Proteorrodopsina

A proteorrodopsina (tamén coñecida como pRodopsina) é unha familia de proteínas transmembrana que usan o retinal como cromóforo para algunha funcionalidade mediada pola luz, neste caso, unha bomba de protóns. A proteorrodopsina encóntrase en bacterias planctónicas mariñas, arqueas e eucariotas (protistas), pero foi descuberta en bacterias.

O seu nome deriva do das proteobacterias (agora chamadas Pseudomonadota) que foron nomeadas polas palabras do grego antigo Πρωτεύς (Proteus), un dos deuses primixenios do mar mencionado por Homero como o "Vello do Mar", Ῥόδος (rhódon) 'rosa', debido á súa cor rosada, e ὄψις (opsis) 'vista'. Algúns membros desta familia, que son pigmentos similares á rodopsina homólogos, como a bacteriorrodopsina (da cal hai máis de 800 tipos), teñen funcións sensoriais como opsinas, fundamentais par a fototransdución visual. Moitas destas funcións sensoriais son descoñecidas, como, por exemplo, a función da neuropsina na retina humana. Coñécense membros que teñen diferentes espectros de absorción, como os que absorben luz visible verde e azul.

 Historia 

A proteorrodopsina (PR ou pRodopsina) descubriuse en 2000 en análises xenómicas dunha gammaproteobacteria mariña non previamente cultivada, que daquela aínda se coñecía só polos seus datos de ribotipo metaxenómicos co nome SAR86. Atopáronse despois máis gammaproteobacterias, tanto grampositivas coma gramnegativas que expresaban esta proteína.

 Distribución 

Obtivéronse mostras de bacterias que expresaban a proteorrodopsina no leste do océano Pacífico, parte central do Pacífico norte e no océano Glacial Antártico. Seguidamente identificáronse xenes de variantes da proteorrodopsina en mostras do Mediterráneo, mar Vermello, mar dos Argazos, mar do Xapón e mar do Norte.

As variantes da proteorrodopsina non están espalladas ao chou, senón que se dispersan ao longo de gradientes de profundidade baseándose na procura da absorción máxima de luz dunha determinada secuencia de holoproteína; isto débese principalmente á absorción electromagnética pola auga, que crea gradientes de lonxitudes de onda en relación á profundidade. O protista dinoflaxelado Oxyrrhis marina ten unha proteorrodopsina que absorbe luz verde (resultado do grupo L109) e vive principalmente en pozas de marea pouco profundas, onde pode dispoñer de luz verde. Outro dinoflaxelado como Karlodinium micrum expresa unha proteorrodopsina que absorbe o azul (E109), o que pode estar relacionado coas súas migracións verticais a augas profundas.  O. marina, considerado tradicionalmente heterótrofo, ten unha proteorrodopsina que pode participar dunha maneira funcionalmente significativa na captación de luz, xa que o seu xene nuclear era o que se expresaba máis abundantemente e, ademais, está dispersa de modo non uniforme no organismo, o que suxire unha función na membrana dalgún orgánulo. Previamente as únicas proteínas que transducían a enerxía solar coñecidas en eucariotas eran os fotosistemas I e II. Hipotetizouse que o modo polo cal a proteorrodopsina apareceu en numerosos filos é a transferencia lateral de xenes. As bacterias, arqueas e eukarya colonizaron a zona fótica, onde poden captar luz; a proteorrodopsina conseguiu diseminarse nos organismos que viven nesa zona, pero non nos que viven noutras porcións da columna de auga.

 Taxonomía 
A proteorrodopsina pertence a unha familia de proteínas similares ao retinilideno, máis similares aos homólogos arqueanos halorrodopsina e bacteriorrodopsina. As rodopsinas sensoriais foron decubertas por Franz Christian Boll en 1876. A bacteriorrodopsina descubriuse en 1971 e foi nomeada en 1973 e actualmente só se sabe que exista en arqueas, non en bacterias. A halorrodopsina descubriuse e nomeouse en 1977.
 A bacteriorrodopsina e halorrodopsina existen só en arqueas, mentres que a proteorrodopsina aparece en bacterias, arqueas e eucariotas. A proteorrodopsina comparte sete α-hélices transmembrana retinal ligadas covalentemente por medio dunha base de Schiff a un residuo de lisina na sétima hélice (hélice G). A bacteriorrodopsina, igual que a proteorrodopsina, é unha bomba de protóns impulsada pola luz. A rodopsina sensorial é unha proteína acoplada á proteína G implicada na visión.

