Alfa-lactoalbumina

A alfa-lactoalbumina, tamén chamada lactoalbumina, alfa e abreviada como LALBA, é unha proteína presente no leite dos mamíferos, que nos humanos está codificada polo xene LALBA do cromosoma 12. É unha das proteínas do soro lácteo (formado unha vez que se eliminou do leite a caseína).

 Función 

A α-lactoalbumina é unha proteína presente no leite de case todas as especies de mamíferos, incluída a humana. Nos primates, a expresión da alfa-lactoalbumina é regulada á alza en resposta á hormona prolactina e incrementa a produción do azucre lactosa.

A α-lactoalbumina non ten actividade encimática de seu, pero pode unirse a outros encimas. Forma a subunidade reguladora do heterodímero da lactosa sintase (LS), mentres que a β-1,4-galactosiltransferase (ou beta4Gal-T1) forma o seu compoñente catalítico. Xuntas, estas proteínas fan que a lactosa sintase sexa operativa e produza lactosa ao transferir residuos de galactosa á glicosa. Como multímero, a alfa-lactoalbumina únese fortemente aos ións calcio e cinc e pode posuír actividade bactericida ou antitumoral. Unha variante de pregamento da alfa-lactoalbumina humana que se pode formar en ambientes ácidos como o estómago, chamada HAMLET (do inglés human alpha-lactalbumin made lethal to tumor cells), probablemente induce a apoptose en células tumorais e inmaturas.

Cando forma o mencionado complexo coa galactosiltransferase GAL-T1, a α-lactoalbumina, multiplica a afinidade do encima pola glicosa aproximadamente por 1000, e inhibe a capacidade de polimerizar múltiples unidades de galactosa. Isto dá lugar a unha vía de formación de lactosa ao converter a Gal-TI na lactosa sintase.

 Propiedades físicas 

O peso molecular desta proteína é 14178 Da, e o punto isoeléctrico está entre 4,2 e 4,5. Unha das principais diferenzas estruturais que presenta coa beta-lactoglobulina (non presente no leite humano) é que non ten ningún grupo tiol libre que poida servir como punto de comezo para unha reacción de agregación covalente. Como resultado, a α-lactoalbumina pura non forma xeles por desnaturalización e acidificación.

 Evolución 

A comparación das secuencias da α-lactoalbumina con outros encimas mostra unha forte semellanza coa dos lisozimas, especificamente co c-lisozima que se liga ao Ca2+. Isto indica que a historia evolutiva que puido seguir foi a dunha duplicación xénica do xene da c-lisozima seguida dunha mutación. Así, na evolución, a lactoalbumina perdeu a súa actividade de tipo lisozima e adquiriu unha nova función, a de modificar a acción doutro encima para que funcionase na síntese de lactosa OMIM . O xene ancestral precedeu ao último antepasado común de mamíferos e aves, e a súa orixe pode datarse en hai aproximadamente 300 millóns de anos.

 Notas 

 Véxase tamén 

 Bibliografía 


















 Outros artigos 
 HAMLET 
 Ligazóns externas 


Categoría:Proteínas