Рибулоза-бифосфатна карбоксилаза

Рибулоза-1,5-бисфосфат карбоксилаза/оксигеназа, попозната под кратенката RuBisCo е ензим (EC 4.1.1.39) вклучен во светло-независниот (или „темниот“) дел од фотосинтезата, вклучувајќи ја и фиксацијата на јаглерод со која атмосферскиот јаглерод диоксид се претвора од растенијата и другите фотосинтетски организми во молекули богати со енергија како што е гликозата. Се појавила пред приближно четири милијарди години во исконскиот метаболизам пред присуството на кислород на Земјата.Back to the future of photosynthesis: Resurrecting billon-year-old enzymes reveals how photosynthesis adapted to the rise of oxygen., News from the Max Planck Society, October 13, 2022 Веројатно е најзастапениот ензим на Земјата. Во хемиска смисла, катализира карбоксилација на рибулоза-1,5-бисфосфат (исто така познат како RuBP).

 Алтернативни патишта за фиксација на јаглерод 
RuBisCO е биолошки важна бидејќи катализира примарната хемиска реакција преку која неорганскиот јаглерод влегува во биосферата. Додека многу автотрофни бактерии и археи го фиксираат јаглеродот преку редуктивниот ацетил CoA пат, 3-хидроксипропионатниот циклус или обратниот Кребсов циклус, овие патишта се релативно мали придонесувачи за глобалната фиксација на јаглерод во споредба со онаа катализирана од RuBisCO. Фосфоенолпируват карбоксилазата, за разлика од RuBisCO, само привремено го фиксира јаглеродот. Одразувајќи ја својата важност, RuBisCO е најзастапениот протеин во лисјата, сочинувајќи 50% од растворливиот протеин на листот кај C3 растенијата (20-30% од вкупниот азот на листот) и 30% од растворливиот протеин на листот кај C4 растенијата (5-9% од вкупниот азот на листот). Со оглед на неговата важна улога во биосферата, генетскиот инженеринг на RuBisCO кај културите е од континуиран интерес.

 Структура 
мини|Активно место на RuBisCO на Galdieria sulphuraria со CO : Остатоците вклучени и во активното место и стабилизирачкиот CO за ензимска катализа се прикажани во боја и означени. Растојанијата интеракциите на водородните врски се прикажани во ангстреми.  јон (зелена сфера) е прикажан координиран CO, а по него следат три молекули на вода (црвени сфери). Сите други остатоци се поставени во сива скала.
мини|Локација на генот rbcL во хлоропластниот геном на Arabidopsis thaliana (позиции околу 55-56,4 kb). rbcL е еден од 21-те гени што кодираат протеини вклучени во фотосинтезата (зелени кутии).
Кај растенијата, алгите, цијанобактериите и фототрофните и хемоавтотрофните Pseudomonadota (порано познати како протеобактерии), ензимот обично се состои од два вида протеински подединици, наречени голем ланец (L, околу 55.000 Da) и мал ланец (S, околу 13.000 Da). Генот за голем ланец (rbcL) е кодиран од ДНК-та на хлоропластот кај растенијата. Во јадрото на растителните клетки обично има неколку поврзани гени за мал ланец, а малите ланци се внесуваат во стромалниот оддел на хлоропластите од цитозолот со преминување на надворешната хлоропластна мембрана.Arabidopsis thaliana has four RuBisCO small chain genes.  Ензимски активните места за врзување на супстратот (рибулоза 1,5-бисфосфа) се наоѓаат во големите ланци кои формираат димери во кои аминокиселините од секој голем ланец придонесуваат за местата за врзување. Вкупно осум големи ланци (= четири димери) и осум мали ланци се составуваат во поголем комплекс од околу 540.000 Da. Кај некои Pseudomonadota и динофлагелати, пронајдени се ензими кои се состојат само од големи подединици.

