Proteino

eta|Kvaternara strukturo de katalazoproteino, kiu funkcias kiel enzimo

Proteinoproteino en vortaro.net estas la komuna nomo de certaj substancoj el la organika kemio. Proteinoj estas nemalhaveblaj komponantoj de ĉiuj vivantaĵoj, inkluzive de la plej simplaj formoj de vivo, kiel bakterioj, algoj kaj aliaj mikroorganismoj. Ili devas ĉeesti en la nutraĵo de ĉiuj animaloj (bestoj kaj homoj) por sintezi histojn, enzimojn, iujn hormonojn kaj kelkajn sango-komponantojn. Aldone al tio, ili uziĝas en la subtenado kaj riparo de ekzistantaj histoj kaj kiel fonto de energio por la korpo.

La funkcioj de proteinoj estas, inter aliaj: transporta, struktura, protekta, kataliza, stoka, hormona.

Proteinoj estas polimeroj kunmetitaj, en diversaj kombinoj, per kunligiĝo de nombro da similaj, sed ne samaj, etaj molekuloj nomataj aminoacidoj. La sinsekvo de aminoacidoj estas karakteriza por la proteinaj specoj; ĝi estas kodita en la genetika kodo, kiu permesas al vivantaj ĉeloj produkti proteinojn.

eta|maldekstra|200ra|La vitamino B12 enhavas metaljonon (Co+), atomringojn konektitajn kun la jono kaj aldonajn atomringojn. La aminoacidoj estas facile rekoneblaj per la NH aŭ NH2

La plej simplaj proteinoj enhavas nur aminoacidojn. Tamen, multe da proteinoj enhavas ankaŭ atomgrupojn (aŭ metaljonojn) kiuj ne estas aminoacidoj (prostetajn grupojn, atomringojn ktp).

La elementoj karbono, oksigeno, nitrogeno kaj hidrogeno troviĝas en ĉiuj aminoacidoj, do en ĉiuj proteinoj. La sulfuro troviĝas nur en kelke da aminoacidoj, sed ĉeestas en multaj proteinoj. Aliaj elementoj, kiel fosforo, jodo, fero, zinko kaj magnezio estas esencaj konsistigantoj de iuj specialigitaj proteinoj. Kazeino, la ĉefa proteino de lakto, entenas fosforon, kiu estas gravega elemento en la nutraĵo de beboj kaj infanoj. Hemoglobino, la proteino en la sango kiu transportas oksigenon, entenas feron, kobalamino (vitamino B12) entenas kobalton: ili estas ekzemploj de proteinoj kun prostetaj grupoj.

Proteinoj estas ege grandaj molekuloj kun molekulaj masoj inter ĉirkaŭ 6000 kaj kelkmilionoj da amu. Ilia giganta grando (laŭ la molekula senco) vidiĝas en komparo de glukozo kun hemoglobino, relative malgranda proteino. Glukozo havas molekulan mason de 180 amu, dum la molekula maso de hemoglobino estas nur 65.000 amu.
La grandeco de la proteinaj molekuloj permesas al ili alpreni formojn multe pli kompleksajn ol pli malgrandaj molekuloj. La terminoj primara strukturo, sekundara strukturo, terciara strukturo kaj kvaternara strukturo esprimas ĉi tiun strukturan kompleksecon. Ĉi tiuj terminoj aludas la tipojn de koncernaj ligoj aŭ la formon (figuron) de la proteino.

Iujn mallongajn proteinojn, enhavantajn ĝis 200-300 aminoacidojn, eblas artefari. Tiaj metodoj pormomente utilas nur en laboratorioj aŭ scienca studado.

Historio kaj etimologio
 Malkovro kaj fruaj studoj 
Proteinoj estis studitan kaj agnoskitaj ekde la 1700-aj jaroj fare de Antoine Fourcroy kaj aliaj, Reynolds JA, Tanford C (2003). Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks). New York, New York: Oxford University Press. p. 15. ISBN 978-0-19-860694-9.  kiu ofte kolektive nomis ilin "albuminoj", aŭ "albuminaj materialoj" (Eiweisskörper, en germana). Gluteno, ekzemple, estis unue apartigita el tritiko en publikigita esplorstudoj ĉirkaŭ 1747 kaj poste determinis, ke ĝi ekzistas en multaj plantoj. En 1789, Antoine Fourcroy agnoskis tri malsamajn variaĵojn de animalaj proteinoj: nome albumino, fibrino kaj gelateno. Vegetalaj (plantaj) proteinoj studitaj fine de la 1700-aj kaj komence de la 1800-aj jaroj estis gluteno, planta albumino, gliadino kaj legumino.

