Alfa-heliks

thumb|Trodimenzijska struktura alfa-heliksa u proteinu krambinu
**Alpha heliks** (**α-heliks**)  ili **alfa-spirala** je čest motiv u sekundarnoj strukturi proteina i predstavlja desnoruko spiralnu konformaciju u kojoj svaka okosnica N-H grupa ima vodikove veze sa okosnicom, C=O grupom aminokiselina, sa  tri ili četiri ostatka  duž proteinske sekvence.

Alfa-heliks naziva se i klasično kao **Pauling-Corey-Bransonov α-heliks**. Za ovaj tip zavojnica također se koristi i naziv **3.613–heliks**, označavajući prosječni broj ostataka po spiralnom zavoju, s 13 atoma koji su uključeni u prsten koji tvori vodikova veza.

Među tipovima lokalne strukture u proteinima, α-heliks je najekstremnija i najpredvidljivija u nizu, kao i najrasprostranjenija

## Otkriće 
Ranih 1930-ih, William Astbury pokazao je da je došlo do drastičnih promjena u rendgenskom snimanju difrakcije vlakana vlažne vune ili vlakana kose, nakon značajnog istezanja. Podaci sugeriraju da su nerazvučena vlakna imala smotanu molekulsku strukturu s karakterističnim ponavljanjem ≈ 5,1 Å.

Astbury je za vlakna u početku predložio strukturu previjenog lanca. Kasnije se pridružio drugim istraživačima (posebno američkom hemičaru Mauriceu Hugginsu) predlažući da su:
* nerazvučene molekule proteina tvorile heliks (koju je nazvao α-oblik)
* zbog istezanja spirala se odmotala, formirajući produženo stanje (koje je nazvao β-oblik).

Iako netačni u svim pojedinostima, Astburyjevi modeli ovih oblika bili su u biti tačni i odgovaraju modernim elementima sekundarne strukture, α-heliksa i β-lanca (zadržana je Astburyjeva nomenklatura) , koje su razvili Linus Pauling, Robert Corey i Herman Branson,  1951. (vidi dolje); taj rad pokazivao je i desni i lijevi heliks, iako je 1960. kristalna struktura mioglobina pokazala da je desnoruki oblik uobičajen. Hans Neurath prvi je pokazao da Astburyjevi modeli ne mogu biti u detaljima tačni, jer su uključivali sukobe atoma. Neurathov članak i podaci Astburyja nadahnuli su H. S. Taylora, Maurice Huggins i Bragga sa suradnicima da predlože modele keratina koji donekle nalikuju modernom α-heliksu.

Dva ključna razvojma koraka u modeliranju suvremene strukture α-heliksa bila su: pravilna geometrija veze, zahvaljujući određivanje kristalne strukture aminokiselina i peptida i Paulingovo predviđanje *planarnih* peptidnih veza , kao i njegovo odustajanje od pretpostavke o integralnom broju ostataka po zavoju heliksa. Ključna spoznaja  pojavila se u rano proljeće 1948. godine, kada se Pauling prehladio i legao u krevet. Dosađujući se, nacrtao je polipeptidni lanac na traci papira,  otprilike tačnih dimenzija i presavio ga u zavojnicu, vodeći računa da održava ravne peptidne veze. Nakon nekoliko pokušaja izradio je model s fizički vjerojatnim vodikovim vezama. Pauling je zatim surađivao s Coreyem i Bransonom kako bi potvrdio svoj model prije objave. Pauling je 1954. dobio svoju prvu Novelovu nagradu "za istraživanje prirode hemijske veze i njene primjene na rasvjetljavanje strukture kompleksnih supstanci" , kao što je istaknuto, uključujući i strukturu α-zavojnice.