Магнезиумови јони () се потребни за ензимска активност. Правилно позиционирање на () во активното место на ензимот вклучува додавање на „активирачки“ молекул на јаглерод диоксид врз лизин во активното место (формирајќи карбамат). Figure 16-48 shows a structural model of the active site, including the involvement of magnesium. Mg2 + функционира така што предизвикува депротонација на остатокот Lys210, предизвикувајќи остатокот Lys да ротира за 120 степени кон транс конформерот, намалувајќи го растојанието помеѓу азотот на Lys и јаглеродот на CO. Близината овозможува формирање на ковалентна врска, што резултира со карбамат. Mg2 + прво се овозможува да се врзе за активното место со ротација на His335 во алтернативна конформација. Mg2 + потоа е координиран од His остатоците од активното место (His300, His302, His335) и делумно е неутрализиран со координацијата на три молекули на вода и нивната конверзија во −OH. Оваа координација резултира со нестабилен комплекс, но создава поволна средина за врзување на . Формирањето на карбамат е фаворизирано од алкална pH вредност. pH вредноста и концентрацијата на магнезиумови јони во течниот дел (кај растенијата, стромата на хлоропластот) се зголемуваат на светлина. Откако ќе се формира карбаматот, His335 ја финализира активацијата со враќање во својата почетна положба преку термичка флуктуација.

 Ензимска активност 
центар|мини|Две главни реакции на RuBisCo: фиксација на јаглерод диоксид и оксигенација.
RuBisCO е еден од многуте ензими во калвиновиот циклус. Кога Rubisco го олеснува нападот на CO на C2 јаглеродот на RuBP и последователното раскинување на врската помеѓу C3 и C2 јаглеродот, се формираат 2 молекули на глицерат-3-фосфат. Конверзијата ги вклучува овие чекори: енолизација, карбоксилација, хидратација, раскинување на CC врската и протонација.

 Супстрати 
Супстратите за RuBisCO се рибулоза-1,5-бисфосфат и јаглерод диоксид. RuBisCO исто така катализира реакција на рибулоза-1,5-бисфосфат и кислород (O2) наместо јаглерод диоксид (). Разликувањето помеѓу супстратите  and O2 се припишува на различните интеракции на квадрополните моменти на супстратот и високиот градиент на електростатското поле. Овој градиент се воспоставува со димерната форма на минимално активниот RuBisCO, кој со своите две компоненти обезбедува комбинација од спротивно наелектризирани домени потребни за интеракцијата на ензимот со  и O2. Овие услови помагаат да се објасни ниската стапка на флуктуација пронајдена во RuBisCO: За да се зголеми јачината на електричното поле потребно за доволна интеракција со квадруполните моменти на супстратите, C- и N-терминалните сегменти на ензимот мора да се затворат, овозможувајќи активното место да се изолира од растворувачот и намалување на диелектричната константа. Оваа изолација има значителна ентропска цена и резултира со ниска стапка на флуктуација.

 Врзување на RuBP 
Карбамилацијата на ε-амино групата на Lys210 е стабилизирана со координација со . Оваа реакција вклучува врзување на карбоксилатните групи на Asp203 и Glu204 за  јон. Супстратот RuBP се врзува за  и ги заменува два од трите акво лиганди.

 Енолизација 
Енолизацијата на RuBP е конверзија на кето тавтомерот на RuBP во енедиол(ат). Енолизацијата се иницира со депротонација на C3. Ензимската база во овој чекор е предмет на дебата, но стеричните ограничувања забележани во кристалните структури го прават Lys210 најверојатен кандидат. Поточно, карбаматниот кислород на Lys210 кој не е координиран со Mg јонот го депротонира C3 јаглеродот на RuBP за да формира 2,3-енедиолат.

