Hemo B

O hemo B (tamén chamado protohemo IX) é un composto de tipo hemo unido a proteínas, formado por un átomo de ferro (II) unido a un anel porfirínico. É o grupo hemo máis abundante. Aparece, por exemplo, nas proteínas transportadoras de oxíxeno molecular hemoglobina e mioglobina, nas que o grupo hemo intervén no transporte do oxíxeno e tamén lle dá cor vermella escura a esas proteínas (e, por tanto, ao sangue e carne). A familia de encimas peroxidases tamén contén hemo B. Os encimas COX-1 e COX-2  (ciclooxixenases) teñen hemo B nun dos seus dous centros activos.

Xeralmente, o hemo B está unido á matriz proteica que o rodea (chamada apoproteína) por medio dun só enlace de coordinación entre o ferro hémico e unha cadea lateral de aminoácido.

Tanto a hemoglobina coma a mioglobina teñen un enlace de coordinación do ferro do hemo cunha histidina evolutivamente conservada, mentres que a óxido nítrico sintase e o citocromo P450 teñen un enlace de coordinación cunha cisteína evolutivamente conservada.

O átomo de ferro posúe seis enlaces de coordinación. Como o ferro nas proteínas que conteñen hemo B está unido aos catro nitróxenos da porfirina (formando un plano) e a un só átomo doante de electróns da proteína, o ferro está comunmente en estado pentacoordinado. Cando se unen o osíxeno (O2) ou o monóxido de carbono (CO) tóxico o ferro pasa a estar hexacoordinado. A forza de unión co hemo do monóxido de carbono é unhas 200 veces maior ca a do oxíxeno, polo que poden producirse facilmente intoxicacións por CO.A. Lehninger. Principios de Bioquímica. (1988). Omega. Barcelona. Páxina 170-171. ISBN 84-282-0738-0.

Notas

Véxase tamén
Outros artigos
 Hemo, Hemo A, Hemo C, Hemo O
 Hemoproteína

Categoría:Tetrapirrois