Transaminación

A transaminación é unha reacción química na que se trransfire un grupo amino a un cetoácido para formar novos aminoácidos. Esta ruta é tamén responsable da desaminación de moitos aminoácidos. Por esta ruta os aminoácidos esenciais transfórmanse en non esenciais.

A transaminación en bioquímica é realizada por encimas chamados transaminases ou aminotransferases. O α-cetoglutarato actúa como o aceptor predominante de grupos amino e produce glutamato como novo aminoácido.

Aminoácido  + α-cetoglutarato ↔ α-cetoácido  + Glutamato

O grupo amino do glutamato, á súa vez, é transferida ao oxaloacetato nunha segunda reacción de transaminación que rende aspartato.

Glutamato  +  oxaloacetato  ↔  α-cetoglutarato + aspartato

 Mecanismo de acción 

A transaminación catalizada por aminotransferases ocorre en dúas fases. Na primeira fase, o grupo α-amino dun aminoácido é transferido ao encima, producindo o correspondente α-cetoácido e o encima aminado. Durante a segunda fase, o grupo amino é transferido ao cetoácido aceptor, formando o produto aminoácido e rexenerando o encima. A quiralidade dun aminoácido queda determinada durante a transaminación. Para que se complete a reacción, as aminotransferases requiren a participación dun coencima que contén un grupo aldehido chamado piridoxal 5'-fosfato (PLP), un derivado da piridoxina (vitamina B6). O grupo amino é acomodado pola conversión do coencima PLP a piridoxamina 5'-fosfato (PMP). O PLP está unido covalentemente ao encima por un enlace de base de Schiff formado pola condensación do seu grupo aldehido co grupo ε-amino dun residuo de lisina do encima. A base de Schiff, que se conxuga ao anel de piridinio do encima é o foco da actividade do coencima.

O produto das reaccións de transaminación depende da dispoñibilidade de α-cetoácidos. Os produtos xeralmente son a alanina ou o aspartato ou o glutamato, xa que os seus correspondentes alfa-cetoácidos son producidos na metabolismo enerxético. A lisina, prolina e treonina son os únicos aminoácidos que non sempre sofren transaminación e usan as súas respectivas deshidroxenases.

 Mecanismo alternativo 
Un segundo tipo de reacción de transaminación pode ser descrita como unha substitución nucleofílica dun amino ou anión amida sobre un amino ou sal de amonio. Por exemplo, o ataque dunha amina primaria por un anión amida primaria pode utilizarse para preparar aminas secundarias:  
RNH2 + R'NH− → RR'NH + NH2−  
Poden prepararse aminas secundarias simétricas usando níquel de Raney (2RNH2 → R2NH + NH3). E, finalmente, os sales de amonio cuaternario poden ser desalquilados usando etanolamina: 
R4N+ + NH2CH2CH2OH → R3N + RN+H2CH2CH2OH  
Os aminonaftalenos tamén sofren transaminacións.[2]

 Tipos de aminotransferases 
A transaminación está mediada por diferentes tipos de encimas aminotransferases, que poden ser específicas para cada aminoácido ou poden procesar un grupo de aminoácidos quimicamentre similares. Estas últimas actúan sobre o grupo de aminoácidos de cadea ramificada, que son a leucina, isoleucina e valina. Os dous tipos comúns de aminotransferases son a alanina aminotransferase (ALT) e a aspartato aminotransferase (AST).

 Notas 

 Véxase tamén 
 Bibliografía 
 Smith, M. B. e March, J. Advanced Organic Chemistry: Reactions, Mechanisms, and Structure, quinta ed. Wiley, 2001, p. 503.  
 Gerald Booth "Naphthalene Derivatives" en Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, 2005, Wiley-VCH, Weinheim. doi:10.1002/14356007.a17_009
 Voet & Voet. "Biochemistry" Fourth edition

 Ligazóns externas 
 Biosíntese de aminoácidos 
 The chemical logic behind aminoacid degradation and the urea cycle

Categoría:Reaccións químicas
Categoría:Aminoácidos