Β折叠

β折叠（β-sheet），又称β片层结构（β-pleated sheet），是蛋白质二级结构的常见结构模体。 β折叠片由β链（β-strands）组成，这些链通过至少两个或三个主链氢键横向连接，形成通常扭曲的折叠片。β链是一段多肽链，通常长3至10个氨基酸，主链呈伸展构象。β折叠片的超分子结合与淀粉样变、阿尔茨海默病和其他蛋白质构象病中观察到的纤维和蛋白质聚集体的形成有关。

 結構與取向 
 幾何形狀 
大多數β鏈與其他鏈相鄰排列，並與相鄰鏈形成廣泛的氫鍵網絡，其中一條鏈主鏈上的N-H基團與相鄰鏈主鏈上的C=O基團形成氫鍵。在完全伸展的β鏈中，連續的側鏈以交替的模式向上和向下延伸。

在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。

β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm；不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。

能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。

另一种常见的蛋白质模序是α螺旋和三种不同的β转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。

延伸閲讀




參見

 外部链接 
Anatomy & Taxonomy of Protein Structures -survey 
NetSurfP - Secondary Structure and Surface Accessibility predictor 
Interactive model of an anti-parallel β sheet (plug-in required)
Interactive model of a parallel β sheet (plug-in required)
Animated details of β-pleated sheet
Monooxygenase 
精美的蛋白质二级结构图示

Category:蛋白质二级结构