Citoesqueleto procariota

O citoesqueleto procariota é o conxunto de todos os filamentos proteicos estruturais da célula procariota (bacterias e arqueas). Anteriormente pensábase que os procariotas non tiñan citoesqueleto, pero os avances nas tecnoloxías de visualización e determinación da estrutura das células levaron ao descubrimento de filamentos nestas células a principios da década de 1990. Nos procariotas non só se atoparon análogos de todas as principais proteínas citoesqueléticas eucariotas, senón que neles tamén se descubriron proteínas citoesqueléticas sen homólogos eucariotas. Os elementos citoesqueléticos exercen funcións esenciais na división celular, protección, determinación da forma e da polaridade en diversos procariotas.

 Superfamilia da tubulina 

 FtsZ 
A proteína FtsZ, o primeiro elemento citoesquelético identificado en procariotas, forma unha estrutura anular filamentosa localizada no medio da célula chamada anel Z que constrinxe a célula durante a división celular, similar ao  anel contráctil de actina-miosina da citocinese dos eucariotas. O anel Z é unha estrutura moi dinámica que consta de numerosos feixes de protofilamentos que se estenden e encollen, aínda que o mecanismo da contracción do anel Z e o número de protofilamentos implicados non está claro. A FtsZ actúa como unha proteína organizadora e é necesaria para a división celular. É o primeiro compoñente do septo divisorio durante a citocinese, e recruta todas as outras proteínas da división celular coñecidas no sitio da división.

Malia a súa semellanza funcional coa actina, a FtsZ é homóloga da tubulina eucariota. Aínda que a comparación das estruturas primarias da FtsZ e da tubulina revela unha débil relación, as súas estruturas tridimensionais son moi similares. Ademais, igual que a tubulina, a FtsZ monómera únese ao GTP e polimerízase con outros monómeros de FtsZ coa hidrólise do GTP nun mecanismo similar ao da dimerización da tubulina. Como a FtsZ é esencial para a división celular en bacterias, esta proteína é unha diana para o deseño de novos antibióticos. Actualmente hai varios modelos e mecanismos que regulan a formación do anel Z, pero estes mecanismos dependen da especie.  Varias especies de forma bacilar, como Escherichia coli e Caulobacter crescentus, usan un ou máis inhibidores da ensamblaxe da FtsZ que forman un gradiente bipolar na célula, potenciando a polimerización da FtsZ no centro da célula. Un destes sistemas formadores de gradientes consiste nas proteínas MinCDE (véxase máis abaixo).

 Superfamilia da actina 

 MreB 

MreB é unha proteína bacteriana que se cre é homóloga da actina eucariota. A MreB e a actina teñen unha escasa concordancia na súa estrutura primaria, pero son moi similares en estrutura tridimensional e polimerización dos filamentos.

Case todas as bacterias non esféricas dependen de MreB para determinar a súa forma. MreB ensámblase nunha rede helicoidal de estruturas filamentosas xusto debaixo da membrana plasmática, cubrindo toda a lonxitude da célula. MreB determina a forma da célula sendo mediadora da posición e actividade de encimas que sintetizan peptidoglicanos e actuando como un filamento ríxido baixo a membrana que exerce unha presión cara ao exterior para esculpir e dar apoio á célula. MreB condénsase a partir da súa rede helicoidal normal formando un apertado anel no septo en Caulobacter crescentus xusto antes da división celular, un mecanismo que se cre axuda a localizar o seu septo descentrado. MreB é tamén importante para a determinación da polaridade en bacterias polares, xa que é responsable do posicionamento correcto de polo menos catro proteínas polares diferentes en C. crescentus.

 ParM e SopA 

ParM é un elemento citoesquelético que posúe unha estrutura similar á da actina, aínda que se comporta funcionalmente como a tubulina. Ademais, polimerízase bidireccionalmente e mostra unha inestabilidade dinámica, que son ambos comportamentos característicos da polimerización da tubulina. Forma un sistema con ParR e parC que é responsable da separación do plásmido R1. ParM fíxase a ParR, unha proteína de unión ao ADN que se une especificamente a 10 repeticións directas na rexión parC do plásmido R1. Esta unión ocorre en ambos os extremos do filamento de ParM. Este filamento esténdese despois, separando os plásmidos. O sistema é análogo á segregación do cromosoma eucariota, xa que ParM actúa como fai a tubulina eucariota no fuso mitótico, ParR actúa como o complexo do cinetocoro, e parC actúa como o centrómero do cromosoma.

A segregación do plásmido F ocorre nun sistema similar onde SopA actúa como o filamento citoesquelético e SopB únese á secuencia sopC do plásmido F, como o cinetocoro e o centrómero, respectivamente. Recentemente, atopouse un homólogo de ParM similar á actina na bacteria grampositiva Bacillus thuringiensis, que se ensambla formando unha estrutura parecida a un microtúbulo e está implicada na segregación de plásmidos.