## Struktura 
Zbog svoje strukture, sa izuzetkom biljnog GCR2, svi receptori povezani sa G-proteinima pripadaju nadporodici heptaheliksnim transmembranski proteinima (uobičajeni sinonimi: sedam receptora za transmembranski domen, 7-TM receptori i heptahelskiki receptori). Sastoje se od podjedinice sa sedam (grčki ***hepta***) (transmembranskih) heliksnih struktura, koje obuhvataju ćelijsku membranu i povezane su s tri unutarćelijske i tri vanćelijske petlje. Receptori povezani sa G-proteinima imaju vanćelijski ili transmembranski domen vezanja za ligande. G-protein se veže za ćelijsku unutrašnju (unutarćelijsku) stranu receptora. Kako bi se međusobno upoređivale strukture različitih receptora povezanih sa G-proteinima, razvijen je Ballesteros-Weinsteinov sistem nomenklature.
 
Dugo vremena, struktura receptora povezanih sa G-proteinima mogla se predvidjeti samo na osnovu analogije sa poznatom strukturom bakterijrskog rodopsina. Trodimenzijsko utvrđivanje strukture receptora vezanog za G-protein kod  kičmenjaka, rodopsina domaće stoke postignuto je 2000. Godine,  analizom rendgenske strukture. S druge strane, kristalizacija i objašnjenje strukture ostalih receptora povezanih sa G-proteinima teža je,  zbog njihovih fizičko-kemijskih svojstava i zbog male gustine receptora u membrani. Stoga je tek 2007. godine mogla biti utvrđena kristalna struktura ligandom aktiviranog receptora vezanog za G-protein (ljudski)  β2–adrenoceptor  pomoću tehničkih trikova kao što je upotreba stabilizirajućih antitijela ili fuzija sa proteinima koji se lahko kristaliziraju.

   1L9H (Bovine Rhodopsin) 2.png|Rodopsin
   2Y03 (ADRB1 bound to isoprenaline).png|β1–Adrenoceptor
   Beta-2 adrenergic receptor.png|β2–Adrenoceptor
   3RZE.png|Histamin-H1–receptor
   3UON.png|M2–acetilholinreceptor
   4DAJ.png|M3–acetilholinreceptor
   2YDO.png|A2A–adenozinreceptor
   3V2Y.png|S1P1–receptor
   2LNL.pdb.png|CXCR1
   3ODU.png|CXCR4
   3VW7.png|PAR1
   4GRV.png|Neurotenzin-NTS1–receptor

U međuvremenu je uspostavljena trodimenzijska struktura, uključujući strukturu transmembranskih domena, za brojne receptore povezane sa G-proteinima, kao što je fiziološki i terapeutski važna klasa A.  Struktura je uglavnom određena uz pomoć rentgenske kristalne analize, pomoću fuzijskih proteina ili metoda termičke stabilizacije. Na taj način, između ostalog, rtazjašnjena jwe struktura β 1–adrenoceptor. Struktura beta (1) -adrenergičnog receptora vezanog za G-protein. A 2A-adenozinski receptori. Na taj način, između ostalog, struktura β1-adrenoceptori, A2A–adenozinreceptora, D3–dopaminreceptora, d opioidrceptora κ, μ, δ, nociceptin, S1P1–receptora, muskarinskog acetilholinskog receptor M2 und M3, Histaminski-H1-receptori, serotoninski receptori 5-HT1B  i 5-HT2B, hemokinski receptori CCR5
[mini| Shematski prikaz strukture i numeriranja zavojnica GPCR ([rodopsin)]]

