Glukoproteina

Glukoproteinak karbohidrato bati edo gehiagori modu kobalentean lotutako proteina batez osatutako biomolekulak dira. Orokorrean, mintz plasmatikoaren kanpoko aldean egoten dira (glukokalizaren parte dira). Zelulen barruan, organulu espezifikoetan aurkitzen dira, hala nola, Golgiren aparatuan eta lisosometan.

Glukoproteinen egitura oso konplexua da, glikosilazioa leku desberdinetan eta gluzido mota desberdinekin gerta baitaiteke. Horren ondorioz, propietate biologiko desberdinak dituzten biomolekula ugari sortzen dira. 

Glukoproteinak zelulen gainazalean daude, eta zelulen arteko elkarrekintza askoren eragile dira. Hala nola zelulen arteko komunikazioan eta zelula-atxikitze prozesuan. Odolean ere badaude, eta zeregin garrantzitsua dute inmunitate-sistemaren erregulazioan eta odol-koagulazioan. Gainera, glukoproteinak markatzaile biologiko gisa erabiltzen dira gaixotasunak diagnostikatzeko. 

 EstrukturaNelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Lehninger principles of biochemistry (7th ed.). WH Freeman. 
Glukoproteinen egitura nahiko konplexua da, eta karbohidrato bati edo gehiagori lotutako proteina batek osatzen du, glikosilazio izeneko prozesu baten bidez. Glikosilazioa proteinaren hainbat lekutan gerta daiteke. Glukoproteinaren oinarrizko egiturak hiru osagai nagusi ditu: proteina, gluzidoa eta bien arteko lotura. 

 Proteina 
Proteina glukoproteinaren zati aminoazidikoa da eta bere biomolekularen funtzio biologikoaren arduraduna da. Proteina horiek proteina disbolbagarriak edo zelula-mintzean integratutako proteinak izan daitezke.

 Gluzidoa 
Orokorrean oligosakaridoak izaten dira eta horiek ere bere funtzio biologikoaren arduradunak dira. Oligosakaridoa adarkatua edo adarkatu gabea izan daiteke, eta hainbat lekutan lotu dakioke proteinari. Asn aminoazidoari lotzen zaionean N-glikosilazioa deritzo. Berriz, Ser/Thr aminoazidoei lotzen zaienean O-glikozilazioa deritzo

 Lotura 
Proteina eta gluzidoa lotzen dituen lotura glukosidikoa da, lotura kobalentea. Azukrearen karbono atomo baten eta proteinaren amino talde baten artean eratzen da.

Glukoproteinen egitura oso heterogeneoa da, glikosilazioa leku desberdinetan eta karbohidrato mota desberdinekin gerta baitaiteke. Horren ondorioz, propietate desberdinak dituzten glukoproteina ugari sortzen dira.

 FuntzioakRodwell, Victor W., and Robert K. Murray. "Biochemistry & Medicine." Harper's Illustrated Biochemistry, 31e Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Rodwell V.W., & Bender D.A., & Botham K.M., & Kennelly P.J., & Weil P(Eds.),Eds. 
Glukoproteinak ia organismo guztietan daude, bakterioetatik hasi eta gizakietaraino. Birus askos ere glukoproteinak dituzte, eta horietako batzuk asko ikertu dira. Hein batean, birusak zeluletara finkatzeko funtsezko funtzioak betetzen dituztelako. 

Glukoproteinak funtsezko molekulak dira funtzio biologiko askorentzat, eta haien presnetzia eta funtzioak beharrezkoak dira organismoaren osasunerako eta ongizaterako. Hona hemn glukoproteinen funtzio horietako batzuk:

 Egiturazkoak: glukoproteinak zelula-mintzean daude eta zelulen osotasun estrukturalari eusten laguntzen dute. 
 Atxikidura: zelularen gainazaleko glukoproteinak zelulen arteko atxikidura eta zelulak zelulaz kanpoko matrizeari lotzea ahalbidetzen dute.
 Seinaleztapena: glukoproteinak garrantzitsuak dira seinaleen transdukzioan eta zelulen arteko komunkazioan, nerbio-sistemako zelulen arteko komunikazioan eta erantzun inmunologikoaren erregulazioan.
 Garraioa: glukoproteinak batzuek hormonak eta lipidoak bezalako molekulak elkartzeko eta garraiatzeko gaitasuna dute. 
 Babesa: glukoproteinak garrantzitsuak dira odol-koagulazioan eta patogenoetatik babesteko.
 Azterketa: glukoproteinak garrantzitsuak dira zelulak ezagutzeko eta funtsezko zeregina dute zelulen bereizketan.

 SintesiaDavis, Benjamin G. (2002). Synthesis of Glycoproteins. Chemical Reviews, 102(2), 579–602. doi:10.1021/cr0004310  
Glukoproteinen sintesi-prozesua zelularen barneko bi lekutan gerta daiteke: erretikulu endoplasmatikoan eta Golgiren aparatuan.

