RuvABC

RuvABC é un complexo de tres proteínas que funciona como mediador da migración da rama e resolve a unión de Holliday creada durante a recombinación homóloga en bacterias. RuvABC é esencial para a reparación do ADN bacteriana.

miniatura|320px|O complexo heterómero RuvA-RuvB de Thermus thermophilus.
RuvA e RuvB únense á estrutura de catro febras do ADN formada no intermediario de unión de Holliday, e fan migrar as fibras unhas sobre outras, usando un suposto mecanismo de carrete. O complexo RuvAB pode levar a cabo unha actividade de ADN helicase, que axuda a desenrolar o ADN bicatenario. A unión final da proteína RuvC ao complexo RuvAB, formando o complexo RuvABC, pénsase que orixina o corte das febras do ADN, resolvendo así a unión de Holliday.

 Complexo proteico 
O RuvABC é un complexo de tres proteínas que resolve as unións de Holliday formadas durante a recombinación homóloga bacteriana. En Escherichia coli, a forcada de replicación do ADN queda detida polo menos unha vez por ciclo celular, así que a replicación do ADN debe restaurarse se a célula sobrevive. A replicación volve comezar nun proceso de múltiples pasos en E. coli que require a acción secuencial de varias proteínas. Cando se obstrúe o progreso da forcada de replicación, son necesarias para o rescate a proteína SSB e a helicase RecG xunto co complexo RuvABC. A resolución das unións de Holliday que se acumulan despois da replicación en moldes de ADN danados en E. coli require o complexo RuvABC.

RuvA

RuvA é unha proteína de unión ao ADN que se une ás unións de Holliday con alta afinidade. A estrutura do complexo foi dilucidada por cristalografía de raios X e datos de microscopia electrónica. RuvA forma un tetrámero que se une á unión de Holliday e fórzaa a adoptar unha configuración plana. Nalgúns casos, un segundo tetrámero únese á cara oposta do ADN, formando unha cuberta arredor da unión. O tetrámero RuvA ten puntas ácidas preto do seu centro que facilitan o desenrolamento e contribúen á especificidade de substrato.

RuvB

RuvB é unha ATPase dependente do ADN que forma un anel hexámero arredor dos brazos da unión de Holliday. RuvB pénsase que bombea o ADN a través de RuvA usando a enerxía xerada pola hidrólise do ATP. Isto converte o homodúplex do ADN nun heterodúplex.

RuvC

RuvC é a resolvase que corta a unión de Holliday. RuvC únese a unións de Holliday como homodímero. Como homodímero, ten dous sitios de endonuclease activos, cada un dos cales pode formar unha rotura de dobre febra. RuvC pode unirse ao complexo en ambas as orientacións, resolvendo así as unións de Holliday de maneira horizontal ou vertical. Hai múltiples teorías sobre como RuvC pode acceder ao complexo de migración da rama. Unha teoría explicativa é que un tetrámero RuvA se une só a un lado do ADN, deixando unha cara exposta para que se una RuvC. Unha teoría alternativa é que RuvA non mantén a estrutura similar a unha cuberta que forma inicialmente arredor da unión, senón que se abre para permitir que RuvC acceda ao ADN.

 Notas 

 Véxase tamén 
 Outros artigos 
RecBCD

 Bibliografía 



 Ligazóns externas 


Categoría:Complexos proteicos
Categoría:Encimas bacterianos