### Geometrija i vodikova veza 
Aminokiseline u α-heliksu raspoređene su u strukturu desnoruke zavojnica, pri čemu svaki aminokiselinski ostatak odgovara zavoju od 100 ° u zavojnici (tj. zavojnica ima 3,6 ostataka po zavoju), a prevedena sekvenca ima 1,5  Å  nm, duž zavojne osi. Dunitz  ga opisuje kako Paulingov prvi članak na tu temu zapravo prikazuje lijevoruku zavojnicu, enantiomer prave strukture. Kratki komadići ljevoruke zavojnice javljaju se ponekad s velikim sadržajem ahiralnih glicinskih  aminokiselina, ali su nepovoljni za ostale normalne, biološke  L– aminokiseline. Visina alfa-heliksa  (vertikalna udaljenost između uzastopnih zavoja heliksa) je 5,4 Å, što je umnožak 1,5 x 3,6. Ono što je najvažnije je da NH grupa aminokiseline formira vodikovu vezu sa C = O grupom aminokiselinskih ostataka ranije rezidua. Ovo se ponavlja u *i*&nbsp;+&nbsp;4 → *i* vodikova veza je najistaknutije obilježje  α-heliksa. Službena međunarodna nomenklatura  specificira dva načina definiranja α-heliksa, pravilo 6.2 u smislu ponavljanja torzijskih uglova **φ**, **ψ** (vidi dolje) i pravilo 6.3 u pogledu kombiniranog uzorka visine nagiba i vodika. α-heliksi se mogu identificirati u strukturi proteina pomoću nekoliko računskih metoda, od kojih je jedna DSSP.

thumb|left|300px|Kontrast ispoljenih krajnjih dijelova heliksa između α (četverouglovi) i 310 (trouglovi)
Slične strukture uključuju 310heliks (*i*&nbsp;&nbsp; 3 → * i * vodikova veza) i π-heliks (* i*&nbsp; + &nbsp; 5 → *i* vodikova veza). α-heliks može se opisati kao zavojnica od 3,6 13, jer razmak *i*&nbsp;&nbsp;4 dodaje još tri atoma u H-vezanu petlju, u odnosu na čvršću 310heliks, a u jedan prsten α-heliksa prosječno su uključene  3,6 aminokiseline. Indeksi se odnose na broj atoma (uključujući i vodik) u zatvorenoj petlji, formiranoj vodikovom vezom.

[thumb|right|250px| [Ramachandranov plot (*φ*,&nbsp;*ψ* plot), sa tačkama podataka za ostatke α-heliksa koji čine gusti dijagonalni skup ispod i lijevo od centra, oko globalnog minimuma energije za okosnicu konformacija.]]
Ostaci u α-heliksa obično usvajaju oblik okosnice (*φ*,&nbsp;*ψ*) diedarskog ugla ogo (−60°,&nbsp;−45°),  kao što je prikazano na slici desnos. Općenitije govoreći, usvajaju dvostrane uglove, takve da je zbir  *ψ * diedarskog ugla jednog ostatka i *φ* diedarskog ugla  *slijedećeg* ostatka oko −105°. Kao posljedica toga, α-heliksni dvostruki uglovi, općenito, padaju na dijagonalnu prugu na Ramachandranovog dijagrama (nagiba –1), u rasponu od (x –90°,&nbsp; –15°) do (–35°,&nbsp;–70°). Za usporedbu, zbroj dvostranih uglova za zavojnicu310  iznosi otprilike –75 °, dok je za heliks π, približno –130°. Opća formula za kut rotacije * Ω * po ostatku bilo koje polipeptidne zavojnice sa * trans * izomerima data je jednadžbom

:

α-heliks je čvrsto zbijen; gotovo nema slobodnog prostora unutar zavojnice. Aminokiselinski bočni lanci nalaze se na vanjskoj strani zavojnice i usmjeravaju se otprilike "prema dolje" (tj. prema N-kraju), poput grana zimzelenog stabla (božićno drvce efekt). Ova usmjerenost se ponekad koristi u preliminarnim mapama elektronske gustine niske rezolucije za određivanje smjera proteinske okosnice/kičme.

