ক্যালমোডুলিন

ক্যালমোডুলিন (CaM) (ক্যালসিয়াম-মডিউলেটেড প্রোটিন এর সংক্ষেপণ) একটি বহুমুখী মধ্যবর্তী ক্যালসিয়াম-বন্ধনকারী বার্তাবাহক প্রোটিন যা সমস্ত সুকেন্দ্রিক কোষে প্রকাশিত হয়। এটি দ্বিতীয় বার্তাবাহক Ca2+ এর একটি আন্তঃকোষীয় লক্ষ্যবস্তু, এবং ক্যালমোডুলিন সক্রিয়করণের জন্য Ca2+ বন্ধন আবশ্যক। একবার Ca2+ এর সাথে আবদ্ধ হলে, ক্যালমোডুলিন কাইনেজ বা ফসফাটেজ এর মতো বিভিন্ন লক্ষ্য প্রোটিনের সাথে এর মিথস্ক্রিয়া পরিবর্তন করে ক্যালসিয়াম সংকেত পরিবহন পথের অংশ হিসাবে কাজ করে।

 গঠন 
ক্যালমোডুলিন একটি ক্ষুদ্র, অত্যন্ত সংরক্ষিত প্রোটিন যা ১৪৮টি অ্যামিনো অ্যাসিড দীর্ঘ (১৬.৭ kDa)। প্রোটিনটির দুটি প্রায় প্রতিসম গোলকীয় ডোমেন রয়েছে (N- এবং C- ডোমেন), যার প্রতিটিতে EF হ্যান্ড মোটিফের একজোড়া করে রয়েছে যা একটি নমনীয় সংযোগকারী অঞ্চল দ্বারা পৃথক করা হয়েছে, মোট চারটি Ca2+ বন্ধন স্থানের জন্য, প্রতিটি গোলকীয় ডোমেনে দুটি করে। Ca2+-মুক্ত অবস্থায়, চারটি EF-হ্যান্ড গঠনকারী হেলিক্সগুলি একটি সংকুচিত অভিমুখে ভেঙে পড়ে এবং কেন্দ্রীয় সংযোগকারীটি বিশৃঙ্খল থাকে; Ca2+-সমৃদ্ধ অবস্থায়, EF-হ্যান্ড হেলিক্সগুলি একে অপরের সাথে প্রায় লম্বভাবে একটি খোলা অভিমুখ গ্রহণ করে, এবং স্ফটিক গঠনে কেন্দ্রীয় সংযোগকারী একটি প্রসারিত আলফা-হেলিক্স গঠন করে, তবে দ্রবণে এটি মূলত বিশৃঙ্খলই থাকে। C-ডোমেনের Ca2+ এর জন্য বন্ধন সখ্যতা N-ডোমেনের চেয়ে বেশি।

ক্যালমোডুলিন গঠনগতভাবে ট্রোপোনিন সি এর সাথে যথেষ্ট মিল প্রদর্শন করে, আরেকটি Ca2+-বন্ধনকারী প্রোটিন যাতে চারটি EF-হ্যান্ড মোটিফ রয়েছে। তবে, ট্রোপোনিন সি এর N-টার্মিনাসে একটি অতিরিক্ত আলফা-হেলিক্স রয়েছে, এবং এটি তার লক্ষ্যবস্তু ট্রোপোনিন আই এর সাথে নিরবচ্ছিন্নভাবে আবদ্ধ থাকে।  তাই এটি ক্যালমোডুলিনের মতো লক্ষ্যবস্তু স্বীকৃতির একই বৈচিত্র্য প্রদর্শন করে না।

 ক্যালমোডুলিনে নমনীয়তার তাৎপর্য 
ক্যালমোডুলিনের বিপুল পরিসরের লক্ষ্য প্রোটিনগুলিকে চিনতে পারার সামর্থ্য মূলত এর গাঠনিক নমনীয়তার কারণে।  কেন্দ্রীয় সংযোগকারী ডোমেনের নমনীয়তা ছাড়াও, N- এবং C-ডোমেনগুলি Ca2+-বন্ধ অবস্থায় খোলা-বন্ধ গঠনগত চক্রের মধ্য দিয়ে যায়।  লক্ষ্যবস্তুর সাথে আবদ্ধ অবস্থায় ক্যালমোডুলিন উল্লেখযোগ্য গাঠনিক পরিবর্তনশীলতাও প্রদর্শন করে এবং উল্লেখযোগ্য গঠনগত ওঠানামার মধ্য দিয়ে যায়।  তদুপরি, ক্যালমোডুলিন এবং এর অধিকাংশ লক্ষ্যবস্তুর মধ্যে বন্ধনের প্রধানত হাইড্রোফোবিক প্রকৃতি লক্ষ্য প্রোটিন অনুক্রমগুলির একটি বিস্তৃত পরিসরের স্বীকৃতির অনুমতি দেয়।  সামগ্রিকভাবে, এই বৈশিষ্ট্যগুলি ক্যালমোডুলিনকে প্রায় ৩০০টি লক্ষ্য প্রোটিনকে চিনতে সক্ষম করে যা CaM-বন্ধনকারী অনুক্রম মোটিফের বিভিন্নতা প্রদর্শন করে।