 Карбоксилација 
мини|3Д слика од активното место на ензимот RuBisCO од спанаќ во комплекс со инхибиторот 2-карбоксиарабинитол-1,5-бисфосфат, , и . (PDB: 1IR1; Лигандски приказ [CAP]501:A)
Карбоксилацијата на 2,3-енедиолатот резултира со интермедиер 3-кето-2-карбоксиарабинитол-1,5-бисфосфат а Lys334 е позициониран да го олесни додавањето на CO супстратот додека го заменува третиот  -координиран молекул на вода и се додава директно на енедиолот. Во овој процес не се формира Михаелисов комплекс. Хидратацијата на овој кетон резултира со дополнителна хидрокси група на C3, формирајќи меѓупроизвод гем-диол. Карбоксилацијата и хидратацијата се предложени или како еден заеднички чекор или како два последователни чекори. Заедничкиот механизам е поткрепен од близината на молекулата на водата до C3 на RuBP во повеќе кристални структури. Во рамките на структурата на спанаќот, другите остатоци се добро поставени за да помогнат во чекорот на хидратација бидејќи се во рамките на растојанието на водородните врски од молекулата на водата.

 Раскинување на C-C врска 
Интермедиерот гем-диол ја разложува врската C2-C3 за да формира еден молекул на глицерат-3-фосфат и негативно наелектризиран карбоксилат. Стерео-специфичната протонација на C2 од овој карбанjон резултира со друг молекул на глицерат-3-фосфат. Се смета дека овој чекор е олеснет од Lys175 или потенцијално карбамилираниот Lys210.

 Производи 
Кога јаглерод диоксидот е супстрат, производот од карбоксилазната реакција е нестабилен шест-јаглеродно фосфорилиран меѓупроизвод познат како 3-кето-2-карбоксиарабинитол-1,5-бисфосфат, кој брзо се распаѓа во два молекули глицерат-3-фосфат. Овој производ, познат и како 3-фосфоглицерат, може да се користи за производство на поголеми молекули како што е гликоза.

Кога молекуларниот кислород е подлога, производите на оксигеназната реакција се фосфогликолат и 3-фосфоглицерат. Фосфогликолатот се рециклира преку низа реакции наречени фотореспирација, која вклучува ензими и цитохроми лоцирани во митохондриите и пероксизомите. Во овој процес, две молекули на фосфогликолат се претвораат во една молекула јаглерод диоксид и една молекула 3-фосфоглицерат, кои можат повторно да влезат во циклусот на Калвин. Дел од фосфогликолатот што влегува во овој пат може да биде задржан од растенијата за да произведат други молекули како што е глицинот. На амбиентални нивоа на јаглерод диоксид и кислород, односот на реакциите е околу 4 спрема 1, што резултира со нето фиксација на јаглерод диоксид од само 3,5. Така, неможноста на ензимот да ја спречи реакцијата со кислород значително го намалува фотосинтетскиот капацитет на многу растенија. Некои растенија, многу алги и фотосинтетски бактерии го надминале ова ограничување со презаобиколување на реакцијата за зголемување на концентрацијата на јаглерод диоксид околу ензимот, вклучувајќи фиксација C јаглерод, метаболизам на красулацеанска киселина и употреба на пиреноид.

RuBisCO доведува и до споредни продукти кој се непотребни или инхибиторни за растението, како што се ксилулоза 1,5-бифосфат и глицеро-2,3-пентодиулоза 1,5-бифосфат, предизвикани од грешка при реакцијата на енолизација-карбоксилација. Кај повисоките растенија, овој процес предизвикува самоинхибиција на RuBisCO, која може да се активира со заситени концентрации  и RuBP и да се реши со активаза на RuBisCO.

 Стапка на ензимска активност 
мини|Преглед на Калвиновиот циклус и фиксација на јаглерод.
Некои ензими можат да спроведат илјадници хемиски реакции во една секунда. Сепак, RuBisCO е бавен, фиксирајќи само 3-10 молекули на јаглерод диоксид секоја секунда по молекула на ензим. Реакцијата катализирана од RuBisCO е, според тоа, примарен фактор за ограничување на брзината на циклусот на Калвин во текот на денот. Сепак, под повеќето услови, и кога светлината не ја ограничува фотосинтезата на друг начин, брзината на RuBisCO реагира позитивно на зголемувањето на концентрацијата на јаглерод диоксид.