### Stabilnost
Heliksi u proteinima mogu biti u rasponu od četiri do preko četrdeset ostataka, ali tipska spirala sadrži oko deset aminokiselina (oko tri zavoja). Općenito, kratki polipeptidi ne pokazuju puno α-spiralne strukture u rastvoru, jer entropijski trošak povezan sa preklapanjem polipeptidnog lanca nije kompenziran dovoljnom količinom stabilizacijskih interakcija . Općenito se smatra da su okosnice vodikovih veza α-heliksa nešto slabije od onih koje se nalaze u β-listovima i da ih molekule  vode lahko napadaju. Međutim, u više hidrofobnim okruženjima kao što je plazmatska membrana ili u prisustvu surastvarača kao što je trifluoroetanol (TFE) ili izoliranih od rastvarača u plinskoj fazi, oligopeptidi lahko usvajaju stabilnu α-heliksnu strukturu. Nadalje, umrežene veze mogu se ugraditi u peptid kako bi konformacijski stabilizirale spiralne nabore. Umrežene veze stabiliziraju spiralno stanje,  entropijski destabilizirajući rasklopljeno stanje i uklanjanjem entalpijskih stabiliziranih nabora "mamaca", koji se natječu s rormom u potpuno spiralnom stanju. Pokazano je da su α-heliksni spojevi stabilniji, robusniji na mutacije i da se u prirodnim proteinima mogu oblikovati od β-lanaca, a također i u veštački dizajniranim proteinima.

[thumb|right|220px|α-heliks  u konturama elektronske gustine ultravisoke rezolucije, s atomima kisika u crvenoj, atomima dušika u plavoj boji i vodikovim vezama (zelene isprekidane linije)  ([proteinska banka podataka|PDB datoteka 2NRL, 17-32). N-kraj je ovdje, na vrhu.]]

## Eksperimentalno određivanje 
Budući da je α-heliks definiran svojim vodikovim vezama i konformacijom okosnice, najdetaljniji eksperimentalni dokaz za α-spiralnu strukturu potiče od atomske rezolucije putem  X- kristalografije kao što je primjer prikazan desno. Jasno je da svi kičmeni karbonilni kisici usmjeravaju prema dolje (prema C-kraju), ali se lagano razilaze, a H-veze su približno paralelne osi zavojnice. Proteinske strukture iz NMR spektroskopije također dobro pokazuju helikse, sa karakterističnim zapažanjima Overhauserovog uklearnoga efekt (NOE) sprega između atoma na susjednim spiralnim zavojima. U nekim slučajevima, pojedinačne vodikove veze mogu se posmatrati direktno kao mala skalarna sprega u NMR.

Postoji nekoliko metoda niže rezolucije za dodjeljivanje opće spiralne strukture. Hemijski pomaci NMR-a  (posebno Cα, Cβ i C') i rezidualna dipolarna sprega s su često karakteristične za spirale. Krajnje-UV (170–250&nbsp;nm) kružni dihroizam heliksnog spektra je također idiosinkratski, pokazujući izraženi dvostruki minimum oko 208 i 222&nbsp;nm. Infracrvena spektroskopija se rijetko koristi, jer α-heliksni spektar liči na  spektroskopijske slučajne zavojnice (iako bi se one mogle razaznati, naprimjer, razmjenon vodik-deuterij). Konačno, krioelektronska mikroskopija je sada sposobna razaznati pojedinačne α-helikse unutar proteina, iako je njihovo dodjeljivanje ostacima još uvijek aktivno područje istraživanja.

Dugi homopolimeri aminokiselina često tvore helikse ako su topljivi. Tako duge, izolirane zavojnice mogu se otkriti i drugim metodima, kao što su dielektrična relaksacija, dvostruko lomljenje protoka i mjerenja konstantas|difuzijske konstante. Strožije rečeno, ovi metodi otkrivaju samo karakteristični prolat (duga cigara) hidrodinamični oblik zavojnice ili njen veliki dipolni moment.

