open-index/open-wikipedia-markdown huggingface dataset:
TMEM205

**Transmembranski protein 205** (TMEM205) je protein koji je kod ljudi kodiran genom **TMEM205**.

## Gen 
TMEM205 nalazi se na minus lancu hromosoma 19 od baznog para 11,453.452 do 11,456.981. U neposrednoj blizini TMEM205, malo uzvodno,  nalazi se CCDC159, a RAB3D je malo niže od genomske sekvence.

## Protein 
Ljudski homolog TMEM205 dug je 189 aminokiselina i ima molekulsku težinu od 21,2 kDa. Sadrži četiri hidrofobna spiralna domena za koje se predviđa da su transmembranski domeni.

;Aminokiselinska sekvenca
:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MEEGGNLGGLIKMVHLLVLSGAWGMQMWVTFVSGFLLFRSLPRHTFGLVQ
SKLFPFYFHISMGCAFINLCILASQHAWAQLTFWEASQLYLLFLSLTLAT
VNARWLEPRTTAAMWALQTVEKERGLGGEVPGSHQGPDPYRQLREKDPKY
SALRQNFFRYHGLSSLCNLGCVLSNGLCLAGLALEIRSL

## Ekspresija 
Pokazalo se da se TMEM205 eksprimira u većim količinama u tkivima koja imaju sekretornu funkciju. Ta tkiva uključuju tkiva štitnjače, nadbubrežnih žlijezda, gušterače i mliječnih tkiva. Također se pokazalo da protein ispoljava pojačanu ekspresiju u tkivu tumora, koje je postalo otporno na hemoterapijske lijekove na bazi platine.

## Funkcija 
Smatra se da je TMEM205 višeprolazni transmembranski protein. Pokazalo se da se u ljudskim tkivima nalazi na plazemamembrani i translocira se u jedarnu ovojnicu kad ćelije postanu otporne na cisplatin.[  prema sekvenci ljudskog proteina, utvrđeno je da je rod primata *Galago* najbliži čovjeku a  koji sadrži paralog gena TMEM205 u svom genomu. TMEM205, međutim, ima širok raspon ortolognih sekvenci 

## Klinički značaj 
Pokazalo se da je TMEM205 uključen u rezistenciju na cisplatin. Cisplatin je hemoterapijski lijek, koji se obično koristi za liječenje solidnih malignih bolesti, kao što su karcinom, sarkom i limfom. Osim što je uključen u rezistenciju na cisplatin, sve je više dokaza da je protein također uključen u bolesti tiroiditis i prostatitis

## Reference
Kategorija:Geni na hromosomu 19
Kategorija:Ljudski proteini
USE1

**Neokarakterizirani hematopoietstki matični/progenitor ćelijskog proteina MDS032**, znan i kao **MDS032**, je protein koji je kod  ljudi kodiran genom **MDS032**.

## Aminokiselinska sekvenca
;Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MAASRLELNLVRLLSRCEAMAAEKRDPDEWRLEKYVGALEDMLQALKVHA
SKPASEVINEYSWKVDFLKGMLQAEKLTSSSEKALANQFLAPGRVPTTAR
ERVPATKTVHLQSRARYTSEMRSELLGTDSAEPEMDVRKRTGVAGSQPVS
EKQLAAELDLVLQRHQNLQEKLAEEMLGLARSLKTNTLAAQSVIKKDNQT
LSHSLKMADQNLEKLKTESERLEQHTQKSVNWLLWAMLIIVCFIFISMIL
FIRIMPKLK

## Funkcija 
D12, mišji homolog MDS032, protein je SNARE koji je uključen u Golgijev sekretorni aparat i u endosomno-lizosomni transport.

## Reference
## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*

Kategorija:Geni na hromosomu 19
Kategorija:Ljudski proteini
ZNF208

**Protein 208 cinkovog prsta** je protein koji je kod ljudi kodiran genom **ZNF208**.

## Funkcija
Proteini cinkovog prsta  (ZNF-ovi), kao što je ZNF208, vežu DNK i tako reguliraju transkripciju. Većina ZNF-ova sadrže konzervirane motive C2H2 i klasificirani su kao cinkovi prsti tipa Kruppel. Konzervirani motiv proteina, nazvan Kruppel-pridruženi boks domen (KRAB), posreduje interakcije protein-protein (Eichler et al., 1998 PubMed 9724325]). Pogledajte ZNF91 (MIM 603971) za daljnje informacije o ZNF-ima.

## Aminokiselinski sastav
;Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MGSLTFRDVAIEFSLEEWQCLDTAQQNLYRNVMLENYRNLVFLGIAAFKP
DLIIFLEEGKESWNMKRHEMVEESPVICSHFAQDLWPEQGIEDSFQKVIL
RRYEKCGHENLHLKIGYTNVDECKVHKEGYNKLNQSLTTTQSKVFQRGKY
ANVFHKCSNSNRHKIRHTGKKHLQCKEYVRSFCMLSHLSQHKRIYTRENS
YKCEEGGKAFNWSSTLTYYKSAHTGEKPYRCKECGKAFSKFSILTKHKVI
HTGEKSYKCEECGKAFNQSAILTKHKIIHTGEKPNKCEECGKAFSKVSTL
TTHKAIHAGEKPYKCKECGKAFSKVSTLITHKAIHAGEKPYKCKECGKAF
SKFSILTKHKVIHTGEKPYKCEECGKAYKWPSTLSYHKKIHTGEKPYKCE
ECGKGFSMFSILTKHEVIHTGEKPYKCEECGKAFNWSSNLMEHKKIHTGE
TPYKCEECGKGFSMFSILTKHKVIHNGEKPYKCEECDKATHAGEKPYKCE
ECGKAFNWSSNLMEHKRIHTGEKPYKCEECGKSFSTFSILTKHKVIHTGE
KPYKCEECGKAYKWSSTLSYHKKIHTVEKPYKCEECGKAFNQSAILIKHK
RIHTGEKPYKCEECGKTFSKVSTLTTHKAIHAGEKPYKCKECGKTFIKVS
TLTTHKAIHAGEKPYKCKECGKAFSKFSILTKHKVIHTGEKPYKCEECGK
AFNWSSNLMEHKRIHTGEKPYKCEECGKSFSTFSVLTKHKVIHTGEKPYK
CEECGKAYKWSSTLSYHKKIHTVEKPYKCEECGKAFNRSAILIKHKRIHT
DEKPYKCEECGKTFSKVSTLTTHKAIHAGEKPYKCKECGKAFSKFSILTK
HKVIHTGEKPYKCEECGKAYKWPSTLSYHKKIHTGEKPYKCEECGKGFSM
FSILTKHEVIHTGEKPYKCEECGKAFSWLSVFSKHKKTHAGEKFYKCEAC
GKAYKSSSTLSYHKKIHTEEKPYKYEECGKGFSTFSILTKHKVIHTGEKP
YKCEECGKAFNWSSNLMEHKKIHTGETPYKCEECDKAFSWPSSLTEHKAT
HAGEKPYKCEECGKAFSWPSRLTEHKATHAGEEPYKCEECGKAFNWSSNL
MEHKRIHTGEKPYKCEECGKSFSTFSILTKHKVIHTGEKPYKCEECGKAY
KWSSTLSYHKKIHTVEKPYKCEECGKGFVMFSILAKHKVIHTGEKLYKCE
ECGKAYKWPSTLRYHKKIHTGEKPYKCEECGKAFSTFSILTKHKVIHTGE
KPYKCEECGKAFSWLSVFSKHKKIHTGEKL

## Reference
## Vanjski linkovi
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Geni na hromosomu 19
Kategorija:Proteomika
ZNF180

