Fosfoglukomutaza

**Fosfoglukomutaza** ili **fosfat glukomutaza**, **glukozna fosfomutaza** i '**fosfoglukozna mutaza** (EC broj: 5.4.2.2) – u biohemiji – je enzim sa sistemskim imenom **alfa-D-glukoza 1,6-fosfomutaza**.

Ovaj enzim katalizira slijedeću hemijsku reakciju

: **alfa-D-glukoza 1-fosfat \rightleftharpoonsD-glukoza 6-fosfat**

Maksimalnu aktivnost ostvaruje u prisustvu alfa-D-glukoza 1,6-bisfosfata.

Prenosi  osfatnu grupu sa α-D-glukoznog monomera iz pozicije  1' do 6 'položaja u smjeru naprijed ili sa  6' na 1 'položaj , u obrnutom smjeru.

Preciznije, to omogućava  unutrašnje pretvaranje  glukoza 1-fosfata  i glukoza 6-fosfata.
## Struktura
Dok fosfoglukomutaza u mišićima zeca  služii kao prototip za većinuorganizama, novija obrazloženja sgrađe  ovog enzima bakterija, na osnovu  kristalne strukture, pokazuju veliki broj istih definiranih karakteristika. Svaka  fosfoglukomutazna monomera može se podijeliti u četiri domena:  I-IV, na osnovi zadane prostorne konfiguracije enzima (vidi sliku desno).

Svaki monomer se sastoji od četiri različite α / β strukturne jedinice, od kojih svaka sadrži jednu od četiri niti u svakoj monomeri je  β-list, koji se sastoji samo od ostataka u datoj sekvenci domene (vidi sliku desno). Gubitak  aktivnog mjesta (uključujući Ser-116, kritični ostatak na enzimu koji je fosforiliziran/i defosforiliziran),  u  hidrofobnoj nutrašnjosti enzima,  služi da isključi  vodu iz kontraproduktivne hidrolizacije  kritične fosfoesterske veze, dok još uvijek omogućava pristup aktivnoog  mjesta podlozi.
350px|thumb|right|Četiri domene fosfoglukomutaze u mišiću zeca

## Funkcija
### Uloga u glikogenolizi
Djelovanjem  glikogen fosforilaze katalizira se  fosforolistko  cijepanje jednog glukozilnog  ostataka iz glikogenskog  polimera. Tako oslobođena glukoza ima fosfatnu  grupu na ugljiku 1. Ova glukoza 1-fosfat molekula nije sama po sebi koristan metabolički međuprodukt, ali fosfoglukomutaza katalizira konverziju ovog glukoza 1-fosfata u glukozu 6-fosfat.

Sudbina glukoza 6-fosfata je metabolički ovisi o potrebama ćelija u vrijeme kada je generirana. Ako je u ćeliji nizak nivo na energije, onda  će glukoza 6-fosfat proći glikolitski put, koji na kraju donosi dvije  molekule adenozin trifosfata. Ako je ćeliji je potreban biosintetički repromaterijal, glukoza 6-fosfat će ući u pentozni fosfat, gdje će proći kroz niz reakcija iz kojih nastaje  riboza i / ili NADPH, ovisno o ćelijskim uvjetima.

Ako se ova reakcija odvija u jetri, enzim glukoza 6-fosfataza može katalizirati konverziju glukozo 6-fosfata u glukozu, koja  može biti upotrebljena u drugim ćelijama jetre.  Mišićnim ćelijama, međutim, nedostaje glukozo 6-fosfataza, tako da svoje zalihe glikogena ne mogu podijeliti s ostatkom tijela.

### Uloga u glikogenezi
Fosfoglukomutaza također djeluje u suprotnom smjeru kada je visok  nivo glukoze u krvi. U ovom slučaju, fosfoglukomutaza katalizira konverziju glukoza 6-fosfata (koji se lahko generira iz glukoze, djelovanjem heksozakinazom) u glukozo 1-fosfat.

Ova glukoza-1-fosfat onda može reagirati s uridin trifosfatom (UTP)  dajući UDP-glukozu u reakciji koja je katalizirana UDP-glukoza-pirofosforilazom. Ako se aktivira insulin, glikogen sintaza će se nastaviti na razgrađivati  glukozu iz kompleksa UDP-glukoze, ka  glikogenskom polimeru.

## Mehanizam reakcije 
frame|center|600px|Mehanizam fosfoglukomutazne katalize interkonverzije glukoza 1-fosfata i glukoza 6-fosfata

Učinak fosfoglukomutaze je  u zamjeni  fosforil grupe  fosforil grupom  enzimskog supstrats. Prvi korak u reakciji naprijed je transfer fosforl grupe sa enzima u glukoza 1-fosfat, formiranjem glukoza 1,6-bisfosfata i ostavljajući defosforilirani oblik enzima. Analize su pokazale da defosforilizirani enzim onda omogućava transfer fosforil grupe iz glukoze-1,6-bisfosfata međuprodukta do enzima, regenerirajući fosforiliranu  fosfoglukomutazu, a nastaje glukoza 6-fosfat (u smjeru naprijed ). Kasnije strukturne studije su potvrdile  je da je mjesto na enzimu koji postaje fosforilizirano i defosforlizirano  kisik  u aktivnom mjestu iz serinskog  ostatka (vidi dijagram).

Za enzimsku aktivnost,  potreban je bivalentni metalni ion, obično magnezij ili kadmij, a pokazalo se da je u na aktivnom mjestu serina, kompleks direktno  esterificiran.
Ovo formiranje glukozo 1,6-bisfosfatnog međuprodukta je analogno interkonverziji 2-fosfoglicerata i 3-fosfoglicerata katalizovanih  fosfoglicerat mutazom , u kojoj se 2,3-bisfosphoglicerat generira kao međuproizvod.

## Također pogledajte
*Enzim
*Kataliza
*Mutaza
## Reference 
## Vanjski linkovi 
* 

Kategorija:EC 5.4.2