Proteinojn la unua priskribis la nederlanda kemiisto Gerardus Johannes Mulder kaj nomis la sveda kemiisto Jöns Jacob Berzelius en 1838. Mulder realigis elementan analizon de oftaj proteinojn kaj trovis, ke preskaŭ ĉiuj proteinoj havas la saman empirian formulon, C400H620N100O120P1S1. Perrett D (aŭgusto 2007). "From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics". Proteomics. Clinical Applications. 1 (8): 720–738. doi:10.1002/prca.200700525. PMID 21136729. S2CID 32843102.  Li alvenis al la erara konkludo, ke eble ili estas komponataj de unusola tipo de (tre granda) molekulo. La termino "proteino" por priskribi tiujn molekulojn estis proponita de partnero de Mulder nome Berzelius; la termino "proteino" estas derivita el la greka vorto  (proteios), kun la signifo "unuaranga", "en la kapo" aŭ "stara fronte", + -in. Mulder sukcesis identigi la produktojn de proteindegradado kiel la aminoacido leŭcino por kiu li trovis (preskaŭ ĝustan) molekulan pezon de 131 Da.

Fruaj nutrosciencistoj kiel la germana Carl von Voit kredis, ke proteino estis la plej grava nutraĵo por elteni la strukturon de la korpo, ĉar ili ĝenerale kredis, ke "karno faras karnon." Bischoff TL, Voit C (1860). Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt (en germana). Leipzig, Heidelberg.  Ĉirkaŭ 1862, Karl Heinrich Ritthausen izolis la aminoacidon glutamatan acidon., arkivita en la Biodiversity Heritage Library La kemiisto Thomas Burr Osborne kompilis detalan revizion de vegetalaj proteinoj en la Connecticut Agricultural Experiment Station. Osborne, kun Lafayette Mendel, establis kelkajn nutresencajn aminoacidojn en manĝeksperimentoj kun laboratoriaj ratoj. Dietoj en kiuj mankas la esencaj aminoacidoj bremsas la kreskon de la ratoj, kio konsistigas la leĝon pri minimumo de Liebig. La fina esenca aminoacido malkovrita, nome treonino, estis identigita de William Cumming Rose.

La malfacileco por purigado de proteinoj malhelpis laboron de fruaj proteinbiokemiistoj. Proteinoj povus esti akiritaj en grandaj kvantoj de sango, ovoblankoj kaj keratino, sed individuaj proteinoj estis neatingeblaj. En la 1950-aj jaroj, la Armor Hot Dog Company purigis 1 kg da bova pankreata ribonukleazo A kaj faris ĝin libere havebla al sciencistoj. Tiu atingo helpis por ke la ribonukleazo A iĝu grava celo por biokemia studo dum la sekvaj jardekoj.

 Polipeptidoj 
La kompreno de proteinoj kiel polipeptidoj, aŭ ĉenoj de aminoacidoj, venis pere de la laboro de Franz Hofmeister kaj Hermann Emil Fischer en 1902. La centra rolo de proteinoj kiel enzimoj en vivantaj organismoj kiuj kataligis reakciojn ne estis kompleta komprenita ĝis 1926, kiam James B. Sumner montris, ke la enzimo ureazo estis fakte proteino. Sumner JB (aŭgusto 1926). "The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease". Journal of Biological Chemistry. 69 (2): 435–441. doi:10.1016/S0021-9258(18)84560-4. 

