Hidrofobni efekt

[thumbnail|260px| Kapljica vode formira sferni oblik, minimizirajući kontakt s [hidrofobnim listom.]] 
[thumb| [Kakao prah, primjer "hidrofobne supstance".]]
**Hidrofobni efekat** je uočena tendencija nepolarnih supstanci da se agregiraju u vodenom rastvoru i da ih voda isključi.  Riječ hidrofobni doslovno znači "bojeći se vode" i opisuje segregaciju vode i nepolarnih supstanci, što maksimizira entropiju vode i minimizira površinu kontakta između vode i nepolarnih molekula. U terminologiji termodinamike, hidrofobni efekat je promjena slobodne energije vode koja okružuje rastvorenu supstancu. Pozitivna promjena slobodne energije okolnog rastvarača ukazuje na hidrofobnost, dok negativna promjena slobodne energije implicira hidrofilnost.

Hidrofobni efekat je odgovoran za razdvajanje smjese ulja i vode na njene dvije komponente. Također je odgovoran za efekte povezane s biologijom, uključujući: ćelijsku membranu i formiranje vezikula, savijanje proteina, umetanje membranskih proteina u nepolarno lipidno okruženje i asocijacije proteina-malih molekula. Stoga je hidrofobni efekat neophodan za život. Supstance kod kojih se ovaj efekat uočava poznate su kao **hidrofobne**.

## Amfifili 
Amfifili su molekule koje imaju i hidrofobne i hidrofilne domene. Deterdženti su sastavljeni od amfifila koji omogućavaju hidrofobnim molekulama da se solubiliziraju u vodi formiranjem micelai i dvoslojeva (kao u mjehurićima od sapunice). Također su važni za ćelijske membrane sastavljene od amfifilnih fosfolipida  koji sprječavaju miješanje unutrašnje vodene sredine ćelije sa vanjskom vodom.

## Savijanje makromolekula 
U slučaju savijanja proteina, hidrofobni efekat je važan za razumijevanje strukture proteina koji imaju hidrofobne aminokiseline (kao što su valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, triptofan i metionin) grupisane zajedno unutar proteina. Strukture globularnih proteina imaju hidrofobno jezgro u kojem su hidrofobni bočni lanci zakopani od vode, što stabilizuje savijeno stanje. Nabijeni i polarni bočni lanci nalaze se na površini izloženoj rastvaraču gdje interaguju sa okolnim molekulama vode. Minimiziranje broja hidrofobnih bočnih lanaca izloženih vodi je glavna pokretačka snaga procesa savijanja, iako formiranje vodikovih veza unutar proteina također stabilizira strukturu proteina.

Utvrđeno je da je energetika sklapanja tercijarne strukture DNK uzrokovana hidrofobnim efektom, pored Watson-Crickovog sparivanja baza, koje je odgovorno za selektivnost sekvenci, i interakcije slaganja između aromatskih baza.

## Prečišćavanje proteina 
U biohemiji, hidrofobni efekat se može koristiti za odvajanje smjesa proteina na osnovu njihove hidrofobnosti. Kolonska hromatografija sa hidrofobnom stacionarnom fazom kao što je fenil-sefaroza će uzrokovati da se više hidrofobnih proteina kreće sporije, dok se manje hidrofobni proteini brže eluiraju iz kolone. Da bi se postiglo bolje odvajanje, može se dodati so (veće koncentracije soli povećavaju hidrofobni efekat) i njena koncentracija se smanjuje kako odvajanje napreduje.

## Uzrok 
right|thumb|220px| Dinamičke vodikove veze između molekula tekuće vode, oblik molekula se ponekad poredi sa oblikom bumeranga.
Porijeklo hidrofobnog efekta nije u potpunosti shvaćeno.
Neki tvrde da je hidrofobna interakcija uglavnom entropijski efekat koji potiče od prekida visoko dinamičnih vodikovih veza između molekula tekuće vode nepolarnom rastvorenom materijom. Ugljikovodični lanac ili slično nepolarno područje velike molekule nije sposobno formirati vodikove veze s vodom. Uvođenje takve površine koja ne veže vodikove veze u vodu uzrokuje poremećaj mreže vodikovih veza između molekula vode. Vodikove veze se tangentno preusmjeravaju na takvu površinu kako bi se minimiziralo narušavanje 3D mreže vodikovih veza molekula vode, što dovodi do strukturiranog vodenog "kafeza" oko nepolarne površine. Molekule vode koje formiraju "kafez" (ili klatrat) imaju ograničenu pokretljivost. U solvatnoj ljusci malih nepolskih čestica, ograničenje iznosi oko 10%. Naprimjer, u slučaju rastvorenog ksenona na sobnoj temperaturi pronađeno je ograničenje pokretljivosti od 30%. U slučaju većih nepolarnih molekula, reorijentacijsko i translacijsko kretanje molekula vode u solvatacijskoj ljusci može biti ograničeno za faktor od dva do četiri; stoga se na 25&nbsp;°C vrijeme reorijentacijske korelacije vode povećava sa 2 na 4-8 pikosekundi. Općenito, ovo dovodi do značajnih gubitaka u translacijskoj i rotacijskoj entropiji molekula vode i čini proces nepovoljnim u smislu Gibbsove slobodne energije u sistemu. Agregiranjem, nepolarne molekule smanjuju površinu izloženu vodi i minimiziraju svoj remetilački učinak.

Hidrofobni učinak može se kvantificirati mjerenjem koeficijenata raspodjele nepolarnih molekula između vode i nepolarnih rastvarača. Koeficijenti raspodjele mogu se transformirati u slobodnu energiju prijenosa koja uključuje entalpijsku i entropijsku komponentu, *ΔG = ΔH - TΔS*. Ove komponente su eksperimentalno određene kalorimetrijom. Utvrđeno je da je hidrofobni učinak vođen entropijom na sobnoj temperaturi zbog smanjene pokretljivosti molekula vode u solvatnoj ljusci nepolarne rastvorene tvari; međutim, utvrđeno je da je entalpijska komponenta energije prijenosa povoljna, što znači da jača vodikove veze voda-voda u solvatnoj ljusci, zbog smanjene pokretljivosti molekula vode. Na višoj temperaturi, kada molekule vode postaju pokretljivije, ovaj dobitak energije se smanjuje zajedno s entropijskom komponentom. Hidrofobni efekat zavisi od temperature, što dovodi do "hladne denaturacije" proteina.

Hidrofobni efekat se može izračunati poređenjem slobodne energije solvatacije sa količinom vode. Na taj način, hidrofobni efekat se ne samo može lokalizovati, već se i rastaviti na entalpijske i entropijske doprinose.

## Također pogledajte 
* Entropska sila
* Hidrofob
* Hidrofil
* Skale hidrofobnosti
* Međufazna napetost
* Superhidrofob
* Superhidrofobni premaz

## Reference 
Kategorija:Neorganska hemija
Kategorija:Supramolekularna hemija
Kategorija:Biofizika
Kategorija:Hemijske veze