnom tesavufskog sadržaja. Gazi Husrev-begova biblioteka posjeduje njegovo djelo O prvim događajima i posljednjim zbivanjima (*Muhadaretul-evail ve musameretul-evahir*). Ovo je djelo doživjelo dva izdanja u Kairu, prvo 1882, a drugo 1893. godine.

Ali-Dede Bošnjaku, je, bio šejh Gazi Husrev-begova hanikaha u Sarajevu, prije 983. (1575.) dodine, kada je veliki vezir Mehmed-paša Sokolović podigao tekiju. Djelo pod naslovom ”*Kitāb Fedā’il džihād*” (Knjiga o vrlinama džihada), je bilo pogrešno pripisano njegovom istoimenjaku iz 17. stoljeća.

## Reference 
## Vanjski linkovi 
* http://pof.ois.unsa.ba/index.php/pof/article/view/521  Ismet Kasumović: 'Ali-dede al-Bosnawi: Risalatu fi bayani rigali l-gayb
* http://www.arhivsa.ba/wordpress/?p=3062 Otvorena izložba “Bošnjaci, autori književnih djela iz Orijentalne zbirke (1463-1918.) Historijskog arhiva Sarajevo”
* http://www.orbus.be/bosnjastvo/bosna_bosnjaci_jezik_pismo_2.htm  Bosna i Bošnjaci, jezik i pismo (II), Autor: Muhsin Rizvić
* https://dergipark.org.tr/en/pub/littera/issue/68339/1050117 16. ASIR OSMANLI ŞAİRLERİNDEN HARÎMÎ’YE AİT OLDUĞU TAHMİN EDİLEN BİR ESER: KIRK HADİS TERCÜMESİ (tr)
* https://www.ibn-sina.net/wp-content/uploads/2008/05/014_ISMET_K._ALI-DEDOVO_UCENJE.pdf
Walter Bradford Cannon

**Walter Bradford Cannon** (19. oktobra 1871. - 1. oktobra 1945.) bio je američki fiziolog, profesor i predsjednik Odsjeka za fiziologiju Medicinskog fakulteta Harvard. On je skovao izraz "Odgovor borbom ili bijegom" i razvio je teoriju homeostaze. On je popularizirao svoje teorije u svojoj knjizi *Mudrost tijela*, prvi put objavljenoj 1932.

Cannon je rođen 19. oktobra 1871. u Prairie du Chien, Wisconsin, kao sin Colberta Hanchetta Cannona i njegove supruge Wilme Denio. Njegova sestra Ida Maud Cannon (1877-1960) postala je poznati bolnički socijalni radnik u Općoj bolnici Massachusetts .

Po završetku osnovnih studija 1896. upisao je Medicinsku školu Harvard. Počeo je koristiti rendgenske zrake za proučavanje fiziologije probave dok je radio s Henryjem P. Bowditchom. Doktorirao je 1900. godine.
mini|270x270piksel| Walter Bradford Cannon
Walter Cannon započeo je svoju naučnu karijeru kao student na Harvardu 1892. Henry Pickering Bowditch, koji je radio s Claudeom Bernardom, vodio je laboratoriju za fiziologiju na Harvardu. Ovdje je Cannon započeo svoje istraživanje: upotrijebio je novootkrivene rendgenske zrake kako bi proučio mehanizam gutanja i pokretljivost želuca. Unutar svojih prvih eksperimenata mogao je pratiti tok dugmeta niz pseći jednjak. U svojoj autobiografiji, Put istražitelja, kaže: „Svrha mog napora je bila vidjeti peristaltičke valove kako bih saznao njihove učinke. Tek nakon nekog vremena primijetio sam da je odsustvo aktivnosti popraćeno znakovima uznemirenosti, a kad se spokoj vratio, valovi su se odmah ponovo pojavili.” 

On je pokazao gutanje guske na sastanku APS -a u decembru 1896. godine i objavio svoj prvi rad o ovom istraživanju u prvom broju *Američkog časopisa za fiziologiju* u januaru 1898.

