血浆激肽释放酶

血浆激肽释放酶（Plasma kallikrein，）是一种酶，催化以下化学反应：

 选择性地裂解（人类）激肽原中的某些精氨酸和赖氨酸键（包括Lys-Arg和Arg-Ser键），从而释放缓激肽。

血浆激肽释放酶及其前体由KLKB1基因编码。

该酶由前激肽释放酶（Fletcher因子）经因子XIIa转化而来。

 功能 
前血浆激肽释放酶是一种糖蛋白，参与凝血、纤维蛋白溶解、激肽生成和炎症反应的表面依赖性激活。它于肝脏中合成，并以单条多肽链的形式分泌到血液中。在因子XIIa的作用下，前血浆激肽释放酶内部的一个Arg-Ile（精氨酸-异亮氨酸）键被裂解，转化为血浆激肽释放酶。因此，血浆激肽释放酶由一条重链和一条轻链组成，两者通过二硫键连接。重链起源于酶原的氨基端末端，包含4个由90或91个氨基酸组成的串联重复序列。每个重复序列都包含一个苹果结构域。重链对于血浆激肽释放酶发挥表面依赖性促凝活性至关重要。轻链包含酶的活性位点（催化结构域），与丝氨酸蛋白酶的胰蛋白酶家族同源。临床上，缺乏血浆前激肽释放酶会导致患者活化部分凝血酶原时间（aPTT）延长。

 相互作用 
激肽释放酶和前激肽释放酶已被证实能与高分子量激肽原发生相互作用。

 参见 
 蛋白酶PA氏族

 参考文献 

 引伸阅读 




















 外部链接 


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