 Actina arqueana 

A crenactina é un homólogo da actina exclusivo do reino arqueano dos Thermoproteota (antes Crenarchaeota) que se atopou na orde Thermoproteales e no Candidatus Korarchaeum. No momento do seu descubrimento en 2009, tiña a maior similitude de secuencias coas actinas eucariotas de calquera homólogo da actina coñecido. A crenactina foi ben caracterizada en Pyryobaculum calidifontis () e ten unha alta especificidade polo ATP e GTP. As especies que conteñen crenactina son todas bacilos ou de forma acicular. En P. calidifontis, a crenactina forma estruturas helicoidais que abranguen toda a lonxitude da célula, o que suxire que ten un papel na determinación da forma similar ao de MreB noutros procariotas.

Un sistema incluso máis próximo ao sistema da actina eucariota atópase no superfilo proposto dos Asgardarchaeota. Usan versións primitivas da profilina, xelsolina e cofilina para regularen o citoesqueleto.

 Grupos únicos 
 Crescentina 

A crescentina (codificada polo xene creS) é un análogo dos filamentos intermedios eucariotas. A diferenza das outras relacións análogas discutidas aquí ata agora, a crescentina ten unha homoloxía primaria bastante grande coas proteínas dos filamentos intermedios ademais dunha semellanza tridimensional; a secuencia de creS ten un 25% de correspondencia de identidade e un 40% de similitude coa citoqueratina 19 e un 24% de correspondencia de identidade e un 40% de similitude coa lamina nuclear A. Ademais, os filamentos de crescentina son de aproximadamente 10 nm de diámetro e están dentro do rango de diámetros dos filamentos intermedios eucariotas (8-15 nm). A crescentina forma un filamento continuo de polo a polo ao longo do lado interno cóncavo da bacteria con forma de lúa crecente Caulobacter crescentus. Tanto a MreB coma a crescentina son necesarias para que C. crescentus poida ter a súa forma característica; crese que MreB moldea a célula dándolle forma de bacilo e que a crescentina a dobra dándolle forma de crecente. O nome da proteína crescentina vén do nome científico da bacteria, crescentus.

 Sistema MinCDE 
O sistema MinCDE é un sistema de filamentos que sitúa no lugar apropiado o septo, no medio da célula en Escherichia coli. Segundo Shih et al., MinC inhibe a formación do septo ao impedir a polimerización do anel Z. MinC, MinD e MinE forman unha estrutura helicoidal que se enrola arredor da célula e está unida á parte interna da membrana por MinD. A hélice de MinCDE ocupa un polo e remata nunha estrutura filamentosa chamada anel E feita de MinE no bordo máis medial da zona polar. Desde esta configuración, o anel E contráese e móvese cara ao polo, desensamblando a hélice de MinCDE a medida que se move. Concomitantemente, os fragmentos desensamblados reensámblanse no extremo polar oposto, reformando o enroscamento de MinCDE no polo oposto mentres que se degrada a hélice MinCDE existente. Este proceso repítese despois, coa hélice MinCDE oscilando de polo a polo. Esta oscilación ocorre repetidamente durante o ciclo celular, mantendo así MinC (e o seu efecto inhibidor do septo) a unha concentración media no tempo máis baixa na zona media da célula que nos extremos desta.

O comportamento dinámico das proteínas Min foi reconstituído in vitro usando unha bicapa lipídica artificial como imitación da membrana celular. MinE e MinD autoorganizábanse en ondas proteicas espirais e paralelas por un mecanismo de tipo reacción-difusión.

 Bactofilina 

A bactofilina () é un elemento citoesquelético β-helicoidal que forma filamentos nas células con forma de bacilo da proteobacteria Myxococcus xanthus. A proteína bactofilina, BacM, cómpre para o mantemento da forma adecuada da célula e a integridade da parede. As células de M. xanthus que carecen de BacM teñen unha morfoloxía deformada caracterizada por un corpo celular dobrado, e os mutantes para bacM teñen unha menor resistencia aos antibióticos que teñen como diana a parede celular bacteriana. A proteína BacM de M. xanthus de lonxitude completa é cortada para permitir a súa polimerización. As bactofilinas foron implicadas na regulación da forma da célula noutras bacterias, incluíndo a curvatura das células de Proteus mirabilis, a formación de pedúnculos por Caulobacter crescentus, e a forma helicoidal de Helicobacter pylori.

 CfpA 

No filo das espiroquetas, varias especies presentan unha estrutura con forma de fita citoplásmica filamentosa formada por filamentos individuais, composta da proteína superenrolada CfpA (Proteína do filamento citoplásmico A ou Cytoplasmic filament protein A, ), ligados entre si por compoñentes que fan de ponte e por áncoras á membrana interna. Aínda que está presente nos xéneros Treponema, Spirochaeta, Pillotina, Leptonema, Hollandina e Diplocalyx, está ausente nalgunhas especies como por exemplo Treponema primitia. Cunha dimensión en sección transversal de 5 x 6 nm (horizontal/vertical) está dentro do rango de diámetros dos filamentos intermedios eucariotas (8-15 nm). As células de Treponema denticola que carecen da proteína CfpA forman células concatenadas longas cun defecto na segregación do ADN cromosómico, un fenotipo que tamén afecta á patoxenicidade deste organismo. A ausencia doutra ultraestrutura celular, o feixe de filamentos do flaxelo periplásmico, non altera a estrutura da fita citoplasmática.

 Notas 

 Véxase tamén 
 Outros artigos 
 División celular
 Citocinese
 Citoesqueleto
 Procariota
 Filamento proteico

Categoría:Citoesqueleto
Categoría:Célula