Бялкі

thumb|250px|Стужачная малекулярная мадэль бялку — ядзернага антыгена праліферыруючых клетак (PCNA) чалавека.
**Бялкі (пратэіны, поліпептыды)** — высокамалекулярныя арганічныя рэчывы, якія складаюцца са звязаных паміж сабой у ланцуг пептыднай сувяззю амінакіслотаў. Адзін з асноўных хімічных кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, галоўныя адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (*структурныя бялкі*), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з'яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (*запасныя бялкі*).

З двух дзясяткаў амінакіслот пабудаваны малекулы многіх тысяч розных бялкоў. Гэта робіцца магчымым дзякуючы рознай паслядоўнасці злучэння амінакіслотных астаткаў у макрамалекуле бялку. Кожны бялок мае строга пэўную паслядоўнасць і лік амінакіслотнах астаткаў.

Бялкі складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма, утварэння генетычнага апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (*транспартныя бялкі*), скарачэння мышцаў, перадачы нервовых імпульсаў і інш. Ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіялагічных працэсаў маюць бялкі-гармоны.

Сінтэзуюцца бялкі з неарганічных рэчываў раслінамі і некаторымі бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя *ўласныя бялкі*, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых кіслотах.

## Гісторыя вывучэння 
Бялкі былі выдзелены ў асобны клас біялагічных малекул у 18 стагоддзі ў выніку работ французскага хіміка Антуана дэ Фуркруа і іншых вучоных, у якіх была адзначана ўласцівасць бялкоў каагуляваць (дэнатураваць) пад уздзеяннем награвання або кіслот. У той час былі даследаваны такія бялкі, як альбумін («яечны бялок»), фібрын (бялок з крыві) і глютэн са збожжа пшаніцы.
thumb|left|*Антуан Франсуа дэ Фуркруа*, заснавальнік вывучэння бялкоў
У пачатку 19 стагоддзя ўжо былі атрыманы некаторыя звесткі аб элементарным складзе бялкоў, было вядома, што пры гідролізе бялкоў ўтвараюцца амінакіслоты. Некаторыя з гэтых амінакіслот (напрыклад, гліцын і лейцын) ужо былі ахарактарызаваны. Галандскі хімік Герыт Мульдэр на аснове аналізу хімічнага складу бялкоў прапанаваў гіпотэзу, што амаль усе бялкі маюць падобную эмпірычную формулу. У 1836 годзе Мульдэр прапанаваў першую мадэль хімічнай будовы бялкоў. Грунтуючыся на тэорыі радыкалаў, ён пасля некалькіх удакладненняў прыйшоў да высновы, што мінімальная структурная адзінка бялку валодае наступным складам:
C40H62N10O12. Гэтую адзінку ён назваў «пратэінам» (Pr) (ад ), а тэорыю — «тэорыяй пратэіна». Згодна з уяўленнямі Мульдэра, кожны бялок складаецца з некалькіх пратэінавых адзінак, серы і фосфару. Напрыклад, ён прапанаваў запісваць формулу фібрына як 10PrSP. Мульдэр таксама даследаваў прадукты разбурэння бялкоў — амінакіслоты і для адной з іх (лейцын) з малой доляй памылкі вызначыў малекулярную масу — 131 дальтон. Па меры назапашвання новых дадзеных пра бялкі тэорыя пратэіна стала падвяргацца крытыцы, але, нягледзячы на гэта, да канца 1850-х усё яшчэ лічылася агульнапрызнанай.

Да канца 19 стагоддзя было даследавана большасць амінакіслот, якія ўваходзяць у склад бялкоў. У канцы 1880-х гадоў рускі вучоны А. Я. Данілеўскі адзначыў існаванне пептыдных груп (CO-NH) у малекуле бялку . У 1894 годзе нямецкі фізіёлаг Альбрэхт Косель вылучыў тэорыю, згодна з якой менавіта амінакіслоты з'яўляюцца асноўнымі структурнымі элементамі бялкоў. У пачатку 20 стагоддзя нямецкі хімік Эміль Фішэр эксперыментальна даказаў, што бялкі складаюцца з амінакіслотных астаткаў, злучаных пептыднымі сувязямі. Ён жа ажыццявіў першы аналіз амінакіслотнай паслядоўнасці бялку і патлумачыў з'яву пратэоліза.

Аднак цэнтральная роля бялкоў у арганізме не была прызнана да 1926 года, калі амерыканскі хімік Джэймс Самнер (пасля — лаўрэат Нобелеўскай прэміі па хіміі) паказаў, што фермент урэазы з'яўляецца бялком .

