Proteína de Rieske

As proteínas de Rieske son proteínas ferro-xofre que forman parte dos complexos citocromo bc1 e citocromo b6f. Tamén son responsables da transferencia de electróns nalgúns sistemas biolóxicos. John S. Rieske e os seus colaboradores descubriron e illaron a proteína en 1964. Posúe un grupo único [2Fe-2S] no que un dos dous átomos de Fe está coordinado con dous residuos de histidina no lugar de dous residuos de cisteína. Desde o seu descubrimento, atopáronse en plantas, animais e bacterias, con rangos de potencial de redución que varían entre -150 e +400 mV.

 Función biolóxica (en sistemas de fosforilación oxidativa) 
A Ubiquinol-citocromo-c reductase (tamén coñecido como complexo bc1 ou complexo III) é un complexo encimático de bacterias e dos sistemas de fosforilación oxidativa mitocondrial. Cataliza a oxidación-redución dos compoñentes móbiles ubiquinol e citocromo c, contribuíndo a xerar un gradiente de potencial electroquímico ao longo da membrana mitocondrial interna ou da membrana bacterial, que está ligado á síntese de ATP.

O complexo consiste en tres subunidades na maioría das bacterias, e nove subunidades nas mitocondrias: en ambos sitemas existen as subunidades citocromo b e citocromo c1, e unha subunidade 'Rieske' ferro-xofre, que contén un grupo 2Fe-2S de alto potencial. Nas mitocondrias existen outras seis subunidades que non posúen centros redox. En cianobacterias e cloroplastos de plantas, o complexo plastoquinona-plastocianina reductasa (compexo bf6) cataliza a oxidoredución do plastoquinol e do citocromo f. Este complexo, funcionalmente similar ao ubiquinol-citocromo c reductasa, está composto polas subunidades citocromo b6, citocromo f e unha subunidade Rieske.

A subinidade Rieske actúa unindo tanto anións de ubiquinol coma de plastoquinol, transferindo un electrón ao grupo 2Fe-2S, e despois pasando ese electrón ao átomo de ferro do grupo hemo dun citocromoc ou un citocromo f. A redución do centro Rieske aumenta a afinidade da subunidade en varias ordes de magnitude, estabilizando o radical semiquinona no sitio Q(P). O dominio Rieske posúe un centro [2Fe-2S]. un átomo de ferro está coordinado con dúas cisteínas conservadas, mentres que o outro átomo de ferro está coordinado por dúas histidinas conervadas. O grupo 2Fe-2S está unido á rexión C-terminal da subunidade Rieske, altamente conservada.

 Familia de proteínas Rieske 
Os homólogs das proteínas Rieske inclúen proteínas con grupos ferro-xofre tales como o complexo citocromo b6f, diosixenasas que hidroxilan aneis aromáticos (ftalato diosixenasa, benceno, naftaleno e 

tolueno 1,2-diosixenasas) e arsenita oxidasas. A comparación das secuencias de aminoácidos revelou a seguinte secuencia consenso:

 Cys-Xaa-His-(Xaa)15–17-Cys-Xaa-Xaa-His

ligazón=https://en.wikipedia.org/wiki/File:Rieske_Fe2S2.svg|dereita|miniatura|Centro ferro-xofre Rieske

 Estrutura 3D 
Coñécese a estrutura cristalina dalgunhas proteínas Rieske. O pregamento global, que comprende tamén dous subdominios, é maioritariamente de lámina-β antiparalela, e contén tamén un número variable de hélices α. Os subdominios de unión aos centros ferro-xofre nas mitocondrias e cloroplastos son virtualmente idénticas, mentres que oas subunidades máis grandes son substancialmente diferentes na súa topoloxía. Os subdominios de unión a [2Fe-2S] teñen a topoloxía dun barril-β antiparalelo incompleto. un átomo de ferro do grupo Rieske está coordinado con dous residuos de cisteína e o outro está coordinado con dous residuos de histidina polos seus átomos Nδ. Os ligandos que coordinan o grupo xorden de dous bucles, cada bucle contribúe cunha Cys e unha His.

 Subfamilias 

 Proteína Rieske ferro-xofre, C-terminal 
 Arsenite oxidasa, subunidade pequena 

 Proteínas humanas con este dominio 
AIFM3
RFESD
UQCRFS1

 Bibliografía 
 Este artigo foi traducido da Wikipedia en inglés en abril de 2019

Categoría:Proteínas ferrosulfuradas