 Sitio activo 
miniatura|500px|Debuxo do sitio activo de unión do ligando retinal 2L6X; as hélices D e E foron ocultadas.
En comparación co mellor coñecido homólogo arqueano bacteriorrodopsina, a maioría dos residuos do sitio activo que se sabe son importantes para o mecanismo da bacteriorrodopsina están conservados na proteorrodopsina. Porén, a similitude de secuencias non está significativamente conservada na halo- e bacteriorrodopsina. Os homólogos dos residuos do sitio activo Arg82, Asp85 (o aceptor primario de protóns), Asp212 e Lys216 (o sitio de unión da base de Schiff retinal) na bacteriorrodopsina están conservados como Arg94, Asp97, Asp227 e Lys231 na proteorrodopsina. Porén, na proteorrodopsina, non hai residuos de ácido carboxílico directamente homólogos do Glu194 ou Glu204 da bacteriorrodopsina (ou Glu 108 e 204 dependendo da variante de bacteriorrodopsina), que se pensa están implicados na vía de liberación de protóns na superficie extracelular.  Con todo, o Asp97 e Arg94 poden substituír esta funcionalidade sen que haxa unha estreita proximidade dos residuos como se observa na bacteriorrodopsina. O departamento de química da Universidade de Siracusa demostrou claramente que o Asp97 non pode ser o grupo liberador de protóns, xa que a liberación ocorría en condicións forzadas nas cales o grupo ácido aspártico permanecía protonado.

 Ligando 
A familia da holoproteína rodopsina comparte o ligando retinal, un dos moitos tipos de vitamina A. O retinal é un 
cromóforo conxugado poliinsaturado (polieno), obtido da dieta carnívora ou pola vía do caroteno (co intervención do encima β-caroteno 15,15'-monoxixenase).

 Función 

A proteorrodopsina funciona nos mares da Terra como unha bomba de H+ impulsada pola luz por medio dun mecanismo similar ao da bacteriorrodopsina. Como na bacteriorrodopsina, o cromóforo retinal da proteorrodopsina está unido covalentemente á apoproteína por medio dunha base de Schiff protonada na Lys231. A configuración do cromóforo retinal na proteorrodopsina non fotolizada é predominantemente todo-trans e isomerízase a 13-cis pola iluminación coa luz. Propuxéronse varios modelos do fotociclo completo da proteorrodopsina, baseándose en FTIR e na espectroscopia de UV-visible; lembran aos modelos establecidos do fotociclo da bacteriorrodopsina. Descubríronse fotosistemas completos baseados na fotorrodopsina e fíxose que se expresasen en Escherichia coli, o que lle proporcionou gradientes de enerxía adicionais mediados pola luz e a capacidade de xerar ATP sen necesidade externa de retinal ou dos seus precursores. Xunto co xene da proteorrodopsina, outros cinco xenes codifican proteínas da vía biosintética do fotopigmento.

 Enxeñaría xenética 

Se o xene da proteorrodopsina se insire en E. coli e se lle proporciona retinal a estas bacterias modificadas, estas incorporan o pigmento na súa membrana plasmática e bombean H+ en presenza de luz. É característico das colonias claramente transformadas ter unha cor púrpura intensa, debido á absorción da luz. Os gradientes de protóns poden utilizarse para dar enerxía a outras estruturas proteicas ou usarse para acidificar algún orgánulo vesicular. Demostrouse ademais que o gradiente de protóns xerado pola proteorrodopsina podería utilizarse para xerar ATP.

 Notas 

Categoría:Proteínas bacterianas
Categoría:Proteínas integrais de membrana
Categoría:Fotosíntese