অ্যামাইলয়েড

অ্যামাইলয়েড হলো প্রোটিনের এমন একধরনের সমষ্টি যার সাধারণত ৭–১৩ ন্যানোমিটার ব্যাসযুক্ত তন্তুময় গঠন দেখা যায়। এর মধ্যে β-শীট নামক গৌণ গঠন (ক্রস-β নামে পরিচিত) থাকে এবং এটি কঙ্গো রেড-এর মতো কিছু নির্দিষ্ট রঞ্জকে রঞ্জিত হয়। মানবদেহে অ্যামাইলয়েড বিভিন্ন রোগের সূচনার সঙ্গে জড়িত। কোনো প্রোটিন তার স্বাভাবিক গঠন ও শারীরবৃত্তীয় কাজ হারিয়ে ভুলভাবে ভাঁজ হলে (ভুলভাঁজ) তা কোষের ভেতরে বা চারপাশে তন্তুময় জমা তৈরি করতে পারে, তখনই রোগসৃষ্টিকারী অ্যামাইলয়েডের উদ্ভব হয়। এই প্রোটিন ভুলভাঁজ ও জমা হওয়ার প্রক্রিয়া কলা ও অঙ্গগুলোর স্বাভাবিক কাজে ব্যাঘাত ঘটায়।

মানুষের এমন অ্যামাইলয়েড এখন পর্যন্ত ৫০টিরও বেশি রোগের সঙ্গে যুক্ত পাওয়া গেছে, যেমন অ্যামাইলয়েডোসিস, এবং এটি কিছু স্নায়বিক অধঃপতন রোগেও ভূমিকা রাখে। এসব রোগের কয়েকটি মূলত বিচ্ছিন্ন প্রকৃতির, আবার কয়েকটি শুধুমাত্র পারিবারিক। কিছু রোগ চিকিৎসাজনিত, অর্থাৎ চিকিৎসার পার্শ্বপ্রতিক্রিয়ায় দেখা দেয়। প্রিয়নগুলো অ্যামাইলয়েডেরই একটি সংক্রামক রূপ, যা অন্যান্য অ-সংক্রামক অ্যামাইলয়েড রূপকে নিজের অনুরূপে রূপান্তরের জন্য টেমপ্লেট হিসেবে কাজ করতে পারে। আবার অ্যামাইলয়েডের স্বাভাবিক জৈবিক কাজও থাকতে পারে; উদাহরণস্বরূপ, কিছু গণের ব্যাকটেরিয়ার ফিম্ব্রিয়া গঠনে, ছত্রাকে বংশাণুগত বৈশিষ্ট্য সঞ্চারণে, এবং মানুষের দেহে রঞ্জক জমা ও হরমোন নিঃসরণে এর ভূমিকা আছে।

বিভিন্ন প্রোটিন থেকে অ্যামাইলয়েড তৈরি হতে পারে। এই পলিপেপটাইড শৃঙ্খলগুলো সাধারণত β-শীট গঠন তৈরি করে যা দীর্ঘ তন্তুতে জমাট বাঁধে; তবে, একই পলিপেপটাইড একাধিক আলাদা অ্যামাইলয়েড গঠনেও ভাঁজ হতে পারে। গঠনের এই বৈচিত্র্য প্রিয়ন রোগের বিভিন্ন রূপের জন্য দায়ী।

α-শীট নামের একটি অস্বাভাবিক গৌণ গঠন অ্যামাইলয়েড সৃষ্টিকারী প্রোটিনের বিষাক্ত উপাদান হিসেবে প্রস্তাবিত হয়েছে, কিন্তু বর্তমানে এই ধারণা ব্যাপকভাবে গৃহীত নয়।


সংজ্ঞা
অ্যামাইলয়েড নামটি এসেছে রুডলফ ভার্কো-র একটি প্রাথমিক ভুল সনাক্তকরণ থেকে, যেখানে এই উপাদানটিকে শ্বেতসার (লাতিনে amylum, প্রাচীন গ্রিক ) হিসেবে চিহ্নিত করা হয়েছিল। এই ভুল হয়েছিল অপরিশোধিত আয়োডিন-রঞ্জন কৌশলের ওপর ভিত্তি করে। কিছুকাল বৈজ্ঞানিক সম্প্রদায় বিতর্ক করেছিল যে অ্যামাইলয়েড জমা চর্বিজাত নাকি শর্করা জমা। অবশেষে, ১৮৫৯ সালে জানা যায় যে সেগুলো আসলে অ্যালবুমিন-সদৃশ প্রোটিনজাত উপাদানের জমা।

 অ্যামাইলয়েডের শাস্ত্রীয়, হিস্টোপ্যাথোলজিক্যাল সংজ্ঞা হলো: বহিঃকোষীয়, প্রোটিনজাত তন্তুময় জমা যা β-শীট গৌণ গঠন দেখায় এবং ধ্রুবক আলোতে কঙ্গো রেড দিয়ে রঞ্জিত করলে আপেল-সবুজ দ্বি-প্রতিসরণে শনাক্ত করা যায়। এই জমাগুলো প্রায়শই বিভিন্ন শর্করা এবং সিরাম অ্যামাইলয়েড P উপাদান-এর মতো অন্যান্য উপাদান সংগ্রহ করে, যার ফলে জটিল এবং কখনও কখনও অসমজাতীয় গঠন তৈরি হয়। সম্প্রতি এই সংজ্ঞা নিয়ে প্রশ্ন উঠেছে, কারণ কিছু শাস্ত্রীয় অ্যামাইলয়েড প্রজাতি স্পষ্টভাবে কোষের ভিতরেও দেখা গেছে।
 একটি আধুনিকতর, জৈউপাদানবৈজ্ঞানিক সংজ্ঞা আরও বিস্তৃত, যাতে যেকোনো পলিপেপটাইড অন্তর্ভুক্ত যা ক্রস-β গঠন গঠনের জন্য পলিমারাইজ করে—তা in vivo বা in vitro হোক, কোষের ভিতরে হোক বা বাইরে। অণুজীববিজ্ঞানীরা, জৈব রসায়নবিদরা, জৈউপাদানবিজ্ঞানীরা, রসায়নবিদরা এবং পদার্থবিজ্ঞানীরা এই সংজ্ঞাটি ব্যাপকভাবে গ্রহণ করেছেন, যদিও জীববিজ্ঞানের জগতে শব্দটি নিয়ে এখনও কিছু দ্বন্দ্ব রয়েছে।