## Aminokiselinske sklonosti 
Različite sekvence aminokiselina imaju različite sklonosti za formiranje α-heliksne strukture. Metionin, alanin, leucin, glutamat i lizin nenapunjeni ("MALEK" u aminokiselinskim 1-slovnim kodovima) svi imaju posebno visoke sklonosti formiranju heliksa, dok su prolin i glicin  manje skloni stvaranju heliksa.Prolin ili prekida ili otežava formiranje heliksa, kako zbog toga što ne može donirati amidnu vodikovu vezu (bez amidnog vodika), tako i zbog toga što njegov bočni lanac sterno ometa okosnicu prethodnog zavoja, unutar heliksa, što forsira zavoj od oko 30° u heliksnoj  osi. Efekti ovog makrodipola otvaraju neke kontroverze. α-heliksi se često javljaju na N-krajevims,  vezani negativno nabijenom skupinom, ponekad sa aminokiselinskim bočnim lancem kao što je glutamatni ili aspartatni ili ponekad s fosfatnim ionom. Neki smatraju da je spiralni makrodipol elektrostatski u interakciji s takvim grupama. Drugi smatraju da je to obmanjujuće i realnije je reći da potencijal vodikove veze slobodnih NH grupa na N-kraju α-heliksa može biti zadovoljen vodikovom vezom; ovo se također može smatrati skupom interakcijom između lokalnih mikrodipola,  kao što su .

## Namotane zavojnice 
Zavojnice α-heliksa su visoko stabilni oblici, u kojima se dvije ili više zavojnica umotavaju jedna oko druge u strukturu "superzavojnice". Namotane zavojnice sadrže visoko karakteristični motiv sekvence poznat kao '*heptadno ponavljanje *, u kojem se motiv ponavlja svakih sedam ostataka duž sekvence (*aminokiselinskih* ostaka, a ne parovi baza DNK). Prvi, a posebno četvrti ostaci (poznati kao položaji *a* i *d*) su gotovo uvijek hidrofobni; četvrti ostatak je (tipski) leucin  iz čega nastaje naziv strukturni motiv koji se naziva * leucinski zatvarač *, što je vrsta heliksa . Ovi hidrofobni ostaci pakuju se u unutrašnjosti snopa zavojnica. Općenito, peti i sedmi ostatak (položaji *e* i *g*) imaju suprotstavljene naboje i čine mostić soli stabiliziran elektrostatskim interakcijama. Vlaknasti proteini kao što je keratin ili "peteljkasti" miozin ili kinezin često usvajaju namotane zavojnice, kao i nekoliko dimeralizacija . Par zavojnica  i četiri, tj.  – snop zavojnica  vrlo je čest strukturni motiv u proteinima. Naprimjer, kod čovjeka javlja se u hormonu rasta i nekoliko tipova citohroma. Rop protein, koji promovira replikaciju plazmida u bakterijama, zanimljiv je slučaj u kojem jedan polipeptid formira heliks, a dva monomera okupljaju se da formiraju četveroheliksni snop.

## Raspored lica 
Aminokiseline koje čine određeni heliks mogu se ucrtati na spiralni točak, prikaz koji ilustrira orijentaciju sastavnih aminokiselina (takav dijagram potražite u članku za leucinski zatvarač. Često u loptastim proteinima, kao i u specijaliziranim strukturama, kao što su heliksi i leucinski zatvarač, α-heliks će pokazivati  dva "lica"  od kojih jedno sadrži pretežno hidrofobne aminokiseline orijentirane prema unutrašnjosti proteina, u hidrofobnom jezgru i one koje sadrže pretežno polarne aminokiseline, koje su  orijentirane prema rastvaraču – izloženoj površini proteina.

Promjene u orijentaciji vezanja javljaju se i kod facijski organiziranih oligopeptida. Ovaj obrazac je posebno čest kod  antimikrobnih peptida, a napravljeni su mnogi modeli koji opisuju kako  to utiče na njihovu funkciju. Zajedničko mnogim od njih je da hidrofobno lice antimikrobnog peptida stvara pore u plazemskoj membrani, nakon povezivanja sa masnim lancima u jezgru membrane.

