O-vezana glikozilacija

'''*O*-vezana glikozilacija** je vezanje molekula šećera za kisikov atom aminoliselinskog ostataka serina (Ser) ili treonina (Thr) za proteinski ostatak. ***O*-glikozilacija'* je posttranslacijska modifikacija koja se javlja nakon što je protein sintetiziran. Kod eukariota, javlja se u endoplazmatskom retikulumu, Golgijevom aparatu i povremeno u citoplazmi, a  u prokariota u citoplazmi. Serinu ili treoninu može se dodati nekoliko različitih šećera, a oni na različite načine utiču na protein, mijenjajući  njegovu stabilnost i regulirajući mu aktivnost. O-glikani su šećeri koji se dodaju serinu ili treoninu, a imaju brojne funkcije u cijelom tijelu, uključujući promet ćelija u imunskom sistemu, omogućavajući prepoznavanje stranog materijala, kontrolu ćelijskog metabolizma i obezbjeđivanje fleksibilnosti hrskavica i tetiva. Zbog mnogih funkcija koje ima, promjene u O-glikozilaciji su važne za mnoge bolesti uključujući kancer, dijabetes i Alzheimerovu. O-glikozilacija javlja se u svim domenama života, uključujući eukariote, archaea i brojne patogene bakterije, uključujući *Burkholderia cenocepacia*, *Neisseria gonorrhoeae* i *Acinetobacter baumannii*.

## Uobičajeni tipovi *O*-glikozilacije 
### *O*–*N*-acetilgalaktozamin (*O*–GalNAc) 
Dodavanje *N*-acetilgalaktozamina (GalNAc) na serin ili treonin događa se u Golgijevom aparatu, nakon što je protein savijen. Proces izvode enzimi poznati kao GalNAc transferaze (GALNT), kojih postoji 20 različitih tipova. Međutim, često postoje ostaci prolina (Pro) u blizini treonina ili serina.

Mucini su grupa jako O-glikoziliranih proteina koji oblažu gastrointestinalne i respiratorne puteve, kako bi zaštitili ove regije od infekcije.

## Proteoglikani
Proteoglikani sastoje se od proteina s jednim ili više bočnih lanaca šećera, poznatih kao glikozaminoglikani (GAG), vezani za kisik ostataka serina i treonina. GAG se sastoje od dugih lanaca šećernih jedinica koje se ponavljaju. Proteoglikani se obično nalaze na površini ćelije iu vanćelijskom matriksu (ECM), a važni su za snagu i fleksibilnost hrskavice i tetiva. Nedostatak proteoglikana povezan je sa srčanom i respiratornom insuficijencijom, defektima u razvoju skeleta i povećanim metastazama tumora.

## Klinički značaj
Svi oblici O-glikozilacije su prisutni u cijelom tijelu i imaju važnu ulogu u mnogim ćelijskim funkcijama.

Lewisovi epitopi su važni u određivanju krvne grupe i omogućavaju stvaranje imunskog odgovora ako se otkriju strane supstance. Njihovo razumijevanje je važno u transplantaciji organa.

Zglobne regije imunoglobulina sadrže visoko O-glikozilirane regije između pojedinačnih domena kako bi se održala njihova struktura, omogućila interakcija sa stranim antigenima i zaštitila regija od proteolitakog cijepanja.

Alzheimerova bolest može biti pogođena O-glikozilacijom. Tau, protein koji se akumulira da izazove neurodegeneraciju kod ove bolesti, sadrži O-GlcNAc modifikacije koje mogu biti uključene u njeno napredovanje.

Promjene u O-glikozilaciji su izuzetno česte kod kancera. O-glikanske strukture, a posebno terminalni Lewis epitopi, važni su u omogućavanju tumorskih ćelija da napadnu nova tkiva tokom metastaza. Razumijevanje ovih promjena u O-glikozilaciji ćelija raka može dovesti do novih dijagnostičkih metoda, pristupa i terapijskih mogućnosti.

## Također pogledajte
*Glikozilacija
**N*-vezana glikozilacija

## Reference
## Vanjski linkovi 
* GlycoEP: In silico Platform for Prediction of *N*-, O- and *C''-Glycosites in Eukaryotic Protein Sequences

Kategorija:Posttranslacijske modifikacije
Kategorija:Ćelijski procesi