রোগে অ্যামাইলয়েড গঠনকারী প্রোটিন
এ পর্যন্ত, ৩৭টি মানব প্রোটিন রোগসংস্থানবিজ্ঞানে অ্যামাইলয়েড গঠন করতে এবং সু-সংজ্ঞায়িত রোগের সাথে যুক্ত হতে দেখা গেছে। ইন্টারন্যাশনাল সোসাইটি অফ অ্যামাইলয়েডোসিস সংশ্লিষ্ট প্রোটিনের ভিত্তিতে অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিল এবং তাদের সম্পর্কিত রোগগুলিকে শ্রেণীবিভাগ করে (উদাহরণস্বরূপ, ATTR হলো TTR প্রোটিন দ্বারা গঠিত রোগ এবং সংশ্লিষ্ট ফাইব্রিলের দল)। একটি সারণি নিচে দেওয়া হলো।

 প্রোটিন রোগ সরকারি সংক্ষেপণঅ্যামাইলয়েড প্রিসারসর প্রোটিন থেকে β অ্যামাইলয়েড পেপটাইড (Aβ)আলৎসহাইমারের রোগ, বংশগত সেরিব্রাল হেমোরেজ উইথ অ্যামাইলয়েডোসিস Aβα-সাইনিউক্লিনপারকিনসন রোগ, পারকিনসন রোগ ডিমেনশিয়া, লিউই বডি ডিমেনশিয়া, মাল্টিপল সিস্টেম অ্যাট্রফিAαSynPrPScসংক্রমণযোগ্য স্পঞ্জিফর্ম এনসেফালোপ্যাথি (যেমন, মারাত্মক পারিবারিক অনিদ্রা, গার্স্টম্যান-স্ট্রাউসলার-শেইঙ্কার রোগ, ক্রয়ত্সফেল্ট-ইয়াকোব রোগ, নতুন রূপান্তর ক্রয়ত্সফেল্ট-ইয়াকোব রোগ)APrPমাইক্রোটিউবুল-সহযোগী প্রোটিন টাউটাউপ্যাথির বিভিন্ন রূপ (যেমন, পিকের রোগ, প্রোগ্রেসিভ সুপ্রানিউক্লিয়ার পালসি, কর্টিকোবাসাল ডিজেনারেশন, ক্রোমোজোম ১৭-এর সাথে যুক্ত ফ্রন্টোটেম্পোরাল ডিমেনশিয়া উইথ পারকিনসনিজম, আরজাইরোফিলিক গ্রেন রোগ)ATauহান্টিংটিন এক্সন ১হান্টিংটনের রোগHTTex1ABri পেপটাইডপারিবারিক ব্রিটিশ ডিমেনশিয়াABriADan পেপটাইডপারিবারিক ড্যানিশ ডিমেনশিয়াADanইমিউনোগ্লোবুলিন লাইট চেইনের খণ্ডাংশলাইট চেইন অ্যামাইলয়েডোসিসALইমিউনোগ্লোবুলিন হেভি চেইনের খণ্ডাংশহেভি চেইন অ্যামাইলয়েডোসিসAHসিরাম অ্যামাইলয়েড A প্রোটিনের N-টার্মিনাল খণ্ডাংশের সম্পূর্ণ দৈর্ঘ্যAA অ্যামাইলয়েডোসিসAAট্রান্সথাইরেটিনসেনাইল সিস্টেমিক অ্যামাইলয়েডোসিস, পারিবারিক অ্যামাইলয়েড পলিনিউরোপ্যাথি, পারিবারিক অ্যামাইলয়েড কার্ডিওমায়োপ্যাথি, লেপ্টোমেনিনজিয়াল অ্যামাইলয়েডোসিসATTRβ-২ মাইক্রোগ্লোবুলিনডায়ালিসিস সম্পর্কিত অ্যামাইলয়েডোসিস, পারিবারিক ভিসেরাল অ্যামাইলয়েডোসিসAβ2Mঅ্যাপোলিপোপ্রোটিন AI-এর N-টার্মিনাল খণ্ডাংশApoAI অ্যামাইলয়েডোসিসAApoAIC-টার্মিনালি সম্প্রসারিত অ্যাপোলিপোপ্রোটিন AIIApoAII অ্যামাইলয়েডোসিসAApoAIIঅ্যাপোলিপোপ্রোটিন AIV-এর N-টার্মিনাল খণ্ডাংশApoAIV অ্যামাইলয়েডোসিসAApoAIVঅ্যাপোলিপোপ্রোটিন C-IIApoCII অ্যামাইলয়েডোসিসAApoCIIঅ্যাপোলিপোপ্রোটিন C-IIIApoCIII অ্যামাইলয়েডোসিসAApoCIIIজেলসোলিনের খণ্ডাংশপারিবারিক অ্যামাইলয়েডোসিস, ফিনিশ টাইপAGelলাইসোজাইমপারিবারিক নন-নিউরোপ্যাথিক সিস্টেমিক অ্যামাইলয়েডোসিসALysফাইব্রিনোজেন α চেইনের খণ্ডাংশফাইব্রিনোজেন অ্যামাইলয়েডোসিসAFibN-টার্মিনালি ট্রান্কেটেড সিস্টাটিন সিবংশগত সেরিব্রাল হেমোরেজ উইথ অ্যামাইলয়েডোসিস, আইসল্যান্ডিক টাইপACysIAPP (অ্যামাইলিন)টাইপ ২ ডায়াবেটিস, ইনসুলিনোমাAIAPPক্যালসিটোনিনথাইরয়েডের মেডুলারি কার্সিনোমাACalএট্রিয়াল ন্যাট্রিইউরেটিক ফ্যাক্টরকার্ডিয়াক অ্যারিথমিয়া, আইসোলেটেড এট্রিয়াল অ্যামাইলয়েডোসিসAANFপ্রোল্যাক্টিনপিটুইটারি প্রোল্যাক্টিনোমাAProইনসুলিনইনজেকশন-স্থানীয় অ্যামাইলয়েডোসিসAInsল্যাক্ট্যাডেরিন / মেডিনঅ্যাওর্টিক মিডিয়াল অ্যামাইলয়েডোসিসAMedল্যাক্টোট্রান্সফেরিন / ল্যাক্টোফেরিনজেলাটিনাস ড্রপ-লাইক কর্নিয়াল ডিস্ট্রফিALacওডোন্টোজেনিক অ্যামেলোব্লাস্ট-সহযোগী প্রোটিনক্যালসিফাইং এপিথেলিয়াল ওডোন্টোজেনিক টিউমারAOAAPফুসফুসীয় সারফ্যাক্ট্যান্ট-সহযোগী প্রোটিন সি (SP-C)ফুসফুসীয় অ্যালভিওলার প্রোটিনোসিসASPCলিউকোসাইট কোষ-উদ্ভূত কেমোট্যাক্সিন-২ (LECT-২)রেনাল LECT2 অ্যামাইলয়েডোসিসALECT2গ্যালেক্টিন-৭লাইচেন অ্যামাইলয়েডোসিস, ম্যাকুলার অ্যামাইলয়েডোসিসAGal7কর্নিওডেসমোসিনহাইপোট্রাইকোসিস সিমপ্লেক্স অফ দ্য স্ক্যাল্পACorTGFBI/কেরাটোএপিথেলিনের C-টার্মিনাল খণ্ডাংশল্যাটিস কর্নিয়াল ডিস্ট্রফি টাইপ I, ল্যাটিস কর্নিয়াল ডিস্ট্রফি টাইপ 3A, ল্যাটিস কর্নিয়াল ডিস্ট্রফি অ্যাভেলিনো টাইপAKerসিমেনোজেলিন-১ (SGI)সেমিনাল ভেসিকল অ্যামাইলয়েডোসিসASem1প্রোটিন S100A8/A9প্রস্টেট ক্যান্সারকোনোটিই নয়এনফুভিরটাইডইনজেকশন-স্থানীয় অ্যামাইলয়েডোসিসAEnf

