Hemeritrina

miniatura|dereita|Complexo da proteína hemeritrina trimérica.
A hemeritrina (do grego αίμα = sangue, e ερυθρός = vermello) é unha proteína oligomérica responsable do transporte de oxíxeno (O2) en certos filos de invertebrados mariños, concretamente en sipuncúlidos, priapúlidos, braquiópodos, e tamén en anélidos do xénero Magelona. Recentemente, a hemoemeritrina foi descuberta en bacterias metanotróficas da especie Methylococcus capsulatus. A miohemeritrina é unha proteína monomérica que se une ao O2 que se encontra nos músculos dos invertebrados mariños. A hemeritrina e a miohemeritrina son esencialmente incoloras cando están desoxixenadas, pero toman unha cor violeta-rosa en estado oxixenado.

A hemeritrina non contén o grupo hemo, a pesar de que o seu nome o suxira. Os nomes dos transportadores de oxíxeno nos seres vivos, hemoglobina, hemocianina, e hemeritrina, non fan referencia ao grupo hemo das globinas (que só a hemoglobina ten), senón que derivan da palabra grega que significa "sangue".

 Mecanismo de unión ao oxíxeno (O2) 
O mecanismo de unión ao dioxíxeno desta proteína é pouco usual. A maioría dos transportadores de O2 funcionan formando complexos de dioxíxeno, pero a hemeritrina mantén o O2 en forma de hidroperóxido. O sitio ao que se une o O2 consta dun par de centros de ferro. Os átomos de ferro únense á proteína por medio das cadeas laterais carboxilato de residuos de glutamato e aspartato e por cinco residuos de histidina. A hemeritrina e a miohemeritrina descríbense a miúdo polos estados de ligación e oxidación do seu centro de ferro:

Fe2+—OH—Fe2+desoxi (reducido)Fe2+—OH—Fe3+semi-metFe3+—O—Fe3+—OOH-oxi (oxidado)Fe3+—OH—Fe3+— (calquera outro ligando)met (oxidado)

A captación de O2 pola hemeritrina vai acompañada da oxidación por dous electróns do centro diferroso para producir un complexo hidroperóxido (OOH-). A unión do O2 descríbese de forma xeral neste diagrama:

miniatura|center|440px|Sitio activo da hemeritrina antes e despois da oxixenación.

A desoxihemeritrina contén dous ións ferrosos de alto spin cos que fai ponte un grupo hidroxilo. Un ferro está hexacoordinado e o outro pentacoordinado. Un grupo hidroxilo serve como ligando ponte pero tamén funciona como doante de protóns ao substrato O2. Esta transferencia de protóns dá lugar á formación dunha ponte dun só átomo de oxíxeno (μ-oxo) na oxihemeritrina e a methemeritrina. O O2 únese ao centro Fe2+ pentacoordinado no sitio de coordinación baleiro. Despois, os electróns transfírense desde os ións ferrosos para xerar o centro férrico binuclear (Fe3+,Fe3+) co peróxido unido.D. M. Kurtz, Jr. "Dioxygen-binding Proteins" in Comprehensive Coordination Chemistry II 2003, Volume 8, Pages 229-260. Friesner, R. A., M.-H. Baik, B. F. Gherman, V. Guallar, M. Wirstam, R. B. Murphy, and S. J. Lippard, 2003, How iron-containing proteins control dioxygen chemistry: a detailed atomic level description via accurate quantum chemical and mixed quantum mechanics/molecular mechanics calculations: Coord. Chem. Rev., v. 238-239, p. 267-290.

 Estrutura cuaternaria e cooperatividade 
A hemeritrina existe normalmente en forma de homooctámero ou heterooctámero composto de subunidades de tipo α- e β de 13-14 kDa, aínda que algunhas especies teñen hemeritrinas dímeras, trímeras e tetrámeras. Cada subunidade ten un pregamento de catro hélices α que se une a un centro de ferro binuclear. Debido ao seu tamaño, a hemeritrina encóntrase xeralmente dentro de células ou "corpúsculos" do sangue e non flotando libremente no líquido.

A diferenza da hemoglobina, a maioría das hemeritrinas non presentan unión cooperativa ao oxíxeno, o que fai que teña só 1/4 da eficiencia da hemoglobina. Non obstante, nalgúns braquiópodos, a hemeritrina si mostra unión cooperativa para o O2. Esta unión cooperativa débese ás interaccións entre subunidades: a oxixenación dunha subunidade incrementa a afinidade dunha segunda subunidade polo oxíxeno.

A afinidade da hemeritrina polo monóxido de carbono (CO) é menor que polo O2, o que a diferencia da hemoglobina, que ten unha afinidade moito máis alta polo CO. A baixa afinidade da hemeritrina polo CO reflicte o papel dos enlaces de hidróxeno na unión do O2, un mecanismo que é incompatible con complexos de CO, que normalmente non establecen enlaces de hidróxeno.

 Dominio de unión ao catión HHE/hemeritrina 

O dominio de unión ao catión HHE/hemeritrina aparece como un dominio duplicado nas hemeritrinas, miohemeritrinas e outras proteínas relacionadas. Este dominio únese ao ferro nas hemeritrinas, pero pode unirse a outros metais en proteínas relacionadas, como ao cadmio no caso da hemeritrina do anélido Nereis diversicolor. Tamén se encontra na proteína NorA da bacteria Cupriavidus necator; esta proteína é un regulador da resposta ao óxido nítrico, o cal suxire que ten un arranxo diferente para estes ligandos metálicos. Unha proteína do lévedo Cryptococcus neoformans que contén este dominio está tamén implicada na resposta ao óxido nítrico. Unha proteína da bacteria Staphylococcus aureus que contén este dominio chamada proteína de reparación do cluster de ferro-xofre ScdA.

 Notas 

 Véxase tamén 
 Outros artigos 
 Hemocianina
 Hemoglobina
 Clorocruorina
 Eritrocruorina

 Bibliografía 


 Ligazóns externas 
 1HMD - PDB structure of deoxyhemerythrin Themiste dyscrita (verme sipuncúlido)
 1HMO - estruturas do PDB da oxihemeritrina de Themiste dyscrita
 2MHR - estrutura do PDB da azido-met miohemeritrina de Themiste zostericola (verme sipuncúlido)
 IPR002063 - InterPro entrada para a hemeritrina

Este artigo incorpora texto en doiminio público de InterPro .

Categoría:Metaloproteínas
Categoría:Pigmentos respiratorios