Peptidisidos

Peptidisidos on amidisidostyyppi. Se on kahden alfa-aminohapon välinen kovalenttinen sidos.
kehys|Peptidisidoksen muodostuminen dehydraatiolla. Peptidisidos on oikealla punaisella korostettu C–N välinen sidos. R:t ovat sivuryhmiä. Reaktio on tasapainoreaktio (toisin kuin kuvassa) eli se voi edetä kumpaankin suuntaan. Reaktio ei kuitenkaan etene kumpaankaan suuntaan juuri lainkaan kehossa ilman entsyymikatalyysiä ja reaktio tapahtuu hieman eri tavalla esimerkiksi proteiineja tuottavilla ribosomeilla.
Peptidisidos voi muun muassa muodostua dehydraatioreaktion kautta. Tässä reaktiossa yhden α-aminohapon karboksyyliryhmä (-COOH) reagoi toisen α-aminohapon aminoryhmän (-NH2) kanssa, aminohapot yhtyvät peptidisidoksen muodostaen ja vapautuu vesimolekyyli (H2O). Reaktio on kondensaatioreaktio.

Peptidisidoksesta voidaan puhua vain, kun yhtyneet amino- tai karboksyyliryhmät eivät ole osa aminohapon sivuryhmää R. Esimerkiksi lysiinissä myös sivuryhmässä on aminoryhmä ja glutamiinihapolla sivuryhmässä on karboksyyliryhmä. Nämä voivat reagoida keskenään tai jonkin toisen aminohapon kanssa muodostaen vaihtoehtoisen isopeptidisidoksen.

Peptidisidosta kutsutaan joskus eupeptidisidokseksi (eng. eupeptide bond), erityisesti kerrottaessa isopeptidisidoksista samassa yhteydessä, jotta sidostyypit voidaan selkeästi erottaa toisistaan.

Yksi tai useampi perättäinen peptidisidos muodostaa peptidin ja jos sidoksia on kylliksi, kyseessä on proteiini.

cis-trans-isomeria ja sidoskulmat
pienoiskuva|330x330px|Peptidisidoksen resonanssi.
Atomien C–N peptidisidokset ovat kiertymättömiä ja siksi peptidisidoksen lähialue on kolmiulotteiselta rakenteeltaan tasomainen. Kiertymättömyys johtuu peptidisidoksen resonanssista, jonka saa aikaan elektronien "siirtyminen" eli delokalisoituminen atomien O ja C välisestä kaksoissidoksesta osin myös N-atomin π-orbitaaleille. Tämä saa C–N sidoksen käyttäytymään aivan kuin niiden välillä olisi kaksoissidos. Siksi peptidisidoksilla on cis-trans-isomeriaa. Proteiineissa valtaosa on trans-sidoksia, sillä niiden muodostuminen on energeettisesti edullisempaa kuin cis-muodon, jossa kohdakkaiset ryhmät muodostavat steerisen esteen.

N–Cα ja Cα–C (Cα on α-hiili) väliset sidokset voivat taas kiertyä φ- ja ψ-kiertokulmiin vastaavasti. Kiertyminen on mahdollista sillä sidokset ovat yksöissidoksia ilman resonanssia. Näidenkin kiertyminen on tosin rajoittunutta johtuen aminohappojen sivuryhmien R aiheuttamista steerisistä esteistä. Mahdollisia kulmia voidaan kuvata kaksiulotteisella Ramachandran-kuvaajalla, jossa φ- ja ψ-kulmat ovat x- ja y-akseleina vastaavasti.
keski|pienoiskuva|554x554px|Peptidiketju. Kiertymätöntä C–N -sidosta ympäröivä sininen alue on tasomainen. Sidokset N–Cα (φ-kulma) ja Cα–C (ψ-kulmat) kiertyvät, mutta sivuryhmien R rajoittamana.

Biosynteesi
Proteiinien peptidisidoksia muodostavat ribosomit soluissa ATP:n tuoman energian avulla translaatioksi kutsutussa prosessissa. Tiettyjä peptidisidoksia muodostavat omanlaisensa entsyymit: esimerkiksi glutationi-tripeptidin kysteiini-glysiini peptidisidoksen muodostaa glutationisyntetaasi. Glutamaatti-kysteiiniligaasi muodostaa toisen sidoksen, joka on isopeptidisidos.

Hajoaminen
Peptidisidos voi hajota hydrolyyttisesti eli veden liittyessä sidokseen, mutta tämä on äärimmäisen hidasta. 25 °C vesiliuoksessa peptidisidoksen muodostumisen tasapainoreaktio on hydrolyysin suuntaan sidosten muodostumisen sijaan. Kuitenkin näissä oloissa sidosten ei-katalyyttisen hajoamisen puoliintumisaika on 350–600 vuotta per sidos. Edes pH:n muutos alueella 4.2–7.8 tai ionivahvuuden muutos ei vaikuta merkittävästi hajoamisnopeuteen. Kehossa sidoksia hajottavat katalyyttisesti siksi proteaasit. Vesiliuoksessa sidosten rikkoutuminen hydrolyyttisesti vapauttaa 8–16 kJ/mol (2–4 kcal/mol) Gibbsin energiaa 25–37 °C lämpötilassa.

Lähteet

 Aiheesta muualla 

Luokka:Peptidit
Luokka:Proteiinit
Luokka:Kemiallinen sitoutuminen
Luokka:Amidit