অ-রোগজনিত এবং কার্যকরী অ্যামাইলয়েড
অনেক অ-রোগসংস্থানিক অ্যামাইলয়েডের উদাহরণ আছে, যেগুলোর সু-সংজ্ঞায়িত শারীরবৃত্তীয় ভূমিকা রয়েছে এবং সেগুলো বিভিন্ন জীবের মধ্যে, মানুষসহ, পাওয়া গেছে। এগুলোকে কার্যকরী বা শারীরবৃত্তীয় বা প্রাকৃতিক অ্যামাইলয়েড বলা যায়।
 হোমো সেপিয়েন্সে কার্যকরী অ্যামাইলয়েডের উদাহরণ:
 মেলানোসাইট প্রোটিন পিএমইএল-এর ইন্ট্রালুমেনাল ডোমেন
 পেপটাইড/প্রোটিন হরমোনগুলো এন্ডোক্রাইন নিঃসরণ কণিকার ভিতরে অ্যামাইলয়েড হিসেবে জমা থাকে
 রিসেপ্টর-ইন্টারঅ্যাক্টিং সেরিন/থ্রিয়োনিন-প্রোটিন কাইনেস ১/৩ (আরআইপি১/আরআইপি৩)
 প্রোস্ট্যাটিক অ্যাসিড ফসফাটেজ এবং সিমেনোজেলিনের খণ্ডাংশ
 অন্যান্য জীবের কার্যকরী অ্যামাইলয়েডের উদাহরণ:
 ই. কোলাই, সালমোনেলা, এবং এন্টেরোব্যাক্টেরিয়ালিসের আরও কয়েকটি সদস্য দ্বারা উৎপাদিত কার্লি ফিম্ব্রিয়া (Csg)। কার্লি সিস্টেম এনকোডিং জিনগত উপাদানগুলো (অপেরন) বংশাণুগতভাবে ব্যাপক এবং কমপক্ষে চারটি ব্যাকটেরিয়া ফাইলামে পাওয়া যায়। এর অর্থ হলো আরও অনেক ব্যাকটেরিয়া কার্লি ফাইব্রিল তৈরি করতে পারে।
 GvpA প্রোটিন, যা নির্দিষ্ট গ্যাস ভেসিকলের দেয়াল গঠন করে; অর্থাৎ জলজ আর্কিয়া এবং ইউব্যাকটেরিয়ার প্লবতা অঙ্গাণুতে থাকে
 সিউডোমোনাসের বিভিন্ন প্রজাতিতে Fap ফাইব্রিল
 স্ট্রেপ্টোমাইসেস কোয়েলিকুলর থেকে চ্যাপলিন
 ট্রাইকোনেফিলা এডুলিস (মাকড়সা) থেকে স্পাইড্রোইন (মাকড়সার সিল্ক)
 নিউরোস্পোরা ক্রাসা এবং অন্যান্য ছত্রাক থেকে হাইড্রোফোবিন
 ছত্রাকীয় কোষ আঠালো প্রোটিন, যা কোষ পৃষ্ঠে অ্যামাইলয়েড অঞ্চল গঠন করে যার বন্ধন শক্তি অনেক বেড়ে যায়
 পরিবেশগত বায়োফিল্মে অ্যামাইলয়েড-নির্দিষ্ট রঞ্জক ও অ্যান্টিবডি দিয়ে রঞ্জন অনুসারে অ্যামাইলয়েড পাওয়া যায়।
 মেথানোসায়েটা থার্মোফিলা ফিলামেন্ট আবৃতকারী নলাকার খাপ
 প্রিয়ন হিসেবে কাজ করা কার্যকরী অ্যামাইলয়েডের উদাহরণ:
 বেশ কয়েকটি খামির প্রিয়ন সংক্রামক অ্যামাইলয়েডের ওপর ভিত্তি করে গঠিত, যেমন [PSI+] (সুপ৩৫পি); [URE3] (ইউরিইটুপি); [PIN+] বা [RNQ+] (Rnq1p); [SWI1+] (Swi1p) এবং [OCT8+] (Cyc8p)
 পোডোস্পোরা আনসেরিনা থেকে প্রিয়ন HET-s
 অ্যাপ্লিসিয়া ক্যালিফোর্নিকা (সামুদ্রিক শামুক) থেকে CPEB-এর নিউরন-নির্দিষ্ট আইসোফর্ম

গঠন

অ্যামাইলয়েড দীর্ঘ অশাখিত তন্তু নিয়ে গঠিত, যাদের একটি সম্প্রসারিত β-শীট গৌণ গঠন থাকে। এতে স্বতন্ত্র β স্ট্র্যান্ডগুলো (সংলগ্ন চিত্রে রঙিন তীর) ফাইব্রিলের দীর্ঘ অক্ষের সাথে লম্বভাবে সাজানো থাকে। এই ধরনের গঠন ক্রস-β গঠন নামে পরিচিত। প্রতিটি স্বতন্ত্র তন্তুর প্রস্থ ৭–১৩ ন্যানোমিটার এবং দৈর্ঘ্য কয়েক মাইক্রোমিটার পর্যন্ত হতে পারে। বিভিন্ন শাস্ত্রে অ্যামাইলয়েড হিসেবে প্রোটিন সমষ্টিকে শ্রেণীবিভাগ করার জন্য যেসব প্রধান বৈশিষ্ট্য স্বীকৃত, সেগুলো হলো: প্রত্যাশিত ব্যাসযুক্ত একটি তন্তুময় রূপবিজ্ঞানের উপস্থিতি (যা ট্রান্সমিশন ইলেকট্রন মাইক্রোস্কোপি বা অ্যাটমিক ফোর্স মাইক্রোস্কোপি দিয়ে শনাক্ত করা যায়), একটি ক্রস-β গৌণ গঠনের উপস্থিতি (যা বৃত্তাকার দ্বিবর্ণতা, FTIR, কঠিন-অবস্থা নিউক্লীয় চৌম্বক অনুরণন, এক্স-রে স্ফটিকবিজ্ঞান, বা এক্স-রে ফাইবার অপবর্তন দ্বারা নির্ধারিত হয়; প্রায়শই এটিই "স্বর্ণমান" পরীক্ষা হিসেবে বিবেচিত হয়), এবং কঙ্গো রেড, থায়োফ্লাভিন T বা থায়োফ্লাভিন S-এর মতো নির্দিষ্ট রঞ্জকে রঞ্জিত হওয়ার ক্ষমতা।