eta|150px|maldekstre|Albumino prezentas en tiu ĉi kokina ovo termikan denaturiĝon suferitan pro la varmo akirita dum la kuirado. Ĝi ne plu povas reveni al la solvebla stato.
Oni supozas, ke Linus Pauling atingis sukcese antaŭdiron pri sekundara strukturo en regula proteino baze sur hidrogena ligo, ideo kiun la unua elmetis William Astbury en 1933. Pauling L, Corey RB (majo 1951). "Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 37 (5): 235–240. Bibcode:1951PNAS...37..235P. doi:10.1073/pnas.37.5.235. PMC 1063348. PMID 14834145.  Posta laboro fare de Walter Kauzmann pri denaturiĝo, Kauzmann W (majo 1956). "Structural factors in protein denaturation". Journal of Cellular Physiology. Supplement. 47 (Suppl 1): 113–131. doi:10.1002/jcp.1030470410. PMID 13332017.  Kauzmann W (1959). "Some factors in the interpretation of protein denaturation". Advances in Protein Chemistry Volume 14. Vol. 14. pp. 1–63. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 978-0-12-034214-3. PMID 14404936.  baze parte sur antaŭaj studoj fare de Kaj Linderstrøm-Lang, Kalman SM, Linderstrøm-Lang K, Ottesen M, Richards FM (februaro 1955). "Degradation of ribonuclease by subtilisin". Biochimica et Biophysica Acta. 16 (2): 297–299. doi:10.1016/0006-3002(55)90224-9. PMID 14363272.  kontribuis al kompreno de proteina faldado kaj strukturo pere de hidrofobiaj interagadoj.

La unua proteino kiu havis sian aminoacidan ĉenon sekvencigita estis insulino, fare de Frederick Sanger, en 1949. Sanger ĝuste determinis la aminoacidan sekvencon de insulino, tiel konklude pruvante ke proteinoj konsistis el linearaj polimeroj de aminoacidoj ans tataŭ branĉigitaj ĉenoj, koloidoj aŭ cikloloj. Sanger F (1949). "The terminal peptides of insulin". The Biochemical Journal. 45 (5): 563–574. doi:10.1042/bj0450563. PMC 1275055. PMID 15396627.  Li ricevis la Nobel-premion pro tiu atingo en 1958. Sanger F. (1958), Nobel lecture: The chemistry of insulin (PDF), Nobelprize.org, arkivita (PDF) el la originalo en 2013-03-19, alirita en 2016-02-09  Studoj de Christian Anfinsen pri la procezo de oksidiga faldado de ribonukleazo A, pro kio li ricevis la Nobel-premion en 1972, solidigis la termodinamikan hipotezon de proteinfaldado, laŭ kiu la faldita formo de proteino reprezentas sian minimumon de libera energio.

 Strukturo 
Je la disvolviĝo de la kristalografio de ikso-radioj, ebliĝis determini la proteinstrukturojn same kiel ties sekvencojn. La unuaj proteinaj strukturoj solvitaj estis hemoglobino fare de Max Perutz kaj mioglobino fare de John Kendrew, en 1958. Muirhead H, Perutz MF (aŭgusto 1963). "Structure of haemoglobin. A three-dimensional Fourier synthesis of reduced human haemoglobin at 5.5 Å resolution". Nature. 199 (4894): 633–638. Bibcode:1963Natur.199..633M. doi:10.1038/199633a0. PMID 14074546. S2CID 4257461.  Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC (March 1958). "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". Nature. 181 (4610): 662–666. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. PMID 13517261. S2CID 4162786.  La uzado de komputiloj kaj pliiĝanta komputilpotenco eltenis la sekvencadon de kompleksaj proteinoj. En 1999, Roger Kornberg sekvencis la tre kompleksan strukturon de la RNA polimerazo uzante altintensajn ikso-radiojn el sinkrotronoj.

Ekde tiam, krio-elektrona mikroskopio (krio-EM) de grandaj makromolekulaj ariĝoj Zhou ZH (aprilo 2008). "Towards atomic resolution structural determination by single-particle cryo-electron microscopy". Current Opinion in Structural Biology. 18 (2): 218–228. doi:10.1016/j.sbi.2008.03.004. PMC 2714865. PMID 18403197.  estis evoluigita. Krio-EM uzas proteinspecimenojn kiuj estas frostigitaj anstataŭ kristalojn kaj radiojn de elektronoj anstataŭ ikso-radioj. Ĝi kaŭzas malpli da damaĝo al la specimeno, permesante al sciencistoj akiri pli da informoj kaj analizi pli grandajn strukturojn. Komputila proteinstruktura prognozo de malgrandaj proteinaj strukturaj domajnoj Keskin O, Tuncbag N, Gursoy A (aprilo 2008). "Characterization and prediction of protein interfaces to infer protein-protein interaction networks". Current Pharmaceutical Biotechnology. 9 (2): 67–76. doi:10.2174/138920108783955191. hdl:11511/32640. PMID 18393863.  helpis al esploristoj aliri atom-nivelan rezolucion de proteinstrukturoj. En aprilo 2024, la Proteina Datenbazo enhavas 181 018 ikso-radiojn, 19 809 EM kaj 12 697 NMR-proteinstrukturojn.

