Пи-завојница

Пи-завојница (π-завојница) е вид на вторична структура на белковините . Иако порано се сметал за многу ретка структура во белковините, денес е познато дека кратките π-завојници се среќаваат во околу 15% од сите познати белковински структури. Се верува дека π-завојницата е еволутивна адаптација настаната со вметнување на една аминокиселина во структурата на α-завојницата. Бидејќи таквите вметнувања се доста дестабилизирачки, формирањето на π-завојниците би била селекционо нефаворизирана појава, освен ако не дава некаква функционална предност на белковината во која се јавува. Затоа π-завојниците обично се локализирани во близината на функционално активните делови од белковината.

 Стандардна структура 
Аминокиселините во стандардната π-завојница се поредени во десногира завојна структура. Секоја аминокиселина одговара на свртување од 87° во завојницата (т.е., завојницата има 4,1 остатоци по едно свртување), и транслација од 1,15 Å (0,115 nm) по должина на завојната оска. Најважно, N-H групата од еден аминокиселински остаток формира водородна врска со C=O групата на аминокиселинскиот остаток кој се наоѓа пет остатока порано (подолу) во завојната структура; ова повторувачко i + 5 → i водородно врзување го дефинира π-завојницата. Слични структури се 310-завојницата (i + 3 → i водородно врзување) и α-завојницата (i + 4 → i водородно врзување).
лево|мини|193x193px|Поглед од врв на истата завојница прикажана од десно. Четирите карбонилни групи се насочени нагоре кон гледачот, распоредени под агол од 87° во кругот, што соодветствува на 4,1 аминокиселински остатоци по едно свртување на завојницата.|алт=
Мнозинството од π-завојниците се долги само 7 аминокиселински остатоци и не заземаат правилно повторувачки (φ, ψ) диедарски агли низ целата структура, како што се среќава кај α-завојниците и β-плочите. Поради ова, учебниците кои наведуваат единствени диедарски вредности за сите аминокиселински остатоци во π-завојницата се погрешни. Сепак, неколку генерализации постојат и кај π-завојниците. Кога се исклучуваат првите и последните парови на остатоци, диедарските агли се такви што ψ диедарскиот агол на еден остаток и φ диедарскиот агол на следниот остаток имаат збир од околу -125°. Првите и последните парови на остатоци имаат збир од -95° и -105°, соодветно. За споредба, збирот на диедарските агли за 310-завојницата е околу -75°, додека за α-завојницата е околу -105°. Аминокиселината пролин често се јавува веднаш по завршетокот на π-завојницата. Општата формула за аголот на ротација Ω по остаток на било која полипептидна завојница со транс изомери е дадена со равенката:



 Левогира структура 
Во принцип, левогирата верзија на π-завојницата е возможна со сменување на знакот на (φ, ψ) диедарските агли во (55°, 70°). Оваа псевдозавојница кој изгледа како „одраз во огледало“ на π-завојницата има приближно ист број на остатоци по свртување (4,1) и завоен врв (). Тој не претставува вистински „одраз во огледало“ на π-завојницата, бидејќи аминокиселинските остатоци имаат левогира хиралност. Малку е веројатно да се набљудува долг левогир π-завојница во структурата на белковините, бидејќи, од сите природни аминокиселини, само глицинот може да заземе позитивни φ диедарски агли, како, на пример, 55°.

 π-завојници во природата 
лево|мини|На сликата е прикажана кратка π-завојница (портокалово), долга 7 аминокиселински остатоци, која е вграден во подолга α-завојница (зелено). „Испакнатината“ на π-завојницата јасно може да се види, а таа е создадена како резултат на вметнување (вметнување) на една аминокиселина во структурата на α-завојницата. PDB код 3QHB.|алт=|377x377px
Често употребуваните програми за автоматско назначување на вторична структура, како што е DSSP (од анг. Define Secondary Structure of Proteins) програмата, покажуваат дека <1% од сите белковини содржат π-завојница. Ваквата погрешна карактеризација произлегува од фактот што π-завојниците кои се среќаваат во природата се обично многу кратки (7 до 10 аминокиселински остатоци) и скоро секогаш се поврзани со α-завојници од двата свои краја. Поради ова, речиси сите π-завојници се криптични (скриени), така што π-завојните остатоци погрешно се толкуваат или како α-завојници или како свијоци. Скорешните програми за автоматско назначување на вторична структура се поточни во откривањето на π-завојниците во белковинските структури и тие покажуваат дека 1 од 6 белковини (околу 15%) содржат барем еден π-завоен сегмент во својата молекулска структура.

Природните π-завојници лесно можат да се идентификуваат во белковинските структури како „испакнувања“ во рамките на една подолга α-завојница. Ваквите завојни испакнувања порано биле нарекувани α-аневризми, α-испакнатини, π-испакнатини, широки свијоци и π-свијоци, но тие се всушност π-завојници, врз основа на нивните повторувачки i + 5 → i водородни врски. Доказите покажуваат дека π-завојниците се создаваат со вметнување на една дополнителна аминокиселина во структурата на претходнопостоечка α-завојница. На тој начин, α-завојниците и π-завојниците може да се преобратуваат еден во друг со едноставна вметнување или бришењето на една аминокиселина. Имајќи ја предвид нивната релативно голема честота и нивната асоцијација со функционалните региони (т.е. активните места) на белковините, способноста за преобратување (интерконверзија) помеѓу структура на α-завојница и π-завојница претставувало многу значаен механизам за промена и диверзификација на функцијата на белковините во текот на еволуцијата.

Една од најпознатите групи на белковини чија функционална диверзификација во голема мера била под влијание на овој еволуционен механизам е феритин-сличното натсемејство на белковини, која вклучува феритини, бактериоферитини, рубреритрини, класа I рибонуклеотидни редуктази и растворливи метан монооксигенази. Најголем број на π-завојници од сите досега познати белковински структури има растворливата метан монооксигеназа, со 13 π-завојници во структурата на овој ензим (PDB код 1MTY). Бактерискиот хомолог на Na+/Cl− зависниот невротрансмитерски транспортер (PDB код 2A65) го држи рекордот за најмногу π-завојници во еден полипептиден синџир, со 8 π-завојници во структурата.

 Поврзано 

 Алфа-завојница
 310-завојница
 Вторична структура на белковините

 Наводи 

Категорија:Белковини
Категорија:Структура на белковините
Категорија:Белковински структурни мотиви