Бета испакнатина

Бета испакнатината може да се опише како локализирано нарушување на правилното водородно поврзување во бета-плочата со вметнување на дополнителни аминокиселински остатоци во едната или двете водородно поврзани β-нишки.

 Типови 
β-испакнатините можат да се групираат врз основа на должината на нарушувањето во водородните врски, бројот на аминокиселинските остатоци вметнати во секоја од нишките, дали нарушените β-нишки се паралелни или антипаралелни и врз основа на нивните диедарски агли (што го контролира поставувањето на нивните странични ланци). Двата најчести типа се: класичната бета испакнатина, која се јавува во рамките на, или на работ на, антипаралелната бета-плоча; првиот остаток во испакнатината обично има αR, а не нормалната β, конформација.

Другиот тип е бета испакнатата петелка (исто така наречена тип G1 β-испакнатина), која често се јавува во асоцијација со антипаралелна плоча, но исто така и во други ситуации. Еден остаток има αL конформација и е дел од бета свијок или алфа свијок, така што мотивот понекогаш ја формира петелката на бета шнола.

 Ефекти на структурата 
На ниво на структурата на полипептидниот ’рбет, класичните β-испакнатини можат да предизвикаат едноставна аневризма на β-плочата, на пример, испакнатината во долгата β-шнола на рибонуклеазата А (остатоци 88-91). β-испакнатината, исто така, може да предизвика β-плочата да се преклопи, на пример, кога два остатока со левогири и десногири α-завојни диедарски агли се вметнуваат спротивно еден на друг во β-шнола, каков е случајот со Met9 и Asn16 во псевдоазуринот (PDB код 1PAZ).

 Ефект на функционалноста на белковините 
Сочуваните испакнатини често влијаат на функционалноста на белковините. Најосновната функција на испакнатините е да сместат дополнителен аминокиселински остаток кој се јавил како резултат на мутација и сл., а да се одржи шемата на водородно поврзување и на тој начин севкупната белковинска архитектура. Други испакнатини се наоѓаат во врзувачките места на белковините. Во одредени случаи, како кај фамилијата на имуноглобулински белковини, сочуваните испакнатини ја помагаат димеризацијата на Ig домените. Тие се, исто така, имаат функционална важност кај белковините DHFR (од анг. Dihydrofolate Reductase - дихидрофолат редуктаза) и SOD (Superoxide Dismutase - супероксид дисмутаза), каде петелките кои содржат испакнатини го опкружуваат активното место.

 Наводи 





Категорија:Белковини
Категорија:Белковински структурни мотиви