 কার্যপ্রণালী 
থাম্ব|এই চিত্রগুলি ক্যালমোডুলিনে গঠনগত পরিবর্তন প্রদর্শন করে। বামে ক্যালসিয়ামবিহীন ক্যালমোডুলিন এবং ডানে ক্যালসিয়াম-সমৃদ্ধ ক্যালমোডুলিন। লক্ষ্য প্রোটিনগুলিকে আবদ্ধ করে এমন স্থানগুলি লাল তারকাচিহ্ন দ্বারা নির্দেশিত
থাম্ব|Ca2+-ক্যালমোডুলিনের C-টার্মিনাল ডোমেইনের দ্রবণ গঠন
থাম্ব|Ca2+-ক্যালমোডুলিনের N-টার্মিনাল ডোমেইনের দ্রবণ গঠন
EF-হ্যান্ড দ্বারা Ca2+ বন্ধন N- এবং C-ডোমেনের উন্মোচনের কারণ হয়, যা হাইড্রোফোবিক লক্ষ্য-বন্ধনকারী পৃষ্ঠতলগুলিকে প্রকাশ করে।  এই পৃষ্ঠতলগুলি লক্ষ্য প্রোটিনগুলির উপর পরিপূরক অমেরু অংশগুলির সাথে ক্রিয়া করে, যা সাধারণত ১০-১৬টি মেরু এবং/অথবা ক্ষারকীয় অ্যামিনো অ্যাসিড দ্বারা বিভক্ত ভারী হাইড্রোফোবিক অ্যামিনো অ্যাসিডের দল নিয়ে গঠিত।  ক্যালমোডুলিনের নমনীয় কেন্দ্রীয় ডোমেন প্রোটিনটিকে তার লক্ষ্যবস্তুর চারপাশে মোড়ানো সম্ভব করে তোলে, যদিও বন্ধনের বিকল্প পদ্ধতিগুলিও বিদ্যমান। ক্যালমোডুলিনের "প্রামাণিক" লক্ষ্যবস্তু, যেমন মায়োসিন লাইট-চেইন কাইনেজ এবং CaMKII, শুধুমাত্র Ca2+-বন্ধ প্রোটিনের সাথে যুক্ত হয়, যেখানে কিছু প্রোটিন, যেমন NaV চ্যানেল এবং IQ-মোটিফ প্রোটিন, Ca2+ এর অনুপস্থিতিতেও ক্যালমোডুলিনের সাথে যুক্ত হয়।  ক্যালমোডুলিন বন্ধন লক্ষ্য প্রোটিনে গঠনগত পুনর্বিন্যাস ঘটায় "পারস্পরিকভাবে প্রেরিত খাপখাওয়ানোর" মাধ্যমে, যার ফলে লক্ষ্য প্রোটিনের কার্যকারিতায় পরিবর্তন ঘটে।

ক্যালমোডুলিন দ্বারা ক্যালসিয়াম বন্ধন উল্লেখযোগ্য সহযোগিতা প্রদর্শন করে, যা ক্যালমোডুলিনকে একক-শৃঙ্খল সহযোগী বন্ধন প্রোটিনের একটি অস্বাভাবিক উদাহরণে পরিণত করে।  তদুপরি, লক্ষ্যবস্তু বন্ধন ক্যালমোডুলিনের Ca2+ আয়নের প্রতি বন্ধন সখ্যতা পরিবর্তন করে, যা Ca2+ এবং লক্ষ্যবস্তু বন্ধন মিথস্ক্রিয়াগুলির মধ্যে জটিল অ্যালোস্টেরিক আন্তঃক্রিয়ার অনুমতি দেয়।  লক্ষ্যবস্তু বন্ধনের Ca2+ সখ্যতার উপর এই প্রভাবটি এমন প্রোটিনগুলির Ca2+ সক্রিয়করণের অনুমতি দেয় বলে বিশ্বাস করা হয় যেগুলি ক্যালমোডুলিনের সাথে নিরবচ্ছিন্নভাবে আবদ্ধ, যেমন ক্ষুদ্র-পরিবাহিতা Ca2+-সক্রিয় পটাসিয়াম (SK) চ্যানেল।

