Hem C

Hem C je jeden druh hemu. Je to jeden z najbežnejších hemov. Bielkoviny, ktoré majú vo svojej štruktúre hem C, patria medzi hemoproteíny.

 História 
Štruktúru hemu C publikoval v polovici 20. storočia švédsky biochemik K.-G. Paul. V tomto článku potvrdil štruktúru, ktorú predpokladal Hugo Theorell. Štruktúra hemu C, meraná pre redukovanú formu s FeII, ktorá bola založená na NMR a IR meraniach, bola potvrdená v roku 1975. Štruktúra hemu C, vrátane absolútnej konfigurácie stereocentier na tioéterových väzbách, bola ukázaná pre proteín stavovcov, cytochróm c, a aktuálne je známe, že platí i pre mnohé ďalšie bielkoviny obsahujúce hem C.

 Vzťah k ostatným hemom 
Hem C sa od hemu B líši tým, že obe vinylové skupiny hemu B sú nahradené tioéterovou väzbou na apoproteín. Tieto väzby sú typicky sprostredkované cysteínovými reziduami. Vďaka týmto väzbám sa hem C nemôže jednoducho disociovať z holoproteínu, napríklad cytochrómu c, na rozdiel od ľahko disociovateľného hemu B, ktorý môže disociovať i za bežných podmienok. Hem C je teda v bielkovinách prostetickou skupinou. Tento fakt umožňuje široké možnosti pre štruktúru a funkcie cytochrómov typu c, pričom väčšina z nich funguje hlavne ako prenášače elektrónov. Redoxný potenciál cytochrómu c je takisto možné „naladiť“ malými zmenami v štruktúre proteínu a interakcií s rozpúšťadlom.

 Väzba na bielkoviny 
náhľad|350x350bod|Bežný motív, ktorým sa hem C viaže na bielkovinu. Proteín obsahuje sekvenciu CXXCH (na obrázku CSQCH, biela farbou), ktorá sa kovalentne viaže na hem C (čierna farba). Druhým axiálnym ligandom je na obrázku metionín (M).

Tioéterové väzby evidentne umožňujú väčšiu voľnosť v rámci funkcie holoproteínov. Všeobecne platí, že cytochrómy c je možné „poupraviť“ na širšie rozpätie redukčného potenciálu oproti cytochrómom b (obsahujúcim hem B). Toto môže byť dôležitý dôvod, preťo je cytochróm c prítomný takmer vo všetkých formách života. 

Okrem tioéterových väzieb je ión železa v heme zvyčajne koordinovaný ďalšími axiálnymi (kolmými na rovinu hemu) ligandmi bielkoviny. Tieto ligandy predstavujú bočné reťazce aminokyselín a zvyčajne sú dva (jeden z každej strany roviny hemu), takže je železo hexakoordinované (má celkom šesť väzbových partnerov - štyri atómy dusíka z tetrapyrolu a dva bočné reťazce aminokyselín). Najčastejšie je touto aminokyselinou histidín, okrem neho sa však v axiálnej polohe vyskytuje aj cysteín, metionín, tyrozín a lyzín. U cytochrómu c z cicavcov a tuniaka sa nachádza len jeden hem C, ktorý je axiálne koordinovaný histidínom a metionínom. Možno práve vďaka tioéterovým väzbám je železo niekedy koordinované na lyzín alebo dokonca vodu.

 Počet jednotiek 
Počet jednotiek hemu C v holoproteíne je rôznorodý. Niektoré hemoproteíny, hlavne u jednobunkových organizmov, majú až päť hemov C. U buniek stavovcov je vždy jeden hem C na jednu bielkovinu, ale u baktérií môže jedna bielkovina viazať dokonca až 16 jednotiek hemu C. Všeobecne platí, že počet a usporiadanie jednotiek hemu C súvisí alebo je priamo nutné pre správne fungovanie holoproteínu. Napríklad proteíny, ktoré obsahujú niekoľko hemov C, sa účastia reakcií, pri ktorých sa prenáša niekoľko elektrónov. Z tých je obzvlášť dôležitá šesťelektrónová redukcia nutná na redukciu dusitanu na amoniak. U bakteriálnych hemoproteínov je bežný vysoký pomer hemov C k aminokyselinám, takže vnútro niektorých cytochrómov c vyzerá byť naplnené hemami C oproti ostatným hemoproteínom. Komplex bc1 je ďalší dôležitý enzým, ktorý obsahuje hem C.

 Apoptóza 
Hem C má takisto dôležitú úlohu v apoptóze, kde stačí niekoľko molekúl cytoplazmatického cytochrómu c, ktoré musia obsahovať hem C, na spôsobenie programovanej bunkovej smrti. Meranie hladiny cytochrómu c v ľudskej krvi je možné použiť ako marker pre zápaly.

 Referencie 

 Pozri aj 
 Protoporfyrín IX

 Zdroj 

Kategória:Tetrapyroly
Kategória:Kofaktory