Tiha mutacija

[thumb|300px|Tipovi [tačkasta mutacija|tačkastih mutacija]]
**Tihe mutacije**  su one mutacije u DNK  čije posljedice  nisu uočljive na razini fenotipa organizma. One su posebni tip neutralnih mutacija. Termin tiha mutacija često se koristi naizmjenično s izrazom *sinonimna mutacija*; međutim, sinonimne mutacije nisu uvijek tihe, niti obrnuto.

Sinonimne mutacije mogu uticati na transkripciju, preradu, iRNK transport i translaciju, što bi sve moglo promijeniti fenotip, čineći sinonimnu mutaciju tihom.

## Strukturne posljedice 
### Primarna struktura 
Nesinonimna mutacija koja se javlja na genomskoj ili transkripcijskoj razini je ona koja rezultira izmjenom u nizu aminokiselina u proteinakom proizvodu. Primarna struktura proteina odnosi se na njegov niz aminokiselina. Zamjena jedne aminokiseline drugom može smanjiti funkciju proteina i tercijarnu strukturu, ali njenii učinci mogu biti minimalni ili se toleriraju ovisno o tome koliko su svojstva uključenih aminokiselina u zamjenu korelirana.  U ovom slučaju stvara se skraćeni protein. Funkcija i savijanje proteina ovisi o položaju u koji je ubačen stop kodon i količini i sastavu sekvence.  Preuranjena ubacivanje stop kodona, nonsens mutacija, može promijeniti primarnu strukturu proteina.

Suprotno tome, tihe mutacije suone u kojima se aminokiselinski niz ne mijenja.  One dovode do promjene jednog od slova u tripletnom kodu koji predstavlja kodon, ali i pored jednostruke promene baze, aminokiselina koja se kodira ostaje nepromijenjena ili slična u biohemijskim svojstvima. To dopušta degeneracija genetičkog koda.

Uobičajeno se smatralo kako su tihe mutacije malo i nimalo značajne. Međutim, nedavna istraživanja sugeriraju da takve izmjene kod tripletskog koda utiču na efikasnost translacije proteina i savijanje i funkcioniranje proteina. Nadalje, promjena primarne strukture je kritična jer potpuno presavijena tercijarna struktura proteina ovisi o primarnoj strukturi. Otkriće je napravljeno tokom niza eksperimenata u 1960-im koji su otkrili da reducirana i denaturirana RNKaza u svom rasprostranjenom obliku može ponovo preći u izvorni tercijarni oblik. Tercijarna struktura proteina je potpuno presavijeni polipeptidni lanac sa svim hidrofobnim R-grupama presavijenim u unutrašnjost proteina kako bi se maksimizirala entropija u interakcijama između sekundarnih struktura poput beta listova i alfa heliksa. Budući da struktura proteina određuje njegovu funkciju, od presudne je važnosti da se protein pravilno ubaci u njegov tercijarni oblik kako bi pravilno funkcionirao. Međutim, važno je napomenuti da se polipeptidni lanci mogu jako razlikovati u primarnoj strukturi, ali biti vrlo slični u tercijarnoj strukturi i funkciji proteina.

### Sekundarna struktura
Tihe mutacuije mijenjanju sekundarnu strukturu iRNK.

Sekundarna struktura proteina sastoji se od interakcije između atoma kičme polipeptidnog lanca, isključujući R-grupe. Jedan uobičajeni tip sekundarnih struktura je alfa heliks, koja je desna helioida koja nastaje od vodikovih veza između aminokiselinskih *n*-tog ostatka  i *n* + 4-tog  aminokiselinskog ostatka. Druga uobičajena vrsta sekundarne strukture je beta list, koji ima desni  zavoj, a može biti paralelna ili antiparalelna. ovisno o smjeru usmjerenja vezanih polipeptida, a sastoji se od vodikovih veza između karbonilne i amino grupe kičme dva polipeptidna lanca.
Sekundarna struktura iRNK nije nužno linearna poput one kod DNK, pa oblik koji prati komplementarno vezanje u strukturi može imati značajne efekte. Naprimjer, ako je molekula iRNK relativno nestabilna, onda se enzimi u citoplazmi mogu brzo razgraditi. Ako je molekula RNK visoko stabilna, a komplementarne veze snažne i otporne na raspakiranje prije translacije, tada se gen može ispoljiti. Upotreba kodona utiče na stabilnost iRNK.

Nadalje, budući da svi organizmi sadrže nešto drugačiji genetički kod, njihove strukture iRNK malo se razlikuju; međutim provedeno je višestruko istraživanje koje pokazuje da sve pravilno savijene strukture iRNK ovise o primarnoj sekvenci polipeptidnog lanca i da je struktura koju održava relativnim obiljem dinukleotidnog ćelijskog matriksa. Otkriveno je i da je sekundarna struktura iRNK važna za ćelijske procese, kao što su stabilnost transkripta i transformacija. Opća ideja je da se funkcionalni domeni iRNK presavijaju jedan na drugi, dok su regije kodova pokretanja i zaustavljanja uglavnom opuštenije, što bi moglo pomoći u signalizaciji inicijacije i završetka translacije.

Ako se nadolazeći ribosom zaustavi zbog čvora u RNK, tada bi polipeptid mogao imati dovoljno vremena da se presavije u netipsku strukturu prije nego što molekula tRNK može dodati drugu aminokiselinu. Tihe mutacije također mogu uticati na preradu RNK ili kontrolu transkripcije.

### Tercijarna struktura
Tihe mutacije utiču na savijanje i funkcioniranje proteina. Pogrešno savijeni protein može se ponovno ispraviti uz pomoć molekularnih kaperona. RNK obično proizvodi dva uobičajena pogrešno savijana proteina, sklona da se skupljanju i ispravljaju u različitim konformacijama i ima poteškoće u odvajanju na preferiranu specifične tercijarne strukture zbog drugih konkurentskih struktura. Proteini koji se vežu za RNK mogu pomoći u problemima savijanja RNK, međutim, kada se tiha mutacija dogodi u lancu iRNK, ovi kaperoni se ne vežu pravilno na molekulu i nisu u mogućnosti da iRNK usmere u ispravno nabiranje.

Najnovija istraživanja pokazuju da tihe mutacije mogu imati uticaj na naknadnu strukturu i aktivnost proteina. The timing and rate of protein folding can be altered, which can lead to functional impairments.

## Također pogledajte 
*Mutacija
* Neutralna mutacija
* Nonsens mutacija
* Tačkasta mutacija

## Reference 
## Dopunska literatura 
* 

## Vanjski linkovi
*Overview article — 
* 

Kategorija:Modifikacija genetičkih informacija
Kategorija:Mutacije