যদিও ক্যালমোডুলিন প্রধানত একটি Ca2+ বন্ধনকারী প্রোটিন হিসাবে কাজ করে, এটি অন্যান্য ধাতব আয়নগুলিকেও সমন্বিত করে। উদাহরণস্বরূপ, Mg2+ (০.৫–১.০ mM) এর সাধারণ আন্তঃকোষীয় ঘনত্ব এবং Ca2+ (১০০ nM) এর বিশ্রাম ঘনত্বের উপস্থিতিতে, ক্যালমোডুলিনের Ca2+ বন্ধন স্থানগুলি অন্তত আংশিকভাবে Mg2+ দ্বারা পূর্ণ থাকে। সংকেত ঘটনা দ্বারা উৎপন্ন Ca2+ এর উচ্চ ঘনত্ব দ্বারা এই Mg2+ অপসারিত হয়।  একইভাবে, Ca2+ নিজেই অন্যান্য ধাতব আয়ন দ্বারা স্থানচ্যুত হতে পারে, যেমন ত্রিযোজী ল্যান্থানাইড, যা ক্যালমোডুলিনের বন্ধন পকেটের সাথে Ca2+ এর চেয়েও দৃঢ়ভাবে যুক্ত হয়। যদিও এই ধরনের আয়নগুলি ক্যালমোডুলিনের গঠন বিকৃত করে এবং ইন ভিভো-তে তাদের স্বল্পতার কারণে সাধারণত শারীরবৃত্তীয়ভাবে প্রাসঙ্গিক নয়, তবুও তারা ক্যালমোডুলিন গঠন ও কার্যকারিতার প্রতিবেদক হিসাবে বৈজ্ঞানিক ব্যবহারে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয়েছে।

 প্রাণীতে ভূমিকা 
ক্যালমোডুলিন প্রদাহ, বিপাক, কোষমৃত্যু, অনৈচ্ছিক পেশী সংকোচন, আন্তঃকোষীয় চলাচল, স্বল্পমেয়াদী ও দীর্ঘমেয়াদী স্মৃতি, এবং অনাক্রম্য প্রতিক্রিয়া-এর মতো অনেক গুরুত্বপূর্ণ প্রক্রিয়ায় মধ্যস্থতাকারী। ক্যালসিয়াম প্রাথমিক উদ্দীপনার জন্য একটি বিস্তারযোগ্য দ্বিতীয় বার্তাবাহক হিসাবে কাজ করে একটি আন্তঃকোষীয় সংকেত ব্যবস্থায় অংশগ্রহণ করে। এটি কোষে বিভিন্ন লক্ষ্যবস্তুর সাথে আবদ্ধ হয়ে এটি করে যার মধ্যে বিপুল সংখ্যক এনজাইম, আয়ন চ্যানেল, অ্যাকোয়াপোরিন ও অন্যান্য প্রোটিন অন্তর্ভুক্ত। ক্যালমোডুলিন বিভিন্ন ধরনের কোষে প্রকাশিত হয় এবং বিভিন্ন উপকোষীয় অবস্থানে থাকতে পারে, যার মধ্যে সাইটোপ্লাজম, অঙ্গাণুর অভ্যন্তরে, বা প্লাজমা বা অঙ্গাণু ঝিল্লির সাথে যুক্ত থাকতে পারে, তবে এটি সর্বদা আন্তঃকোষীয়ভাবে পাওয়া যায়।  যে প্রোটিনগুলির সাথে ক্যালমোডুলিন আবদ্ধ হয় তাদের অনেকেই নিজেরা ক্যালসিয়াম আবদ্ধ করতে অক্ষম এবং ক্যালমোডুলিনকে ক্যালসিয়াম সংবেদক ও সংকেত পরিবাহক হিসাবে ব্যবহার করে। ক্যালমোডুলিন এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলাম ও সারকোপ্লাজমিক জালিকাতে ক্যালসিয়াম সঞ্চয়ও ব্যবহার করতে পারে। ক্যালমোডুলিন ট্রান্সলেশন পরবর্তী পরিবর্তনগুলির মধ্য দিয়ে যেতে পারে, যেমন ফসফোরাইলেশন, অ্যাসিটাইলেশন, মিথাইলেশন ও প্রোটিওলাইটিক বিচ্ছেদ, যার প্রত্যেকটির তার ক্রিয়াকলাপ নিয়ন্ত্রণ করার সম্ভাবনা রয়েছে।