RuBisCO е обично активен само во текот на денот, бидејќи рибулоза 1,5-бисфосфатот не се регенерира во темно. Ова се должи на регулацијата на неколку други ензими во циклусот на Калвин. Покрај тоа, активноста на RuBisCO е координирана со онаа на другите ензими од циклусот на Калвин на неколку други начини:

 Регулација со јони 
По осветлувањето на хлоропластите, pH вредноста на стромата се зголемува од 7,0 на 8,0 поради протонскиот (водороден јон) градиент создаден низ тилакоидната мембрана. Движењето на протоните во тилакоиди е поттикнато од светлината и е фундаментално за АТФ-синтезата во хлоропластите. За да се балансира јонскиот потенцијал низ мембраната, магнезиумовите јони се поместуваат од тилакоидите како одговор, зголемувајќи ја концентрацијата на магнезиум во стромата на хлоропластите. RuBisCO има висока оптимална pH вредност (може да биде >9,0, во зависност од концентрацијата на магнезиумови јони) и, на тој начин, се „активира“ со воведување на јаглерод диоксид и магнезиум во активните места како што е опишано погоре.

 Регулација со RuBisCO активаза 
Кај растенијата и некои алги ензимот, RuBisCO активаза, е потребен за да се овозможи брзо формирање на карбамат во активното место на RuBisCO. Ова е потребно бидејќи рибулоза 1,5-бисфосфатот (RuBP) се врзува посилно за активните места на RuBisCO кога е присутен вишок карбамат, спречувајќи ги процесите да се движат напред. На светлина, RuBisCO активазата го промовира ослободувањето на инхибиторниот (или - во некои погледи - складирачкиот) RuBP од каталитичките места на RuBisCO. Активазата е исто така потребна кај некои растенија (на пр., тутун и многу грав) бидејќи, во темнина, RuBisCO е инхибиран (или заштитен од хидролиза) од конкурентен инхибитор синтетизиран од овие растенија, супстратен аналог 2-карбокси-D-арабитинол 1-фосфат (CA1P) CA1P цврсто се врзува за активното место на карбамилираниот RuBisCO и ја инхибира каталитичката активност во уште поголема мера. Исто така, е покажано дека CA1P го одржува RuBisCO во конформација што е заштитена од протеолиза. На светлина, активазата RuBisCO исто така го поттикнува ослободувањето на CA1P од каталитичките места. Откако CA1P ќе се ослободи од RuBisCO, тој брзо се претвора во неинхибиторна форма од страна на светло-активирана CA1P-фосфатаза. Дури и без овие силни инхибитори, еднаш на секои неколку стотици реакции, нормалните реакции со јаглерод диоксид или кислород не се завршени; други инхибиторни аналози на супстратот сè уште се формираат во активното место. Уште еднаш, активазата RuBisCO може да го поттикне ослободувањето на овие аналози од каталитичките места и да го одржи ензимот во каталитички активна форма. Сепак, на високи температури, активазата RuBisCO се агрегира и повеќе не може да го активира RuBisCO. Ова придонесува за намалениот капацитет на карбоксилирање забележан за време на топлински стрес.

 Регулација преку активаза 
Отстранувањето на инхибиторните RuBP, CA1P и другите инхибиторни аналози на супстратот од страна на активазата бара потрошувачка на ATФ. Оваа реакција е инхибирана од присуството на ADP, и затоа, активноста на активазата зависи од односот на овие соединенија во стромата на хлоропластот. Понатаму, кај повеќето растенија, чувствителноста на активазата кон односот ATP/ADP е модифицирана од состојбата на стромална редукција/оксидација (редокс) преку друг мал регулаторен протеин, тиоредоксин. На овој начин, активноста на активазата и состојбата на активирање на RuBisCO можат да се модулираат како одговор на интензитетот на светлината и, со тоа, на стапката на формирање на супстратот рибулоза 1,5-бисфосфат.