Складанасць выдзялення чыстых бялкоў абцяжарвала іх вывучэнне. Таму першыя даследаванні праводзіліся з выкарыстаннем тых поліпептыдаў, якія лёгка маглі быць ачышчаны ў вялікай колькасці, гэта значыць бялкоў крыві, курыных яек, розных таксінаў, а таксама стрававальных / метабалічных ферментаў, што выдзяляюцца пасля забою жывёлы. У канцы 1950-х гадоў кампанія *Armour Hot Dog Co.* змагла ачысціць кілаграм бычынай панкрэатычнай рыбануклеазы А, якая стала эксперыментальным аб'ектам для шматлікіх даследаванняў.

Ідэя аб тым, што другасная структура бялкоў — вынік утварэння вадародных сувязяў паміж амінакіслотнымі астаткамі, была выказана Уільямам Астберы ў 1933 годзе, але Лайнус Карл Полінг лічыцца першым вучоным, які змог паспяхова прадказаць другасную структуру бялкоў. Пазней Уолтар Каўзман, абапіраючыся на працы Кая Ліндэрстром-Ланга, унёс значны ўклад у разуменне законаў утварэння трацічнай структуры бялкоў і ролі ў гэтым працэсе гідрафобных узаемадзеянняў. У канцы 1940-х — пачатку 1950-х гадоў Фрэдэрык Сенгер распрацаваў метад секвеніравання бялкоў, з дапамогай якога ён да 1955  года вызначыў амінакіслотную паслядоўнасць двух ланцугоў інсуліну, прадэманстраваўшы, што бялкі — гэта лінейныя палімеры амінакіслот, а не разгалінаваныя (як у некаторых цукроў) ланцугі, калаіды або цыклолы.

Першыя прасторавыя структуры бялкоў, атрыманыя метадам дыфракцыі рэнтгенаўскіх прамянёў (рэнтгенаструктурнага аналізу) сталі вядомы ў канцы 1950-х — пачатку 1960-х гадоў, а структуры, адкрытыя з дапамогай ядзернага магнітнага рэзанансу — у 1980-х гадах. У 2012 годзе Банк дадзеных аб бялках (Protein Data Bank) утрымліваў каля 87 000 структур бялкоў .

У 21 стагоддзі даследаванне бялкоў перайшло на якасна новы ўзровень, калі даследуюцца не толькі індывідуальныя ачышчаныя бялкі, але і адначасовае змяненне колькасці і посттрансляцыённых мадыфікацый вялікай колькасці бялкоў асобных клетак, тканак або цэлых арганізмаў. Гэтая галіна біяхіміі называецца пратэёміка. З дапамогай метадаў біяінфарматыкі стала магчыма не толькі апрацоўваць дадзеныя рэнтгенаструктурнага аналізу, але і прадказваць структуру бялку на падставе яго амінакіслотнай паслядоўнасці. У цяперашні час крыаэлектронная мікраскапія буйных бялковых комплексаў і прадказанне прасторавых структур бялковых даменаў з дапамогай камп'ютарных праграм набліжаюцца да атамарнай дакладнасці.

## Класіфікацыя 
Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкі падзяляюцца на
* **раслінныя**,
* **жывёльныя**,
* **бактэрыяльныя**.

Паводле хімічнага саставу выдзяляюць бялкі
* '''простыя (некан'югіраваныя)** — пратэіны, якія складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды;
* **складаныя (кан'югіраваныя)''' — пратэіды, якія складюцца з простага бялка, злучанага з небялковым арганічным ці неарганічным кампанентам непептыднай прыроды, т. зв. прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць
** нуклеапратэіды
** фосфапратэіды
** глікапратэіды
** металапратэіды
** гемапратэіды
** флавапратэіды
** ліпапратэіды і інш.

## Уласцівасці 
[500px|thumb|Параўнальны памер малекул бялкоў. Злева направа:: [антыцела (IgG), гемаглабін, інсулін (гармон), адэнілаткіназа (фермент) і глютамінсінтэтаза (фермент)]]

### Памер 
Памер бялку можа вымярацца колькасцю амінакіслотных астаткаў або ў дальтонах (малекулярная маса), але з-за адносна вялікай велічыні малекулы маса бялку вымяраецца ў вытворных адзінках — кіладальтонах (кДа). Бялкі дрожджаў, у сярэднім, складаюцца з 466 амінакіслотных астаткаў і маюць малекулярную масу 53 кДа. Самы вялікі з вядомых у цяперашні час бялкоў — тытын — з'яўляецца кампанентам саркамераў мускулаў; малекулярная маса яго розных варыянтаў (ізаформ) вар'іруецца ад 3000 да 3700 кДа. Тытын камбалападобнай цягліцы () чалавека складаецца з 38138 амінакіслот.

Для вызначэння малекулярнай масы бялкоў выкарыстоўваюць такія метады, як гель-фільтраванне, электрафарэз у поліакріламіднам гелі, мас-спектраметрычны аналіз, седыментацыйны аналіз і іншыя.

### Фізіка-хімічныя ўласцівасці 
Агульны хімічны састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): вуглярод — 50-55, кісларод — 21-23, азот — 15-18, вадарод — 6-7,5, сера — 0,3-2,5, фосфар — 1-2 і інш.

Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы.

Па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачаў, кіслотах і арганічных растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды.

Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і кіслот). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш.

Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці іншых груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз.

## Структура 
Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы.

### Амінакілотны састаў 
У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі.

Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з'яўляецца іх істотнай характарыстыкай, а таксама мерай харчовай каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных будаўнічых блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напрыклад, адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.).

Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялка выклікаюць т.зв. малекулярныя хваробы.

Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў у 1953 годзе англійскі біяхімік Ф. Сенгер.

Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.

### Узроўні арганізацыі 
thumb|300px|Розныя спосабы адлюстравання трохмернай структуры бялку на прыкладзе трыазафасфатызамеразы. Злева — «стрыжневая» мадэль, з выявай усіх атамаў і сувязяў паміж імі; колерамі паказаны элементы. У сярэдзіне — матыў кладкі. Справа — кантактная паверхня бялку, пабудаваная з улікам ван-дэр-ваальсавых радыусаў атамаў; колерамі паказаны асаблівасці актыўнасці участкаў
К. Ліндстром-Ланг прапанаваў выдзяляць 4 ўзроўні структурнай арганізацыі бялкоў: першасную, другасную, трацічную і чацвярцічную структуры. Хоць такі падзел крыху састарэў, ім працягваюць карыстацца. Першасная структура (паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў) поліпептыда вызначаецца структурай яго гена і генетычным кодам, а структуры больш высокіх парадкаў фарміруюцца ў працэсе згортвання бялку. Хоць прасторавая структура бялку ў цэлым вызначаецца яго амінакіслотнай паслядоўнасцю, яна з'яўляецца даволі лабільнай і можа залежыць ад знешніх умоў, таму больш правільна казаць пра пераважную або найбольш энергетычна выгадную канфармацыю бялку. Вядома больш за дзвесце варыянтаў посттрасляцыйных мадыфікацый бялкоў.

Посттрасляцыйныя мадыфікацыі могуць рэгуліраваць працягласць існавання бялкоў у клетцы, іх ферментатыўную актыўнасць і ўзаемадзеянне з іншымі бялкамі. У шэрагу выпадкаў посттрасляцыйныя мадыфікацыі з'яўляюцца абавязковым этапам паспявання бялку, у адваротным выпадку ён аказваецца функцыянальна неактыўным. Напрыклад, пры паспяванні інсуліну і некаторых іншых гармонаў неабходны абмежаваны пратэоліз поліпептыднага ланцуга, а пры паспяванні бялкоў плазматычнай мембраны — гліказіліраванне.

Посттрасляцыйныя мадыфікацыі могуць быць як шырока распаўсюджанымі, так і рэдкімі, нават унікальнымі. Прыкладам універсальнай мадыфікацыі служыць убіквіцініраванне (далучэнне да бялку ланцуга з некалькіх малекул кароткага бялку убіквіціна), якое служыць сігналам да расшчаплення гэтага бялку пратэасомай. Іншай распаўсюджанай мадыфікацыяй з'яўляецца гліказіліраванне — лічыцца, што каля паловы бялкоў чалавека гліказіліраваныя. Да рэдкіх мадыфікацый адносяць тыразініраванне/дэтыразініраванне і полігліцыліраванне тубуліна.

Адзін і той жа бялок можа падвяргацца шматлікім мадыфікацыям. Так, гістоны (бялкі, якія ўваходзяць у склад храмаціна ў эўкарыётах) у розных умовах могуць падвяргацца больш чым 150 розным мадыфікацыям.

Посттрасляцыйныя мадыфікацыі дзеляць на:

* мадыфікацыі галоўнага ланцугу;
** адшчапленнем N-канцавога астатку метыаніна;
** абмежаваны пратэоліз — выдаленне фрагмента бялку, якое можа адбывацца з канцоў (адшчапленнем сігнальных паслядоўнасцей) або, у асобных выпадках, у сярэдзіне малекулы (паспяванне інсуліну);
** далучэнне розных хімічных груп да свабодных аміна- і карбаксільных груп (N-ацыліраванне, мірыстаіліраванне і інш.);
* мадыфікацыі бакавых ланцугоў амінакіслот;
** далучэнне або адшчапленне невялікіх хімічных груп (гліказіліраванне, фасфараліраванне і інш.);
** далучэнне ліпідаў і вуглевадародаў;
** змена стандартных амінакіслотных астаткаў на нестандартныя (утварэнне цытруліна);
** утварэнне дысульфідных масткоў паміж рэшткамі цыстэіна;
* далучэнне невялікіх бялкоў (сумаіліраванне і убіквіцініраванне).

## Літаратура 
* 

## Спасылкі 
Катэгорыя:Малекулярная біялогія
Катэгорыя:Цыталогія

Катэгорыя:Біяпалімеры
Катэгорыя:Вікіпедыя:Істотныя артыкулы