 নির্দিষ্ট উদাহরণ 

 অনৈচ্ছিক পেশী সংকোচনে ভূমিকা 
থাম্ব|এমএলসি কাইনেজ থেকে একটি পেপটাইডের সাথে আবদ্ধ ক্যালমোডুলিন ()
ক্যালমোডুলিন উত্তেজনা সংকোচন (EC) যুগলনে ও অনৈচ্ছিক পেশীতে ক্রস-ব্রিজ চক্রের সূচনায় একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে, যা শেষ পর্যন্ত অনৈচ্ছিক পেশী সংকোচনের কারণ হয়। অনৈচ্ছিক পেশীর সংকোচন সক্রিয় করার জন্য, মায়োসিন লাইট চেইন এর মাথা ফসফোরাইলেটেড হতে হবে। এই ফসফোরাইলেশনটি মায়োসিন লাইট চেইন (MLC) কাইনেজ দ্বারা সম্পাদিত হয়। এই MLC কাইনেজটি একটি ক্যালমোডুলিন দ্বারা সক্রিয় হয় যখন এটি ক্যালসিয়াম দ্বারা আবদ্ধ হয়, এইভাবে অনৈচ্ছিক পেশী সংকোচন ক্যালমোডুলিনের উপস্থিতির উপর নির্ভরশীল করে, ক্যালমোডুলিনের বন্ধন ও MLC কাইনেজের সক্রিয়করণের মাধ্যমে।

ক্যালমোডুলিন পেশী সংকোচনকে প্রভাবিত করার আরেকটি উপায় হল কোষ ও সারকোপ্লাজমিক জালিকা ঝিল্লি উভয় জুড়ে Ca2+ এর চলাচল নিয়ন্ত্রণ করে। Ca2+ চ্যানেল, যেমন সারকোপ্লাজমিক জালিকার রায়ানোডাইন রিসেপ্টর, ক্যালসিয়াম দ্বারা আবদ্ধ ক্যালমোডুলিন দ্বারা নিষ্ক্রিয় করা যেতে পারে, এইভাবে কোষে ক্যালসিয়ামের সামগ্রিক মাত্রাকে প্রভাবিত করে। ক্যালসিয়াম পাম্প সাইটোপ্লাজম থেকে ক্যালসিয়াম বের করে দেয় বা এন্ডোপ্লাজমিক জালিকাতে সঞ্চয় করে এবং এই নিয়ন্ত্রণটি অনেকগুলি নিম্নমুখী প্রক্রিয়াকে নিয়ন্ত্রণ করতে সাহায্য করে।

এটি ক্যালমোডুলিনের একটি অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ কাজ কারণ এটি পরোক্ষভাবে অনৈচ্ছিক পেশী সংকোচন দ্বারা প্রভাবিত প্রতিটি শারীরবৃত্তীয় প্রক্রিয়ায় ভূমিকা পালন করে যেমন হজম ও ধমনীর সংকোচন (যা রক্ত বিতরণ ও রক্তচাপ নিয়ন্ত্রণে সাহায্য করে)।

 বিপাকে ভূমিকা 
ক্যালমোডুলিন ফসফোরাইলেজ কাইনেজ সক্রিয়করণে একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে, যা শেষ পর্যন্ত গ্লাইকোজেন ফসফোরাইলেজ দ্বারা গ্লাইকোজেন থেকে গ্লুকোজ পৃথক করার দিকে নিয়ে যায়।

ক্যালমোডুলিন লিপিড বিপাকেও একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে ক্যালসিটোনিনকে প্রভাবিত করে। ক্যালসিটোনিন একটি পলিপেপটাইড হরমোন যা রক্তে Ca2+ মাত্রা কমায় ও জি এস প্রোটিন ক্যাসকেড সক্রিয় করে যা cAMP উৎপাদনের দিকে নিয়ে যায়। ক্যালমোডুলিনের ক্রিয়াকলাপ বাধা দিয়ে ক্যালসিটোনিনের ক্রিয়াকলাপ বন্ধ করা যেতে পারে, যা ইঙ্গিত করে যে ক্যালসিটোনিন সক্রিয়করণে ক্যালমোডুলিন একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।

 স্বল্পমেয়াদী ও দীর্ঘমেয়াদী স্মৃতিতে ভূমিকা 
Ca2+/ক্যালমোডুলিন-নির্ভর প্রোটিন কাইনেজ II (CaMKII) এক ধরনের সিন্যাপটিক প্লাস্টিসিটিতে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে যাকে দীর্ঘকালস্থায়ী স্মৃতিবর্ধন (LTP) বলা হয় যার জন্য ক্যালসিয়াম/ক্যালমোডুলিনের উপস্থিতি প্রয়োজন। CaMKII একটি AMPA রিসেপ্টর ফসফোরাইলেশনে অবদান রাখে যা AMPA রিসেপ্টরগুলির সংবেদনশীলতা বাড়ায়। তদুপরি, গবেষণা নির্দেশ করে যে CaMKII বাধা দিলে LTP-তে হস্তক্ষেপ ঘটে।