 Kelkaj proteinoj 
eta|maldekstre|Sekaj TSP-aj flokoj estas malmultekosta fonto de proteino kiam pogrande aĉetitaj kaj povas esti aldonitaj al diversaj vegetaraj pladoj aŭ uzitaj kiel "etendigaĵo" aŭ suplemento por nepercepteble pligrandigi la volumenon de viandaĵo.
La ferritino estas la ĉefa proteino kiu stokas, transportas kaj liberigas kontrolite la feron. La proteino estas produktita de preskaŭ ĉiuj vivantaj organismoj, kiel arĥeoj, bakterioj, algoj, superaj plantoj kaj vertebruloj. En vegetaloj oni retenas en la ĉelaj organetoj, ĉefe en la kloroplastoj, kiuj liberigas ĝin kongrue kun siaj metabolaj necesoj (Sechbach, 1982). En animaloj ĝi estas ĉefe en la hepato, la lieno, la intesta murmukozo kaj ostmedolo.

Teksturhava sojfaba proteino (TSP), konata ankaŭ kiel teksturhava legoma proteino (TLP) aŭ sojfabaj grajnoj, estas sengrasigita sojfaba faruna produkto, kromprodukto de la eltiro de sojfaba oleo. Ĝi estas ofte uzata kiel vianda analogaĵo aŭ por pligrandigi la volumenon de viandaĵo. Ĝi rapide kuiriĝas kaj ĝia proteina enhavo estas ege pli granda ol multaj specoj de viando.

La verda fluoreska proteino (mallongigo GFP; angle green fluorescent protein) estas proteino el meduzo Aequorea victoria, unuafoje priskribita fare de Osamu Shimomura en 1961. Ĝi fluoreskas ĉe ekscitiĝo en la verdaj kun bluaj kaj ultraviolaj lumoj. Ĝia graveco en la biologio, precipe en la ĉelbiologio estas, ke la GFP povas fuzii kun iu ajn aliaj proteinoj, gen-specife. Oni povas tiel observi la spacan kaj tempan dividon de la fluoreskaj proteinoj en la vivantaj ĉeloj, histoj, organismoj.

Antikorpo estas proteino produktata en la sango fare de limfocitoj por specife neŭtraligi fremdajn interalie danĝerajn substancojn.

 Nutrado 
eta|300ra|maldekstre|Viandoj el bovo, porko kaj koko.
eta|250ra|Legomoj.
eta|Migdaloj kaj kun ligna ŝelo kaj sen ŝelo.
eta|dekstra|Tritiko.
eta|Cerealaj produktoj.
altdekstre|eta|Tri laktoproduktoj: skatolo de kremo, nome longdaŭra lakto, botelo de elfraga trinkebla jogurto kaj kartonujo de pasifrukta jogurto.
La dietaj fontoj de proteinoj inkludas viandon, ovojn, legomojn, nuksojn, cerealojn, vegetalajn kaj laktoproduktojn kiel fromaĝo kaj jogurto. Kaj animalaj kaj la vegetalaj proteinfontoj posedas la 20 aminoacidojn necesajn por la homa nutrado.

La diversaj proteinoj havas diferencajn nivelojn de biologia familio por la homa korpo. Multaj indicoj estis difinitaj por mezuri la takson de uzaso kaj retenado de proteonoj ĉe homoj. Tiuj estas biologia valoro, NPU (Net Protein Utilization, uzado de pura proteino), NPR (Purproteina kvociento) kaj PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), kiuj estis disvolvigitaj de la FDA (Manĝaĵa kaj Droga Administracio) plibonigante la PER (Protein Efficiency Ratio, proteinefikeca indico). Tiuj metodoj esploras pri kiuj proteinoj estas pli efike uzataj de la organismo.