 Регулација со фосфат 
Кај цијанобактериите, неорганскиот фосфат (Pi) исто така учествува во координираната регулација на фотосинтезата: Pi се врзува за активното место на RuBisCO и за друго место на големиот ланец каде што може да влијае на транзициите помеѓу активираните и помалку активните конформации на ензимот. На овој начин, активирањето на бактерискиот RuBisCO може да биде особено чувствително на нивоата на Pi, што може да предизвика да дејствува на сличен начин како што функционира активазата RuBisCO кај повисоките растенија.

 Регулација со јаглерод диоксид 
Бидејќи и јаглерод диоксидот и кислородот се супстрати на активното место на RuBisCO, фиксацијата на јаглерод од страна на RuBisCO може да се подобри со зголемување на нивото на јаглерод диоксид во одделот што го содржи RuBisCO (хлоропластна строма). Неколку пати во текот на еволуцијата на растенијата, еволуирале механизми за зголемување на нивото на јаглерод диоксид во стромата (видете фиксација на јаглерод). Употребата на кислород како супстрат се чини дека е штетен, бидејќи се чини дека заробената енергија не се искористува. Сепак, тоа може да биде механизам за спречување на преотоварување со јаглехидрати за време на периоди на висок светлосен флукс. Оваа слабост во ензимот е причина за фотореспирација, така што здравите лисја на силна светлина може да имаат нула нето фиксација на јаглерод кога односот на O2 со  достапен за RuBisCO се поместува премногу кон кислород. Овој феномен е првенствено зависен од температурата: високите температури можат да ја намалат концентрацијата на  во влагата на ткивата на листот. Овој феномен е поврзан и со воден стрес: бидејќи листовите на растенијата се ладат со испарување, ограничената вода предизвикува високи температури на листовите. C4 растенија првично го користат ензимот PEP карбоксилаза, кој има поголем афинитет за . Процесот прво создава средно соединение од 4 јаглероди, па оттука и името C4, кое се транспортира во место на C3 фотосинтеза, а потоа се декарбоксилира ослободувајќи  за да се концентрацијата на .

Растенијата со метаболизам на красулацеанска киселина (CAM) ги држат своите стоми затворени во текот на денот, што заштедува вода, но спречува реакциите независни од светлината (познати како Калвинов циклус), бидејќи овие реакции бараат  за да помине преку размена на гасови низ овие отвори. Испарувањето низ горната страна на листот е спречено со слој од восок.

 Генетски инженеринг 
Бидејќи RuBisCO често ја ограничува брзината на фотосинтезата кај растенијата, можеби е можно да се подобри ефикасноста на фотосинтезата со модифицирање на гените RuBisCO во растенијата за да се зголеми каталитичката активност и/или да се намалат стапките на оксигенација. Ова би можело да ја подобри Секвестрацијата на јаглерод и да биде стратегија за зголемување на приносите на земјоделските култури. Пристапите што се испитуваат вклучуваат пренесување на гените RuBisCO од еден организам во друг организам, инженерство на активазата Rubisco од термофилни цијанобактерии во растенија чувствителни на температура, зголемување на нивото на експресија на подгрупите RuBisCO, експресија на малите ланци на RuBisCO од ДНК-та на хлоропластот и менување на гените RuBisCO за да се зголеми специфичноста за јаглерод диоксид или на друг начин да се зголеми брзината на фиксација на јаглерод.

 Мутагенеза кај растенијата 
Генерално, мутагенезата насочена кон RuBisCO е претежно неуспешна, иако мутирани форми на протеинот се постигнати кај тутунските растенија со видови во подгрупи на C4, а RuBisCO со кинетички карактеристики слични на C4 е постигнат кај оризот преку нуклеарна трансформација. Се покажа дека е можно робусно и сигурно инжинерство за производство на RuBisCO и други ензими во циклусот C3, и за прв пат беше постигнато во 2019 година преку пристап на синтетичка биологија.