  উদ্ভিদে ভূমিকা 

যদিও ইস্টের কেবল একটি CaM জিন থাকে, উদ্ভিদ ও মেরুদণ্ডী প্রাণীদের মধ্যে CaM জিনের একটি বিবর্তনীয়ভাবে সংরক্ষিত রূপ রয়েছে। Ca2+ সংকেত প্রদানে উদ্ভিদ ও প্রাণীদের মধ্যে পার্থক্য হল যে উদ্ভিদগুলিতে বিবর্তনীয়ভাবে সংরক্ষিত রূপ ছাড়াও CaM-এর একটি বর্ধিত পরিবার রয়েছে। ক্যালমোডুলিনগুলি উদ্ভিদের বিকাশ ও পরিবেশগত উদ্দীপনার সাথে খাপ খাইয়ে নেওয়ার জন্য একটি অপরিহার্য ভূমিকা পালন করে।

ক্যালসিয়াম কোষ প্রাচীরের গাঠনিক অখণ্ডতা ও কোষের ঝিল্লি ব্যবস্থায় একটি মূল ভূমিকা পালন করে। যাইহোক, উচ্চ ক্যালসিয়াম মাত্রা একটি উদ্ভিদের কোষীয় শক্তি বিপাকের জন্য বিষাক্ত হতে পারে এবং তাই, সাইটোসলে Ca2+ ঘনত্ব সাবমাইক্রোমোলার স্তরে বজায় রাখা হয় সাইটোসোলিক Ca2+ কে হয় অ্যাপোপ্লাস্ট বা আন্তঃকোষীয় অঙ্গাণুর লুমেনে সরিয়ে দিয়ে। বর্ধিত অন্তঃপ্রবাহ ও বহিঃপ্রবাহের কারণে সৃষ্ট Ca2+ স্পন্দনগুলি হরমোন, আলো, মাধ্যাকর্ষণ, অজৈব চাপের কারণ এবং রোগজীবাণুর সাথে মিথস্ক্রিয়ার মতো বাহ্যিক উদ্দীপনার প্রতিক্রিয়ায় কোষীয় সংকেত হিসাবে কাজ করে।

 সিএমএল (CaM-সম্পর্কিত প্রোটিন) 
উদ্ভিদগুলিতে সাধারণ CaM প্রোটিন ছাড়াও CaM-সম্পর্কিত প্রোটিন (CML) রয়েছে। CML-গুলির সাধারণ CaM-গুলির সাথে প্রায় ১৫% অ্যামিনো অ্যাসিড সাদৃশ্য রয়েছে। আরবিডোপসিস থালিয়ানা-তে প্রায় ৫০টি ভিন্ন CML জিন রয়েছে, যা এই প্রশ্নের দিকে নিয়ে যায় যে কোষীয় ক্রিয়ায় এই বৈচিত্র্যময় প্রোটিনগুলির উদ্দেশ্য কী। সমস্ত উদ্ভিদ প্রজাতি CML জিনে এই বৈচিত্র্য প্রদর্শন করে। বিভিন্ন CaM ও CML তাদের বন্ধন ও ইন ভিভো CaM-নিয়ন্ত্রিত এনজাইম সক্রিয় করার ক্ষমতার ক্ষেত্রে তাদের সখ্যতার মধ্যে ভিন্নতা দেখায়। CaM বা CML বিভিন্ন অঙ্গাণু কম্পার্টমেন্টে অবস্থিত পাওয়া যায়।

উদ্ভিদের বৃদ্ধি ও বিকাশ
আরবিডোপসিসে, প্রোটিন DWF1 ব্রাসিনোস্টেরয়েডসের জৈব সংশ্লেষণে একটি এনজাইমেটিক ভূমিকা পালন করে, যা উদ্ভিদের স্টেরয়েড হরমোন যা বৃদ্ধির জন্য প্রয়োজন। CaM ও DWF1 এর মধ্যে একটি মিথস্ক্রিয়া ঘটে, এবং DWF1 CaM-এর সাথে আবদ্ধ হতে অক্ষম হলে উদ্ভিদে নিয়মিত বৃদ্ধির ফেনোটাইপ তৈরি করতে অক্ষম। অতএব, উদ্ভিদের বৃদ্ধিতে DWF1 ফাংশনের জন্য CaM অপরিহার্য।