; Borba ili let
: Godine 1915. skovao je termin *borba ili bijeg* kako bi opisao odgovor životinje na prijetnje u *Bodily Change on Pain, Hunger, Fear and Rage: An Account of Recent Research in the Function of Emotional uzbuđenja* . Ustvrdio je da ne samo fizički hitni slučajevi, poput gubitka krvi od traume, već i psihološki hitni slučajevi , poput antagonističkih susreta pripadnika iste vrste, izazivaju oslobađanje adrenalina u krvotok.

; Homeostaza
: Koncept homeostaze razvio je iz ranije ideje Claudea Bernarda iz miljea interieur i popularizirao ga u svojoj knjizi *Mudrost tijela*.

## Reference 
## Vanjski linkovi 
Kategorija:Umrli 1945.
Kategorija:Rođeni 1871.
Kategorija:Američki fiziolozi
Kategorija:Inozemni članovi Kraljevskog društva
ZBED3

** Protein 3 cinkovog prsta sa  BED domenom**, poznat i  kao  **aksin-interaktivni  protein** je protein koji je kod ljudi kodiran genom  ** ZBED3**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 234 aminokiseline, a molekulska težina  25.132 Da.

1020304050
MRSGEPACTMDQARGLDDAAARGGQCPGLGPAPTPTPPGRLGAPYSEAWG
YFHLAPGRPGHPSGHWATCRLCGEQVGRGPGFHAGTSALWRHLRSAHRRE
LESSGAGSSPPAAPCPPPPGPAAAPEGDWARLLEQMGALAVRGSRREREL
ERRELAVEQGERALERRRRALQEEERAAAQARRELQAEREALQARLRDVS
RREGALGWAPAAPPPLKDDPEGDRDGCVITKVLL

## Reference 
## Dopunska literatura 
* 
* 
* 
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
ZNF608

**Protein 608 cinkovog prsta** je protein koji je kod ljudi kodiran genom ** NF608**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 1.512 aminokiselina, a molekulska težina  162.208  Da.

1020304050
MSVNISTAGKGVDPNTVDTYDSGDDWEIGVGNLIIDLDADLEKDRQKFEM
NNSTTTTSSSNSKDCGGPASSGAGATAALADGLKFASVQASAPQGNSHKE
TSKSKVKRSKTSKDANKSLPSAALYGIPEISSTGKRQEVQGRPGEATGMN
SALGQSVSSGGSGNPNSNSTSTSTSAATAGAGSCGKSKEEKPGKSQSSRG
AKRDKDAGKSRKDKHDLLQGHQNGSGSQAPSGGHLYGFGAKSNGGGASPF
HCGGTGSGSVAAAGEVSKSAPDSGLMGNSMLVKKEEEEEESHRRIKKLKT
EKVDPLFTVPAPPPPISSSLTPQILPSYFSPSSSNIAAPVEQLLVRTRSV
GVNTCEVGVVTEPECLGPCEPGTSVNLEGIVWHETEEGVLVVNVTWRNKT
YVGTLLDCTKHDWAPPRFCESPTSDLEMRGGRGRGKRARSAAAAPGSEAS
FTESRGLQNKNRGGANGKGRRGSLNASGRRTPPNCAAEDIKASPSSTNKR
KNKPPMELDLNSSSEDNKPGKRVRTNSRSTPTTPQGKPETTFLDQGCSSP
VLIDCPHPNCNKKYKHINGLRYHQAHAHLDPENKLEFEPDSEDKISDCEE
GLSNVALECSEPSTSVSAYDQLKAPASPGAGNPPGTPKGKRELMSNGPGS
IIGAKAGKNSGKKKGLNNELNNLPVISNMTAALDSCSAADGSLAAEMPKL
EAEGLIDKKNLGDKEKGKKATNCKTDKNLSKLKSARPIAPAPAPTPPQLI
AIPTATFTTTTTGTIPGLPSLTTTVVQATPKSPPLKPIQPKPTIMGEPIT
VNPALVSLKDKKKKEKRKLKDKEGKETGSPKMDAKLGKLEDSKGASKDLP
GHFLKDHLNKNEGLANGLSESQESRMASIKAEADKVYTFTDNAPSPSIGS
ASRLECSTLVNGQAPMAPLHVLTQNGAESSAAKTSSPAYSDISDAADDGG
SDSRSEGMRSKASSPSDIISSKDSVVKGHSSTTAQSSQLKESHSPYYHSY
DPYYSPSYMHPGQVGAPAAGNSGSTQGMKIKKESEEDAEKKDKAEQLDSK
KVDHNSASLQPQHQSVITQRHPALAQSLYYGQYAYGLYMDQKSLMATSPA
YRQQYEKYYEDQRLAEQKMAQTGRGDCERKSELPLKELGKEETKQKNMPS
ATISKAPSTPEPNKNHSKLGPSVPNKTEETGKSQLLSNHQQQLQADSFKA
KQMENHQLIKEAVEMKSVMDSMKQTGVDPTSRFKQDPDSRTWHHYVYQPK
YLDQQKSEELDREKKLKEDSPRKTPNKESGVPSLPVSLTSIKEEPKEAKH
PDSQSMEESKLKNDDRKTPVNWKDSRGTRVAVSSPMSQHQSYIQYLHAYP
YPQMYDPSHPAYRAVSPVLMHSYPGAYLSPGFHYPVYGKMSGREETEKVN
TSPSVNTKTTTESKALDLLQQHANQYRSKSPAPVEKATAEREREAERERD
RHSPFGQRHLHTHHHTHVGMGYPLIPGQYDPFQGLTSAALVASQQVAAQA
SASGMFPGQRRE

