Haloperoxidase

As haloperoxidases son encimas peroxidases que poden actuar como catalizadores na oxidación de  haluros polo peróxido de hidróxeno.S.L. Neidleman, J. Geigert (1986) Biohalogenation - principles, basic roles and applications; Ellis Horwood Ltd Publishers; Chichester;  Tanto os haluros coma o peróxido de hidróxeno son substancias comúns no medio ambiente.

 Mecanismo e termodinámica 

As haloxenacións de compostos orgánicos por halóxenos libres () é un proceso xeralmente favorable. Realízase industrialmente a grande escala. Porén, na natureza non existen  halóxenos libres en cantidades apreciables. A combinación de peróxido de hidróxeno, que é abundantemente producido polos seres vivos aerobios, e os anións haluro  proporciona o equivalente de . A oxidación destes anións polo peróxido de hidróxeno é lenta en ausencia de encimas. Estes encimas chámanse haloperoxidases. A reacción que catalizan é:

Desde a perspectiva da termodinámica, a ecuación de Nernst confirma que o peróxido de hidróxeno pode oxidar o cloruro (E°= 1,36 V), bromuro (E°= 1,09 V) e ioduro (E°= 0,536 V) en condicións termodinámicas comúns na natureza, é dicir, un rango de temperaturas de aproximadamente 0–30 °C e un intrvalo de pH de 3 (na capa de solo húmica) a 8 (auga de mar). O fluoruro (E°= 2,87 V) non pode ser oxidado polo peróxido de hidróxeno.

 Clasificación 
A táboa mostra a clasirficación das haloperoxidases segundo os haluros cuxa oxidación poden catalizar.

A clasificación destes encimas pola usabilidade do substrato non indica necesariamente unha preferencia encima substrato. por exemplo, aínda que a eosinófilo peroxidase é capaz de oxidar o cloruro, preferentemente oxida o bromuro.  Eosinophils preferentially use bromide to generate halogenating agents - Mayeno et al. 264 (10): 5660 - Journal of Biological Chemistry

As haloperoxidases de mamíferos mieloperoxidase (MPO), lactoperoxidase (LPO) e eosinófilo peroxidase (EPO) son quen de oxidar o  tiocianato de pseudohaluro (SCN−). Todas elas conteñen un grupo prostético hemo unido covalentemente por enlaces éster a cadeas laterais con aspartato ou glutamato. A MPO ten un terceiro enlace covalente cun residuo de metionina. A peroxidase do ravo picante pode tamén oxidar estes substatos, mais o seu hemo non está unido covalentemente e queda danado durante o recambio. 
Role of Heme-Protein Covalent Bonds in Mammalian Peroxidases

As haloperoxidaes dependentes de vanadio conteñen un grupo prostético vanadato e utilizan o peróxido de hidróxeno para oxidar un ión haluro nun intermediario electrófilo reactivo. Unha vanadio bromoperoxidase específica de organismos mariños (fungos, bacterias, microalgas, quizais tamén outros eucariotas) produce compostos orgánicos bromados.

Os gasterópodos mariños Murex teñen unha bromoperoxidase que usan para producir a tintura púrpura de Tiro. O encima é moi específico para o bromuro e fisicamente estable, pero o seu sitio activo non foi caracterizado.

 Haloperoxidase Haluro oxidable Orixe, Notas Cloroperoxidase (CPO) Cl−, Br−, I− neutrófilos (mieloperoxidase),
eosinófilos (eosinófilo peroxidase, pode usar Cl−, prefire Br−)
Caldariomyces fumago Bromoperoxidase (BPO) Br−, I− leite, saliva, bágoas (lactoperoxidase),
ovos de ourizo de mar (ovoperoxidase),
vanadio bromoperoxidase,(algas mariñas, outras especies mariñas?),
Bromoperoxidase de Murex (non usa I− ou Cl−) Iodoperoxidase (IPO) I− ravo picante (peroxidase do ravo picante)
tiroide (tiroide peroxidase)

 Notas 

 Véxase tamén 
 Outros artigos 
 Lactoperoxidase
 Ioduro peroxidase
 Vanadio bromoperoxidase

Categoría:Oxidorredutases