Collagenum

Collagenum' est praecipuum textus conexivi animalium proteina, quo massa corporis mammalium maxime abundat (26% totius massae proteinorum; in homine c. 6% ponderis corporis). Collagenum ubique invenitur, sicut in musculis, cartilagine, vasis sanguineis, cornea oculi, disco intervertebrali, intestinis. Collageni species duodetriginta sunt, quae ordine aminoacidorum paululum inter se differunt et in textibus unius cuiusque speciei propriis inveniuntur. Plurimum collageni speciei I in osse sed etiam in tendinibus, ligamentis, dermide, cuti est. Collageni speciei II plurimum in cartilagine, speciei III autem in textu adiposo reperitur. Fibrae collageni tensioni mire restere possunt.

 De fibris 
Fibrae collageni nascuntur ex procollageno, quod ex cellulis textus conexivi, praesertim fibroblastis, exsistit. Quae enim cellulae procollagenum in spatium externum excernunt una cum enzymis, quae ibi procollagenum in tropocollagenum findunt. 
Fibrae autem tropocollageni aliae iuxta alias positae natura inclinant mutuo complexu implicari ita ut covalentia inter fibras vincula efficiantur. 

 De moleculari structura 
Structura primaria collageni , hoc est sequentia aminoacidorum, sui generis estː nam tertium quemque locum glycinum occupat, inter quos plerumque prolinum et hydroxyprolinum (hoc est prolinum cui per acidum ascorbum appendix -OH adnexa est) inseruntur sed etiam lysinum. Ita catena e triplicibus constat (plerumque Glycinum-Prolinum-Hydroxyprolinum) et helicem angustam laevorsum sese volventem format in qua pars lateralis glycini semper mediam helicem spectat, dum partes laterales ceterorum aminoacidorum extrorsus spectant (structura secundaria). Tres helices huiusmodi in reticulo endoplasmatico cohaerent ut tropocollageni moleculam efficiant, quae helix triplex dici potest dextrorsum sese volvens (structura quaternaria). Helices per pontes covalentes cohaerent postquam nonnulla aminoacida mutationes enzymis moderatas acceperint (ut oxidationem lysinorum in hydroxylysina)Charlotte Pratt et Kathleen Cornely,  Essential Biochemistry, Wiley, 2018ː V.3. In versione Francogallica, De Boeck, 2019 pp.136-140..

 De pathologia 
Collagenum  sive per mutationem geneticam sive ob enzymaticam penuriam deficiens multorum morborum causa invenitur e quibus notissimi sunt  osteogenesis imperfecta cum ossa fragilia et depravata sunt, et scorbutus qui e vitamini C penuria oriri solet. Ehlers-Danlos syndroma quoque et arthrosis quoddam genus ad collagenum vitiosum referuntur.

 Notae 

 Plura legere si cupis 
 Brodsky B.;Ramshaw J. A. (1997) The Collagen Triple-Helix Structure. Matrix Biololy 15: 545-554.
 Exposito, Jean-Yves ; Cluzel, Caroline ; Garrone, Robert ; Lethias, Claire (2002) Evolution of collagens, The Anatomical Record 268 (3): 302–16. 
Sylvie Ricard-Blum, "The Collagen Family", Cold Spring Harb Perspect Biol, 2011  
 Saad, Mohamed (1994) Low resolution structure and packing investigations of collagen crystalline domains in tendon using Synchrotron Radiation X-rays, Structure factors determination, evaluation of Isomorphous Replacement methods and other modeling. Dissertatio doctoralis, Université Joseph Fourier Grenoble 1.

 Nexus externi 
Mechanica triplicis helicis (Francogallice)
Biochemia collageni (Francogallice)
Tropocollagenum apud Aquaportail
Biochemia structuralis

Categoria:Cytologia
Categoria:Matrix extracellularis
Categoria:Proteinae
Categoria:Textus conexivi