**Protein 180 cinkovog prsta** je protein koji je kod ljudi kodiran genom **ZNF180**.

## Aminokiselinski sastav
;Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MRACAGSTREAGSGAQDLSTLLCLEESMEEQDEKPPEPPKACAQDSFLPQ
EIIIKVEGEDTGSLTIPSQEGVNFKIVTVDFTREEQGTWNPAQRTLDRDV
ILENHRDLVSWDLATAVGKKDSTSKQRIFDEEPANGVKIERFTRDDPWLS
SCEEVDDCKDQLEKQQEKQEILLQEVAFTQRKAVIHERVCKSDETGEKSG
LNSSLFSSPVIPIRNHFHKHVSHAKKWHLNAAVNSHQKINENETLYENNE
CGKPPQSIHLIQFTRTQTKDKCYGFSDRIQSFCHGTPLHIHEKIHGGGKT
FDFKECGQVLNPKISHNEQQRIPFEESQYKCSETSHSSSLTQNMRNNSEE
KPFECNQCGKSFSWSSHLVAHQRTHTGEKPYECSECGKSFSRSSHLVSHQ
RTHTGEKPYRCNQCGKSFSQSYVLVVHQRTHTGEKPYECNQCGKSFRQSY
KLIAHQRTHTGEKPYECNQCGKSFIQSYKLIAHQRIHTGEKPYECNQCGK
SFSQSYKLVAHQRTHTGEKPFECNQCGKSFSWSSQLVAHQRTHTGEKPYE
CSECGKSFNRSSHLVMHQRIHTGEKPYECNQCGKSFSQSYVLVVHQRTHT
GEKPYECSQCGKSFRQSSCLTQHQRTHTGEKPFECNQCGKTFSLSARLIV
HQRTHTGEKPFTCIQCGKAFINSYKLIRHQATHTEEKLYECN

## Funkcija 
Pokazalo se da proteini cinkovog prsta ulaze u interakciju sa nukleinskim kiselinama i da imaju različite funkcije. Domen cinkov prst je konzervirani aminokiselinski motiv sekvence, koji sadrži dva posebno postavljene cisteine i dva histidina, uključena u koordinaciju cinka. Proteini koji su povezani sa Kruppelom  čine jednu porodicu proteina cinkovih prstiju. Pogledajte MIM 604749 za dodatne informacije o proteinima cinkovih prstiju.

## Reference
## Vanjski linkovi
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Geni na hromosomu 19
Kategorija:Proteomika
ZNF331

**Protein 331 cinkovog prsta** je  protein koji je  kod ljudi kodiran genom **ZNF331**.

;Aminokiselinska sekvenca
:Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MAQGLVTFADVAIDFSQEEWACLNSAQRDLYWDVMLENYSNLVSLDLESA
YENKSLPTEKNIHEIRASKRNSDRRSKSLGRNWICEGTLERPQRSRGRYV
NQMIINYVKRPATREGTPPRTHQRHHKENSFECKDCGKAFSRGYQLSQHQ
KIHTGEKPYECKECKKAFRWGNQLTQHQKIHTGEKPYECKDCGKAFRWGS
SLVIHKRIHTGEKPYECKDCGKAFRRGDELTQHQRFHTGEKDYECKDCGK
TFSRVYKLIQHKRIHSGEKPYECKDCGKAFICGSSLIQHKRIHTGEKPYE
CQECGKAFTRVNYLTQHQKIHTGEKPHECKECGKAFRWGSSLVKHERIHT
GEKPYKCTECGKAFNCGYHLTQHERIHTGETPYKCKECGKAFIYGSSLVK
HERIHTGVKPYGCTECGKSFSHGHQLTQHQKTHSGAKSYECKECGKACNH
LNHLREHQRIHNS

## Interakcije
Pokazalo se da proteini cinkovog prsta ulaze u interakciju s nukleinskim kiselinama i imaju različite funkcije. Domen cinkovog prsta je konzervirani motiv aminokiselinske sekvence koji sadrži po dva posebno postavljena cisteina i histidina, koji su uključeni u koordinaciju cinka. Proteini povezani sa Kruppelom čine jednu porodicu proteina cinkovih prstiju. Pogledajte ZFP93 (MIM 604749) za dodatne informacije o proteinima cinkovih prstiju, prema OMIM-u.

## Reference
## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*
*
*

Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Geni na hromosomu 19
ZNF274

**Protein 274 cinkovog prsta** je protein  koji je kod ljudi kodiran genom **ZNF274**.

Ovaj gen kodira protein cinkovog prsta koji sadrži pet domena cinkovog prsta tipa C2H2, jedan ili dva domena polja A (KRAB A) povezane s Kruppelom  i domen bogat leucinom. Za kodirani protein se pretpostavlja da je transkripcijski represor. Lokalizira se pretežno na jedarcetu. Postoje alternativno prerašene varijante transkripta koje kodiraju različite izoforme. Ove varijante koriste alternativne poliadenilirajuće signale.

## Aminokiselinska sekvenca
;Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MASRLPTAWSCEPVTFEDVTLGFTPEEWGLLDLKQKSLYREVMLENYRNL
VSVEHQLSKPDVVSQLEEAEDFWPVERGIPQDTIPEYPELQLDPKLDPLP
AESPLMNIEVVEVLTLNQEVAGPRNAQIQALYAEDGSLSADAPSEQVQQQ
GKHPGDPEAARQRFRQFRYKDMTGPREALDQLRELCHQWLQPKARSKEQI
LELLVLEQFLGALPVKLRTWVESQHPENCQEVVALVEGVTWMSEEEVLPA
GQPAEGTTCCLEVTAQQEEKQEDAAICPVTVLPEEPVTFQDVAVDFSREE
WGLLGPTQRTEYRDVMLETFGHLVSVGWETTLENKELAPNSDIPEEEPAP
SLKVQESSRDCALSSTLEDTLQGGVQEVQDTVLKQMESAQEKDLPQKKHF
DNRESQANSGALDTNQVSLQKIDNPESQANSGALDTNQVLLHKIPPRKRL
RKRDSQVKSMKHNSRVKIHQKSCERQKAKEGNGCRKTFSRSTKQITFIRI
HKGSQVCRCSECGKIFRNPRYFSVHKKIHTGERPYVCQDCGKGFVQSSSL
TQHQRVHSGERPFECQECGRTFNDRSAISQHLRTHTGAKPYKCQDCGKAF
RQSSHLIRHQRTHTGERPYACNKCGKAFTQSSHLIGHQRTHNRTKRKKKQ
PTS

## Reference 
## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*
*
*
*

## Vanjski linkovi
* 
* 

Kategorija:Transkripcijski faktori
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Geni na hromosomu 19
ZNF749

**Protein cinkovog prsta 749** je protein koji je kod ljudi kodiran genom **ZNF749**.

## Interakcije
Pokazalo se da proteini cinkovog prsta ulaze u interakciju s nukleinskim kiselinama i imaju različite funkcije. Domen cinkovog prsta je konzervirani motiv aminokiselinske sekvence koji sadrži po dva posebno postavljena cisteina i histidina, koji su uključeni u koordinaciju cinka. Proteini povezani sa Kruppelom čine jednu porodicu proteina cinkovih prstiju.

