三磷酸腺苷合酶

三磷酸腺苷合酶或ATP合酶，三磷酸腺苷酶（ATPase）的一种，在这里并特指F类的FoF1ATP合酶（F Type FoF1 ATP Synthase）。它利用呼吸链产生的质子的电化学势能，通过改变蛋白质的结构来进行三磷酸腺苷(ATP)的合成。ATP是大多数生物体中细胞最常用的“能量通货”。 它由二磷酸腺苷（ADP）和无机磷酸盐（Pi）形成。 ATP合酶催化的总体反应为：

 ADP + Pi + H+out  ATP + H2O + H+in

ATP合酶由两个主要的亚基Fo和F1组成，它们具有允许ATP产生的旋转运动机制。

 分布 
通过使用电子显微镜，蘑菇状的F型ATP酶可以在真核细胞的粒線体内膜和原核生物的細胞膜上观察到。

 位置 
在真核细胞中，ATP合酶存在于线粒体的内膜，Fo亚单位存在于膜内，F1
 F型ATP酶（ATPase）– 也称为‘Phosphorylation Factor’存在在各种生物中，利用电化学势进行ATP的合成。
 P型ATP酶（也称 E1-E2 ATP酶）– 存在在细菌，和真核细胞中，消费ATP进行离子运输。
 V型ATP酶 – 存在在液泡（Vesicle），如高尔基体，溶酶体上，消费ATP进行离子运输
 A型ATP酶 – 存在在古细菌（Archaea）中，虽然有F型ATP酶类似的功能——ATP合成，但是在结构上其更接近与V型ATP酶，反映了古细菌为适应极端条件的进化。

 结构与功能 
当前，原核生物的F型ATP酶的结构已经比较清楚了：
 F1单元 – α（3个）、β（3个）、γ（1个）、δ（1个）、ε（1个）
 Fo单元 – a（1个）、b（2个）、c（9-12个）

真核生物的F型ATP酶F1单元的种类的数量与原核生物相同、Fo单元的结构与原核生物相似，但是亚单位的数量不是很明瞭。

 F1单元 
ATP合酶的F1部分是亲水性的，并且负责水解ATP。 子单元和创建一个具有6个结合位点的hexameter。 其中三个是催化无活性的，并且它们结合成ADP。

+ F1 - 子单元 子单元 人类基因 化学式 alpha  , ATP5A1化学式为：C2446H3991O750N685S13，ATPAF2化学式为：C1273H2016O386N342S6 beta  , , ATP5B化学式为：C2310H3717O712N619S13Mg，
ATPAF1化学式为：
C1374H2140O416N374S9

C16orf7化学式为：

C3036H4911O915N857S28   gamma  C1336H2181O411N361S9 delta  C662H1065O214N179S2 epsilon  C258H423O73N73S2

 FO单元 

FO是具有八个子单元的和跨膜环的水不溶性蛋白质。

+  FO - 主要子单元 子单元 人类基因 化学式 a  C1159H1897O295N277S12 b  C1119H1775O315N295S7 c  , , ATP5G1化学式为：
C356H559O95N83S4，

ATP5G2化学式为：C353H553O95N83S4，

ATP5G3化学式为：C356H559O95N83S4

 ATP合酶的反应 
F1 单元催化以下ATP合成反应。
ATP  ADP+Pi（磷酸）

F1单元催化的反映是可逆的，在进行离子运输时，进行ATP水解反应。

Fo单元形成离子通道，质子可以从中通过：

H+in　　H+out

当质子利用电化学势能通过Fo单元时，可以带动和其连接的轴（γ亚单位），改变F1单元的结构，进而调节F1单元与ATP和ADP：Pi的结合能（Binding Energy），降低ATP生成的活化能，达到ATP合成的目的：
ADP + Pi + 3 H+out　→　ATP + 3 H+in


  结合模型  

在ATP酶的酶学模型中，验证其γ轴是否旋转占有重要地位，1997年，英国自然杂志（vol. 386, pp. 299–302）刊了日本科学家题为"Direct observation of the rotation of F1-ATPase"的文章，报道了ATP合成酵素F1单元可以通过水解ATP造成γ亚单位（轴）的旋转，并进行了单分子观察和录像、该論文证明了保罗·博耶的「ATP合酶的旋转理论」。同年保罗·博耶，约翰·沃克和延斯·克里斯蒂安·斯科因ATP合酶的研究获得诺贝尔化学奖。

 历史 

參見

電子傳遞鏈
叶绿体
黄素蛋白
線粒體
氧化磷酸化
ATP酶

 參考資料 

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Category:EC 3.6.3
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