Endopeptidase

As endopeptidases ou endoproteinases son peptidases proteolíticas que rompen enlaces peptídicos entre aminoácidos non terminais (é dicir, no interior da molécula), diferenciándose así das exopeptidases, as cales rompen os enlaces peptídicos desde os extremos da cadea peptídica nos aminoácidos terminais. Por esta razón, as endopeptidases non poden degradar os péptidos xerando monómeros (os aminoácidos soltos), cousa que si poden facer as exopeptidases. Un tipo especial de endopeptidases son as oligopeptidases, cuxos substratos son  oligopéptidos en vez de proteínas.

Xeralmente son moi específicas para certos aminoácidos. Exemplos de endopeptidases son:
 Tripsina - corta despois dunha arxinina ou lisina, a non ser que vaian seguidas de prolina.  Moi estrita. Funciona mellor a pH 8.
 Quimotripsina - corta despois dunha fenilalanina, triptófano ou tirosina, a non ser que vaian seguidas de prolina. Corta máis lentamente despois de histidina, metionina ou leucina. Funciona mellor a pH 8.
 Elastase - corta despois dunha alanina, glicina, serina ou valina, a non ser que vaian seguidas de prolina.
 Termolisina - corta antes dunha isoleucina, metionina, fenilalanina, triptófano, tirosina ou valina, a non ser que vaian precedidas de prolina. Ás veces corta despois da alanina, ácido aspártico, histidina ou treonina. Termoestable.
 Pepsina - corta antes dunha leucina, fenilalanina, triptófano ou tirosina, a non ser que vaian precedidas por prolina. Tamén noutros aminoácidos, xa que é bastante pouco específica. Funciona mellor a  pH 2.
 Glutamil endopeptidase - corta despois do ácido glutámico. Funciona mellor a pH 8.
 Neprilisina - corta en residuos de aminoácidos hidrófobos.

 Notas 



 Véxase tamén 
 Outros artigos 
 Exopeptidase
 The Proteolysis Map

Categoría:Peptidases