## Linija zastupljenosti
Eukaryota > Metazoa >  Chordata > Craniata > Vertebrata > Euteleostomi > Mammalia > Eutheria > Euarchontoglires > Primates > Haplorrhini > Catarrhini >  *Hominidae* > *Homo*

## Reference
## Vanjski linkovi
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Geni na hromosomu 19
Kategorija:Proteomika
Naponom kontrolirani kalcijev kanal

**Naponski ovisni kalcijski kanali**  ili **naponom kontrolirani kalcijski kanali** (**VDCC**) su grupa ionskih kanala u pobudljivim ćelijama (npr., mišićima, glijinim ćelijama, neuronima, itd.) sa permeabilnošću za ione Ca2+. Na fiziološkim ili odmarajućem membranskom potencijalu, VDCC kanali su normalno zatvoreni. Aktiviraju se (tj. otvaraju) na depolariziranim membranskim potencijalima, što je izvor njihove naponske ovisnosti. Aktivacija pojedinih VDCC kanala omogućava unos Ca2+ u ćeliju, što, u ovisnosti od tipa ćelija, dovodi misšićne kontrakcije, pobuđivanja neurona, porasta ekspresije gena, ili oslobađanja hormona ili neurotransmitera.

## Struktura 
Naponom kontrolirani kalcijski kanali  formirani su kao kompleks nekoliko različitih podjedinica: α1, α2δ, β1-4, i γ. α1 podjedinica ima poru za provođenja iona, dok ostale podjedinice imaju pomoćne funkcije, kao što su modulacije zatvaranja.

## Podjedinice 
Postoji nekoliko različitih tipova visokonaponski kontroliranih kalcijskih kanala (HVGCC), koji su strukturno homologne. Imaju različite fiziološke uloge i/ili podložnost inhibiciji specifičnim toksinima. U visokonaponski kontrolirane kalcijske kanale svrstavaju se neuronski N-tip kanal blokiran ω-konotoksinom GVIA, R-tip kanal (R od **R**ezistentan na druge blokere i toksine), koji učestvuje u nedovoljno definiranim procesima u mozgu, blisko srodni P/Q-tip kanal blokiran ω-akvatoksinima, i dihidropiridin-senzitivni L-tip kanali odgovorni za ekscitacijski kontrakcijsku spregu skeletnih, glatkih i srčanih mišića te  za sekreciju hormona u endokrinim ćelijama.

## Reference 
## Također pogledajte 
* Glutamatni receptori
* Inozitol trifosfatni receptor
* Ionski kanal

## Vanjski linkovi 
* Naponom-kontrolisani kalcijumski kanali
* 

Kategorija:Ionski kanali
Kategorija:Membranska biologija
Kategorija:Integralni membranski proteini
Kategorija:Elektrofiziologija
Kosovski balet

mini|desno|175px|Fotografija grupe kosovskog baleta – "Lijet ka svjetlosti"
**Kosovski balet** osnovan je 1972. godine. Od osnivanja baleta postojale su dvije glavne generacije kompanije. Poznati su kao "Prva generacija" i "Druga generacija", koja je i ujedno poznata kao i nova generacija. U prvoj generaciji su članovi osnivačkog Kosovskog baleta, koji su nastupili sa kompanijom. U drugoj generaciji su grupa plesača, koji su trenirali sa Ahetom Brahijmajem za reformu kosovskog baleta nakon Jugoslavenskih ratova.

## Prva generacija 
Plesači baleta iz prve generacije školovali su se u Srednjoj baletskoj školi u Skoplju, sa trenerom Tatjana Petkovska. Nakon što je obavljeno diplomiranje, 25. članova, ove klase je se vratilo u Prištinu, gdje su formirali zvaničnu prvu generaciju Kosovkog baleta u okviru Narodnog pozorišta Kosovo. Kompanija nastavlja nastupati širom bivše Jugoslavije, u Ljubljani, Dubrovniku. 1991. godine, zbog nasilja i prijetnje etničkim čišćenjem iz Jugoslavenskih ratova, ova kompanija je ugašena. Neki od članova prve generacije bili su:  Ahmet Brahimaj, Rustem Selca, Asma Mulla, Selajdin Kice, Gani Loshi i Jonuz Beqiraj.

## Druga generacija 
2001. godine, Ahmet Brahimaj donio je odluku o obnovi kompanije.  Osnovao je prvu Srednju Baletsku školu, u saradnji sa Prenkom Jakovom. Pet godina nakon obnavljanja, prvi razred diplomirao je pod njegovim rukovodsvom škole. Danas ovi plesači čine osnovni ansambl Kosovskog baleta kao druge generacije kompanije.

## Spisak plesača 
* Behie Murtezi
* Abetare Hyseni
* Drilon Podrimçaku
* Vjollca Lugiqi
* Fisnik Smani
* Sinan Kajtazi
* Teuta Krasniqi
* Jeta Musolli
* Kreshnik Musolli
* Labinot Rexhepi
* Leonora Rexhepi
* Lulijeta Ademi
* Liridon Mziu
* Vlora Prizreni
* Marigonë Hoxha
* Muhamet Bikliqi
* Sead Vuniqi
* Izrael Rodriguez (gostujući umjetnik)
* Antonio Fini (gostujući umjetnik)

## Festivali 
Radom sa brojnim priznatim koreografima, Kosovski balet se je udružio sa raznim plesnim kompanijama iz cijelog svijeta. Među kompanijama sarađivali su i sa Američkim eksperimentalnim pozorištem "La Mama", na izvođenju mjuzikla "Diana". Pored surađivanjima sa mnogim kompanijama, Kosovski balet je nastupao na mnogim međunarodnim plesnim festivalima, uključujući:
* Ohridski festival; I (7. august 2005)
* Međunarodni festival modernog plesa i pozorišta u Draču; Ne čujem gong (9. april 2006)
* Međunarodni festival Apollonia; Kontrast (29. august 2006)
* Međunarodni festival Dance Fest u Skoplju; Performans (10. april 2009)
* Takmičenje u plesu Scampa, kreativnost i interpretacija u Elbasanu; Performanse (10. septembar 2009)

## Reference 
## Vanjski linkovi 
* Službeni sajt 

Kategorija:Balet
Kategorija:Kosovska kultura
Kategorija:Umjetnost
CACNA1A

**Cav2.1**, znan i kao  P/Q, je naponski ovisni kalcijev kanal, koji se uglavnom nalazi u mozgu. Konkretno, nalazi se na predsinapsnim terminalima neurona u mozgu i cerebelumu.

## Klinički značaj 
Mutacije u genu *CACNA1A* povezane su s višestrukim nervim poremećajima, od kojih su mnogi epizodni, kao što su porodična hemiplegijska migrena, poremećaji pokreta kao što je epizodna ataksija i epilepsija sa više tipova napada.

Ovaj gen također ima polimorfne varijacije zbog (CAG) n-ponavljanja. Za ovaj gen pronađeno je više varijanti transkripta koji kodiraju različite izoformi. U jednom skupu varijanti transkripta, n-ponavljanja (CAG) javljaju se u 3 'UTR i nisu povezane sa bilo kojom bolešću. Međutim, u drugom skupu varijanti, insercija proširuje područje kodiranja tako da uključuje (CAG) n-ponavljanje koje kodira poliglutaminov trakt. Širenje (CAG) n-ponavljanja sa normalnih 4-16 na 21-28 u kodnom području povezano je sa spinocerebelarnom ataksijom 6.

## Napomene
## Reference 
## Dopunska literatura 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
*  In 
*  In 

## Vanjski linkovi
* 

Kategorija:Ionski kanali
Kategorija:Geni na hromosomu 19
COMP

**Oligomerni protein hrskavičnog matriksa** (**COMP**), poznat i kao **trombospondin-5**, prvenstveno je protein vanćelijskog matriksa (ECM) prisutan u hrskavicama. Kod ljudi je kodiran   je genom **COMP**.