Proteinaj postuloj de la dieto laŭ aĝo kaj sekso
+Dietaj kvantoj rekomenditaj de proteinoj (g/tago) laŭ aĝo kaj sekso.Villaverde, Carmen, Fundamentos de bioquímica metabólica, 2007, Alfaomega, México, paĝo 156, ĉapitro 13.Aĝo
(jaroj)Pezo
(kg)Proteinoj
(g/tago)Mamsuĉuloj0-0.5
0.56
913
14Infanoj1-3
4-6

7-1013
20

2816
24

28Viroj11-14
15-18

19-24

25-50

pli ol 5045
66

72

79

7745
59

58

63

63Virinoj11-14
15-18

19-24

25- 50

pli ol 5046
55

58

63

6546
44

46

50

50
Food and Nutrition Board, National Academy of Science/National Research Council 1989

 Manko de proteinoj 
Manko de proteinoj en disvolviĝantaj landoj

La manko de proteinoj estas grava kaŭzo de malsano kaj morto en la disvolviĝantaj landoj de la Tria Mondo. La Manko de proteinoj ludas gravan rolon en la malsano konata kiel kvaŝiorkoro. La militoj, la malsatego, la troloĝado kaj aliaj faktoroj pliigis la indicojn de malsufiĉa nutrado kaj de manko de proteinoj. La manko de proteinoj povas rezulti en malpiigita inteligento kaj intelekta malkapablo. La kalori-proteina malsufiĉa nutrado tuŝas ĉirkaŭ 500 milionojn de personojn kaj pli ol 10 milionojn ĉiujare. En akraj kazoj la nombro celĉeloj malpliiĝas kaj sammaniere draste malpliiĝas la kapablo de la leŭkocitoj por batali kontraŭ infekto.

Manko de proteinoj en disvolviĝintaj landoj

La manko de proteinoj estas pli rara en disvolviĝintaj landoj, sed relative malgranda nombro de personoj suferas malfacilon por akiri sufiĉajn proteinojn pro malriĉeco. La manko de proteinoj povas okazi en disvolviĝintaj landoj ankaŭ en personoj kiuj faras dieton por perdi pezon, aŭ ĉe tiuj kiuj vivtenis sin de malriĉa dieto. Ankaŭ la personoj konvaleskantaj (saniĝadaj), kiuj estas rekuperantaj sin el kirurgo, traŭmato aŭ alia malsano povas suferi proteinmankon se ili ne pliigas ties konsumon por elteni la pliigon de siaj necesoj. Proteinmanko povas okazi ankaŭ se la proteino konsumita estas nekompleta kaj malsukcesas havigi ĉiujn esencajn aminoacidojn.

 Troa konsumo de proteinoj 
Ĉar la organismo estas nekapabla stoki la proteinojn, la troaj proteinoj estas digestitaj kaj konvertitaj en sukeroj aŭ grasacidoj. La hepato retiras la nitrogenon de la aminoacidoj, maniero per kiu tiuj povas esti konsumitaj kiel brulaĵoj kaj la nitrogeno estas aligita en la ureo, nome la substanco kiu estas ekskreciita de la renoj. Tiuj organoj normale povas pritrakti ajnan aldonan troan ŝarĝon, sed se okazas rena malsano, ofte devos esti preskribita malpliigo en la proteinkonsumado.

La troa konsumado de proteinoj povas ankaŭ okazigi la perdon de korpa kalcio, kio siavice povas konduki al perdo de osta maso longdaŭre. Tamen, kelkaj proteinaj suplementoj venas akompanataj per diversaj kvantoj de kalcio po dozo, tiel ke ili povas kontraŭefiki la efekton de la perdo de kalcio.