CaM বাইন্ডিং প্রোটিনগুলি উদ্ভিদের প্রজনন বিকাশ নিয়ন্ত্রণ করতেও পরিচিত। উদাহরণস্বরূপ, তামাকের CaM-বাইন্ডিং প্রোটিন কাইনেজ ফুল ফোটার একটি নেতিবাচক নিয়ামক হিসাবে কাজ করে। যাইহোক, এই CaM-বাইন্ডিং প্রোটিন কাইনেজ তামাকের অঙ্কুর অ্যাপিকাল মেরিস্টেমেও উপস্থিত থাকে এবং মেরিস্টেমে এই কাইনেজগুলির উচ্চ ঘনত্ব উদ্ভিদে ফুল ফোটার স্থানান্তরকে বিলম্বিত করে।

এস-লোকাস রিসেপ্টর কাইনেজ (SRK) হল আরেকটি প্রোটিন কাইনেজ যা CaM-এর সাথে মিথস্ক্রিয়া করে। SRK ব্রাসিকা-তে পরাগ-গর্ভমুণ্ডের মিথস্ক্রিয়ায় জড়িত স্ব-অসঙ্গতি প্রতিক্রিয়ায় জড়িত।

আরবিডোপসিসে CaM লক্ষ্যবস্তুগুলি পরাগের বিকাশ ও নিষেকের সাথেও জড়িত। পরাগ নালিকার বৃদ্ধির জন্য Ca2+ ট্রান্সপোর্টারগুলি অপরিহার্য। অতএব, নিষেকের প্রক্রিয়ায় দীর্ঘায়নের জন্য পরাগ নালিকার শীর্ষে একটি ধ্রুবক Ca2+ গ্রেডিয়েন্ট বজায় রাখা হয়। একইভাবে, CaM পরাগ নালিকার শীর্ষেও অপরিহার্য, যেখানে এর প্রাথমিক ভূমিকায় রয়েছে পরাগ নালিকার বৃদ্ধির নির্দেশনা।

অণুজীবের সাথে মিথস্ক্রিয়া
নডিউল গঠন
Ca2+ শিম জাতীয় উদ্ভিদে নডিউল গঠনে একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। নাইট্রোজেন একটি অপরিহার্য উপাদান যা উদ্ভিদে প্রয়োজন এবং অনেক শিম জাতীয় উদ্ভিদ, স্বাধীনভাবে নাইট্রোজেন স্থির করতে অক্ষম, নাইট্রোজেন-স্থিরকরণ ব্যাকটেরিয়ার সাথে প্রতীকীভাবে জোড়া বাঁধে যা নাইট্রোজেনকে অ্যামোনিয়ায় হ্রাস করে। এই শিম জাতীয়-রাইজোবিয়াম মিথস্ক্রিয়া প্রতিষ্ঠার জন্য নড ফ্যাক্টর প্রয়োজন যা রাইজোবিয়াম ব্যাকটেরিয়া দ্বারা উত্পাদিত হয়। নড ফ্যাক্টরটি মূল চুলের কোষ দ্বারা স্বীকৃত হয় যা শিম জাতীয় উদ্ভিদে নডিউল গঠনে জড়িত। নড ফ্যাক্টর স্বীকৃতির সাথে জড়িত বিভিন্ন প্রকৃতির Ca2+ প্রতিক্রিয়া চিহ্নিত করা হয়েছে। প্রাথমিকভাবে মূল চুলের ডগায় একটি Ca2+ প্রবাহ থাকে তারপরে সাইটোসলে Ca2+ এর পুনরাবৃত্ত দোলন ও নিউক্লিয়াসের চারপাশে Ca2+ স্পাইক ঘটে। DMI3, নড ফ্যাক্টর সংকেতের জন্য একটি অপরিহার্য জিন Ca2+ স্পাইকিং স্বাক্ষরের ডাউনস্ট্রিমে কাজ করে, Ca2+ স্বাক্ষর স্বীকৃতি দিতে পারে। আরও, মেডিকাগো ও লোটাসে বেশ কয়েকটি CaM ও CML জিন নডিউলগুলিতে প্রকাশিত হয়।