Еден начин е да се воведат варијанти на RuBisCO со природно високи вредности на специфичност, како што се оние од црвената алга Galdieria partita, во растенијата. Ова може да ја подобри фотосинтетската ефикасност на културите, иако можните негативни влијанија сè уште не се проучени. Напредокот во оваа област вклучува замена на ензимот за тутун со оној на виолетовата фотосинтетска бактерија Rhodospirillum rubrum. Во 2014 година, две транспластомски линии на тутун со функционален RuBisCO од цијанобактеријата Synechococcus elongatus PCC7942 (Se7942) биле создадени со замена на RuBisCO со гени за големи и мали подединици на ензимот Se7942, во комбинација со соодветниот шаперон за склопување на Se7942, RbcX, или со внатрешен карбоксизомален протеин, CcmM35. И двата мутанти имаа зголемени стапки на фиксација CO кога се мереа како молекули на јаглерод по RuBisCO. Сепак, мутантите растенија растеа побавно од дивиот тип.

Една неодамнешна теорија го истражува компромисот помеѓу релативната специфичност (т.е. способноста да се фаворизира фиксацијата  пред инкорпорацијата на О2 што доведува до процесот на фотореспирација кој троши енергија) и брзината со која се формира производот. Авторите заклучуваат дека RuBisCO всушност можеби еволуирал за да достигне точка на „близу совршенство“ кај многу растенија (со многу различни достапности на супстрати и услови на животната средина), постигнувајќи компромис помеѓу специфичноста и брзината на реакција. Исто така, се сугерира дека оксигеназната реакција на RuBisCO спречува намалување CO во близина на неговите активни места и обезбедува одржување на редокс состојбата на хлоропластот.

Бидејќи фотосинтезата е единствениот најефикасен природен регулатор на јаглерод диоксид во атмосферата на Земјата, биохемискиот модел на реакцијата RuBisCO се користи како основен модул на моделите за климатски промени. Според тоа, точниот модел на оваа реакција е од суштинско значење за основното разбирање на односите и интеракциите на моделите на животната средина.

 Експресија кај бактериски домаќини 
Моментално постојат многу малку ефикасни методи за експресија на функционален растителен Rubisco кај бактериски домаќини за студии за генетска манипулација. Ова во голема мера се должи на потребата на Rubisco од комплексна клеточна машинерија за неговата биогенеза и метаболичко одржување, вклучувајќи ги и нуклеарно-кодираните RbcS подгрупи, кои обично се увезуваат во хлоропластите како непреплетени протеини. Понатаму, доволната експресија и интеракцијата со активазата Rubisco се исто така големи предизвици. Еден успешен метод за експресија на Rubisco во E. coli вклучува ко-експресија на повеќе хлоропластни шаперони, иако ова е прикажано само за Arabidopsis thaliana Rubisco.

 Намалување во протеомските студии 
Поради неговата голема застапеност во растенијата (генерално 40% од вкупната содржина на протеини), RuBisCO често ја попречува анализата на важни сигнални протеини како што се транскрипциските фактори, киназите и регулаторните протеини кои се наоѓаат во помала застапеност (10-100 молекули по клетка) во растенијата. На пример, користењето на масена спектрометрија на мешавини од растителни протеини би резултирало со повеќекратни интензивни врвови на подгрупите на RuBisCO кои се мешаат и ги кријат оние на другите протеини.

Неодамна, еден ефикасен метод за таложење на RuBisCO вклучува употреба на раствор на протамин сулфат. Други постоечки методи за осиромашување на RuBisCO и проучување на протеини со помала застапеност вклучуваат техники на фракционирање со калциум и фитат, гел електрофореза со полиетилен гликол, афинитетна хроматографија, и агрегација со употреба на DTT, иако овие методи одземаат повеќе време и се помалку ефикасни во споредба со таложењето на протамин сулфат.

