Rodanase

A rodanase ou rodanese é un encima mitocondrial que detoxifica o cianuro (CN−) ao convertelo en tiocianato (SCN−, tamén coñecido como "rodanato"). En encimoloxía, o nome común é  tiosulfato sulfurtransferase (). EC 2.8.1.1, no International Union of Biochemistry and Molecular Biology Cataliza a seguinte reacción:

tiosulfato + cianuro  sulfito + tiocianato

 Nomenclatura 
Aínda que as regras de nomenclatura estándar para os encimas din que os seus nomes deben rematar en "ase" (neste caso sería rodanase), este encima é moitas veces coñecido como rodanese e así aparece en moitas bases de datos (rhodanese en inglés). Isto débese a que foi un encima descuberto en 1933, antes de que se establecese a Comisión de Encimas en 1955; e daquela o nome orixinal estaba xa moi asentado e seguiu tendo un amplo uso ata os nosos días.

O nome sistemático desta clase de encimas é "tiosulfato:cianuro sulfurtransferase". Outros nomes en uso común son "tiosulfato cianuro transsulfurase", "tiosulfato tiotransferase", "tiosulfato sulfurtransferase", "rodanese" e "rodanase".

 Estrutura e mecanismo 
Esta reacción ten lugar en dúas etapas. O diagrama da imaxe do cadro mostra a estrutura determinada por cristalografía de raios X da rodanase. En canto o seu mecanismo de acción, o primeiro paso é que o tiosulfato é reducido polo grupo tiol da  cisteína-247 (1), para formar un persulfuro e un sulfito (2). O segundo paso é a reacción do persulfuro con cianuro para producir tiocianato, rexenerando o tiol da cisteína (1).

Ficheiro:Rhodanase2.png

A rodanase comparte relacións evolutivas cunha gran familia de proteínas, entre a que se inclúen as seguintes:

 dominio catalítico da Cdc25 fosfatase
 dominios non catalíticos das MAPK-fosfatases de especificidade dual de eucariotas
 dominios non catalíticos das MAPK-fosfatases de tipo PTP de lévedos
 dominios non catalíticos das Ubp4, Ubp5, Ubp7 de lévedos
 dominios non catalíticos da Ubp-Y de mamíferos
 proteína de choque térmico de Drosophila HSP-67BB
 varias proteínas de choque frío bacterianas e proteína de choque de fagos
 proteínas asociadas á senescencia de plantas
 dominios catalíticos e non catalíticos da rodanase

A rodanase ten unha duplicación interna. Este dominio atópase como copia simple noutras proteínas, incluíndo fosfatases e as ubiquitina C-terminal hidrolases.

 Importancia clínica 
Esta racción é importante para o tratamento da exposición ao cianuro, xa que o tiocianato formado ten unha toxicidade 200 veces menor.:p. 15938 O uso da solución do tiosulfato como antídoto para o envelenamento por cianuro está baseado na activación deste ciclo encimático.

 Proteínas humanas 
A rodanase mitocondrial humana é a TST.

Estes outros xenes humanos teñen o dominio "similar a rodanase" en InterPro, pero non son a rodanase coa súa actividade catalítica típica (ver tamén a lista de proteínas relacionadas da familia en #Estrutura e mecanismo):
 fosfatase indutora da fase M: CDC25A;    CDC25B;    CDC25C;
 proteína fosfatase de especificidade dual: DUSP;      DUSP1;   DUSP2;     DUSP4;     DUSP5;     DUSP6;     DUSP7;  DUSP10;    DUSP16, tamén chamada MKP7;  
 tiosulfato:glutatión sulfurtransferase:     KAT, agora chamada "TSTD1";
 adenililtransferase e sulfurtransferase: MOCS3;     
 3-mercaptopiruvato sulfurtransferase: MPST, tamén coñecida como "TSTD2"
 non é un encima: TBCK;      TSGA14;
 ubiquitina carboxilo-terminal hidrolase: USP8;
 de actividade descoñecida: TSTD3

 Notas 

 Véxase tamén 
 Ligazóns externas 

Categoría:Transferases
Categoría:Dominios proteicos