"ক্রস-β" শব্দটি দুটি সেট অপবর্তন রেখার পর্যবেক্ষণের ওপর ভিত্তি করে তৈরি, একটি অনুদৈর্ঘ্য এবং একটি অনুপ্রস্থ, যা একটি বৈশিষ্ট্যপূর্ণ "ক্রস" নকশা তৈরি করে।Wormell RL. New fibres from proteins. Academic Press, 1954, p. 106. দুটি বৈশিষ্ট্যপূর্ণ অপবর্তন সংকেত তৈরি হয় ৪.৭ এবং ১০ অ্যাংস্ট্রম (০.৪৭ এনএম এবং ১.০ এনএম) তরঙ্গদৈর্ঘ্যে, যা β-শীটের আন্তঃস্ট্র্যান্ড ও স্তূপীকরণ দূরত্বের সঙ্গে সঙ্গতিপূর্ণ। β-শীটের "স্তূপগুলো" সংক্ষিপ্ত এবং অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিলের প্রস্থ অতিক্রম করে না; অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিলের দৈর্ঘ্য সারিবদ্ধ β-স্ট্র্যান্ড দিয়ে গঠিত। ক্রস-β নকশাকে অ্যামাইলয়েড গঠনের একটি রোগনির্ণয়মূলক বৈশিষ্ট্য হিসেবে বিবেচনা করা হয়।

অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিলগুলো সাধারণত ১–৮টি প্রোটোফিলামেন্ট নিয়ে গঠিত (চিত্রে একটি প্রোটোফিলামেন্টও একটি ফাইব্রিল দেখানো হয়েছে)। প্রতিটি প্রোটোফিলামেন্টের ব্যাস ২–৭ এনএম, যেগুলো পার্শ্বীয়ভাবে মিথস্ক্রিয়া করে সমতল ফিতার মতো গঠন তৈরি করে। এই ফিতাগুলো ২–৭ এনএম (একটি একক প্রোটোফিলামেন্টের) উচ্চতা বজায় রাখে এবং প্রস্থে ৩০ এনএম পর্যন্ত হতে পারে। প্রায়শই প্রোটোফিলামেন্টগুলো একে অপরের চারপাশে পেঁচিয়ে সাধারণত ৭–১৩ এনএম প্রশস্ত ফাইব্রিল তৈরি করে। প্রতিটি প্রোটোফিলামেন্টে সাধারণ ক্রস-β গঠন থাকে এবং ১–৬টি β-শীট (চিত্রে ছয়টি দেখানো হয়েছে) একে অপরের ওপর স্তূপীকৃত হয়ে গঠিত হতে পারে। প্রতিটি স্বতন্ত্র প্রোটিন অণু প্রতিটি প্রোটোফিলামেন্টে এক থেকে কয়েকটি β-স্ট্র্যান্ড অবদান রাখতে পারে। স্ট্র্যান্ডগুলো বিপরীত সমান্তরাল β-শীটে সাজানো হতে পারে, কিন্তু আরও প্রায়শই সমান্তরাল β-শীটে সাজানো হয়। ফাইব্রিলে পলিপেপটাইড শৃঙ্খলের একটি ভগ্নাংশ মাত্র β-স্ট্র্যান্ড গঠনে থাকে, অবশিষ্টাংশ গঠিত বা অগঠিত লুপ বা লেজ গঠন করে।

দীর্ঘকাল অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিলের পরমাণু-স্তরের গঠন সম্পর্কে জ্ঞান সীমাবদ্ধ ছিল, কারণ সেগুলো প্রোটিন গঠন অধ্যয়নের প্রচলিত পদ্ধতির জন্য অনুপযুক্ত ছিল। সাম্প্রতিক বছরগুলোতে পরীক্ষামূলক পদ্ধতিতে অগ্রগতি হয়েছে, যার মধ্যে রয়েছে কঠিন-অবস্থা NMR বর্ণালীবীক্ষণ এবং ক্রায়ো-ইলেকট্রন মাইক্রোস্কোপি। একত্রে, এই পদ্ধতিগুলো বিভিন্ন স্নায়বিক অধঃপতন রোগের সঙ্গে যুক্ত অ্যামাইলয়েড β পেপটাইড, α-সাইনিউক্লিন, টাউ এবং FUS প্রোটিন দ্বারা গঠিত অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিলের ত্রিমাত্রিক পরমাণবিক গঠন প্রকাশ করেছে।

মাইক্রোক্রিস্টালের এক্স-রে অপবর্তন গবেষণা অ্যামাইলয়েডের মূল অঞ্চলের পরমাণুবিক বিশদ প্রকাশ করেছে, যদিও শুধুমাত্র সহজীকৃত পেপটাইডের জন্য যেগুলো রোগে জড়িত পেপটাইড বা প্রোটিনের তুলনায় উল্লেখযোগ্যভাবে ছোট। স্ফটিকবিজ্ঞানের গঠনগুলো দেখায় যে অ্যামাইলয়েড সৃষ্টিকারী প্রোটিনের অ্যামাইলয়েড-প্রবণ অঞ্চল থেকে ছোট ছোট অংশগুলো ফাইব্রিল অক্ষের সাথে লম্বভাবে চলে, যা অ্যামাইলয়েড গঠনের "ক্রস-β" বৈশিষ্ট্যের সঙ্গে সঙ্গতিপূর্ণ। এগুলো অ্যামাইলয়েড গঠনের কয়েকটি বৈশিষ্ট্যও প্রকাশ করে—প্রতিবেশী β-শীটগুলো জলের অনুপস্থিতিতে (তাই শুষ্ক ইন্টারফেস বলা হয়) একটি ইন্টারফেসের মাধ্যমে একসঙ্গে শক্তভাবে প্যাক করা থাকে। বিপরীত β-স্ট্র্যান্ডগুলো একে অপর থেকে সামান্য অফসেটে থাকে যাতে তাদের পার্শ্ব শৃঙ্খলগুলো পরস্পরের মধ্যে প্রবেশ করে। এই কমপ্যাক্ট, নিঃস্রাবিত ইন্টারফেসকে স্টেরিক-জিপার ইন্টারফেস বলা হয়। স্টেরিক-জিপার ইন্টারফেসের আটটি তাত্ত্বিক শ্রেণি আছে, যা β-শীটের দিকনির্দেশ (সমান্তরাল এবং বিপরীত সমান্তরাল) এবং প্রতিবেশী β-শীটের মধ্যে প্রতিসাম্য দ্বারা নির্ধারিত হয়। অ্যামাইলয়েড গঠন সমাধানের জন্য এক্স-রে স্ফটিকবিজ্ঞানের একটি সীমাবদ্ধতা হলো মাইক্রোক্রিস্টাল গঠনের প্রয়োজন, যা কেবলমাত্র রোগের সঙ্গে যুক্ত পেপটাইডগুলোর চেয়ে ছোট পেপটাইড দিয়ে অর্জন করা যায়।