## Reference
## Dopunska literatura 
* 
* 
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
YTHDC2

**Protein 2 sa YTH domenom** je protein koji je kod ljudi kodiran genom  ** YTHDC2**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je  1.430 aminokiselina, a molekulska težina  160.248  Da.

1020304050
MSRPSSVSPRQPAPGGGGGGGPSPCGPGGGGRAKGLKDIRIDEEVKIAVN
IALERFRYGDQREMEFPSSLTSTERAFIHRLSQSLGLVSKSKGKGANRYL
TVKKKDGSETAHAMMTCNLTHNTKHAVRSLIQRFPVTNKERTELLPKTER
GNVFAVEAENREMSKTSGRLNNGIPQIPVKRGESEFDSFRQSLPVFEKQE
EIVKIIKENKVVLIVGETGSGKTTQIPQFLLDDCFKNGIPCRIFCTQPRR
LAAIAVAERVAAERRERIGQTIGYQIRLESRVSPKTLLTFCTNGVLLRTL
MAGDSTLSTVTHVIVDEVHERDRFSDFLLTKLRDLLQKHPTLKLILSSAA
LDVNLFIRYFGSCPVIYIQGRPFEVKEMFLEDILRTTGYTNKEMLKYKKE
KQQEEKQQTTLTEWYSAQENSFKPESQRQRTVLNVTDEYDLLDDGGDAVF
SQLTEKDVNCLEPWLIKEMDACLSDIWLHKDIDAFAQVFHLILTENVSVD
YRHSETSATALMVAAGRGFASQVEQLISMGANVHSKASNGWMALDWAKHF
GQTEIVDLLESYSATLEFGNLDESSLVQTNGSDLSAEDRELLKAYHHSFD
DEKVDLDLIMHLLYNICHSCDAGAVLIFLPGYDEIVGLRDRILFDDKRFA
DSTHRYQVFMLHSNMQTSDQKKVLKNPPAGVRKIILSTNIAETSITVNDV
VFVIDSGKVKEKSFDALNFVTMLKMVWISKASAIQRKGRAGRCRPGICFR
LFSRLRFQNMLEFQTPELLRMPLQELCLHTKLLAPVNCPIADFLMKAPEP
PPALIVRNAVQMLKTIDAMDTWEDLTELGYHLADLPVEPHLGKMVLCAVV
LKCLDPILTIACTLAYRDPFVLPTQASQKRAAMLCRKRFTAGAFSDHMAL
LRAFQAWQKARSDGWERAFCEKNFLSQATMEIIIGMRTQLLGQLRASGFV
RARGGGDIRDVNTNSENWAVVKAALVAGMYPNLVHVDRENLVLTGPKEKK
VRFHPASVLSQPQYKKIPPANGQAAAIKALPTDWLIYDEMTRAHRIANIR
CCSAVTPVTILVFCGPARLASNALQEPSSFRVDGIPNDSSDSEMEDKTTA
NLAALKLDEWLHFTLEPEAASLLLQLRQKWHSLFLRRMRAPSKPWSQVDE
ATIRAIIAVLSTEEQSAGLQQPSGIGQRPRPMSSEELPLASSWRSNNSRK
SSADTEFSDECTTAERVLMKSPSPALHPPQKYKDRGILHPKRGTEDRSDQ
SSLKSTDSSSYPSPCASPSPPSSGKGSKSPSPRPNMPVRYFIMKSSNLRN
LEISQQKGIWSTTPSNERKLNRAFWESSIVYLVFSVQGSGHFQGFSRMSS
EIGREKSQDWGSAGLGGVFKVEWIRKESLPFQFAHHLLNPWNDNKKVQIS
RDGQELEPLVGEQLLQLWERLPLGEKNTTD
	

