Fotosistema I

miniatura|Localización dos xenes psa no xenoma do cloroplasto de Arabidopsis thaliana. Os 21 xenes codificantes de proteínas implicados na fotosíntese debuxáronse como cadros verdes.

O fotosistema I (FSI ou PSI polas súas siglas en inglés) ou plastocianina–ferredoxina oxidorredutase) é un dos dous fotosistemas que interveñen nas reaccións luminosas da fotosíntese de plantas, algas e cianobacterias. O fotosistema I  é un complexo proteico integral de membrana que usa a enerxía da luz para catalizar unha transferencia de electróns a través da membrana dos tilacoides desde a plastocianina á ferredoxina. Finalmente, os electróns que son transferidos polo fotosistema I utilízanse para producir o carrexador de hidróxenos de enerxía moderada NADPH. A enerxía do fotón absorbida polo fotosistema I tamén produce unha forza protón-motriz que se utiliza para xerar ATP. O fotosistema I está composto por máis de 110 cofactores, que son bastantes máis que os do fotosistema II.

 Historia 

Este fotosistema coñécese como I porque foi descuberto antes que o fotosistema II, aínda que posteriores experimentos mostraron que, en realidade, o fotosistema II é o primeiro dos encimas da cadea de transporte de electróns fotosintética. Varias características do fotosistema I descubríronse na década de 1950, pero a importancia destes descubrimentos non se recoñeceu naquel momento. Louis Duysens foi o que propuxo primeiro os conceptos de fotosistemas I e II en 1960 e, ese mesmo ano, Fay Bendall e Robert Hill utilizaron os anteriores coñecementos para elaborar unha teoría coherente da serie de reaccións fotosintéticas. A hipótese de Hill e Bendall foi despois confirmada en experimentos realizados en 1961 polos grupos de Duysens e Witt.

 Compoñentes e acción 

Dúas das subunidades principais do fotosistema I chamadas PsaA e PsaB son proteínas estreitamente relacionadas implicadas na unión dos cofactores de transferencia de electróns vitais P700, Acc, A0, A1 e Fx. As subunidades PsaA e PsaB son ambas proteínas integrais de membranas de 730 a 750 aminoácidos que conteñen 11 segmentos transmembrana. Un grupo ferrosulfurado [4Fe-4S] chamado Fx está coordinado por catro cisteínas; da cales dúas as proporcionan cada unha das subunidades. Esas dúas cisteínas de cada subunidade están en posición proximal e localizadas nun bucle entre o noveno e o décimo segmentos transmembrana. Augas abaixo das cisteínas parece que hai un motivo de cremalleira de leucina que podería contribuír á dimerización de PsaA/PsaB. Os aceptores de electróns terminais FA e FB e tamén o grupo ferrosulfurado [4Fe-4S] están localizados nunha proteína de 9-kDa chamada PsaC que se une ao núcleo PsaA/PsaB preto de FX.

+ Compoñentes do fotosistema I (subunidades proteicas, lípidos, pigmentos, coecimas e cofactores). Subunidades proteicas Descrición PsaA Proteínas transmembrana grandes relacionadas implicadas na unión de P700, A0, A1 e Fx. Parte da familia de proteínas do centro de reacción fotosintético.PsaBPsaCCentro ferrosulfurado; apoproteína para Fa e FbPsaDNecesario para a ensamblaxe, axuda á unión da ferredoxina. PsaEPsaIPode estabilizar a PsaL. Estabiliza a unión do complexo captador de luz das plantas verdes II. PsaJ PsaK PsaLPsaMPsaXcomplexo do citocromo b6fProteína solubleFaDe PsaC; na cadea de transporte de electróns (CTE) FbDe PsaC; na CTEFxDe PsaAB; na CTEFerredoxinaTransportador de electróns na CTEPlastocianinaProteínas solubles Lípidos DescriciónMGDG IILípido monogalactosildiglicéridoPG IFosfolípido fosfatidilglicerolPG IIIFosfolípido fosfatidilglicerolPG IVFosfolípido fosfatidilglicerol Pigmentos DescriciónClorofila a90 moléculas de pigmentos no sistema antenaClorofila a5 moléculas de pigmentos na CTEClorofila a0Aceptor electrónico temperán de clorofilas modificadas na CTEClorofila a′1 molécula de pigmento na CTEβ-Caroteno22 moléculas de pigmentos carotenoides Coencimas e cofactores DescriciónQK-AAceptor electrónico temperán vitamina K1 filoquinona na CTEQK-BAceptor electrónico temperán vitamina K1 filoquinona na CTEFNREncima ferredoxina- oxidorreductaseIón calcioIón magnesio

 Fotón 
A fotoexcitación de moléculas de pigmentos no complexo antena induce a transferencia de electróns e enerxía.