যদিও আসল অ্যামাইলয়েড গঠন সর্বদা আন্তঃআণবিক β-শীটের ওপর ভিত্তি করে, বিভিন্ন ধরনের "উচ্চতর ক্রম" তৃতীয়ীয় ভাঁজ দেখা গেছে বা প্রস্তাবিত হয়েছে। β-শীটগুলো একটি β-স্যান্ডউইচ গঠন করতে পারে, বা একটি β-সলেনয়েড তৈরি করতে পারে যা হয় β-হেলিক্স বা β-রোল হতে পারে। প্রাকৃতিক-সদৃশ অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিল, যেখানে প্রাকৃতিক β-শীটযুক্ত প্রোটিনগুলো ফাইব্রিলে তাদের প্রাকৃতিক-সদৃশ গঠন বজায় রাখে, তাও প্রস্তাবিত হয়েছে। ডাইসালফাইড-সীমাবদ্ধ প্রোটিনগুলোর জটিল ব্যাকবোন টপোলজি কীভাবে অ্যামাইলয়েড β-শীট মোটিফ গ্রহণ করে, তার উপর কিছু ধারণা বিকশিত হয়েছে। এর মধ্যে এমন প্রোটিন রয়েছে যেগুলো অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিল গঠনে বেশি প্রবণ, যেমন ইনসুলিন ও লাইসোজাইম। একাধিক সীমাবদ্ধতার উপস্থিতি অ্যাক্সেসযোগ্য কনফরমেশনাল স্থান উল্লেখযোগ্যভাবে হ্রাস করে, যা অ্যামাইলয়েড গঠনের গণনামূলক সিমুলেশনকে আরও সম্ভব করে তোলে।

অ্যামাইলয়েড সৃষ্টিকারী পলিপেপটাইডগুলো নিয়ে গবেষণায় একটি জটিল বিষয় হলো, একই পলিপেপটাইড একাধিক আলাদা অ্যামাইলয়েড গঠনে ভাঁজ হতে পারে। এই ঘটনাটি সাধারণত অ্যামাইলয়েড বহুরূপতা নামে পরিচিত।

গঠন প্রক্রিয়া
অ্যামাইলয়েড তৈরি হয় শত শত থেকে হাজার হাজার একক পেপটাইড বা প্রোটিনের বহুযোগের মাধ্যমে দীর্ঘ তন্তুতে। অ্যামাইলয়েড গঠনে একটি ঘটনকাল (নিউক্লিয়েশন পর্যায় নামেও পরিচিত), একটি সূচকীয় পর্যায় (বৃদ্ধির পর্যায় নামেও পরিচিত) এবং একটি প্লাটো পর্যায় (স্যাচুরেশন পর্যায় নামেও পরিচিত) জড়িত, যেমন চিত্রে দেখানো হয়েছে।    বাস্তবে, যখন ফাইব্রিলের পরিমাণ বনাম সময় লেখচিত্র আঁকা হয়, তখন তিনটি স্বতন্ত্র পর্যায় প্রতিফলিত করে একটি সিগময়েড রেখা দেখা যায়।

'নিউক্লিয়েটেড পলিমারাইজেশন'-এর সবচেয়ে সরল মডেলে (নিচের চিত্রে লাল তীর দ্বারা চিহ্নিত), স্বতন্ত্র খোলা বা আংশিকভাবে খোলা পলিপেপটাইড শৃঙ্খলগুলো (একক) ঘটনকালের শুরুতে একটি তাপগতিবৈজ্ঞানিকভাবে প্রতিকূল প্রক্রিয়ার মাধ্যমে একটি নিউক্লিয়াসে (একক বা অলিগোমার) রূপান্তরিত হয়। ফাইব্রিলগুলো পরে সূচকীয় পর্যায়ে এই নিউক্লিয়াসগুলো থেকে একক যোগ করে বৃদ্ধি পায়।

'নিউক্লিয়েটেড কনফর্মেশনাল কনভার্শন' নামের একটি ভিন্ন মডেল (নিচের চিত্রে নীল তীর দ্বারা চিহ্নিত) পরবর্তীতে কিছু পরীক্ষামূলক পর্যবেক্ষণের সাথে মেলানোর জন্য চালু করা হয়েছিল। দেখা গিয়েছিল যে এককগুলো প্রায়শই দ্রুত ভুলভাঁজ হয়ে অত্যন্ত বিশৃঙ্খল অলিগোমারে রূপান্তরিত হয়, যেগুলো নিউক্লিয়াস থেকে স্বতন্ত্র।  শুধুমাত্র পরে, এই সমষ্টিগুলো গঠনগতভাবে নিউক্লিয়াসে পুনর্গঠিত হয়। তারপর অন্যান্য বিশৃঙ্খল অলিগোমার যোগ হয় এবং একটি টেমপ্লেটিং বা ইন্ডিউস্ড-ফিট প্রক্রিয়ার মাধ্যমে (এই 'নিউক্লিয়েটেড কনফর্মেশনাল কনভার্শন' মডেল) পুনর্গঠিত হয়, শেষ পর্যন্ত ফাইব্রিল তৈরি করে।

