ببتيداز

تصغير|250px|بنية أحد أنواع إنزيم البروتييز
**ببتيداز** أو **البروتياز** أو **إنزيمات تحليل البروتين**  هي مجموعة من الإنزيمات البروتينية تعمل على تحلل جزيئات البروتين الكبيرة وتجزئتها إلى بروتينات قصيرة. فالإنزيم يبدأ بتفكيك سلسلة البروتين الطويلة بواسطة التحليل المائي للببتيد في السندات التي تربط الأحماض الأمينية معا في سلسلة الببتيد المشكل للبروتين. ويعد الببتيداز أحد الانزيمات التي تساعد على الهضم، والذي يقوم بتفكيك البروتينات في المعدة والامعاء إلى مركباتها الاساسية - الأحماض الأمينية. وتتواجد هذه الانزيمات بنوعين: ببتيداز داخلية (Endopeptidase) وببتيداز خارجية (Exopeptidase).
## التصنيف
تصنف البروتياز (ببتيداز) حاليا إلى ست مجموعات رئيسية:
* -سيرين البروتياز،
* -ثريونين البروتياز،
* -سيستين بروتياز،
* -اسبارتيتي البروتياز،
* -بروتياز حمض الجلوتاميك،
* بروتياز فلزي .
لم يصنف «ثريونين البروتياز» و «بروتياز حمض الجلوتاميك» حتى عام 1995 و 2004 على التوالي. الآلية المستخدمة ليلتصق سندات الببتيد، تنطوي على إجراء بقايا الأحماض الأمينية التي تحتوي على السيستين وثريونين (البروتياز) أو جزيء الماء (حمض الأسبارتيك، حمض البروتياز الفلزي والجلوتاميك) أليف النواة، بحيث يمكن أن تهاجم مجموعة حمض كربوكسيلي. طريقة واحدة لجعل النيوكليوفيل هي ثالوث الحفاز، حيث يتم استخدام بقايا الحامض الاميني لتفعيل السيرين، السيستين، أو ثريونين النيوكليوفيل.
داخل كل من مجموعات واسعة وقد تم تصنيف البروتياز، من خلال رولينغز و باريت، إلى أسر البروتياز ذات الصلة.

### آلية شطر الرابطة الببتيدية
تعتمد الآلية العامة على جعل بقايا حمض أميني (مثل السيرين أو السيستئين أو الثريونين) أو جزيء ماء (في البروتيازات الأسبارتية والغلوتامية والمعدنية) **[[نوكليوفيلًا]]** قادرًا على مهاجمة مجموعة الكربونيل في الرابطة الببتيدية.
إحدى الآليات الشائعة هي وجود **ثالوث تحفيزي (Catalytic triad)**، حيث تعمل بقايا الهيستيدين على تنشيط السيرين أو السيستئين أو الثريونين ليصبح نوكليوفيلًا فعالًا.
هذا التصنيف ليس تطوريًا بحتًا، لأن أنواع النوكليوفيلات تطورت **بشكل تقاربي (Convergent evolution)** في عائلات فائقة مختلفة، وبعض العائلات أظهرت تطورًا تباعديًا نحو نوكليوفيلات متعددة.أما البروتيازات المعدنية والأسبارتية والغلوتامية فتستخدم بقايا موقعها النشط لتنشيط جزيء ماء يهاجم الرابطة المستهدفة.
## Peptide lyases (محللات الببتيد من نوع اللياز)
تم وصف نوع تحفيزي سابع عام 2011 هو **Asparagine peptide lyase**.
آليته غير اعتيادية؛ إذ لا تعتمد على التحلل المائي (Hydrolysis)، بل على **تفاعل حذف**. في هذه العملية يُكوِّن الأسباراجين بنية حلقية كيميائية تؤدي إلى شطر السلسلة البروتينية عند بقايا الأسباراجين في ظروف مناسبة. وبسبب اختلاف آليته الجذري، فإن إدراجه ضمن الببتيدازات محل نقاش.
## ثانيًا: بناءً على النشوء والتطور (Evolutionary phylogeny)
يُعتمد في التصنيف التطوري الحديث على قاعدة بيانات **MEROPS**، حيث تُصنَّف البروتيازات أولًا ضمن:
* **Clan (عشيرة / فوق عائلة)**: اعتمادًا على البنية ثلاثية الأبعاد، والآلية، وترتيب البقايا التحفيزية.
* ثم تُقسَّم داخل العشيرة إلى **عائلات (Families)** وفق التشابه التسلسلي.
قد تحتوي العائلة الواحدة على مئات البروتيازات المرتبطة وظيفيًا وتطوريًا.
حاليًا، يوجد أكثر من **50 عشيرة** معروفة، وكل منها يمثل أصلًا تطوريًا مستقلًا لتحلل البروتينات.
## ثالثًا: بناءً على الرقم الهيدروجيني الأمثل (Optimal pH)
يمكن تصنيف البروتيازات أيضًا حسب الوسط الذي تبلغ فيه أعلى نشاطها:
* **Acid proteases** – بروتيازات حمضية.
* **Neutral proteases** – بروتيازات متعادلة (منها الكالبينات، وتشارك في فرط التحسس من النمط الأول).
* **Basic (Alkaline) proteases** – بروتيازات قلوية.
فيما يلي **جدول مقارن شامل للبروتيازات** يربط بين نوع البقايا التحفيزية، آلية العمل، التصنيف التطوري، والـ pH الأمثل:
----
## جدول مقارنة أنواع البروتيازات

## ملاحظات ميكانيكية مهمة
* 🔬 **الثالوث التحفيزي (Catalytic triad)** يظهر في السيرينية وبعض السيستئينية.
* 💧 البروتيازات الأسبارتية، الغلوتامية، والمعدنية تعتمد على **تنشيط جزيء ماء** بدل بقايا نوكليوفيلية مباشرة.
* 🧬 التصنيف التطوري (clan) يعتمد على **البنية ثلاثية الأبعاد وترتيب الموقع النشط** وليس فقط على نوع الحمض الأميني التحفيزي.
* 🌡️ التصنيف حسب pH يعكس البيئة الفسيولوجية (مثلاً البيبسين يعمل في المعدة الحمضية).
## اقرأ أيضا
* ببتيدات مضادة للميكروبات
* استجابة مناعة
* نظام المناعة
* غرانزيم
* بيرفورين
* أمينوببتيداز
* كربوكسي ببتيداز
## المراجع

*
تصنيف:تعديل ما بعد الترجمة الوراثية
تصنيف:EC 3.4