## Aminokiselinska sekvenca
;Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MVPDTACVLLLTLAALGASGQGQSPLGSDLGPQMLRELQETNAALQDVRE
LLRQQVREITFLKNTVMECDACGMQQSVRTGLPSVRPLLHCAPGFCFPGV
ACIQTESGARCGPCPAGFTGNGSHCTDVNECNAHPCFPRVRCINTSPGFR
CEACPPGYSGPTHQGVGLAFAKANKQVCTDINECETGQHNCVPNSVCINT
RGSFQCGPCQPGFVGDQASGCQRRAQRFCPDGSPSECHEHADCVLERDGS
RSCVCAVGWAGNGILCGRDTDLDGFPDEKLRCPERQCRKDNCVTVPNSGQ
EDVDRDGIGDACDPDADGDGVPNEKDNCPLVRNPDQRNTDEDKWGDACDN
CRSQKNDDQKDTDQDGRGDACDDDIDGDRIRNQADNCPRVPNSDQKDSDG
DGIGDACDNCPQKSNPDQADVDHDFVGDACDSDQDQDGDGHQDSRDNCPT
VPNSAQEDSDHDGQGDACDDDDDNDGVPDSRDNCRLVPNPGQEDADRDGV
GDVCQDDFDADKVVDKIDVCPENAEVTLTDFRAFQTVVLDPEGDAQIDPN
WVVLNQGREIVQTMNSDPGLAVGYTAFNGVDFEGTFHVNTVTDDDYAGFI
FGYQDSSSFYVVMWKQMEQTYWQANPFRAVAEPGIQLKAVKSSTGPGEQL
RNALWHTGDTESQVRLLWKDPRNVGWKDKKSYRWFLQHRPQVGYIRVRFY
EGPELVADSNVVLDTTMRGGRLGVFCFSQENIIWANLRYRCNDTIPEDYE
THQLRQA

## Funkcija 
Protein koji je kodiran ovim genom je nekolageni vanćelijski matrikssni (ECM) protein. Sastoji se od pet identičnih glikoproteinskih podjedinica, svaka sa EGF-om i domenima koji vežu kalcij (trombospondini). Oligomerizacija je rezultat stvaranja petolančanih upredenih zavojnica i disulfidnih veza. Čini se da vezanje za druge ECM proteine, poput kolagena, ovisi o dvovalentnim kationima. Mutacije mogu izazvati osteohondrodisplazije pseudoahondroplazije (PSACH) i multiplu epifiznu displaziju (MED). Jako je eksprimiran u fibroznim ožiljcima i sistemskoj sklerozi, a čini se da ima ulogu i u preuređivanju vaskularnog zida.

## Reference 
## Dopunska literatura 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 
* 

## Vanjski linkovi
* GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Pseudoachondroplasia
* GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Multiple Epiphyseal Dysplasia, Dominant
* 

Kategorija:Proteini vanćelijskog matriksa
Kategorija:Trombospondini
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Geni na hromosomu 19
Kategorija:Proteomika
C1GALT1

**Jezgrena 1 sintaza, glikoprotein-N-acetilgalaktozamin 3-beta-galaktoziltransferaza 1**, znana i kao **C1GALT1**,  ie enzim koji je kod ljudi kodiran genom **C1GALT1**.

## Aminokiselinska sekvenca

1020304050
MASKSWLNFLTFLCGSAIGFLLCSQLFSILLGEKVDTQPNVLHNDPHARH
SDDNGQNHLEGQMNFNADSSQHKDENTDIAENLYQKVRILCWVMTGPQNL
EKKAKHVKATWAQRCNKVLFMSSEENKDFPAVGLKTKEGRDQLYWKTIKA
FQYVHEHYLEDADWFLKADDDTYVILDNLRWLLSKYDPEEPIYFGRRFKP
YVKQGYMSGGAGYVLSKEALKRFVDAFKTDKCTHSSSIEDLALGRCMEIM
NVEAGDSRDTIGKETFHPFVPEHHLIKGYLPRTFWYWNYNYYPPVEGPGC
CSDLAVSFHYVDSTTMYELEYLVYHLRPYGYLYRYQPTLPERILKEISQA
NKNEDTKVKLGNP

;Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

## Funkcija
Obična jezgarna 1 O-glikanska struktura Gal-beta-1-3GalNAc-R  je  prekursor mnogih struktura O-glikana proširenog mucinskog tipa na površini životinjskih ćelija i izlučenih glikoproteina. Jezgro 1 se sintetizira prenošenjem Gal iz UDP - Gal u GalNAc-alfa-1-R, pomoću jezgra 1 beta-3-galaktoziltransferaze (C1GALT1).

## Klinički značaj 
Postoje neki dokazi da mutacije u genu * C1GALT1 * mogu biti povezane sa bolestima bubrega.

## Također pogledajte
* Glikoprotein-N-acetilgalaktozamin 3-beta-galaktoziltransferaza

## Reference
## Vanjski linkovi
Kategorija:Krvni antigenski sistemi
Kategorija:Transfuzijska medicina
Tabačka džamija (Banja Luka)

**Tabačka džamija** ili **Debagija** bila je jedna od najstarijih džamija sagrađenih u Banjoj Luci. Nalazila se u Gornjem Šeheru (stara Banja Luka), u središtu mahale Tabaci, koja je nastala nizvodno od potoka Suturlija, nakon turskog osvajanja Banje Luke. Mahala je ime dobila po zanatlijama (tabacima), koji su na obali Vrbasa štavili kožu. Kasnije kako se mahala više širila podijeljena je na "Gornje" i "Donje Tabake". Prema legendi stanovništvo se na ovaj prostor doselilo iz sela Trn, bježeći od kuge. Džamija je bila sagrađena od ćerpiča i imala je drvenu munaru. Džamija je sagrađena od priloga članova tabačkog esnafa u Bosni i Hercegovini i bila je jedna od pet koju je ovaj esnaf izgradio. Ostale četiri džamije izgrađene su u Tešnju, Mostaru, Sarajevu i Visokom. Tabačka džamija izgrađena je između 1528. i 1580. godine, odnosno najkasnije do kraja 16. vijeka.

Srušena je nakon Prvog svjetskog rata, 1919.

## Reference 
## Literatura 
*  COBISS.BIH 1640710
*  COBISS 523428964, COBISS 57465612, COBISS.RS 57465612, COBISS.BIH 12902146
*  COBISS 21969922, COBISS.RS 39191, COBISS.BIH39191
*  COBISS.BiH 11596294
* 
*  COBISS.BIH 24380166, COBISS.BIH 6249479
*  COBISS.BIH 512891287
*  COBISS 439831, COBISS.RS 439831 
*  COBISS 55726860
* 
*  COBISS 158697735

## Također pogledajte 
* Spisak džamija u Banjoj Luci

Kategorija:Bivše džamije u Bosni i Hercegovini
Sistemi krvnih grupa kod čovjeka

Termin **sistemi ljudskih krvnih grupa** definira Međunarodno društvo za transfuziju krvi kao sisteme u ljudskoj vrsti gdje su antigeni ćelijske površine – naročito oni na krvnim ćelijama – "kontrolirani na jednom genu lokus ili na dva ili više vrlo usko povezanih homolognih gena, sa malo ili nimalo uočljivih rekombinacija između njih", i uključuju uobičajene ABO i Rh (Rezus) antigenske sisteme, kao i mnoge druge. Do avgusta 2019., identificirano je 38 glavnih i/ili „privatnih“  ljudskih sistema.

