Ácido aspártico

O ácido aspártico (abreviadamente Asp ou D) "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, doi = 10.1351/pac198456050595 . é un α-aminoácido coa fórmula HOOCCH(NH2)CH2COOH, que forma parte das proteínas, polo que é un aminoácido proteinoxénico. O anión carboxilato, os sales, ou ésteres do ácido aspártico reciben o nome de aspartato, que é a base conxugada do ácido aspártico. A súa cadea lateral está formada por un -CH2 unido a un grupo ácido (-COOH), polo que, xunto co ácido glutámico, clasifícase como un aminoácido ácido, cun pKa de 4,0 para o -COOH da súa cadea lateral.

Non é un aminoácido esencial que se deba consumir na dieta, xa que o noso metabolismo pode sintetizalo. Os seus codóns son GAU e GAC.

O ácido aspártico pode aparecer en forma de dous isómeros, D e L, pero o que se incorpora ás proteínas é o ácido L-aspártico. As funcións biolóxicas do ácido D-aspártico son máis limitadas. Cando se realiza unha síntese encimática deste ácido prodúcese unha mestura das dúas formas en mestura racémica. O ácido aspártico tamén ten o nome sistemático ácido 2-aminobutanodioico.

O ácido aspártico descubriuse en 1827 por Plisson, que o sintetizou fervendo asparaxina cunha base.

 Funcións na biosíntese de aminoácidos 
O aspartato non é un aminoácido esencial en mamíferos. Pode sintetizarse a partir de oxalacetato por transaminación. Tamén se pode formar no ciclo da urea a partir dos aminoácidos ornitina e citrulina. Nas plantas e microorganismos, o aspartato é o precursor de varios aminoácidos, incluíndo catro que son ensenciais para os humanos: metionina, treonina, isoleucina, e lisina. A conversión de aspartato a eses outros catro aminoácidos empeza pola redución do aspartato ao seu "semialdehido," O2CCH(NH2)CH2CHO.Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6. A asparaxina deriva do aspartato por transamidación:
-O2CCH(NH2)CH2CO2- + GC(O)NH3+ O2CCH(NH2)CH2CONH3+ + GC(O)O
(onde GC(O)NH2 e GC(O)OH son glutamina e ácido glutámico, respectivamente).

 Outras funcións bioquímicas 
O aspartato é tamén un dos metabolitos do ciclo da urea e participa na gliconeoxénese. Leva equivalentes de redución na lanzadeira do malato-aspartato, a cal utiliza a interconversión de aspartato e oxalacetato, o cal é o derivado oxidado (deshidroxenado) do ácido málico. O aspartato doa un átomo de nitróxeno na biosíntese de inosina, o precursor das bases purínicas.

 Neurotransmisor 
O aspartato (a base conxugada do ácido aspártico) estimula os receptores NMDA, pero non tan intensamente coma o neurotransmisor glutamato (base conxugada do ácido glutámico).

 Fontes 
 Fontes alimenticias 
O ácido aspártico non é un aminoácido esencial, o que significa que pode ser sintetizado a partir de intermediarios das vías metabólicas centrais e non ten que ser consumido na dieta. As fontes de ácido aspártico son: 
 Abunda en alimentos como: carne, salsichas, caza, gromos de sementes en xerminación, copos de avea, aguacate, cana de azucre verde, e melaza de azucre de remolacha.862. Aspartic acid". The Merck Index (11th ed.). 1989. p. 132. ISBN 0-911910-28-X.
 Suplementos alimenticios, que conteñen ácido aspático ou os seus sales, como aspartato de magnesio.
 O edulcorante aspartama (que é un éster metílico do dipéptido aspartil-fenilalanina).

 Síntese química 
O ácido aspártico racémico pode sintetizarse industrialmente a partir do dietil sodio ftalimidomalonato, 
(C6H4(CO)2NC(CO2Et)2).Dunn, M. S.; Smart, B. W. (1950), "DL-Aspartic Acid", Org. Synth. 30: 7, http://www.orgsyn.org/orgsyn/orgsyn/prepContent.asp?prep=CV4P0055  ; Coll. Vol. 4: 55..

A principal desvantaxe da técnica mencionada é que se forman cantidades equimoleculares de cada enantiómero, pero o corpo só utiliza L-aminoácidos. Usando biotecnoloxía é hoxe posible usar encimas inmobilizados para crear só un tipo de isómero debido á súa estereoespecificidade. Así, o ácido aspártico fabrícase sinteticamente usando fumarato amónico e aspartase da bacteria E. coli. E. coli normalmente degrada o ácido aspártico como unha fonte de nitróxeno, pero usando cantidades en exceso de fumarato amónico é posible facer que o encima funcione á inversa, e así pode obterse ácido aspártico con grande rendemento, 98,7mM de 1M.

 Degradación 
Na súa degradación oxidativa o ácido aspártico orixina oxalacetato, polo que é un aminoácido glicoxénico.

 Notas 

 Véxase tamén 
 Outros artigos 
 Ácido glutámico
 Asparaxina

 Ligazóns externas 


Categoría:Aminoácidos
Categoría:Aminoácidos glicoxénicos
Categoría:Ciclo da urea