Hemoproteína

miniatura|dereita|A mioglobina é un exemplo de hemoproteína. O grupo hemo está no centro unido a unha molécula de O2 (bólas vermellas).
Unha hemoproteína é un tipo de metaloproteína que contén un grupo hemo como grupo prostético, que é fundamental para a realización da función da proteína.McGraw-Hill Science & Technology Dictionary: prosthetic group O grupo hemo está formado por un anel heterocíclico de porfirina cun átomo de ferro central. O grupo hemo permanece unido á proteína de forma permanente, xeralmente por enlaces covalentes, ou por non covalentes ou por ambos os dous. Entre as hemoproteínas podemos salientar as seguintes: hemoglobina, citocromos, peroxidases e catalase.

O átomo de ferro do hemo é Fe2+, pode establecer seis enlaces de coordinación, e está situado no centro dun anel plano e moi hidrofóbico de porfirina. O anel porfirínico ten 4 átomos de nitróxeno que se unen ao ferro, polo que quedan outras dúas posicións de coordinación do ferro libres para que este se una ao aminoácido histidina da proteína e mais a un átomo divalente.

As hemoproteínas probablemente evolucionaron para incorporar o átomo de ferro contido no anel de protoporfirina IX do hemo nas proteínas. Como isto fai que as hemoproteínas sexan sensibles a moléculas que poden unirse a ferro divalente, esta estratexia conservouse na evolución, xa que desempeña funcións fisiolóxicas esenciais. O osíxeno (O2), óxido nítrico (NO), monóxido de carbono (CO), e sulfuro de hidróxeno (H2S) poden unirse ao átomo de ferro das hemoproteínas. Unha vez unidas aos grupos prostéticos hemo, estas moléculas poden modular a actividade/función das hemoproteínas, e mesmo servir para a transdución de sinais. Xa que logo, nos sistemas biolóxicos, estas moléculas gasosas denomínanse ás veces  gasotransmisores.

Debido ás súas importantes misións na célula, as hemoproteínas están entre as biomoléculas máis estudadas estrutural e funcionalmente. Hai bases de datos sobre hemoproteínas como a Heme Protein Database.

Funcións e lista de hemoproteínas
As hemoproteínas teñen diversas funcións biolóxicas. As principais hemoproteínas clasificadas pola súa función son:

 Transporte de oxíxeno
 Hemoglobina
 Mioglobina
 Neuroglobina
 Citoglobina
 Leghemoglobina
 Catálise
 Citocromos P450
 Citocromo c oxidase
 Ligninases
 Peroxidases
 Transporte de electróns/transporte
 Citocromo a
 Citocromo b
 Citocromo c
 Sensores
 FixL (sensor de oxíxeno)
 Guanilil ciclase soluble
 CooA (sensor de CO)
Defensa biolóxica
Catalase

Exemplos: hemoglobina e mioglobina
A hemoglobina e a mioglobina son exemplos de hemoproteínas que son esenciais para o transporte e almacenamento de oxíxeno nos vertebrados. A hemoglobina é unha proteína con estrutura cuaternaria presente no interior dos glóbulos vermellos do sangue, e a mioglobina é unha proteína con estrutura terciaria, constituída por unha soa cadea polipeptídica de 153 aminoácidos e un grupo hemo, que se encontra nos músculos. A súa función é bastante parecida, unirse ao oxíxeno. A hemoglobina transporta oxíxeno polo sangue desde o aparato respiratorio ás células. A mioglobina almacena e cede oxíxeno nos músculos.

A His-93 da mioglobina, tamén chamada histidina proximal, está unida coa posición de coordinación 5ª do ferro do hemo. O oxíxeno únese á posición de coordinación 6ª do ferro. Unha histidina distal (que non se une directamente co ferro) da mioglobina únese ao oxíxeno que está unido ao ferro. O mesmo ocorre coa hemoglobina, aínda que esta ten catro subunidades cun grupo hemo en cada unha, polo que pode unirse a 4 átomos de oxíxeno.

Notas

Véxase tamén
Outros artigos
 Hemo, Hemo A, Hemo B, Hemo C, Hemo O
 Metaloproteína

Ligazóns externas
 MeshName - Hemeproteins

Categoría:Hemoproteínas