## Klasifikacija najpoznatijih sistema krvnih antigena
## Antitijela
Slijedi poređenje  klinički značajnih obilježja antitijela protiv antigena glavnih sistema ljudskih krvnih grupa:

## Testiranje kompatibilnosti
thumb|450px|Interpretacija panela antitela za otkrivanje antitijela pacijenta prema najrelevantnijim sistemima ljudskih krvnih grupa
Ispitivanje kompatibilnosti krvi vrši se pre transfuzije krvi, uključujući podudaranje ABO i Rh sistema krvnih grupa, kao i skrining za antitijela primatelja  protiv drugih sistema krvnih grupa. Ispitivanje kompatibilnosti krvi takođe se rutinski vrši kod trudnica i  krvi pupkovine novorođenih beba, jer nekompatibilnost dovodi bebu u rizik od razvoja hemolitskke bolesti novorođenčeta. Također se koristi prije transplantacije krvotvornih matičnih ćelija, jer može biti odgovorna za neke slučajeve akutne bolesti transplantata protiv domaćina.

Ostali sistemi ljudskih krvnih grupa, osim ABO i Rh,  imaju relativno mali rizik od komplikacija kada se krv miješa. Stoga, u hitnim slučajevima kao što je veliko krvarenje, hitnost transfuzije može premašiti potrebu za ispitivanjem kompatibilnosti protiv drugih sistema krvnih grupa (a potencijalno i Rh).

Kada pacijentu treba dati transfuziju crvenih krvnih zrnaca, prisustvo klinički značajnih antitijela koja proizvodi pacijent može se otkriti miješanjem seruma pacijenta s nekoliko "referentnih" ili "kontrolnih" crvenih krvnih zrnaca koji zajedno prikazuju u osnovi sve relevantne antigene. Ako bilo koja od ovih smjesa pokaže reakciju (dokazi da se antitijela pacijenta vežu za kontrolne crvene krvne ćelije), zagarantovan je širi panel antitijela (kao što je prikazano desno).

## Reference
## Dopunska literatura
*
*
*ISBT Table of blood group antigens within systems, updated August 2008.
*BGMUT Blood Group Antigen Gene Mutation Database  at NCBI, NIH.

## Vanjski linkovi
*BGvar, a comprehensive online resource for blood group associated genetic variants.- 
*

Kategorija:Krvni antigenski sistemi
Kategorija:Transfuzijska medicina
Er kolekcija krvnih antigena

**Er kolekcija  krvnih grupa** je zbirka od tri površinska  antigena ljudskih crvenik krvnih ćelija:  Era, Erb i Er3. Incidencija Era i Er3 veća je od 99% ljudske populacije, dok je incidencija Erb  manja od 0,01%. Osobe sa antitijelima protiv Er3 mogu razviti transfuzijsku akutnu hemolitsku reakciju nakon transfuzije nekompatibilnom jedinicom, dok Era i Erb vjerovatno neće biti klinički značajne.

Era prvi put je identificiran 1982. godine, a Erb 1988.  Krvnu grupu  potvrdilo je Međunarodno društvo za transfuziju krvi 1990.

## Reference 
## Vanjski linkovi
Kategorija:Krvni antigenski sistemi
Kategorija:Transfuzijska medicina
Kategorija:Imunologija
Kategorija:Krv
Vjosa Osmani

**Vjosa Osmani-Sadriu** (rođena 17. maja 1982.) je kosovska pravnica i političarka koja trenutno obnaša dužnost predsjednice Kosova.

Odrasla u Kosovskoj Mitrovici, tada pod imenom *Titova Mitrovica*, Osmani je postala politički aktivista i studirala je pravo u Prištini, kao i u Sjedinjenim Državama u Pittsburghu. Radila je kao savjetnik predsjednika Kosova prije nego što je izabrana u Skupštinu Kosova. Osmani je bila na funkciji predsjednice Skupštine od februara 2020. do marta 2021, a također je bila vršilac dužnosti predsjednice Kosova između novembra 2020. i marta 2021. nakon ostavke predsjednika Hashima Thaçija. Po izboru za predsjednika, Osmani je postala najmlađa osoba i druga žena na toj funkciji, kao i prva osoba koja je bila vršilac dužnosti i predsjednik Kosova.

Osmani se uspješno kandidovala na antikorupcijskoj platformi i izrazila želju za normalizacijom odnosa između Kosova i Srbije.

## Reference
## Vanjski linkovi
*

Kategorija:Rođeni 1982.
Kategorija:Živi ljudi
Kategorija:Biografije, Kosovska Mitrovica
Kategorija:Kosovski političari
Kategorija:Kosovski predsjednici
Ravesa Lleshi

**Ravesa Lleshi** (rođena 1. juna 1976.) postala je albanski stalni predstavnik u Uredu Ujedinjenih nacija u Ženevi 2018. godine.

Lleshi je rođena 1976. godine  i diplomirala je u Holandiji na Univerzitetu Tilburg, magistrirajući međunarodno i evropsko javno pravo. Tečno govori engleski i holandski jezik.

Od 2010. do 2014. godine boravila je u Tirani gdje je držala predavanja u objektu koji je tamo ponudio Univerzitet u New Yorku u Tirani.

## Reference 
Kategorija:Živi ljudi
Kategorija:Rođeni 1976.
Greta Vardanjan

**Greta Vardanyan** (rođena 20. februara 1986) jest armenska dizačica tegova i skijašica u kategoriji alpskog skijanja za invalide. Natjecala se u četiri navrata za Armeniju na Paraolimpijskim igrama, jednu zimsku i tri ljetne. Vardanyan je bila nosilac zastave u svakoj prilici kada je prisustvovala Ljetnim igrama.

Greta Vardanyan (rođena Khndzrtsyan) rođena je 20. februara 1986. Kada je imala dvije godine, ozlijeđena je u armenskom zemljotresu 1988. godine. Kao rezultat, obje noge su joj amputirane iznad koljena. Vardanyanijani roditelji i braća i sestre umrli su zbog povreda zadobijenih u zemljotresu.

Vardanyan je udata i ima kćerku.

## Reference 
Kategorija:Rođeni 1986.
Kategorija:Živi ljudi
GTPBP3

**Modifikacija mitohondrijske tRNK  GTPaze GTPBP3 je enzim koji je kod ljudi kodiran genom **GTPBP3''' sa hromosoma 19.

Gen GTPBP3 kodira GTP – protein koji veže i koji je evolucijski knzerviran od bakterija do sisara  a koji je lokaliziran na mitohondrijama i funkcionira u modifikaciji tRNK. za koje se smatra da su povezane s izgradnjom mjesta vezanja za donora s jednim ugljikom u njegovoj reakcijskoj funkciji tRNK. Gen je prvi put otkriven kod kvasca, gdje je utvrđeno da mutacija homologa kvasca ljudskogog GTPBP3, MSS1, izaziva respiratorni defekt u kvascu samo kada je prisutana mitohondrijska155 rRNK P (R) 454. Potonja je ekvivalentna ljudskoj mutaciji 12 rRNK A1555G, za koju je utvrđeno da asocira na gluhoću. Stoga su GTPBP3 i njegova homologna funkcija kvasca u modifikaciji mitohondrijske funkcije. U ljudi se GTPBP3 sveprisutno eksprimira u više tkiva u više transkripata. Smatra se da kao enzim za modifikaciju tRNK djeluje tako da modificira interakciju kodon-antikodon, što je u skladu s njegovom modifikacijom težine fenotipova u mutaciji 12S rRNA A1555G ..

## Klinički značaj 
Poznato je da mutacije u GTPBP3 uzrokuju hipertrofijsku kardiomiopatiju i mitohondrijske defekte. Osobe sa homozigotnom ili spojenom heterozigotnom mutacijom u GTPBP3 su sa kombiniranim nedostatkom kompleksa đrespratornog lanca u skeletnim mišićima, koji zahtijevaju mitohondrijsku translaciju mitohondrijskih kodiranih složenih podjedinica za sastavljanje. Mutacije GTPBP3 uzrokuju ozbiljne nedostatke mitohondrijske translacije. Većina karakteriziranih ispitanika imala je laktacidozu i kardiomiopatiju.