রোগজীবাণু প্রতিরক্ষা
রোগজীবাণুর বিরুদ্ধে উদ্ভিদ যে বিচিত্র পরিসরের প্রতিরক্ষা কৌশল ব্যবহার করে তার মধ্যে Ca2+ সংকেত খুবই সাধারণ। একটি রোগজীবাণু সংক্রমণের প্রতিক্রিয়ায় সাইটোপ্লাজমে মুক্ত Ca2+ মাত্রা বৃদ্ধি পায়। এই ধরনের Ca2+ স্বাক্ষরগুলি সাধারণত প্রতিরক্ষা-সম্পর্কিত জিনগুলিকে প্ররোচিত করে ও অতিসংবেদনশীল কোষ মৃত্যুকে প্ররোচিত করে উদ্ভিদের প্রতিরক্ষা ব্যবস্থাকে সক্রিয় করে। CaM, CML ও CaM-বাইন্ডিং প্রোটিনগুলি উদ্ভিদ প্রতিরক্ষা সংকেত পথের কিছু সম্প্রতি চিহ্নিত উপাদান। তামাক, বিন ও টমেটোতে বেশ কয়েকটি CML জিন রোগজীবাণুর প্রতি সংবেদনশীল। CML43 হল একটি CaM-সম্পর্কিত প্রোটিন যা আরবিডোপসিসে রোগ-প্রতিরোধী পাতার APR134 জিন থেকে বিচ্ছিন্ন করা হয়েছে জিন অভিব্যক্তি বিশ্লেষণের জন্য, যা দ্রুত প্ররোচিত হয় যখন পাতাগুলি সিউডোমোনাস সিরিঞ্জি দ্বারা নিষিক্ত হয়। এই জিনগুলি টমেটোতেও (Solanum lycopersicum) পাওয়া যায়। APR134 থেকে CML43 ইন ভিট্রো-তে Ca2+ আয়নগুলির সাথেও আবদ্ধ হয় যা দেখায় যে CML43 ও APR134, তাই, উদ্ভিদের ব্যাকটেরিয়াজনিত রোগজীবাণুর বিরুদ্ধে প্রতিরোধ প্রতিক্রিয়ার সময় Ca2+-নির্ভর সংকেতে জড়িত। আরবিডোপসিস থালিয়ানা-তে CML9 অভিব্যক্তি দ্রুত উদ্ভিদ রোগজীবাণু ব্যাকটেরিয়া, ফ্ল্যাজেলিন ও স্যালিসিলিক অ্যাসিড দ্বারা প্ররোচিত হয়। ট্রান্সজেনিক তামাক ও আরবিডোপসিসে সয়াবিন SCaM4 ও SCaM5-এর প্রকাশ রোগজীবাণু প্রতিরোধের সাথে সম্পর্কিত জিনগুলির সক্রিয়করণ ঘটায় ও রোগজীবাণু সংক্রমণের একটি বিস্তৃত বর্ণালীর বিরুদ্ধে উন্নত প্রতিরোধের ফলাফল দেয়। সয়াবিন SCaM1 ও SCaM2-এর ক্ষেত্রে একই কথা সত্য নয় যা অত্যন্ত সংরক্ষিত CaM আইসোফর্ম। AtBAG6 প্রোটিন হল একটি CaM-বাইন্ডিং প্রোটিন যা শুধুমাত্র Ca2+ এর অনুপস্থিতিতে CaM-এর সাথে আবদ্ধ হয় ও এর উপস্থিতিতে নয়। AtBAG6 রোগজীবাণু সংক্রমণের বিস্তার রোধ করার জন্য বা রোগজীবাণুর বৃদ্ধি সীমাবদ্ধ করার জন্য প্রোগ্রামড কোষ মৃত্যুর অতিসংবেদনশীল প্রতিক্রিয়ার জন্য দায়ী। CaM বাইন্ডিং প্রোটিনে মিউটেশন উদ্ভিদের রোগজীবাণু সংক্রমণের বিরুদ্ধে প্রতিরক্ষা প্রতিক্রিয়ার উপর গুরুতর প্রভাব ফেলতে পারে। চক্রাকার নিউক্লিওটাইড-গেটেড চ্যানেল (CNGC) প্লাজমা ঝিল্লিতে কার্যকরী প্রোটিন চ্যানেল যার ওভারল্যাপিং CaM বাইন্ডিং সাইট রয়েছে যা Ca2+ এর মতো দ্বিযোজী ক্যাটায়ন পরিবহন করে। যাইহোক, উদ্ভিদ প্রতিরক্ষার জন্য এই পথে CNGC-এর অবস্থানের সঠিক ভূমিকা এখনও অস্পষ্ট।

 উদ্ভিদে অজৈব চাপ প্রতিক্রিয়া 
আন্তঃকোষীয় Ca2+ মাত্রার পরিবর্তন যান্ত্রিক উদ্দীপনা, অভিস্রবণ ও লবণ চিকিত্সা, এবং ঠান্ডা ও তাপ শকের প্রতি বিচিত্র প্রতিক্রিয়ার জন্য স্বাক্ষর হিসাবে ব্যবহৃত হয়। বিভিন্ন মূল কোষ প্রকার অভিস্রবণ ও লবণ চাপের জন্য একটি ভিন্ন Ca2+ প্রতিক্রিয়া দেখায় ও এটি Ca2+ প্যাটার্নের কোষীয় নির্দিষ্টতা বোঝায়। বাহ্যিক চাপের প্রতিক্রিয়ায় CaM গ্লুটামেট ডিকারবক্সিলেজ (GAD) সক্রিয় করে যা -গ্লুটামেটকে GABA-তে রূপান্তর করে। GABA সংশ্লেষণের উপর কঠোর নিয়ন্ত্রণ উদ্ভিদের বিকাশের জন্য গুরুত্বপূর্ণ ও তাই, GABA মাত্রা বাড়ানো মূলত উদ্ভিদের বৃদ্ধি ও বিকাশকে প্রভাবিত করতে পারে। অতএব, বাহ্যিক চাপ উদ্ভিদের বৃদ্ধি ও বিকাশকে প্রভাবিত করতে পারে ও CaM সেই পথে জড়িত যা এই প্রভাব নিয়ন্ত্রণ করে।

