Crescentina

A crescentinaO nome procede do nome específico da bacteria Caulobacter crescentus a través do inglés crescentin. Dita bacteria ten forma de lúa crecente. é unha proteína bacteriana que está relacionada cos filamentos intermedios atopados en células eucariotas. Igual que as outras proteínas citoesqueléticas principais, astubulinas e as actinas, teñen homólogos procariotas, que son, respectivamente, as proteínas FtsZ e MreB, os filamentos intermedios están emparentados coa proteína crescentina. Algúns dos seus homólogos son incorrectamente denominados proteína de segregación cromosómica ParA. Esta familia proteica atópase nas bacterias dos xéneros Caulobacter e Methylobacterium.

 Papel na forma da célula 
A crescentina descubriuna en 2009 Christine Jacobs-Wagner na bacteria Caulobacter crescentus (agora chamada vibrioides), unha bacteria acuática que usa as súas células con forma de crecente para mellorsr a súa motilidade. A proteína crescentina está localizada na face cóncava destas células e parece ser necesaria para que teña esta forma, xa que os mutantes que carecen da proteína forman células con forma de bacilo. Para influír na forma das células de Caulobacter, as hélices dos filamentos de crescentina asócianse ao lado citoplasmático da membrana plasmática nunha das partes laterais da célula. Isto induce unha forma celular curvada nas células xoves, que son máis curtas que o ángulo de inclinación helicoidal da crescentina, pero isto induce unha forma espiral nas células máis vellas e longas.

 Estrutura da proteína 
Igual que os filamentos intermedios eucariotas, a crescentina organízase en filamentos e na célula ten unha esturtura helicoidal. A presenza de crescentina é necesaria para dar lugar ás dúas formas da bacteria Caulobacter (forma vibroide/crecente e forma helicoidal, que pode adoptar despois dunha longa fase estacionaria). A proteína crescentina ten 430 residuos; a súa secuencia consiste principalmente nun padrón de 7 residuos repetidos que forman unh estrutura de hélice superenrolada. A secuencia do ADN da proteína ten seccións moi similares ás proteínas queratina e lamina eucariotas, o cal afecta principalmente á esturtura superenrolada. Ausmees et al. (2003) probaron que, igual que as proteínas filamentosas animais, a crescentina ten unna barra central constituída por catro segmentos superenrolados. Tanto os filamentos intermedios coma a crescentina teñen unha secuencia que inclúe catro segmentos α-helicoidais xunto con dominios enlazadores non-α-helicoidais. Unha importante diferenza entre a crescentina e as proteína dos filamentos intermedios é que a crescentina carece de certos elementos da secuencia consenso ao final do dominio da barra, que están conservados nas proteínas animais queratina e lamina.

A proteína dividiuse nalgúns subdominios organizados de forma similar ás proteínas dos filamentos intermedios eucariotas. Non todos os investigadores están convencidos de que é unha homóloga dos filamentos intermedios, suxerindo, ao contrario, que a semellanza podería terse orixinado por evolución converxente. (De feito, a estrutura de Cryo-EM de CreS non mostra na barra a interrupción similar á eucariota proposta; ver o seguinte parágrafo.)

Publicáronse varias estruturas de Cryo-EM da crescentina a fianis de 2023. Os investigadores usaron un nanocorpo que etiqueta unha parte específica do filamento par que sexa máis fácil dicir onde enpeza e termina cada unidade do filamento. Dúas moléculas de crescentina emparéllanse formando un enrolamento dímero. Dous destes enrolamentos xúntanse polos seus lados formando unha febra. Cada febra está emparellada pola súa cabeza e cola con outra febra, así que continúa como unh cadea. Dúas cadeas de febras emparéllanse lateralmente formando un filamento. Igual que os filamentos intermedios eucariotas, o filamento CreS é octámero e carece de polaridade en conxunto. Porén, CreS non mostra un dominio enlazador na parte central senón que presenta unha barra continua.

 Ensamblaxe de filamentos 
As proteínas do filamento intermedio eucariota ensámblanse en filamentos de 8–15 nm dentro da célula sen necesidade de gastar de enerxía, é dicir, non se precisa ATP ou GTP. Ausmees et al. continuaron a súa investigación sobre a crecentina comprobando se a proteína podía ensamblarse en filamentos desta maneira in vitro. Atoparon que as proteínas crescentinas podían formar filamentos duns 10 nm de ancho, e que algúns destes filamentos se organizaban lateralmente en feixes, igual a como o fan os filamentos intermedios eucariotas. A semellanza da proteína crescentina coas proteínas dos filamentos intermedios suxire unha relación evolutiva entre estas dúas proteínas citoesqueléticas.

Como os filamentos intermedios eucariotas, o filamento que se constrúe coa crescentina é elástico. As proteínas individuais disócianse de vagar, facendo que a estrutura sexa algo ríxida e lenta de remodelar. A tensión non induce o endurecemento da estrutura, a diferenza do que ocorre cos filamentos intermedios eucariotas.

 Notas 

Categoría:Citoesqueleto
Categoría:proteínas bacterianas