Erretikulu endoplasmatikoan proteinak sintetizatu eta hiru dimentsioko egitura egoki batean tolesten dira. Ondoren, oligosakaridoaren aitzindari bat gehitzen zaio proteinaren alboko kate bati entzima baten bidez. Oligosakaridoaren aitzindaria aldatu eta erretikulu endoplasmatikoan prozesatzen da, Golgi aparatuta eraman aurretik. 

Golgi aparatuan, proteinak are gehiago aldatzen dira gluzido gehigarriak gehituz: nahi ez diren azukreak kenduz eta azukreak aldatuz. Horren ondorioz, oligosakaridoen egiturak oso anitzak dira glukoproteinetan. 

Glikosilazioa amaitu ondoren, glukoproteinak besikuletan paketatzen dira eta zelularen barruan edo zelulatik kanpo garraiatzen dira azken helmugara.

 Abantailak: Zergatik gehitzen da zati gluzidikoa proteinari? 
Pixkanaka, proteinei oligosakaridoak gehitzearen abantaila biologikoak ezagutzen hasten dira. Gluzido oso hidrofiloen multzoek aldatu egiten dituzte konbinatuta dauden proteinen polaritatea eta disolbagarritasuna. Oligosakarido-kateak, erretikulu endoplasmatikoan sintetizatu berri den eta Golgi aparatuan lantzen diren proteinei lotuta, helmuga-etiketa gisa eta proteinaren kalitate-kontrol gisa erabiltzen dira. Gaizki tolestutako proteinak degradaziorantz bideratzen baitituzte. 

 Glukoproteinen adibideak 

 Hormona glukoproteikoak: hormona horiek hormona luteinizatzaileak (LH), folikuluaren hormona estimulatzailea (FSH) eta hazkuntzaren hormona (GH) hartzen dituzte. 
 Antigorputzak: antigorputzak antigenoei gorputzetik kentzeko lotzen zaizkien proteinak dira. Antigorputzek ere azukreak dituzte, eta glikosilazioak eragina izan dezake haien funztioan.
 Entzimak: adibide ezagunena laktasa da: laktosa esnean deskonposatzen duen entzima.
 Zelulaz kanpoko matrizearen proteinak: zelulaz kanpoko matrizea osatzen duten proteinak ere, hala nola, kolagenoa eta elastina.
 Zelula-mintzeko proteinak: ABO odol-taldeko proteinak glukoproteinak dira.

 Analisia 
Glukomika zelula edo ehun jakin batean osagai gluzidiko guztien karakterizazio sistematikoa da. Glukoproteinen kasuan, horrek esan nahi du zein proteina dauden glikosilatuta eta aminoazido-sekuentziaren zein ataletan dagoen lotuta zehazten dela. 

Erronka handia da, baina beharrezkoa, glikosilazioan gertatzen diren aldaketek harreman zuzena dutelako gaixotasun genetikoetan eta minbizian. Proteinen glikosilazio normalaren garrantzia argi dago, glikosilazioak eragindako 18 gaixotasun genetiko desberdin, gutxienez, sortzen baitituzte garapen fisiko edo mental larriak. 

Ondo karakterizatutako mintzeko lehen glukoproteina glukoforina izan zen. Glukoproteinak aztertzeko hainbat teknika erabiltzen dira gaur egun, aztertu nahi den informazio-motaren arabera aukeratuko da teknika:

 Elektroforesia: elektroforesia proteinak karga elektrikoaren eta tamainaren arabera bereizteko erabiltzen den teknika da. Elektroforesi-mota desberdinak erabil daitezke, hala nola poliakrilamidazko gelezko elektroforesia (PAGE), proteinak pisu molekularraren arabera bereiz ditzakeena, eta elektroforesi kapilarra, proteinak karga eta tamainaren arabera bereiz ditzakeena.
 Masen espektrometria: masa espektrometria molekula baten masa eta konposizioa zehazteko erabiltzen den teknika analitikoa da. Glukoproteinen kasuan, masa-espektrometria proteinari lotutako karbohidratoak aztertzeko eta lagin batean dauden proteinak identifikatzeko erabil daiteke.
 Ioi-trukeko kromatografia: ioi-trukeko kromatografia molekulak karga elektrikoaren arabera bereizteko erabiltzen den teknika da. Beren karga-propietateetan oinarritutako proteinak bereizteko eta nahaste konplexu bateko proteinak garbitzeko erabil daiteke.
 Saiakuntza immunologikoak: immunoprezipitazioa eta ELISAren saiakuntza bezalako saiakuntza immunologikoak lagin batean proteina espezifikoak detektatzeko erabiltzen dira. Proteina espezifikoak detektatu eta kuantifikatzeko erabiltzen dira antigorputzak, eta saiakuntza horiek erabilgarriak izan daitezke lagin batean proteina glikosilatu berariazkoen presentzia eta kopurua aztertzeko.

 Bibliografia 

 Kanpo estekak 

Kategoria:Proteinak
Kategoria:Karbono hidratoen kimika