উদ্ভিদের উদাহরণ
জোয়ার
জোয়ার উদ্ভিদটি সুপ্রতিষ্ঠিত মডেল জীব ও গরম ও শুকনো পরিবেশে খাপ খাইয়ে নিতে পারে। এই কারণে, এটি উদ্ভিদে ক্যালমোডুলিনের ভূমিকা অধ্যয়নের জন্য একটি মডেল হিসাবে ব্যবহৃত হয়। জোয়ারে রয়েছে চারা যা একটি গ্লাইসিন-সমৃদ্ধ আরএনএ-বাইন্ডিং প্রোটিন, SbGRBP প্রকাশ করে। এই নির্দিষ্ট প্রোটিনকে চাপ হিসাবে তাপ ব্যবহার করে পরিবর্তিত করা যেতে পারে। কোষের নিউক্লিয়াস ও সাইটোসলে এর অনন্য অবস্থান Ca2+ ব্যবহারের প্রয়োজন এমন ক্যালমোডুলিনের সাথে মিথস্ক্রিয়া প্রদর্শন করে। উদ্ভিদটিকে বহুমুখী চাপ অবস্থার সংস্পর্শে এনে, এটি বিভিন্ন প্রোটিনগুলিকে দমন করতে পারে যা উদ্ভিদ কোষগুলিকে পরিবেশগত পরিবর্তনগুলিকে সহ্য করতে সক্ষম করে। এই পরিবর্তিত চাপ প্রোটিনগুলি CaM-এর সাথে মিথস্ক্রিয়া করে দেখানো হয়েছে। জোয়ারে প্রকাশিত CaMBP জিনগুলি তাপ ও খরা চাপ সহনশীলতা গবেষণার জন্য একটি "মডেল ফসল" হিসাবে চিত্রিত করা হয়েছে।

আরবিডোপসিস
একটি আরবিডোপসিস থালিয়ানা অধ্যয়নে, শত শত ভিন্ন প্রোটিন উদ্ভিদে CaM-এর সাথে আবদ্ধ হওয়ার সম্ভাবনা প্রদর্শন করেছে।

পরিবারের সদস্য
 ক্যালমোডুলিন ১ ()
 ক্যালমোডুলিন ২ ()
 ক্যালমোডুলিন ৩ ()
 ক্যালমোডুলিন ১ সিউডোজিন ১ ()
 ক্যালমোডুলিন-সদৃশ ৩ ()
 ক্যালমোডুলিন-সদৃশ ৪ ()
 ক্যালমোডুলিন-সদৃশ ৫ ()
 ক্যালমোডুলিন-সদৃশ ৬ ()

 অন্যান্য ক্যালসিয়াম-বন্ধনকারী প্রোটিন 
ক্যালমোডুলিন দুটি প্রধান গ্রুপের একটি ক্যালসিয়াম-বন্ধনকারী প্রোটিনের অন্তর্গত, যাকে EF হ্যান্ড প্রোটিন বলা হয়। অন্যটি, যাকে অ্যানেক্সিন বলা হয়, ক্যালসিয়াম ও ফসফোলিপিড যেমন লিপোকর্টিন আবদ্ধ করে। অনেক অন্যান্য প্রোটিন ক্যালসিয়াম আবদ্ধ করে, যদিও কোষে তাদের প্রধান কাজ হিসাবে ক্যালসিয়াম আবদ্ধ করা বিবেচনা নাও হতে পারে।

 আরো দেখুন 
প্রোটিন কাইনেজ
Ca2+/ক্যালমোডুলিন-নির্ভর প্রোটিন কাইনেজ

 তথ্যসূত্র 

 বহিঃসংযোগ 





 Proteopedia page for Calmodulin and its conformational change

বিষয়শ্রেণী:EF হ্যান্ড-যুক্ত প্রোটিন
বিষয়শ্রেণী:কোষ সংকেত
বিষয়শ্রেণী:সংকেত পরিবহন
বিষয়শ্রেণী:ক্যালসিয়াম সংকেত