Polimorfizmi valina 250 na GTPBP3 povezani su sa ozbiljnošću gluhoće, izazvane aminoglikozidima kod ljudi, bolesti povezane sa homoplazmatskom A1555G mutacijom u 12S rRNK kodiranim mitohondrijama, a karakterizira je gluhoća, koja varira od urođenog gubitka sluha do normalnog slušanje.
## Reference
## Dopunska literatura 
* 
* 
* 
* 
* 

Kategorija:Enzimi
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Geni na hromosomu 19
Kategorija:Proteomika
Fetusni hemoglobin

**Fetisni hemoglobin** ili **hemoglobin F**, **α2γ 2** simbol: **HbF**,  glavni je proteinski nosač kisika u ljudskom fetusu. Hemoglobin F se nalazi u fetusnim crvenim krvnim zrncima, a  uključen je  u transport kisika iz majčinog krvotoka do organa i tkiva u fetusu. Proizvodi se od oko 6.  sedmice trudnoće a razine ostaju visoke i nakon rođenja, dok beba ne napuni otprilike 2–4 mjeseca. Hemoglobin F ima drugačiji sastav od  oblika hemoglobina odraslih, što mu omogućava da jače veže kisik. Na taj je način fetus u razvoju sposoban da dovede kisik iz majčinog krvotoka, što se dešava kroz placentu, koja se nalazi u majčinoj maternici.

U novorođenčeta, nivo hemoglobina F postepeno opada i dostiže nivo odrasle osobe (manje od 1% ukupnog hemoglobina) obično u prvoj godini, jer počinju da se proizvode oblici hemoglobina odraslih. Bolesti kao što je  beta talasemija, koje utiču na komponente hemoglobina odraslih, mogu odgoditi ovaj proces i dovesti do toga da nivo hemoglobina F bude viši od normalnog. U anemiji srpastih eritrocita, povećanje proizvodnje hemoglobina F korišteno je kao tretman za ublažavanje nekih simptoma.

## Također pogledajte
*Hemoglobin
*Hem

## Reference 
## Vanjski linkovi 
* Hemoglobinopathies
* Transport across the placenta
* American Sickle Cell Anemia Association
* SCDAA: Break The Sickle Cycle
* Hemoglobin synthesis
* Hemoglobin structure and function (archived February 3, 2002
* Hemoglobin F fact sheet (archived October 29, 2009)
* Fetal hemoglobin (doc file; archived March 30 2003)
* Hydroxyurea in sickle-cell disease (archived December 28, 2014 at https://web.archive.org/web/20141228112837/http://sickle.bwh.harvard.edu/hyguid.html)
* Chapter 26 Fetal Hemoglobin Induction; Management of Sickle-Cell Disease 4th Edition 2002 (NIH Publication No. 02-2117)

Kategorija:Hemoglobini
Kategorija:Djetinjstvo
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Embriologija kardiovaskularnog sistema
FAM32A

**Protein FAM32A** je protein koji je kod ljudi kodiran genom **FAM32A**.
**Aminokiselinska sekvenca**
;Simboli

**C**:  Cistein 
**D**: Asparaginska kiselina 
**E**: Glutaminska kiselina 
**F**:  Fenilalanin 
**G**:  Glicin 
**H**:  Histidin 
**I**:  Izoleucin 
**K**: Lizin 
**L**: Leucin 
**M**:  Metionin 
**N**:  Asparagin 
**P**:  Prolin 
**Q**:  Glutamin 
**R**:  Arginin 
**S**:  Serin 
**T**:  Treonin 
**V**:  Valin 
**W**:  Triptofan 
**Y**:  Tirozin

1020304050
MEAYEQVQKGPLKLKGVAELGVTKRKKKKKDKDKAKLLEAMGTSKKNEEE
KRRGLDKRTPAQAAFEKMQEKRQMERILKKASKTHKQRVEDFNRHLDTLT
EHYDIPKVSWTK

## Reference
## Dopunska literatura
*
*
*
*
*
*

Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Geni na hromosomu 19
Kategorija:Proteomika
Beogradski mir

mini|250px|Politička situacija na Balkanu 1739, nakon Beogradskog mira
**Beogradski mir** je mirovni ugovor potpisan 18. septembra 1739. u Beogradu između Osmanskog i Austro-Ugarskog Carstva u vrijeme sultana Mahmuda I i cara Karla VI, kojim su Srbija i Vlaška vraćen pod osmansku vlast. Mir je potpisan nakon Austrijsko-turskog rata (1737–1739) i Rusko-turskog rata (1735–1739).

Na osnovu ovog mirovnog sporazuma Osmanlije su povratili područja na Balkanskom poluostrvu koja su izgubili Požarevačkim mirom 1718:
* sjeverne dijelove u Bosni, 
* sjevernu Srbiju s Beogradom, koje je Austro-Ugarska dobila nakon Požarevačkog mira 1718. 
* Vlašku s Orşovom.

Austro-Ugarska je zadržala Temišvarski Banat ali je morala porušiti i napustiti sva utvrđenja koje je sagradila za vrijeme okupacije od 1718. do 1739, ali i sva utvrđenja uz Dunav prema Osmanskom Carstvu. 
 
Demarkaciona linija između dotad zaraćenih strana bile su rijeke Sava i Dunav. Mirom je proglašena opšta amnestija, uređen je promet Savom i Dunavom, trgovcima iz obe zemalje zajamčena sloboda trgovine, nepovredivost granica te zabranjeno primanje izbjeglica.

Rusija je ubrzo nakon toga sklopla mir sa Osmanlijama (Mir iz Niša), na osnovu kojeg je mogla izgraditi tvrđavu Azov, čime je dobila uporište na Crnom moru.

Nakon 1739. granica na Savi postala je "tvrda", nezavisno o tome je li riječ o vojnom ustrojstvu, kretanju ljudi i dobara, sprečavanju širenja zaraznih bolesti, i slično. Beogradski mir 1739, s habsburškim uzmakom na Savu, nametnuo je potrebu izgradnje jakih fortifikacijskih sistema duž cijele granice.

Slično je bilo i na osmanskoj strani. Nikada se nije toliko ulagalo u izgradnju fortifikacija, naročito u Bosni. Kapetanije su bile reformirane, a njihov broj znatno uvećan. Osnovano je 28 novih kapetanija, pored onih 12 što su preostale iza Karlovačkog mira. U njima su fortifikacijski bili građene tvrđave, kule i čardaci.

Članovi posada: zapovjednici ili age i zabiti, kao i svi vojnici ili neferi, postavljani su sultanovim beratima. Svi su bili stalni i plaćeni, a sve službe od kapetana do zadnjeg vojnika bile su nasljedne i prelazile s oca na sina ili bližeg rođaka.