## Reference 
## Dopunska literatura 
* 
* 
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
Archibald Scott Couper

**Archibald Scott Couper** ( ; 31. mart 1831 &ndash; 11. mart, 1892.) bio je škotski hemičar koji je predložio ranu teoriju hemijske strukture i vezivanja. Razvio je koncepte četverovalentnih atoma ugljika koji se povezuju u velike molekule, te da se redoslijed vezivanja atoma u molekuli može odrediti iz hemijskih dokaza.

Couper je bio jedini preživjeli sin bogatog vlasnika tekstilne fabrike u blizini Glasgowa. Studirao je na univerzitetima u Glasgowu i Edinburgu, a povremeno u Njemačkoj 1851-54. Formalni studij hemije započeo je na berlinskom univerzitetu u jesen 1854., a zatim je 1856. ušao u privatnu laboratoriju Charlesa Adolphe Wurtza na Medicinskom fakultetu u Parizu (sada Univerzitet u Parizu V: René Descartes).

Couper je svoju "Novu hemijsku teoriju" objavio na francuskom u skraćenom obliku 14. juna 1858, zatim u detaljnim radovima istovremeno na francuskom  i engleskom  u avgustu 1858. godine. Couperova ideja da se atomi ugljika mogu međusobno povezati slijedeći valentne zakonitosti bila je neovisna o radu Augusta Kekuléa koji je predlagao isti koncept. (Kekulé je već predložio tetravalentnost ugljika 1857. godine. ) Međutim, zbog nesporazuma s Wurtzom, Kekuléov se članak prvi put pojavio u štampi, u maju 1858., pa je Kekulé dobio prioritet za otkriće samopovezivanja atoma ugljika. Kad se Couper ljutito suočio s Wurtzom, Wurtz ga je izbacio iz laboratorije.
[mini|200x200piksel| Molekularne strukture Archibalda Coupera [Etanol|, za alkohol i oksalnu kiselinu, koristeći elementarne simbole za atome i linije za veze (1858)|lijevo]]
Couperovo se istraživanje razlikovalo od Kekuleovog na nekoliko načina. Bio je otvoren za ideju dvovalentnog ugljika, što Kekulé nije. On je u svom radu naveo mnogo više razriješenih formula nego što ih je imao Kekulé, a u dva slučaja je čak predložio (hetero)ciklične formule, koje su mogle utjecati na Kekulea u njegovoj kasnijoj sugestiji benzenskog prstena. Couper je usvojio atomsku težinu kisika 8 umjesto 16, pa u Couperovim formulama ima dvostruko više atoma kisika nego u Kekuleovim. Konačno, Couper je koristio isprekidane linije ili crtice između atoma u svojim formulama, približavajući izgled kasnijih stilova formula. U tom pogledu, njegov rad je vjerovatno imao uticaja na prve teoretičare strukture Aleksandra Butlerova i Aleksandra Crum Browna.
mini|*O novoj hemijskoj teoriji i istraživanjima o salicilnoj kiselini*, 1953|263x263piksel

