泛素连接酶

泛素连接酶（），又称为E3泛素连接酶，是一个能够将泛素分子连接到目的蛋白质的某个赖氨酸上的酶。通常情况下，泛素连接酶可以将目的蛋白质多泛素化，即加上多个泛素分子，形成多泛素链；而带有多泛素链的蛋白质就可以为蛋白酶体所识别，而被降解。但在一些情况下，泛素连接酶只在目的蛋白质上连接一个泛素分子；这种单泛素化的蛋白质不会被蛋白酶体所降解，但其在细胞中的定位或功能却可能发生改变；例如，单泛素化的蛋白质可以通过结合其他具有泛素结合结构域的蛋白质来改变自身位置。

 泛素化系统 

泛素连接酶是蛋白质泛素化途径中的第三个酶（E3），它与前两个酶（E1）和（E2）协同作用。所有泛素连接酶都共享一种主要的E1酶，它利用ATP激活泛素进行偶联（bioconjugation），并将其转移给E2酶。E2酶与特定的E3伴侣相互作用，并将泛素转移到靶蛋白上 。E3通常是一个多蛋白复合物 ，负责将泛素化靶向特定的底物蛋白。

 泛素连接酶家族 
人类大约有500-1000种E3连接酶，它们赋予E1和E2底物特异性。 E3连接酶分为四个家族：HECT家族、RING指家族、U盒家族和PHD指家族。 RING指E3连接酶是最大的家族，包含（APC）和（Skp1-Cullin-F-box蛋白复合物）等连接酶。SCF复合物由四种蛋白质组成：Rbx1、Cul1和Skp1（在所有SCF复合物中均保守），以及一种F-box蛋白（其组成因复合物而异）。目前已鉴定出约70种人类F-box蛋白。 F-box蛋白包含一个F-box结构域（用于结合SCF复合物的其他部分）和一个底物结合结构域（赋予E3连接酶底物特异性）。

 参见 
泛素
蛋白酶体

 参考文献 

 外部链接 



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