پیرایش پروتئین

پیرایش پروتئین فرآیندی است که طی آن بخش‌هایی از پروتئین‌ها به نام intein حذف شده و در مقابل قسمت‌هایی از آن با نام exteins از سر کربن انتهایی و نیتروژن انتهایی خود به یکدیگر متصل می‌شوند. دو اسید آمینه ی سیستئین و سرین در این فر آیند نقش مهمی را ایفا کرده و زنجیره‌ای از اسید آمینه‌های هسته‌دوست را در پروتئین ایجاد می‌کنند. پیرایش پروتئین‌ها نیازی به انرژی حاصل از آدنوزین تری فسفات یا گوانوزین تری فسفات و همچنین عامل‌های کمکی خارجی ندارد.

 انواع inteins 
چهار دسته از این مولکول‌ها با نام‌های intein کوچک mini-intein و
intein بزرگ maxi-intein، ترانس پردازشی trans-splicing intein، و نوع مربوط به آلانین alanine intein، وجود دارد. inteinدر پیرایش پروتئین‌های بزرگ دارای قلمروهای پیرایشی کربوکسیل انتهایی وآمینو انتهایی و همچنین یک قلمروی اندونوکلئازی هستند. intein‌های کوچک تنها دارای دو قلمروی کربوکسیل انتهایی وآمینو انتهایی می‌باشند. trans splicing inteins دارای انشعاب هستند و به دوانتهای Cانتهایی و Nانتهایی تقسیم می‌شوند. نوع مربوط به آلانین نیز به جای سیستئین و سرین با آلانین وارد عمل می‌شود.

 تاریخچه کشف 
پیرایش پروتئین‌ها توسط دو گروه Anraku و Stevens در سال ۱۹۹۰ گزارش شد. هر دوی آن‌ها در واکوئل ساکارومیسز، پروتئین VMA1 را کشف کردند؛ که در هم‌آرای ATPase H+ قرار داشت. توالی کربن و نیتروژن انتهایی این پروتئین با ۷۰در صد سایر موجودات شبیه‌است و ۳۰ در صد شباهت با HO نوکلئاز مخمر دارد.

 پیوند به بیرون 

 Protein splicing mechanism and intein structure

 پانویس 

 منابع 
 ویکی‌پدیاانگلیسی

رده:آران‌ای
رده:بیوسنتز پروتئین
رده:پروتئین‌ها
رده:زیست‌شناسی مولکولی
رده:ژنتیک
رده:واکنش‌های بیوشیمیایی