Asparaxina

A asparaxina (abreviadamente Asn ou N) é un α-aminoácido que forma parte das proteínas .

Ten unha cadea lateral formada por -CH2-CO-NH2, que presenta un grupo amino polar, e considérase un aminoácido polar. Pode considerarse que é a amida do ácido aspártico, polo que o seu grupo lateral sería unha carboxiamida.

Non é un aminoácido esencial, xa que o noso metabolismo pode sintetizalo a partir de precursores sinxelos. Está codificado polos codóns AAU e AAC.

Foi illada por primeira vez en forma cristalina en 1806, polos químicos franceses Louis Nicolas Vauquelin e Pierre Jean Robiquet a partir do zume de espárrago (Asparagus officinalis), e de aí lle vén o nome. Foi o primeiro aminoácido en ser illado. O cheiro característico na urina das persoas que comeron espárragos atribúese a varios produtos metabólicos derivados da asparaxina.
miniatura|esquerda|350px|(S)-Asparaxina (á esquerda) e (R)-asparaxina (á dereita) en forma zwitteriónica a pH neutro.

Cando a asparaxina dos alimentos reacciona cun azucre redutor ou un carbonilo reactivo a suficiente tempertura produce acrilamidas. Estas substancias aparecen en produtos cociñados como patacas fritas ou café torrado.

 Funcións 
A asparaxina forma parte das proteínas. Como a súa cadea lateral pode formar facilmente pontes de hidróxeno co esqueleto do péptido, os residuos de asparaxina atópanse preto do final ou do principio das alfa-hélices e asas das follas beta, onde pode limitar a formación de pontes de hidróxeno co péptido. A glutamina, que ten un grupo metileno extra na cadea lateral, ten máis entropía conformacional e é menos útil neste cometido.

A asparaxina tamén proporciona sitios chave para establecer enlaces N-glicosídicos con residuos de azucre, o que transformará a proteína nunha glicoproteína.

O sistema nervioso require asparaxina.

A asparaxina é tamén importante na síntese de amoníaco.

 Fontes alimenticias 
Non é un aminoácido esencial, polo que non se require na dieta, pero é abundante en alimentos como: lácteos, soro lácteo, carne de vaca, aves, ovos, peixe, lactalbumina, alimentos mariños, espárragos, patacas, legumes, noces, sementes, soia, cereais integrais.

 Biosíntese 
O precursor da asparaxina é o oxalacetato. O oxalacetato convértese en aspartato por acción dunha transaminase. O encima transfire o grupo amino do glutamato ao oxalacetato producindo α-cetoglutarato e aspartato. O encima asparaxina sintetase produce asparaxina, AMP, glutamato, e pirofosfato a partir de aspartato, glutamina, e ATP. Na reacción da asparaxina sintetase úsase o ATP para activar o aspartato, formando β-aspartil-AMP. A glutamina doa o grupo amonio, o cal reacciona co β-aspartil-AMP para formar asparaxina e AMP libre.

 Degradación 
A asparaxina é un aminoácido glicoxénico. A L-asparaxinase hidroliza o grupo amida para formar aspartato e amoníaco. Unha transaminase converte o aspartato en oxalacetato, o cal pode despois ser metabolizado no ciclo do ácido cítrico ou entrar na gliconeoxénese.

 Notas 

 Véxase tamén 
 Ligazóns externas 
 Asparagus Makes Your Pee Stink 

Categoría:Aminoácidos
Categoría:Aminoácidos glicoxénicos