Kuracistoj esploras ĉu la troa konsumado de proteinoj estas ligata al kelkaj problemoj, kiuj povas esti jenaj:

 Hepata malbona funkciado pro pliigo de toksaj restaĵoj.
 Hiperaktiveco de la imuna sistemo.
 Perdo de osta denseco; la rompiĝemo de ostoj estas rilata al la fakto, ke la kalcio kaj la glutamino filtriĝas el la ostoj kaj el la muskola histo por ekvilibrigi la pliigon en la engluto de acidoj pro dieto. Tiu efekto ne aperas se la konsumo de mineraloj alkalaj (el fruktoj kaj vegetaloj [la cerealoj estas acidaj kiel la proteinoj; dum la grasoj estas acide neŭtralaj]) estas sufiĉe alta.

En tiaj kazoj, la konsumo de proteinoj estas anabola por la osto. Kelkaj esploristoj opinias, ke troa konsumado de proteinoj povas produkti perfortan pliigon en la ekskrecio de kalcio. Se estas troa konsumado de proteinoj, oni pensas, ke pli regula konsumado de kalcio estus kapabla stabiligi, aŭ eĉ pliigi, la kaptadon de kalcio fare de la maldika intesto, kio estus pli profita ĉe pli aĝaj virinoj.

La proteinoj estas ofte kaŭzo de alergioj kaj de alergiaj reagoj al kelkaj manĝaĵoj. Tio okazas ĉar la strukturo de ĉiu formo de proteino estas iomete diferenca. Kelkaj povas okazigi respondon ĉe la imuna sistemo, dum aliaj restas perfekte sekuraj. Multaj personoj estas alergiaj al la kazeino (nome la proteino en la lakto), al la gluteno (la proteino en la tritiko kaj aliaj grajnoj), al la partikulara proteino trovita en la arakido aŭ al tiuj trovitaj en marfruktoj kaj en aliaj marmanĝaĵoj.

Estas ekstreme malkutima ke unu persono reagas negative al pli ol du diversaj tipoj de proteinoj, pro la diverseco inter la tipoj de proteinoj aŭ aminoacidoj. Krom tio, la proteinoj helpas al la formado de la muskola maso.

 Esplorado 
La Proteina Datenbazo aŭ Proteina Datenbanko (, akronime PDB) estas datenbazo por la tri-dimensiaj strukturaj datenoj de grandaj biologiaj molekuloj, kiel proteinoj kaj nukleataj acidoj . La datenoj  tipe estas akiritaj de ikso-radia kristalografio, NMR spektroskopio aŭ, pli kaj pli, krioelektrona mikroskopo kaj submetita fare de biologoj kaj biokemiistoj de tra la tuta mondo, estas libere alirebla sur la Interreto tra la retejoj de ties membraj organizaĵoj (PDBe , PDBj , RCSB  kaj BMRB ). La PDB estas kontrolita de organizaĵo nomita la Tutmonda Proteina Datenbanko (angle Worldwide Protein Data Bank, wwPDB).

 Proteina faldado 

maldekstra|eta|360x360ra|Proteino antaŭ kaj post faldo
En biokemio kaj molekula biologio, proteinfaldado (proteina faldado) estas la procezo de spontanea faldado de polipeptidĉeno en unikan (naturan) spacan strukturon (la tielnomita terciara strukturo) . Ĝi okazas dum kaj post la sintezo de la peptida ĉeno kaj estas antaŭkondiĉo por la senerara funkcio de la proteino. La faldado estas kaŭzita de la plej malgrandaj movoj de la solvmolekuloj (akvaj molekuloj) kaj de elektraj allogaj fortoj ene de la proteinmolekulo. Iuj proteinoj povas faldi ĝuste nur helpe de certaj enzimoj aŭ ĉaperonaj proteinoj .

 Vidu ankaŭ 

 Proteina strukturo
 Makromolekulo
 Proteopedia
 Proteinolizo
 Proteina trimoo
 Proteina sintezo
 Proteinaro

 Referencoj 

 Bibliografio 
 Branden C, Tooze J (1999). Introduction to Protein Structure. New York: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2305-1.
 Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW (2006). Harper's Illustrated Biochemistry. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. ISBN 978-0-07-146197-9.
 Tanford C, Reynolds JA (2001). Nature's Robots: A History of Proteins. Oxford New York: Oxford University Press, USA. ISBN 978-0-19-850466-5.
 Van Holde KE, Mathews CK (1996). Biochemistry. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc. ISBN 978-0-8053-3931-4.