Neurofisinas

miniatura|O complexo neurofisina-oxitocina
As neurofisinas son proteínas carrexadoras que transportan as hormonas oxitocina e vasopresina á hipófise posterior (neurohipófise) desde os núcleos paraventricular e supraóptico do hipotálamo, respectivamente. Dentro de gránulos neurosecretores, as moléculas análogas neurofisina I e II forman complexos estabilizantes coas mencionadas hormonas por medio de interaccións covalentes. Os complexos estabilizantes neurofisina-hormona que se forman nos gránulos neurosecretores localizados na neurohipófise facilitan o transporte intraaxonal das hormonas. Durante o transporte intraaxonal, crese que as neurofisinas impiden que a hormona que levan unida se perda no espazo citoplasmático e sexa dixerida proteoliticamente por encimas. Porén, debido á baixa concentración de neurofisinas no sangue, é probable que o complexo proteína-hormona se disocie unha vez que chegan ao sangue, o que indica que a neurofisina non axuda no trasporte da hormona a través do sistema circulatorio .

As neurofisinas son tamén secretadas na neurohipófise, cada unha das cales carrexa a súa respectiva hormona pasaxeira. Cando se segregan vasopresina e a súa neurofisina carrexadora, tamén segrega un glicopéptido.

Hai dous tipos de neurofisinas:

 Neurofisina I, que se une á oxitocina
 Neurofisina II, que se une á vasopresina (tamén chamada horoma antidiurética ou ADH)

 Biosíntese das neurofisinas 

Estas proteínas son sintetizadas nos corpos celulares dos núcleos supraóptico e paraventricular do hipotálamo. 

A proteína rica en pontes disulfuro neurofisina suxírese que se forma de xeito semellante ao da síntese de insulina, na cal unha molécula precursora de elevado peso molecular é clivada poteoliticamente e forma pontes disulfuro..

Aínda que non se obtiveron suficientes datos, hipotetízase que hai unha molécula precursora común entre as neurofisinas e as dúas hormonas que estabilizan. Este precursor clivaríase, dando lugar á neurofisina e á hormona. .

 Estrutura 

As neurofisinas son proteínas ácidas cun peso molecular de aproximadamente 10 000 Da que son ricas en residuos de cisteína, glicina e prolina. A proteína é de dobre dominio cunha cadea polipeptídica de 93-95 residuos con 14 residuos de cisteína que forman 7 pontes disulfuro. O dominio I contén un C-terminal cun bucle disulfuro; o dominio II carece deste bucle disulfuro C-terminal. Baseándose na semellanza co bucle disulfuro presente na vasopresina e a oxitocina, suxeriuse que as hormonas forman enlaces covalentes co bucle disulfuro presente no C-terminal do dominio I..

 Notas 

 Véxase tamén 
 Outros artigos 
 Corpos de Herring

 Ligazóns externas 


Categoría:Proteínas