蛋白酶K

在分子生物学中蛋白酶K（，，也被称为内肽酶K（endopeptidase K）、腐生真菌碱性蛋白酶（Tritirachium alkaline proteinase）、腐生真菌丝氨酸蛋白酶（Tritirachium album serine proteinase）、腐生真菌蛋白酶K（Tritirachium album proteinase K），是一种用途广泛的丝氨酸蛋白酶。这种酶于1974年在真菌 （Engyodontium album）的提取物中发现。蛋白酶K能消化天然的角蛋白（Kerati），而得名蛋白酶K。其主要的切割位点是脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸的羧基端肽键。由于其广泛地的切割能力，在实验室中很常用。此蛋白酶属于丝氨酸蛋白酶SB超家族中的S8家族（枯草杆菌蛋白酶也属于这个超家族）。蛋白酶K的分子量为28.9千道尔顿。

酶活性 
酵素偏好的切位是在疏水性胺基酸後的位置。本酵素由鈣活化，雖然鈣並不會影響酵素的活性，但它可使酵素更穩定。

在足量酵素濃度及作用時間的環境下，蛋白質會完全被水解。若移除鈣離子，蛋白酶K的穩定性會大幅降低，但其水解活性仍然存在。蛋白酶K對於鈣離子具有兩個結合位，都在活性中心附近，但都與催化反應無直接關聯。
在常用缓冲液中的蛋白酶K活性

应用 
蛋白酶K時常應用於分子生物學領域。在製備核酸時，蛋白酶K可以將雜蛋白去除，並迅速使核酸酶失活，避免其降解目標產物DNA和RNA。另外，蛋白酶K還有其他優點，它在變性劑存在下仍能保有活性，如SDS、尿素、EDTA等等，這點與其他蛋白酶（如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶）相當不同。

参考文献

外部链接
Proteinase K Worthington enzyme manual

生物化学方法
EC 3.4.21