## Reference 
 

## Vanjski linkovi 
Kategorija:Škotski hemičari
Kategorija:Umrli 1892.
Kategorija:Rođeni 1831.
Kategorija:Pages with unreviewed translations
C1QTNF3

**Srodni faktor proteina 3 komponente C1q tumorske nekroze** jest protein koji je kod ljudi kodiran genom **C1QTNF3**.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 246 aminokiselina, а molekulska težina  26.994 Da.

1020304050
MLWRQLIYWQLLALFFLPFCLCQDEYMESPQTGGLPPDCSKCCHGDYSFR
GYQGPPGPPGPPGIPGNHGNNGNNGATGHEGAKGEKGDKGDLGPRGERGQ
HGPKGEKGYPGIPPELQIAFMASLATHFSNQNSGIIFSSVETNIGNFFDV
MTGRFGAPVSGVYFFTFSMMKHEDVEEVYVYLMHNGNTVFSMYSYEMKGK
SDTSSNHAVLKLAKGDEVWLRMGNGALHGDHQRFSTFAGFLLFETK

## Reference
## Dopunska literatura
* 
* 
* 
* 
* 
* 

## Vanjski linkovi
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
FAM114A2

**FAM114A2** otvoreni okvir čitanja 3 hromosoma 5  jest gen na koji  kod  ljudi kodira protein **FAM114A2**. Funkcija proteina nije dobro poznata. FAM114A2 je, međutim, visoko konzerviran kod sisara s homolozima i u gljiva i u biljaka.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je  505 aminokiselina, а molekulska težina  55.468 Da.

1020304050
MSDKDDIETPLLTEAAPILEDGNCEPAKNSESVDQGAKPESKSEPVVSTR
KRPETKPSSDLETSKVLPIQDNVSKDVPQTRWGYWGSWGKSILSSASATV
ATVGQGISNVIEKAETSLGIPGPSEISTEVKYVAGETNAKENENSSPVAG
AFGVFSTISTAVQSTGKSVISGGLDALEFIGKKTMDVIAEGDPGFKRTKG
LMNRNATLSQVLREAKEKEEIRTSNEVTVETDKKTHYGLLFDEFQGLSHL
EALEMLSQESEIKVKSILNSLSGEELETLKVELEQLKETFSLAEFCEEEE
EEKKGDEDFTKDITELFSQLHVSSKPEKLARARNTAHEWIRKSLTKPLAE
NEEGEKQSEAENTEQVNKNSIEDIHAFAIRSLAELTACSIELFHKTAALV
LHGRKQEVTAIERSQTLSQMTIVLCKELSSLSKEFTTCLTTAGVKEMADV
LNPLITAVFLEASNSASYIQDAFQLLLPVLEISLIENKIESHRHELQGQK
PLLEH

## Gen
Gen  FAM114A2 nalazi se na hromosomu 5, sekvenca 5q31–33). Ovaj gen ima 14 egzona koji se protežu kroz njegovu sekvencu. Kodirajuća sekvenca duga je 2.886 baznih parova sa 5 'UTR od 94 bazna para i 3' UTR od 1.273 parova baza.

