Sukcinátdehydrogenáza

náhľad|Sukcinátdehydrogenáza: zelená periférna podjednotka viaže sukcinát a kovalentne viazaný FAD, modrá periférna jednotka viaže železo-sírové klastry, integrálne podjednotky (ružová a žltá) majú medzi sebou hém, ktorý má štruktúrnu funkciu, nie je redoxne aktívny
Sukcinátdehydrogenáza (tiež Komplex II dýchacieho reťazca, sukcinát:koenzým Q oxidoreduktáza) je enzým citrátového cyklu a dýchacieho reťazca, ktorý oxiduje sukcinát na fumarát:

sukcinát + FAD → fumarát + FADH2  ΔG = 0 kJ/mol

Ide o jediný enzým citrátového cyklu, ktorý je inkorporovný do vnútornej mitochondriálnej membrány. Elektróny získané oxidáciou sukcinátu prenáša sukcinátdehydrogenáza na ubichinón, čo je biogénna organická redoxne aktívna molekula rozpustená v hydrofóbnej fáze vnútornej mitochondriálnej membrány. Primárnym akceptorom elektrónov je koenzým FAD. Sukcinátdehydrogenáza je jediný redoxný enzým citrátového cyklu, ktorý na redoxnú reakciu nevyužíva NAD+.

 Štruktúra 
náhľad|Tok elektrónov cez sukcinátdehydrogenázu: sukcinát → FAD → [2Fe2S] → [4Fe4S] → [3Fe4S] → ubichinón
Sukcinátdehydrogenáza bola považovaná za enzým zložený z dvoch rôznych podjednotiek, jedna s molekulovou hmotnosťou 70 kDa a druhá 27 kDa. Dnes sa hovorí o štyroch podjednotkách. 

Enzým obsahuje kovalentne viazaný FAD na periférnu podjednotku, ktorá je exponovaná matrixu mitochondrie, a ktorá interaguje so sukcinátom. FAD je vianazý na zvyšok histidínu kovalentnou väzbou na karbocyklus izoaloxazínové tricyklu. 

Druhá periférna podjednotka, ktorá je bližšie k membráne, obsahuje tri železo-sírové klastry:

 S-1: [2Fe2S] so štardardným redukčným potenciálom E0 = 0 mV, preberá elektróny od FAD, 
 S-2: [4Fe4S] so štardardným redukčným potenciálom E0 = – 260 mV, preberá elektróny od S-1, 
 S-3: [3Fe4S] so štardardným redukčným potenciálom E0 = + 600 mV, preberá elektróny od S-2, 

Ďalšie dve podjednotky sú integrálne membránové podjednotky, ktoré obsahujú jeden hém, ktorý je uložený medzi dvoma transmembránovými helixami.  Úloha hému je nejasná, pre redoxnú aktivitu sukcinátdehydrogenázy je skôr nepodstatná, pretože u Escheria coli tento hém chýba.

V súčasnosti nie je známe, ako je ubichinón redukovaný sukcinátdehydrogenázou na ubichinol. Vie sa, že väzobné miesto pre ubichinón je vzdialené 8 Å od S-3 železo-sírového klastru [3Fe4S].

Protóny potrebné na protonizáciu redukovaného ubichinónu sú čerpané z matrixu mitochondrií. Sukcinátdehydrogenáza nefunguje ako protónová pumpa, neprečerpáva protóny z matrixu mitochondrie do medzimembránového priestoru tak, ako to robí kompex I, kompex III a komplex IV dýchacieho reťazca.

 Inhibícia sukcinátdehydrogenázy 
náhľad|Malonát, izostér sukcinátu, ktorému chýba jedna metylénová skupina
Sukcinátdehydrogenázu kompetitívne inhibuje:

 malonát, izostér sukcinátu, ktorému chýba jedna metylénová skupina,
 oxalacetát.

Prídavok týchto látok spôsobuje hromadenie sukcinátu.

 Referencie 

 Pozri aj 

 citrátový cyklus
 dýchací reťazec

Kategória:Citrátový cyklus
Kategória:Enzýmy citrátového cyklu
Kategória:Oxidoreduktázy