トレオニン

トレオニン (threonine) はアミノ酸の一種で、側鎖にヒドロキシエチル基を持つ。読みの違いでスレオニンと表記されることも多い。略号は Thr または T。トレオースに構造が似ていることから命名された。

極性無電荷側鎖アミノ酸に分類される。必須アミノ酸の1つ。穀物中のトレオニン含量は比較的高いが、消化吸収が悪い。糖原性を持つ。

遺伝子中ではコドンACU、ACC、ACA、ACGによってコードされている。

光学活性中心を2つ持つため4つの異性体がある。すなわち L-トレオニンには2つのジアステレオマーが存在するが、(2S,3R) 体のみが L-トレオニンと呼ばれる。(2S,3S) 体は天然にはほとんど存在せず、L-アロトレオニン (L-allo-threonine) と呼ばれる。

 class=skin-invert-image|180px class=skin-invert-image|180px L-トレオニン(2S,3R) & D-トレオニン(2R,3S) class=skin-invert-image|180px class=skin-invert-image|180px L-アロトレオニン(2S,3S) & D-アロトレオニン(2R,3R)

側鎖のヒドロキシ基にグリコシル化を受け、糖鎖を形成する。トレオニンキナーゼの作用によりリン酸化され、ホスホトレオニンとなる。トレオニンを多く含む食品としてカッテージチーズ、鶏肉、魚、肉、レンズマメが挙げられる。

歴史
トレオニンはタンパク質を構成する20種類のアミノ酸の中で最後の1935年に、、Richard McCoy、Curtis Meyerによって発見された。このアミノ酸はトレオース（threose）と構造が似ていたため、threonineと命名された。

生合成
ヒトはトレオニンを体内で作り出すことができないため、必須アミノ酸に分類される。一方、植物や大部分の微生物はアスパラギン酸から合成している。生合成の各段階は次のようなものである。まず、酵素アスパルトキナーゼがアスパラギン酸のβ-カルボキシル基をリン酸化する。次に β-アスパルテートセミアルデヒドデヒドロゲナーゼによって還元され、β-アスパルテートセミアルデヒドになる。これはトレオニン、メチオニン、リシンの生合成において重要な中間体である。これがホモセリンデヒドロゲナーゼ、ホモセリンキナーゼ、トレオニンシンターゼの作用によりトレオニンとなる。
class=skin-invert-image|715px|トレオニンの生合成

代謝
トレオニンは2通りの経路で代謝される。
トレオニンはトレオニンデヒドロゲナーゼによってピルビン酸へと変換される。この経路の中間体はCoAによるを受け、アセチルCoAとグリシンが生成する。
 ヒトにおいて、トレオニンはあまり一般的な経路でセリンデヒドラターゼによってα-ケト酪酸へと変換され、その結果スクシニルCoAへと至る経路に入る。

 代謝性疾患 
以下の代謝性疾患では、スレオニンの分解が障害される。

 マロン酸およびメチルマロン酸尿合併症 (CMAMMA)
 メチルマロン酸血症
 プロピオン酸血症

 脚注 

外部リンク



Category:タンパク質を構成するアミノ酸
Category:糖原性アミノ酸
Category:必須アミノ酸
Category:ケト原性アミノ酸
Category:Α-アミノ酸