## Protein
Protein FAM114A2 dug je 505 aminokiselina sa molekulskom težinom od 55,5 kdal i izoelektričnom tačkom od 4,66. It is predicted to stay in the nucleus after translation 
Postoje dokazi da c5orf3 stupa u interakciju s drugim proteinom nepoznate funkcije iz hromosoma 5, c5orf4.
Smatra se da ovaj protein uključuje P-petlju  što ukazuje na ulogu u vezanju ATP  i/ili GTP.

## Reference 
## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*

## Vanjski linkovi
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski geni
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika
FAM172A

**UPF0528 protein-FAM172A** jest protein koji je kod ljudi kodiran genom **FAM172A**.

Ciljevi jedne stusije iz 2020. bili otkriti ulozi FAM172A (člana A porodica sa sličnošću sekvence 172) u patogenezi folikulskog karcinoma štitnjače (FTC) i procijena njegova vrijednost u diferencijalnoj dijagnozi između malignih i benignih folikulskih lezija štitnjače. Ekspresija FAM172A je evaluirana q-PCR-om, imunoblotingom i imunohistohemijskom analizom (IHC). Sposobnost proliferacije, migracije i invazije čelija procijenjena je Cell Counting Kit-8 testom (CCK8), formiranjem klonova i Transwell testovima.

Testovi homogenosti golih miševa korišteni su za ispitivanje uloge FAM172A u patogenezi FTC-a *in vivo*. Vrijednost FAM172A u diferencijalnoj dijagnozi za FTC procijenjena je pomoću 120 tkiva fiksiranih formalinom parafinom (FFPE), nakon operacije i 81 uzorka biopsije sa finom iglom (FNAB) prije operiranja. FAM172A je bio visoko eksprimiran u FT- tkivima i FTC-ćelijskim linijama. Smanjena regulacija FAM172A inhibirala je proliferaciju, invaziju i ćelijske migracije]] FTC ćelija preko Erk1/2 i JNK puteva. Subkutana tumorigeneza kod golih miševa pokazala je da je oborenje FAM172A *in vivo* inhibiralo rast i progresiju tumora. FAM172A IHC rezultati od 3,5 imali su 92% osjetljivost i 63% specifičnosti za odvajanje FTC a od benignih/graničnih folikulnih lezija štitnjače, te 92% osjetljivosti i 80% specifičnosti za razlikovanje FTC -a od benignih folikulnih lezija štitnjače u postoperativnim uzorcima FFPE -a. Odgovarajuće vrijednosti bile su 75 i 78%, odnosno 75 i 89% u preoperativnim uzorcima FNA. FAM172A ima važnu ulogu u patogenezi FTC-a, putem Erk1/2 i JNK puteva. FAM172A može biti potencijalni marker za preoperativnu dijagnozu FTC-a na osnovu IHC rezultata uzoraka FNAB štitnjače.

## Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 416  aminokiselina, а molekulska težina  47.972 Da.

1020304050
MSISLSSLILLPIWINMAQIQQGGPDEKEKTTALKDLLSRIDLDELMKKD
EPPLDFPDTLEGFEYAFNEKGQLRHIKTGEPFVFNYREDLHRWNQKRYEA
LGEIITKYVYELLEKDCNLKKVSIPVDATESEPKSFIFMSEDALTNPQKL
MVLIHGSGVVRAGQWARRLIINEDLDSGTQIPFIKRAVAEGYGVIVLNPN
ENYIEVEKPKIHVQSSSDSSDEPAEKRERKDKVSKETKKRRDFYEKYRNP
QREKEMMQLYIRENGSPEEHAIYVWDHFIAQAAAENVFFVAHSYGGLAFV
ELMIQREADVKNKVTAVALTDSVHNVWHQEAGKTIREWMRENCCNWVSSS
EPLDTSVESMLPDCPRVSAGTDRHELTSWKSFPSIFKFFTEASEAKTSSL
KPAVTRRSHRIKHEEL

## Reference
## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*
*

## Vanjski linkovi
* 

Kategorija:Geni na hromosomu 5
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Proteomika