 Complexo antena 

O complexo antena está composto por moléculas de clorofila e carotenoides asociadas a dúas proteínas. Estas moléculas de pigmento transmiten a enerxía de resonancia dos fotóns cando son fotoexcitadas. As moléculas antena poden absorber todas as lonxitudes de onda da luz do espectro visible. O número destas moléculas de pigmentos varía de organismo en organismo. Por exemplo, a cianobacteria Synechococcus elongatus (Thermosynechococcus elongatus) ten unhas 100 clorofilas e 20 carotenoides, mentres que aos cloroplastos das espinacas teñen unhas 200 clorofilass e 50 carotenoides. Dentro do complexo antena do fostosistema I hai moléculas de clorofila chamadas centros de reacción P700. A enerxía que pasa polas moléculas da antena é dirixida ao centro de reacción. Pode haber desde unhas 120 a só 25 moléculas de clorofila por cada P700.

 Centro de reacción P700 

O centro de reacción P700 está composto por unha clorofilla a modificada que absorbe mellor a luz a unha lonxitude de onda de 700 nm. O P700 recibe enerxía das moléculas antena e usa a enerxía de cada fotón para elevar un electrón a un nivel de enerxía máis alto (P700*). Estes electróns móvense en pares nun proceso de oxidación/redución desde o P700* a aceptores electrónicos, deixando un P700+. O par P700* - P700+ ten un potencial eléctrico duns −1,2 volts. O centro de reacción está feito de dúas moléculas de clorofilas e, por tanto, denomínase dímero. O dímero pénsase que está composto por unha molécula de clorofila a e mais unha clorofila a′. Porén, se o P700 forma un complexo con outras moléculas antena, xa non pode ser un dímero.

 Clorofilas A0 e A1 modificadas  

As dúas moléculas de clorofila modificadas son aceptores de electróns temperáns do fotosistema I. Hai unha a cada lado do PsaA/PsaB, formando dúas ramas que os electróns poden utilizar para chegar a Fx. A0 acepta electróns de P700*, pásaos a A1 do mesmo lado, que despois pasa o electrón á quinona do mesmo lado. Diferentes especies parecen ter distintas preferencias polas ramas A ou B.

 Filoquinona 

Unha filoquinona, ás veces chamada vitamina K1, é o seguinte aceptor de electróns temperán do fotosistema I. Oxida A1 para recibir o electrón e á súa vez é reoxidado por Fx, desde o cal o electrón pasa a Fb e Fa. A redución de Fx parece ser o paso limitante da velocidade do proceso.

 Complexo ferro-xofre 

No fotosistema I encóntranse tres centros de reacción ferrosulfurados proteicos. Denomínanse Fx, Fa e Fb e funcionan como relés electrónicos. Fa e Fb únense a subunidades proteicas do complexo do fotosistema I e Fx está ligado ao complexo do fotosistema I. Varios experimentos mostran certa disparidade entre teorías da orientación do cofactor ferrosulfurado e a orde de operación. Nun modelo, Fx pasa un electrón a Fa, que o pasa a Fb para chegar á ferredoxina.

 Ferredoxina 

A ferredoxina (Fd) é unha proteína soluble que facilita a redución do  a NADPH. A ferredoxina móvese para transportar un electrón ou a un tilacoide solitario ou a un encima que reduce o . As membranas tilacoidais teñen un sitio de unión para cada función da ferredoxina. A principal función da ferredoxina é transportar un electrón desde o complexo ferrosulfurado ao encima ferredoxina– redutase.

 Ferredoxina– redutase (FNR) 

Este encima transfire o electrón desde a ferredoxina reducida ao  para completar a redución do NADPH. A FNR pode tamén aceptar un electrón do NADPH ao unirse a esta molécula.

 Plastocianina 

A plastocianina é un transportador de electróns que transfire o electrón desde o citocromo b6f ao cofactor P700 do fotosistema I no seu estado ionizado P700+.

 Proteína Ycf4 

A proteína Ycf4, que se atopa na membrana do tilacoide, é vital para o fotosistema I. Esta proteína transmembrana tilacoidal axuda a ensamblar os compoñentes do fotosistema I. Sen ela, a fotosíntese sería ineficaz.

 Evolución 

Os datos moleculares mostran que o fotosistema I probablemente evolucionou dos fotosistemas das bacterias verdes do xofre. Os fotosistemas das bacterias verdes do xofre e os das cianobacterias, algas e plantas superiores non son iguais, pero hai moitas funcións análogas e estruturas similares. Outras tres características son similares nos diferentes fotosistemas. Primeiro, o potencial redox é suficientemente negativo como para poder reducir a ferredoxina. Despois, os centros de reacción aceptores de electróns inclúen as proteínas ferrosulfurados. Por último, os centros redox dos complexos de ambos os fotosistemas están construídos sobre un dímero de subunidades proteicas. O fotosistema das bacterias verdes do xofre mesmo contén todos os mesmos cofactores da cadea de transporte de electróns do fotosistema I. O número e grao de semellanza entre os dous fotosistemas indica fortemente que o fotosistema I e o fotosistema análogo das bacterias verdes do xofre evolucionaron a partir dun fotosistema ancestral común.

 Notas 

 Véxase tamén 
 Ligazóns externas 
Fotosistema I: Molécula do mes en Protein Data Bank 
Photosystem I in A Companion to Plant Physiology 
James Barber FRS Photosystems I & II

Categoría:Fotosíntese
Categoría:Oxidorredutases
Categoría:Complexos proteicos