Ponavljanje bogato leucinom

**Leucin-bogato ponavljanje** (LRR) je proteinski strukturni motiv koji formira **α/β potkovičasti** nabor. Sastoji se od ponavljajućih 20-30 aminokiselinskih dionica koje su neobično bogate hidrofobnom aminokiselinom leucin. Ova tandemska ponavljanja se obično savijaju zajedno, kako bi formirali domen solenoidnog proteina, koji se naziva **domen ponavljanja bogatog leucinom**. Tipski, svaka ponavljajuća jedinica ima beta sekvencu-okret-alfa heliksnu strukturu, i sastavljeni domen, građen od mnogih takvih ponavljanja; ima oblik potkovice s unutrašnjim paralelnim beta-listom i vanjskim nizom heliksa. Jedna strana beta lista i jedna strana heliksnog niza izložene su rastvaraču i stoga dominiraju hidrofilni ostaci. Područje između spirala i listova je hidrofobno jezgro proteina i čvrsto je sternonabijeno ostacima leucina.
 
Ponavljanja bogata leucinom često su uključena u formiranje interakcija protein-protein.
 
## Primjeri
Motivi ponavljanja bogati leucinom identificirani su u velikom broju funkcionalno nepovezanih proteina. Najpoznatiji primjer je inhibitor ribonukleaze, ali drugi proteini kao što su tropomiozinski regulator tropomodulin i toll-liki receptor također dijele motiv. Zapravo, toll-liki receptor posjeduje 10 uzastopnih LRR motiva koji služe za vezivanje molekulskih obrazaca povezanih s patogenima i opasnostima.
 
Iako kanonski LRR protein sadrži otprilike jednu spiralu za svaki beta-lanac, varijante koje formiraju beta-alfa superheliksne nabore ponekad imaju duge petlje, a ne spirale koje povezuju uzastopne beta niti.
 
Jedna varijantna forma domena bogata leucinom (LRV) ima novi repetitivni strukturni motiv koji se sastoji od naizmjeničnih alfa- i 310-heliksa raspoređenih u desnostranom superheliksu, sa odsustvom beta-listova prisutnih u drugim ponavljanjima bogatim leucinom.
 
## Asocirani domeni
Ponavljanja bogata leucinom su često praćena sa N-terminalnim i C-terminalnom cistein-bogatim domenima, ali ne uvijek kao što je slučaj sa C5orf36
 
Oni se takođe pojavljuju zajedno sa LRR-ovim susjednim domenima. Ovo su mali, svi betalančani domeni, koji su strukturno opisani za protein internalin (InlA) i srodne proteine InlB, InlE, InlH iz patogenih bakterija *Listeria monocytogenes*. Čini se da je njihova funkcija uglavnom strukturna: spojeni su na terminalni dio ponavljanja bogatih leucinom, značajno stabilizirajući LRR i formirajući zajednički kruti entitet sa LRR. Oni sami nisu uključeni u protein-protein-interakcije, ali pomažu da se predstavi susjedni LRR-domen u tu svrhu. Ovi domeni pripadaju porodici Ig-sličnim domenima po tome što se sastoje od dva usendvičena beta-lista koji prate klasičnu povezanost Ig-domena. Beta lanci u jednom od listova su, međutim, mnogo manji nego u većini standardnih Ig-sličnih domena, što ga čini pomalo izvanrednim.
 
Klaster gvožđa sumpora nalazi se na N-kraju nekih proteina koji sadrže leucinom bogatu varijantni  domen (LRV). Ovi proteini imaju dvodomensku strukturu, sastavljenu od male N-terminalnog domena koji sadrži klaster od četiri cisteinska ostatka u kojem se nalazi 4Fe:4S klaster, i domen većeg C-terminala koji sadrži LRV ponavljanja. Biohemijske studije otkrile su da je 4Fe:4S klaster osjetljiv na kisik, ali izgleda da nema reverzibilne redoks aktivnosti.

## Također pogledajte
*Leucinski zatvarač
 
## Reference
### Dopunska literatura
* 
* 
 
## Vanjski linkovi
* 
* SCOP LRR fold
* CATH Alpha-beta horseshoe architecture
* LRRML: a conformational database of leucine-rich repeats
 

 

Kategorija:LRR proteini
Kategorija:Proteinske natporodice