 Еволуција на RuBisCO 

 Филогенетски студии 
Хлоропластниот ген rbcL, кој кодира за големата подгрупа на RuBisCO, е широко користен како соодветен локус за анализа на филогенијата во растителната таксономија.

 Потекло 
Протеини слични на RuBisCO кои не го фиксираат јаглеродот, наречени протеини слични на RuBisCO (RLP), се наоѓаат и во дивината кај организми чести како Bacillus subtilis. Оваа бактерија има протеин сличен на rbcL со функција на 2,3-дикето-5-метилтиопентил-1-фосфат енолаза, дел од реакцијата за рециклирање метионин. Подоцнежните идентификации пронајдоа функционално дивергентни примери дисперзирани насекаде низ бактериите и археите, како и транзициски ензими кои извршуваат функции и на енолаза од типот RLP и на RuBisCO. Сега се верува дека сегашниот RuBisCO еволуирал од димерен предок на RLP, прво стекнувајќи ја својата карбоксилазна функција пред понатамошно олигомеризирање, а потоа регрутирајќи ја малата подгрупа за да го формира познатиот современ ензим. Малата подгрупа веројатно прво еволуирала во анаеробни и термофилни организми, каде што му овозможила на RuBisCO да ја катализира својата реакција на повисоки температури. Покрај ефектот врз стабилизирањето на катализата, тој овозможи еволуција на повисоки за  во однос O2 преку модулирање на ефектот што супституциите во рамките на RuBisCO го имаат врз ензимската функција. Супституциите што немаат ефект без малата под-единица одеднаш стануваат корисни кога таа е врзана. Понатаму, малата под-единица овозможи акумулација на супституции што се толерираат само во нејзино присуство. Акумулацијата на такви супституции води до строга зависност од малата под-единица, што е забележано кај постојните Rubiscos кои врзуваат мала под-единица.

 C4 
Со масовна конвергентна еволуција на патеката за фиксација на С4 во разновидност на растителни лози, предците RuBisCO од типот С3 еволуирале за да имаат побрз промет  во замена за помала специфичност како резултат на поголемата локализација на CO од мезофилните клетки во клетките на обвивката на снопот. Ова беше постигнато преку на конформациската флексибилност на транзицијата „отворено-затворено“ во циклусот Калвин. Лабораториските филогенетски студии покажаа дека оваа еволуција е ограничена од компромисот помеѓу стабилноста и активноста предизвикан од серијата неопходни мутации за С4 RuBisCO. Покрај тоа, за да се одржат дестабилизирачките мутации, на еволуцијата во С4 RuBisCO ѝ претходел период во кој мутациите му дале на ензимот зголемена стабилност, воспоставувајќи тампон за одржување на мутациите потребни за С4 RuBisCO. За да се помогне во овој процес на тампонирање, беше откриено дека новоразвиениот ензим дополнително развил серија стабилизирачки мутации. Иако RuBisCO отсекогаш акумулирал нови мутации, повеќето од овие мутации што преживеале немале значајни ефекти врз стабилноста на протеините. Дестабилизирачките C4 мутации на RuBisCO се одржувале поради притисоци од околината, како што се ниските концентрации CO, што бара жртвување на стабилноста за нови адаптивни функции.

 Историја на терминот 
Терминот „RuBisCO“ бил измислен хумористично во 1979 година, од Дејвид Ајзенберг на семинар во чест на пензионирањето на рано познатиот истражувач на RuBisCO, Сем Вајлдман, а исто така алудирал на трговското име за ужина „Nabisco“ во однос на обидите на Вајлдман да создаде додаток на протеини за јадење од листови од тутун.

Големата буква на името е долго време предмет на дебата. Може да се пишува со голема буква за секоја буква од целото име (Rib u lose-1,5 bis phosphate carboxylase / o xygenase), но исто така се тврди дека сите букви треба да бидат напишани со мала буква (rubisco), слично на други термини како scuba или laser.
 Наводи 

 Литература 




 Надворешни врски 



Категорија:Фотосинтеза