## Reference 
Kategorija:Historija Austro-Ugarske
Kategorija:Bosna i Hercegovina u Osmanskom Carstvu
Kategorija:Historija Beograda
Kategorija:Historija Osmanskog Carstva
Kategorija:Sporazumi Osmanskog Carstva
Kategorija:Sporazumi potpisani 1739.
Kategorija:Sporazumi Austro-Ugarske
Kategorija:Historijski dokumenti
Kategorija:1739. u Osmanskom Carstvu
Kategorija:1739. u Austro-Ugarskoj
Kategorija:Rusko-turski ratovi
Eleonora Kastiljska

**Eleonora Kastiljska** može se odnositi na sljedeće osobe:
* Eleonora Engleska, kraljica Kastilje (1162–1214), kćerka Henrika II i Eleonore Akvitanske 
* Eleonora Kastiljska (umrla 1244), kćerka kralja Alfonsa VIII i Eleonore Engleske te supruga Jakova I, kralja Aragonije
* Eleonora Kastiljska (1241–1290), supruga Edvarda I, kralja Engleske
* Eleonora Kastiljska (1256–1275), kćerka Alfonsa X Mudrog, kralja Kastilje
* Eleonora Kastiljska (1307–1359), supruga Alfonsa IV, kralja Aragonije
* Eleonora Aragonska (1358–1382), supruga Ivana I, kralja Kastilje
* Eleonora Kastiljska ( 1363–1416), supruga Karla III, kralja Navare
* Eleonora od Albuquerquea ( 1374–1435), supruga Ferdinanda I, kralja Aragonije
* Eleonora Kastiljska (1423–1425), kćerka Ivana II, kralja Kastilje
* Eleonora Austrijska (1498–1558), supruga Manuela I, kralja Portugala, pa Franje I, kralja Francuske
LRC

**Leukocitni imunoglobulinoliki receptori** (LILR) su porodica receptora koji imaju vanćelijske domene imunoglobulina.

Također su poznati kao CD85, ILT i LIR, i mogu vršiti imunomodulatorne efekte na širok spektar imunskih ćelija. Ljudski geni koji kodiraju ove receptore nalaze se u genskom klasteru na hromoomskom lokusu 19q13.4.
:Klaster uključuje:

* LILRA1
* LILRA2
* LILRA3
* LILRA4
* LILRA5
* LILRA6
* LILRB1
* LILRB2
* LILRB3
* LILRB4
* LILRB5
* LILRB6 ili LILRA6
* LILRB7 ili LILRA5

Podskup LILR prepoznaje MHC klasu I (poznatu i kao  klasa I ljudskih leukocitnih antigena (HLA)  kod ljudi). Od njih, inhibitorski receptori LILRB1 i LILRB2 pokazuju široku specifičnost za klasične i neklasične MHC alele, sa preferencijalnim vezanjem na b2m vezane komplekse. Nasuprot tome, aktivirajući receptori LILRA1 i LILRA3 preferiraju b2m neovisne slobodne teške lance MHC klase I, a posebno alele HLA-C.

## Također pogledajte
* LAIR1
* Ćelija ubica
*MHC
*HLA

## Reference
Kategorija:Imunoglobulinska superporodica
Kategorija:Imunologija
Kategorija:Biohemija
Crkva Uznesenja Blažene Djevice Marije u Nevesinju

**Crkva Uznesenja Blažene Djevice Marije u Nevesinju** je rimokatolička crkva u Trebinjsko-mrkanskoj biskupiji. Nalazi se na sjevernoj periferiji grada Nevesinja, Bosna i Hercegovina. Na sjednici održanoj od 16. do 22. maja 2016. godine, Komisija za očuvanje nacionalnih spomenika, donijela je odluku da se crkva proglasi za nacionalni spomenik Bosne i Hercegovine. Ovu odluku Komisija je donijela u sljedećem sastavu: Zeynep Ahunbay, Martin Cherry, Amra Hadžimuhamedović, Dubravko Lovrenović i Ljiljana Ševo (predsjedavajuća komisije). 
## Historija 
U vrijeme Austro-Ugarske vladavine u Bosni i Hercegovini, župa Uznesenja Blažene Djevice Marije u Nevesinju predstavljala je najveću katoličku župu u Hercegovini. Pokrivala je gotovo dvije opštine, Kalinovik i Nevesinje. Osnovana je od strane franjevaca 1899. godine, kada je i sagrađen župni stan. Jedan od razloga za osnivanje župe u Nevesinju bio je i postojanje značajne i izuzetno velike vojne kasarne u tom gradu. Župna crkva izgrađena je u periodu od 1901. do 1903. godine. Oštećena je za vrijeme II svjetskog rata. Nakon rata jedan dio župnog ureda bio je izdat za stanovanje.

Crkva je obnovljena od 1958. do 1973. godine. Minirana je i u potpunosti srušena 1992. godine. Kameni ostaci crkve su odneseni u nepoznatom pravcu. Obnovljena je 2017. god.
## Opis 
Crkva pripada tipu jednobrodnih crkava pravougaonog tlocrta sa polukružnom apsidom i zvonikom »prislonjenim« uz pročelje crkve. Dimenzije stranica iznose 11,80 x 25,65 m, odnosno 15,80 x 28,75 m mjereno sa bočnim oltarima i prislonjenim zvonikom. Zasvedena apsida u osnovi je izvedena kao polukružna (dio apside koji se prostorno izdvaja iz objekta crkve). Visina od nivoa terena do krovnog vijenca iznosi oko 11,00 m, a apside oko 8,90 m.

U osovini vanjskog zida istočne, ulazne fasade, izveden je zvonik pravougaone osnove, dimenzija 4,10 x 3,10 metra. Visina zvonika do krovnog vijenaca iznosi oko 20 m.

## Reference 
## Vanjski linkovi 
* Župa Uznesenja Blažene Djevice Marije u Nevesinju

Kategorija:Crkve u Nevesinju
Kategorija:Nacionalni spomenici u Nevesinju
B
Kategorija:Trebinjsko-mrkanska biskupija
Hemoglobin A

a, koje sadrže gvožđe, zelenom. Iz PDB: 1GZX Proteopedija – Hemoglobin.]] 
**Hemoglobin A** (HbA), poznat i kao **hemoglobin odraslih**, **hemoglobin A1** ili **α2β2**, je najčešći ljudski hemoglobinski tetramer, čineći preko 97% ukupnog hemoglobina u crvenim krvnim zrncima. Hemoglobin je protein koji veže kisik i nalazi se u eritrocitima, koji transportuju kisik iz pluća u tkiva. Hemoglobin A je najčešći oblik hemoglobina kod odraslih i postoji kao tetramer koji sadrži po dvije alfa i beta podjedinice (α2β2). Hemoglobin A2 (HbA2) je rjeđi oblik hemoglobina odraslih i sastoji se od po dvije alfa i delta-globinske podjedinice. Ovaj hemoglobin čini 1-3% ukupnog hemoglobina kod odraslih.

## Struktura i funkcija 
)]]
Hemoglobin A (HbA) najčešći je oblik hemoglobina odraslih i postoji kao tetramer koji sadrži po dvije alfa i beta podjedinice (α2β2). Osim kisika, poznato je da sklop podjedinice i kvaternarna struktura imaju važnu ulogu u afinitetu Hb prema kisiku. Kada se hemoglobin veže za O2 (oksihemoglobin), veže se za gvožđe (Fe²⁺) u hem grupi, a upravo taj ion omogućava vezivanje i oslobađanje kisika tokom transporta kroz tijelo. Da bi hemoglobin u normalnim uvjetima mogao vezati i otpuštati kisik, moraju biti prisutne sve podjedinice.

## Sinteza 
ma, a završavaju u citoplazmi ćelija.]]

### Sinteza hema 
Sinteza hema uključuje niz enzimskih koraka koji se odvijaju u mitohondrijima i citosolu ćelije. Prvo, u mitohondrijima dolazi do kondenzacije sukcinil CoA i glicina, pomoću ALA sintaze, da bi se proizvela 5-aminolevulinska kiselina (ALA). ALA se zatim prebacuje u citosol i, nakon niza reakcija, stvara koproporfirinogen III. Ova molekula vraća se u mitohondriju, gde reaguje sa protoporfirin-III oksidazama dajući protoporfirin IX. Zatim se gvožđe enzimski ugrađuje u protoporfirin putem ferohaletaze, da bi se dobio hem.