## Sklopovi većih razmjera 
[thumb| 220px|Molekula [hemoglobina ima četiri podjedinice koje vežu hem, a svaka je uglavnom napravljena od α-heliksa.]]
Mioglobin i hemoglobin, prva dva proteina čije su strukture utvrđene rendgenskim kristalografskim snimkom imaju vrlo slične nabore koji čine oko 70% α-heliksa, a ostatak nije ponavljajuće područje ili "petlje" koje povezuju zavojnice. U klasifikaciji proteina prema njihovom dominantnom naboru, 
Structural Classification of Proteins baza podataka održava veliku kategoriju posebno za sve α-proteine.

Hemoglobin tada ima još veće razmjere kvaternarne strukture, u kojoj se funkcijska molekula koja veže kisik sastoji od četiri podjedinice.

## Funkcija 
[thumb|left|220px|Leucinski  rajferšlusi  namotanih-uvijenih heliksa & [Bazni heliks-petlja-heliks|DNK-vezujući heliksi: transcripcijski faktor Max (PDB fajl 1HLO)]]
[thumb|right|220px|Goveđi rodopsin ([Proteinsks baza podataka|PDB  fajl 1GZM), sa snopom od sedam spirala koje prelaze membranu (površine membrane označene vodoravnim linijama)]]

### Vezanje DNK  
α-Heliksi imaju posebno značenje u motivima vezanja DNK, uključujući motive heliks zavojnice, leucinski zatvarač i motive  cinkovog prsta . To je zbog pogodne strukture u kojoj je prečnik α-heliksa oko 12 Å , uključujući prosječni skup bočnih lanaca, približno jednak širini glavnog žlijeba u B-obliku DNK, a također i zbog toga što dimeri heliksne sirale (ili leucinski zatvarač) mogu lahko postaviti par interakcijskih površina, kako bi kontaktirali tip simetričnog ponavljanja, uobičajenog u dvostrukoj spiralnoj DNK. Primjer oba aspekta je faktor transkripcije Max (vidi sliku s lijeve strane), koji ima spiralnu spiralnu zavojnicu za dimenzioniranje, postavljajući drugi par spirala za interakciju u dva uzastopna zavoja glavnog utora DNK.

### Raspon membrane 
α-Heliksi  su također najčešći element proteinske strukture koji prelazi kroz biološke membrane (transmembranski protein), pretpostavlja se jer spiralna struktura može zadovoljiti sve okosnične vodikove veze, ne ostavljajući polarne grupe izložene membrani, ako su bočni lanci hidrofobni. Proteini su ponekad usidreni u jednoj zavojnici koja se proteže kroz membranu, ponekad u paru, a ponekad u snopu zavojnica, koji se klasično sastoji od sedam zavojnica raspoređenih gore-dolje u prstenu kao što je rodopsin s (vidi slika desno) ili za G-protein spregnuti receptor (GPCR).

### Mehanička svojstva 
α-Heliksi pod aksijalnom zateznom deformacijom, karakterističnim stanjem opterećenja koje se pojavljuje u mnogim nitima i tkivima bogatim alfa-heliksom, rezultira svojstvenim trofaznim ponašanjem modula tanke ugaone tangente.  Faza I odgovara režimu male deformacije tokom kojeg se heliks homogeno rasteže, nakon čega slijedi faza II, u kojoj se alfa-spiralni zavoji prekidaju, posredstvom pucanja skupina H-veza. Faza III tipski je povezana sa rastezanjem velike deformacije kovalentne veze.

## Dinamička svojstva 
Alfa-heliksi u proteinima mogu imati niskofrekventno kretanje nalik harmonici, kako je uočeno u Ramanovoj spektroskopiji i analizom putem kvazikontinuiranog modela. Heliksi koji nisu stabilizirani tercijarnim interakcijama pokazuju dinamično ponašanje, što se uglavnom može pripisati habanju zavojnica s krajeva.

