Allosteerinen säätely

Biokemiassa allosteerinen säätely tarkoittaa entsyymin tai proteiinin säätelyä siten, että spesifinen efektorimolekyyli sitoutuu proteiinin allosteeriseen kohtaan eli kohtaan, joka tarkoittaa jotain muuta kohtaa kuin proteiinin aktiivinen kohta. Efektoreja, jotka lisäävät proteiinin aktiivisuutta, kutsutaan allosteerisiksi aktivaattoreiksi. Proteiinin aktiivisuutta alentavia efektoreja kutsutaan allosteerisiksi inhibiittoreiksi. Termi allosteerinen tulee kreikan kielen sanoista allos, "toinen" ja steerinen, "muoto", joka viittaa säätelykohtaan, joka on muu kuin proteiinin aktiivinen kohta. Allosteerinen säätely on hyvä esimerkki takaisinkytkentä -säätelystä.

 Allosteerisen säätelyn muodot 
Suurin osa allosteerisistä vaikutuksista voidaan selittää MWC mallilla (kehittäjät Monod, Wyman ja Changeux) tai jaksoittaisella mallilla (kehittäjät Koshland, Nemethy ja Filmer). Molemmat mallit sanovat, että entsyymin alayksiköt esiintyvät yhdessä tai kahdessa konformaatiossa, jännittyneessä (T) tai vapautuneessa (R) ja että vapautuneet alayksiköt sitoutuvat substraattiin paremmin kuin jännittyneet. Nämä kaksi mallia eroavat toisistaan eniten sen suhteen, kuinka ne olettavat alayksikköjen interaktoivan ja millaisissa suhteissa alayksiköt esiintyvät entsyymissä.

 MWC malli 
MWC mallia, jota usein kutsutaan myös symmetriamalliksi, selittää entsyymin alayksiköiden kiinnittyvän siten, että niiden konformaatiomuutokset vaikuttavat kaikkiin muihinkin alayksiköihin. Näin kaikkien alayksiköiden on esiinnyttävä samassa konformaatiossa.

 Jaksoittainen malli 
Jaksoittainen malli ennustaa alayksiköiden olevan kytköksissä siten, että konformaatiomuutos indusoi saman muutoksen muihin. Näin alayksiköiden ei tarvitse välttämättä olla samassa konformaatiossa. Jaksoittainen malli on tiivistettävissä seuraaviin neljään kohtaan:
 alayksiköiden ei tarvitse olla samassa konformaatiossa
 substraattimolekyylit sitoutuvat induced-fit mallilla
 konformaatiomuutokset eivät vaikuta kaikkiin alayksiköihin
 substraatin sitoutuminen lisää substraattiaffiniteettiä viereisiin alayksiköihin

 Allosteerinen aktivaatio 
Allosteerinen aktivaatio tapahtuu, kun yhden entsyymin tai proteiinin substraatin sitoutuminen yhteen sitoutumiskohtaan lisää substraattien sitoutumista muihin sitoutumiskohtiin. Happimolekyylien sitoutuminen hemoglobiiniin on esimerkki allosteerisestä aktivaatiosta: Yhden happimolekyylin sitoutuminen yhteen alayksikköön lisää hapen sitoutumista muihin alayksikköihin. Hemoglobiinin tapauksessa happi on sekä substraatti että efektori. Allosteerinen eli "muu" kohta on hemoglobiinin kyseessä ollen happea sitovan alayksikön aktiivinen kohta eli hemiryhmä ja sen rautaioni.

 Katso myös 
 entsyymikinetiikka

Luokka:Entsyymikinetiikka