### Sinteza globina 
Sinteza globina odvija se u ribosomima koji se nalaze u citosolu. Dva lanca globina, koji imaju hem-grupe, kombinuju se u molekulu hemoglobina. Jedan od lanaca je alfa, a drugi nealfa lanac. Priroda nealfa lanca u molekulama hemoglobina varira zbog različitih varijabli. Fetusi imaju nealfa lanac koji se naziva gama, dok se nakon rođenja zamjenjuje beta-lancem. Beta-lanac se tada uparuje s alfa lancem. Kombinacija dva alfa i dva nealfa lanca stvara molekulu hemoglobina. Dva alfa i dva gama lanca formiraju fetusni hemoglobin ili hemoglobin F (HbF). Nakon prvih pet do šest mjeseci nakon rođenja, kombinacija po dva alfa i beta lanca formira hemoglobin odraslih (HbA). Geni koji kodiraju alfa lance nalaze se na hromosomu 16, dok se geni koji kodiraju nealfa lance nalaze na hromosomu 11.

## Također pogledajte
*Hemoglobin

## Reference
## Vanjski linkovi
* 

Kategorija:Hemoglobini
Kategorija:Krv
Kategorija:Hematologija
Kategorija:Fiziologija
Kategorija:Proteini
MORT

***MORT*** (**M**ortal **O**bligate **R**NA **T**ranscript), znan i kao  **ZNF667-AS1** je  duga nekodirajuća RNK (lncRNK) intergenskog tipa (lincRNK) koja je specifična za ljude i velike majmune. Transkript *MORT*-a nastaje u svim vrstama smrtnih ćelija, ali se gubi u velikom dijelu najčešćih ljudskih karcinoma i zato može imati tumorski supresor.

## Genomska lokacija 
Gen *MORT* nalazi se na ljudskom hromosomu 19, na položaju 56.989.000–57.007.000 (hg19), unutar skupa gena za cinkove prste (ZNF geni). Gen *MORT* sastoji se od dva egzona, sa 260, odnosno 1.270 bp, koji su odvojeni sa 16 kbp intronima. Veliki dio drugog *MORT*-ovog egzona čine dva ponavljajuća elementa – LINE i LTR. kao i svim analiziranim linijama ljudskih ćelija *in vitro*, uz ograničeni životni vijek. Suprotno tome, ekspresija ovog gena gubi se u velikom procentu ljudskih karcinoma i ćelijskih linija karcinoma. Koristeći podatke o ljudskim karcinomima u Atlasu genoma, ekspresija RNK *MORT*-a i stanje metilacije DNK.procenjeni su u 10 najčešćih i muških i ženskih karcinoma. (ukupno 17 različitih tipova karcinoma, na osnovu TCGA klasifikacije). Analiza pokazuje da se ekspresija gena *MORT*-a utišava hipermetilacijom DNK njegovog promotornog otoka CpG u većini uzoraka ljudskih tumora u 15 od ovih 17 karcinoma kod ljudi.

Budući da je ćelijska besmrtnost obavezna karakteristika ćelija karcinoma, a *MORT* je otkriven kao meta epigenetičkog utišavanja na granici gdje konačni životni vijek ljudskih ćelija prelazi iz smrtne u besmrtnu, *MORT*-ova  epigenetička inaktivacija može stvoriti ćelijsko stanje je permisivno za imortalizaciju ćelija i sugerira mogući mehanizam supresije tumora u djelovanju MORT-a.  Nadalje, epigenetsko utišavanje *MORT*-a povezano je sa luminalnim karcinomom dojke, pozitivnim na hormonske receptore, prekomjernom ekspresijom onkogena *CCND1*  i *GATA3* mutacijama, ali negativno je u korelaciji sa mutacijama *p53*.  Pojačava se dokaz da *MORT* djeluje kao regulator translacije proteina,  putem interakcije s proteinima koji se vežu za RNK.

## Reference 
Kategorija:Nekodirajuća RNK
Kategorija:Epigenetika
Kategorija:Ljudski proteini
Kategorija:Geni na hromosomu 19
Kategorija:Proteomika
Kaspaza

**Kaspaze** (skraćenica - kovanica od engleskog višeterminskog opisa) su porodica enzima proteaza,  koji imaju ključne uloge u programiranoj ćelijskoj smrti. Nazvani su kaspazama zbog njihove specifične aktivnosti cistein-proteaze – cistein na svom aktivnom mestu nukleofilno napada i cijepa ciljni protein tek nakon ostatka asparaginske kiseline. Od 2009. godine, postoji 12 potvrđenih kaspaza kod ljudi i 10 kod miša, sa različitim ćelijskim funkcijama.

Uloga ovih enzima u programiranoj ćelijskoj smrti prvi put identificirana je 1993. godine, a njihove funkcije u apoptozi su dobro okarakterizirane. Ovo je oblik programirane ćelijske smrti, koja se često javlja tokom razvoja i tokom života kako bi se održala ćelijska homeostaza. Aktivacija kaspaza osigurava da se ćelijske komponente kontrolirano razgrađuju, izvodeći smrt ćelija s minimalnim efektom na okolno tkivo).

Kaspaze imaju druge identificirane uloge u programiranoj ćelijskoj smrti, poput piroptoza i nekroptoza. Ovi oblici ćelijske smrti važni su za zaštitu organizma od signala stresa i patogenih napada. Kaspaze takođe imaju ulogu u upalama, pri čemu  direktno obrađuju proupalne citokine, kao što je pro-IL1β. To su signalne molekule koji omogućavaju regrutiranje imunskih ćelija u zaraženu ćeliju ili tkivo. Postoje i druge identificirane uloge kaspaza, kao što su proliferacija ćelija, suzbijanje tumora, ćelijska diferencijacija, neuralni razvoj i aksonsko provođenje i starenje.

*Nedostatak kaspaze* identificiran je kao uzrok razvoja tumora. Rast tumora može se dogoditi kombinacijom faktora, uključujući mutaciju gena čelijskog ciklusa,  koji uklanja ograničenja rasta ćelija, u kombinaciji s mutacijama apoptotskih proteina, kao što su kaspaze koje bi reagirale izazivanjem ćelijske smrti u abnormalno rastućim ćelijama. Suprotno tome, pretjerana aktivacija nekih kaspaza kao što je kaspaza-3 može dovesti do prekomjerne programirane ćelijske smrti. To se vidi kod nekoliko neurodegenerativnih bolesti kod kojih se gube neuronske ćelije, kao što je kod Alzheimerove bolesti.

## Funkcionalna klasifikacija kaspaza 
Većina kaspaza ima ulogu u programiranoj ćelijskoj smrti. Sažete su u donjoj tabeli. Enzimi su podijeljeni u tri tipa: inicijator, egzekutor i upalni sastojak.

## Također pogledajte
* Apoptoza
* Apoptosom
* Bcl-2
* Emrikasan
* Metakaspaza
* Parakaspaza
* Piroptoza
* Mapa proteolize
* Programirana ćelijska smrt

## Reference
## Vanjski linkovi
*
*Apoptosis Video  Demonstrates a model of a caspase cascade as it occurs in vivo.
*The Mechanisms of Apoptosis  Kimball's Biology Pages. Simple explanation of the mechanisms of apoptosis triggered by internal signals (bcl-2), along the caspase-9, caspase-3 and caspase-7 pathway; and by external signals (FAS and TNF), along the caspase 8 pathway. Accessed 25 March 2007.
*Apoptosis & Caspase 7, PMAP-animation
*
* Tumors Beware (from Beaker Blog)

Kategorija:EC 3.4.22
Kategorija:Programirana ćelijska smrt
Kategorija:Apoptoza
Kategorija:Peptidaza
Kategorija:Kaspaze