Бета-завојница

мини|334x334px|Димерен, десногира β-завојница на противзамрзнувачката белковина од Tenebrio molitor (PDB код 1EZG). Лице-в-лице асоцијација на β-завојниците.|алт=
Бета-завојница (или бета-призма) е белковинска (белковинска) структура која се формира со асоцијација на паралелни бета нишки во облик на завојница (односно призма), со две или три страни (лица). Бета-завојницата е тип на соленоиден белковински домен. Структурата е стабилизирана со водородните врски кои се јавуваат помеѓу нишките, со белковина-белковина интеракции, а понекогаш со врзување на метални јони. Потврдено е постоењето и на левогири и на десногири бета завојници. Двоверижните бета завојници, исто така, често можат да се сретнат во структурата на белковините, а се познати под синонимот склоп на „швајцарски ролат“ (анг. Jelly roll fold или Swiss roll fold).

Првата бета-завојница била забележана во ензимот пектатна лиаза, кој содржи завојница со седум свртувања, а достигнува должина од 34 Å (3.4 nm). Белковината на опашката на бактериофагот P22 има 13 свртувања, а неговиот интегриран хомотример е долг 200 Å (20 nm). Неговата внатрешност е густо спакувана, без централна пора, а содржи и хидрофобни аминокиселински остатоци и наелектризирани остатоци кои се неутрализираат со градење на солени мостови.

И пектатната лиаза и белковината на опашката на бактериофагот P22 содржат десногири завојници; нивните левогири верзии се забележани кај некои ензими, како што се UDP-N-ацетилглукозамин ацилтрансфераза и архејската карбонатна дехидратаза. Други белковини кои содржат бета завојници ги вклучуваат противзамрзнувачките белковини на бумбарот Tenebrio molitor (десногир) и на молецот Choristoneura fumiferana (левогир), каде правилно распоредените треонини на β-завојниците се врзуваат за површината на кристалите од мраз и го инхибираат нивниот раст.

Бета завојниците можат ефикасно да се асоцираат меѓусебе, или лице-в-лице (доближувајќи ги лицата на нивните триаголни призми) или крај-со-крај (со формирање на водородни врски). Оттука, β-завојниците можат да се користат како „приврзоци“ за да индуцираат асоцијација со други белковини, слични како сегментите на извиена завојница.

Членовите на фамилијата на пентапептидно повторување поседуваат квадрилатерална бета-завојна структура.

 Наводи 

 Литература 

 Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. pp 84–6.
 Dicker IB and Seetharam S. (1992) "What is known about the structure and function of the Escherichia coli protein FirA?" Mol. Microbiol., 6, 817-823.
 Raetz CRH and Roderick SL. (1995) "A Left-Handed Parallel β Helix in the Structure of UDP-N-Acetylglucosamine Acyltransferase", Science, 270, 997-1000. (Left-handed)
 Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R and Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer", Science, 265, 383-386. (Right-handed)
 Vaara M. (1992) "Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme", FEMS Microbiol. Lett, 97, 249-254.
 Yoder MD, Keen NT and Jurnak F. (1993) "New domain motif:the structure of pectate lyase C, a secreted plant virulence factor", Science, 260, 1503-1507. (Right-handed)

 Надворешни врски 

 SCOP фамилија на десногири β-завојници  (англиски)
 SCOP фамилија на левогири β-завојници  (англиски)
 Белковинско семејство CATH β-завојница (англиски)

Категорија:Белковини
Категорија:Белковински структурни мотиви
Категорија:Белковински склопови