## Tranzicija heliks – namotaj 
Homopolimeri aminokiselina (kao što je polilizin) mogu imati α-heliksnu strukturu na niskoj temperaturi koja se „topi“ na visokim temperaturama. Nekada se smatralo da je ovaj *prijelaz spiralne zavojnice* analogan proteinu denaturacije. Statistička mehanika ovog prijelaza može se modelirati elegantnim metodom zvanim tranzicijska matrica, koju karakteriziraju dva parametra: sklonost pokretanju  i sklonost proširenju heliksa.

## U umjetnosti 
[thumb|250px|[Julian Voss-Andreaeov *Alfa heliks  Linusu Paulingu* (2004), čelik presvučen prahom, visina . Skulptura stoji ispred Paulingove kuće iz djetinjstva na 3945 SE Hawthorne Boulevard u Portlandu, Oregon, SAD.]]

Najmanje pet umjetnika u svom radu izričito se poziva na α-heliks: Julie Newdoll u slikarstvu i Julian Voss-Andreae, Bathsheba Grossman, Byron Rubin i Mike Tyka u skulpturi.

Umjetnica iz San Francisca Julie Newdoll, koja je diplomirala mikrobiologiju,  iz  oblasti „malih“ umjetnosti, specijalizirala se za slike inspirisane mikroskopskim snimcima i molekulama od 1990. Na njenoj slici "Uspon alfa-heliksa" (2003) nalaze se ljudske figure poredane u spiralnom aranžmanu. Prema umjetniku, "cvijeće odražava različite tipove bočnih lanaca koje svaka aminokiselina drži u svijetu". zasnovane na strukturi proteina, a α-heliks je jedan od njegovih omiljenih objekata. Voss-Andreae je napravio skulpture od α-heliksa od različitih materijala, uključujući bambus i cijela stabla. Spomenik Voss-Andreae stvoren 2004. godine za proslavu sjećanja na Pulinga, otkrivača α-heliksa, izrađen je od velike čelične grede preuređene u strukturu α-heliksa, jarkocrvena skulptura stoji ispred Paulingove kuće iz djetinjstva u Portlandu, Oregon.

Trakasti dijagrami α-heliksa istaknuti su element u laserski ugraviranim kristalnim skulpturama proteinskih struktura koje je stvorio umjetnik Bathsheba Grossman, kao što su insulin, hemoglobin, i DNK-polimeraza.  Byron Rubin je bivši kristalograf proteina, a danas je profesionalni vajar  metalnih figura proteina, nukleinskih kiselina i molekula lijekova , od kojih mnogi sadrže α-helikse, kao što je subtilizin, ljudski hormon rasta i fosfolipaza A2.

Mike Tyka je računarski biohemičar na Univerzitetu u Washingtonu, koji radi sa Davidom Bakerom. Tyka izrađuje skulpture molekula proteina od 2010.,  od bakra i čelika, uključujući ubikvitin i tetramer kalijevog kanala.

right|150px|Ingebov heliks 1988.
Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju u Sarajevu, od 2018. godine dodjeljuje stilizirani alfa heliks, kao najveću povremenu nagradu za doprinos razvoju i afirmaciji ove ustanove.

## Također pogledajte
* Beta-list
* Presavijanje (hemija)
* Pi-heliks

## Reference 
## Dopunska literatura 
* .
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

## Vanjski linkovi 
* NetSurfP ver. 1.1 – Protein Surface Accessibility and Secondary Structure Predictions
* α-helix rotational angle calculator 
* Artist Julie Newdoll's website
* Artist Julian Voss-Andreae's website

Kategorija:Proteinski strukturni motivi
Kategorija:Spirale
Kategorija:DNK
Kategorija:Proteini