Antikeha kristalluv fragment

Antikeha kristalluv fragment (erialakirjanduses tähistatakse sageli Fc, ingliskeelsest fragment ja crystal) on antikeha molekuli osa, mis on ühesugune kõigi samas organismis toodetud sama tüüpi (nt IgG) antikehade jaoks. Fc ei vastuta antigeeni äratundmise ega sidumise eest (seepärast ei ole Fc struktuuri variatiivsus vajalik), kuid saab ise seostuda nn Fc retseptoriga, mis paikneb mitmete immuunsüsteemi talitlusega seotud rakkude pinnal.

Retseptoriga seostumiseks peab antikeha kristalluv fragment olema glükosüülitud. Fc sisaldab antikeha nn raskete ahelate osasid ning Fc saab fragmendina eraldada muust antikehast, kasutades papaias sisalduvat proteaasi papaiini. Nimetuses sisalduv sõna „kristalluv“ tuleneb asjaolust, et Fc kontsentreeritud lahus annab jahutatuna kergesti valgulisi kristalle. Seda märkas esimesena 1959. aastal briti biokeemik Rodney Robert Porter, kes jagas 1972. aastal Nobeli auhinda füsioloogia ja meditsiini valdkonnas oma USA kolleegi Gerald Maurice Edelmaniga – mõlemad teadlased uurisid antikehade struktuurseid iseärasusi.
vasakul|pisi|257x257px|Papaiiniga lagundamise järel saadud IgG-tüüpi antikeha fragmendid. Fab on antigeeni siduv fragment.
tühi|pisi|221x221px|Antikeha struktuur, milles on näidatud raske ahel (heavy chain), kerge ahel (light chain), disulfiidsidemed (disulphide bonds), muutuv ehk varieeruv osa (variable region) ning konstantne osa (constant region).

 Viited 

Kategooria:Biokeemia
Kategooria:Immuunsüsteem
Kategooria:Valgud