সাধারণত ভাঁজ হওয়া প্রোটিনগুলোকে এই প্রক্রিয়াগুলোর একটির মাধ্যমে সমষ্টি ঘটানোর আগে আংশিকভাবে খুলতে হয়।  তবে, কিছু ক্ষেত্রে, ভাঁজ হওয়া প্রোটিনগুলো খোলার প্রধান শক্তি বাধা অতিক্রম না করেই সমষ্টি করতে পারে। তাপীয় ওঠানামার ফলে, লিগ্যান্ড মুক্তির ফলে, বা নির্দিষ্ট পরিস্থিতিতে ঘটতে থাকা স্থানীয় খোলার ফলে প্রাকৃতিক-সদৃশ গঠন পূরণ করে এটা ঘটে। এই প্রাকৃতিক-সদৃশ গঠনগুলোতে, যে অংশগুলো সাধারণত সম্পূর্ণরূপে ভাঁজ অবস্থায় গভীর বা গঠিত থাকে এবং সমষ্টি করার উচ্চ প্রবণতা থাকে, সেগুলো দ্রাবক বা নমনীয়ের কাছে উন্মুক্ত হয়ে যায়। এতে প্রাকৃতিক-সদৃশ সমষ্টি গঠনের অনুমতি মেলে, যা পরে নিউক্লিয়াস ও ফাইব্রিলে রূপান্তরিত হয়। এই প্রক্রিয়াটিকে 'প্রাকৃতিক-সদৃশ সমষ্টি' (চিত্রে সবুজ তীর) বলা হয় এবং এটি 'নিউক্লিয়েটেড কনফর্মেশনাল কনভার্শন' মডেলের অনুরূপ।

অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিল গঠনের একটি আরও সাম্প্রতিক, আধুনিক ও পুঙ্খানুপুঙ্খ মডেল জড়িত গৌণ ঘটনার হস্তক্ষেপ, যেমন 'বিভাজন', যেখানে একটি ফাইব্রিল দুই বা ততোধিক সংক্ষিপ্ত ফাইব্রিলে ভেঙে যায়; এবং 'গৌণ নিউক্লিয়েশন', যেখানে ফাইব্রিল পৃষ্ঠ (ফাইব্রিল প্রান্ত নয়) নতুন নিউক্লিয়াস গঠনকে ত্বরান্বিত করে। উভয় গৌণ ঘটনা নতুন একক বা অলিগোমার সংগ্রহ করতে সক্ষম ফাইব্রিল প্রান্তের সংখ্যা বাড়ায়, তাই একটি ধনাত্মক প্রতিক্রিয়া প্রক্রিয়ার মাধ্যমে ফাইব্রিল গঠনকে ত্বরান্বিত করে। এই ঘটনাগুলো প্রাথমিক নিউক্লিয়েশনের (উপরে বর্ণিত মডেলগুলোর একটির মাধ্যমে একক থেকে নিউক্লিয়াস গঠন), ফাইব্রিল দীর্ঘায়নের (বৃদ্ধিশীল ফাইব্রিল প্রান্তে একক বা অলিগোমার যোগ) এবং বিচ্ছিন্নতার (বিপরীত প্রক্রিয়া) সুপরিচিত ধাপগুলিতে যোগ করে।

এমনই একটি নতুন মডেল ডানদিকের চিত্রে বর্ণিত হয়েছে এবং এটি একটি মাস্টার সমীকরণ ব্যবহার করে যা অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিল গঠনের সমস্ত ধাপ অন্তর্ভুক্ত করে, যেমন প্রাথমিক নিউক্লিয়েশন, ফাইব্রিল দীর্ঘায়ন, গৌণ নিউক্লিয়েশন এবং ফাইব্রিল বিভাজন। বিভিন্ন ধাপের হার ধ্রুবকগুলো বিভিন্ন প্রোটিন ঘনত্বে রেকর্ড করা সমষ্টির বেশ কয়েকটি সময়কালের (উদাহরণস্বরূপ ThT ফ্লুরোসেন্স নির্গমন বনাম সময়) একটি গ্লোবাল ফিট থেকে নির্ধারণ করা যেতে পারে। গৌণ পথ সহ অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিল গঠনের জন্য সাধারণ মাস্টার সমীকরণ পদ্ধতি নোলেস, ভেনড্রুস্কোলো, কোহেন, মাইকেলস ও সহকর্মীদের দ্বারা বিকশিত হয়েছে। এটি দৈর্ঘ্য  এর ফাইব্রিলের ঘনত্ব  এর সময় বিবর্তন বিবেচনা করে (এখানে  একটি সমষ্টিতে এককের সংখ্যা নির্দেশ করে)। যেখানে  ক্রোনেকার ডেল্টা নির্দেশ করে। উপরের মাস্টার সমীকরণের বিভিন্ন পদের ভৌত ব্যাখ্যা সরাসরি: প্রথম লাইনের পদগুলো হার ধ্রুবক  (দীর্ঘায়ন) সহ একক সংযোজনের মাধ্যমে ফাইব্রিলের বৃদ্ধি বর্ণনা করে। দ্বিতীয় লাইনের পদগুলো একক বিচ্ছিন্নতা বর্ণনা করে, অর্থাৎ দীর্ঘায়নের বিপরীত প্রক্রিয়া।  হলো একক বিচ্ছিন্নতার হার ধ্রুবক। তৃতীয় লাইনের পদগুলো বিভাজনের প্রভাব বর্ণনা করে, যা ধরে নেওয়া হয় যে ফাইব্রিল বরাবর সমরূপভাবে ঘটে হার ধ্রুবক  সহ। অবশেষে, শেষ লাইনের পদগুলো যথাক্রমে প্রাথমিক ও গৌণ নিউক্লিয়েশন বর্ণনা করে। উল্লেখ্য যে গৌণ নিউক্লিয়েশনের হার সমষ্টির ভরের সমানুপাতিক, সংজ্ঞায়িত ।

এই বিশ্লেষণাত্মক পদ্ধতি অনুসরণ করে, এটি স্পষ্ট যে ঘটনকাল শুধুমাত্র নিউক্লিয়াস গঠনের সঙ্গে সঙ্গতিপূর্ণ নয়, বরং বিভিন্ন ধাপের সংমিশ্রণের ফলাফল। একইভাবে, সূচকীয় পর্যায়টি শুধুমাত্র ফাইব্রিল দীর্ঘায়ন নয়, বরং বিভিন্ন ধাপের সংমিশ্রণের ফলাফল, যার মধ্যে প্রাথমিক নিউক্লিয়েশন, ফাইব্রিল দীর্ঘায়ন, এবং গৌণ ঘটনাও জড়িত। ঘটনকালের সময় প্রাথমিক নিউক্লিয়েশন ও ফাইব্রিল দীর্ঘায়ন থেকে উল্লেখযোগ্য পরিমাণে ফাইব্রিল গঠিত হতে পারে, এবং সূচকীয় পর্যায়ে ফাইব্রিল বৃদ্ধিতে অবদানকারী প্রধান প্রক্রিয়াগুলো শুধুমাত্র ফাইব্রিল দীর্ঘায়ন নয়, গৌণ ধাপগুলোও হতে পারে। এই নতুন মডেলের সাহায্যে, অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিল গঠনের যেকোনো ব্যাঘাতকারী এজেন্ট, যেমন সম্ভাব্য ওষুধ, বিপাকীয় পদার্থ, মিউটেশন, চ্যাপেরন ইত্যাদি, ফাইব্রিল গঠনের একটি নির্দিষ্ট ধাপে নির্ধারিত হতে পারে।

 অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম এবং অ্যামাইলয়েড গঠন 
সাধারণভাবে, অ্যামাইলয়েড বহুযোগ (সমষ্টি বা অ-সহযোগী বহুযোগ) ক্রম-সংবেদনশীল, অর্থাৎ ক্রমে মিউটেশন স্ব-সমাবেশ শুরু বা প্রতিরোধ করতে পারে। উদাহরণস্বরূপ, মানুষ অ্যামাইলিন উৎপাদন করে, যা টাইপ II ডায়াবেটিসের সঙ্গে যুক্ত একটি অ্যামাইলয়েড সৃষ্টিকারী পেপটাইড। কিন্তু ইঁদুর ও মাউসে গুরুত্বপূর্ণ অবস্থানে প্রোলিনগুলো প্রতিস্থাপিত থাকে এবং সেখানে অ্যামাইলয়েড গঠন হয় না।Lutz, T.A.: Creating the amylin story. Appetite 172 (2022) 105965, doi:10.1016/j.appet.2022.105965 সংশ্লেষিত ও পুনরায় সংযুক্ত β অ্যামাইলয়েড পেপটাইড তুলনা করে গবেষণায় দেখা গেছে যে পুনরায় সংযুক্ত β অ্যামাইলয়েড পেপটাইডের ফাইব্রিলেশন হার দ্রুততর এবং বিষাক্ততা বেশি।

অ্যামাইলয়েড-গঠনকারী পলিপেপটাইড ক্রমের একাধিক শ্রেণি আছে। গ্লুটামিন-সমৃদ্ধ পলিপেপটাইডগুলো খামির ও স্তন্যপায়ী প্রিয়নের অ্যামাইলয়েড গঠনের পাশাপাশি হান্টিংটনের রোগ সহ ট্রাইনিউক্লিওটাইড পুনরাবৃত্তি ব্যাধিগুলোর জন্য গুরুত্বপূর্ণ। যখন গ্লুটামিন-সমৃদ্ধ পলিপেপটাইডগুলো একটি β-শীট গঠনে থাকে, তখন গ্লুটামিনগুলো তার অ্যামাইড কার্বনিল এবং ব্যাকবোন ও পার্শ্ব শৃঙ্খল উভয়ের নাইট্রোজেনের মধ্যে আন্তঃস্ট্র্যান্ড হাইড্রোজেন বন্ধন গঠন করে গঠনকে শক্ত করে। হান্টিংটনের রোগের শুরু হওয়ার বয়স পলিগ্লুটামিন ক্রমের দৈর্ঘ্যের সঙ্গে একটি বিপরীত সম্পর্ক দেখায়। প্রকৌশলকৃত পলিগ্লুটামিন পেপটাইড সহ সি. এলিগ্যান্স মডেল সিস্টেমেও অনুরূপ ফলাফল পাওয়া গেছে।

অ্যামাইলিন এবং β অ্যামাইলয়েড পেপটাইডের মতো অন্যান্য পলিপেপটাইড ও প্রোটিনের একটি সাধারণ ঐক্যমত্য ক্রম নেই। মনে করা হয় যে হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশে সমৃদ্ধ, বা β-শীট গঠন তৈরি করার উচ্চ প্রবণতা সহ অবশিষ্টাংশ সমৃদ্ধ ক্রম অংশগুলোর মাধ্যমে এদের সমষ্টি হয়। হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশগুলোর মধ্যে, অ্যারোমেটিক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলোর সর্বোচ্চ অ্যামাইলয়েড গঠনের প্রবণতা পাওয়া গেছে।

ক্রস-পলিমারাইজেশন (একটি পলিপেপটাইড ক্রমের ফাইব্রিল অন্য ক্রমের ফাইব্রিল গঠনের কারণ হয়) ইন vitro পর্যবেক্ষণ করা হয়েছে এবং সম্ভবত ইন vivo ঘটে। এই ঘটনাটি গুরুত্বপূর্ণ, কারণ এটি প্রজাতির মধ্যে প্রিয়ন বিস্তার এবং প্রিয়ন বিস্তারের ভিন্ন হার ব্যাখ্যা করে, পাশাপাশি আলৎসহাইমার ও টাইপ ২ ডায়াবেটিসের মধ্যে একটি পরিসংখ্যানগত সংযোগও ব্যাখ্যা করতে পারে। সাধারণভাবে, পেপটাইড ক্রম যত বেশি সদৃশ, ক্রস-পলিমারাইজেশন তত বেশি দক্ষ। যদিও সম্পূর্ণ ভিন্ন ক্রমগুলো ক্রস-পলিমারাইজ করতে পারে এবং অত্যন্ত সদৃশ ক্রমগুলো এমনকি "ব্লকার" হতে পারে যা বহুযোগ প্রতিরোধ করে।

অ্যামাইলয়েড বিষাক্ততা

অ্যামাইলয়েড রোগের কারণ কী, তা পুরোপুরি স্পষ্ট নয়। কিছু ক্ষেত্রে, জমাগুলো শারীরিকভাবে কলার গঠন ব্যাহত করে, যা কোনো বৃহৎ প্রক্রিয়ার মাধ্যমে কাজে ব্যাঘাত হওয়ার ইঙ্গিত দেয়। একটি উদীয়মান ঐক্যমত্য পরিণত অ্যামাইলয়েড তন্তুগুলোর পরিবর্তে প্রিফাইব্রিলার মধ্যবর্তী অবস্থার দিকে ইঙ্গিত করে, বিশেষত স্নায়বিক অধঃপতন রোগে কোষ মৃত্যুর কারণ হিসেবে। তবে, ফাইব্রিলগুলো নিরীহ নয়, কারণ সেগুলো প্রোটিন হোমিওস্টাসিস নেটওয়ার্ককে নিযুক্ত রাখে, অলিগোমার মুক্ত করে, গৌণ নিউক্লিয়েশনের মাধ্যমে বিষাক্ত অলিগোমার গঠন করে, এলাকা থেকে এলাকায় ছড়িয়ে পড়ে অনির্দিষ্টকালের জন্য বৃদ্ধি পায় এবং কিছু ক্ষেত্রে, সেগুলো নিজেরাই বিষাক্ত হতে পারে।

ক্যালসিয়াম নিয়ন্ত্রণ হারানো প্রোটিন অলিগোমারের সংস্পর্শে আসা কোষগুলোতে তাড়াতাড়ি ঘটতে দেখা গেছে। এই ছোট সমষ্টিগুলো লিপিড দ্বিস্তর ঝিল্লির মাধ্যমে আয়ন চ্যানেল তৈরি করতে পারে এবং NMDA ও AMPA রিসেপ্টর সক্রিয় করতে পারে। ধারণা করা হয় যে চ্যানেল গঠন কোষ ঝিল্লির মাধ্যমে অনিয়ন্ত্রিতভাবে আয়নের ফাঁসি ঘটিয়ে ক্যালসিয়াম নিয়ন্ত্রণ হারানো ও মাইটোকন্ড্রিয়ার কাজে বিঘ্নের জন্য দায়ী। গবেষণায় দেখা গেছে যে অ্যামাইলয়েড জমা মাইটোকন্ড্রিয়ার কাজে বিঘ্ন এবং ফলে উৎপন্ন সক্রিয় অক্সিজেন প্রজাতির (ROS) সাথে যুক্ত, যা এপোপটোসিসের দিকে নিয়ে যাওয়া একটি সংকেত পথ শুরু করতে পারে। কিছু রিপোর্টে জানা যায় যে অ্যামাইলয়েড পলিমার (যেমন হান্টিংটনের রোগের সঙ্গে যুক্ত হান্টিংটিনের) অপরিহার্য অ্যামাইলয়েড সৃষ্টিকারী প্রোটিনগুলোর বহুযোগ ঘটাতে পারে, যা কোষের জন্য ক্ষতিকর হওয়া উচিত। এছাড়াও, এই অপরিহার্য প্রোটিনগুলোর মিথস্ক্রিয়া অংশীদারদেরও পৃথক করা যেতে পারে।

বিষাক্ততার এই সমস্ত প্রক্রিয়া সম্ভবত একটি ভূমিকা পালন করে। বাস্তবে, একটি প্রোটিনের সমষ্টি বিভিন্ন ধরনের সমষ্টি তৈরি করে, যার সবকটিই কোনো না কোনো মাত্রায় বিষাক্ত হওয়ার সম্ভাবনা রাখে। এমন প্রজাতির সংস্পর্শে আসার পরে কোষ ও প্রাণীদের মধ্যে বিস্তৃত প্রকারের জৈবরাসায়নিক, শারীরবৃত্তীয় ও কোষীয় ব্যাঘাত শনাক্ত করা হয়েছে, তাদের পরিচয় নির্বিশেষে। অলিগোমারগুলোও বিভিন্ন আণবিক লক্ষ্যের সাথে মিথস্ক্রিয়া করতে দেখা গেছে। তাই, বিষাক্ততার একটি অনন্য প্রক্রিয়া বা কোষীয় ঘটনার একটি অনন্য ক্রম থাকার সম্ভাবনা কম। প্রোটিন সমষ্টির ভুলভাঁজ প্রকৃতি ঝিল্লি, প্রোটিন রিসেপ্টর, দ্রবণীয় প্রোটিন, RNA, ছোট বিপাকীয় পদার্থ ইত্যাদি সহ অসংখ্য কোষীয় উপাদানের সাথে অসংখ্য অস্বাভাবিক মিথস্ক্রিয়া সৃষ্টি করে।

হিস্টোলজিকাল রঞ্জন
ক্লিনিক্যাল সেটিংয়ে, অ্যামাইলয়েড রোগগুলো সাধারণত থায়োফ্লাভিন T, কঙ্গো রেড বা NIAD-4-এর মতো সমতল অ্যারোমেটিক রঞ্জকের বর্ণালীবৈজ্ঞানিক বৈশিষ্ট্যের পরিবর্তন দ্বারা শনাক্ত করা হয়। সাধারণত, এটি পরিবেশগত পরিবর্তনের জন্য দায়ী করা হয়, কারণ এই রঞ্জকগুলো তাদের গঠন সীমাবদ্ধ করতে β-স্ট্র্যান্ডগুলোর মধ্যে প্রবেশ করে।

অ্যামাইলয়েডোসিসের রোগ নির্ণয়ের জন্য কঙ্গো রেড পজিটিভিটি স্বর্ণমান হিসাবে রয়ে গেছে। সাধারণত, অ্যামাইলয়েড প্লাকের সাথে কঙ্গো রেডের বন্ধন ক্রস-ধ্রুবক আলোতে দেখলে একটি সাধারণ আপেল-সবুজ দ্বি-প্রতিসরণ উৎপন্ন করে। সম্প্রতি, NIAD-4-এর ফ্লুরোসেন্স কোয়ান্টাম ফলনের উল্লেখযোগ্য উন্নতির সুবিধা নিয়ে অ্যামাইলয়েড ফাইব্রিলের এবং অলিগোমারের সুপার-রেজোলিউশন ফ্লুরোসেন্স ইমেজিং করা হয়েছে। অনির্দিষ্ট রঞ্জন এড়াতে, অন্যান্য হিস্টোলজি রঞ্জন, যেমন হিমাটক্সিলিন ও ইওসিন রঞ্জন, নিউক্লিয়াসের মতো অন্যান্য স্থানে রঞ্জকের কার্যকলাপ নিষ্ক্রিয় করতে ব্যবহৃত হয়, যেখানে রঞ্জক বাঁধতে পারে। আধুনিক অ্যান্টিবডি প্রযুক্তি এবং ইমিউনোহিস্টোকেমিস্ট্রি নির্দিষ্ট রঞ্জনকে সহজ করে তুলেছে, তবে প্রায়শই এটি সমস্যা সৃষ্টি করতে পারে কারণ এপিটোপগুলো অ্যামাইলয়েড ভাঁজে লুকানো থাকতে পারে; সাধারণভাবে, একটি অ্যামাইলয়েড প্রোটিন গঠন হল অ্যান্টিবডি যেটিকে চেনে তার থেকে একটি ভিন্ন গঠন।

আরও দেখুন
 JUNQ এবং IPOD
 প্রোটিওপ্যাথি
 প্রোটিন সমষ্টি ভবিষ্যদ্বাণীকারী
 আলৎসহাইমারের রোগ
 অ্যামাইলয়েড প্লাক

 তথ্যসূত্র 

 বহিঃসংযোগ 

 ব্যাকটেরিয়াল অন্তর্ভুক্তি বডিগুলোতে অ্যামাইলয়েড-সদৃশ গঠন থাকে SciVee-তে
 অ্যামাইলয়েড ক্যাসকেড হাইপোথিসিস
 অ্যামাইলয়েড: জার্নাল অব প্রোটিন ফোল্ডিং ডিসঅর্ডারস ওয়েব পেজ
 আলৎসহাইমার রোগে অ্যানেসথেটিক্সের ভূমিকা: আণবিক বিবরণ প্রকাশিত

বিষয়শ্রেণী:অ্যামাইলয়েডোসিস
বিষয়শ্রেণী:হিস্টোপ্যাথোলজি
বিষয়শ্রেণী:গঠনমূলক প্রোটিন