米-门二氏动力学

米-门二氏动力学（），又称米氏动力学，是由德国生物化学家和加拿大医师在1913年提出，它在酶動力學中是一个极为重要的方程，可以描述多种非变异构酶动力学现象，其表示式为：

方程与推导
以下米氏方程的推导是由Briggs和Haldane在1925年提出的：

假设有下图所示的酶促反应

假设此酶促反应不可逆，反应产物不和酶结合；k2<k-1, E+S⇌ES 之间的平衡迅速建立达到平衡态（Steady-state），也就是受質和酶的化合物（ES）的浓度不变；建立平衡态所消耗的受質的量很小，可以忽略。这样有以下关系：

米氏常数Km的定义为：

原式可简化为：

  (1)

总的酶的浓度[E0]等于自由酶[E]与酶-受質化合物[ES]的和，则有以下关系：

  (2)

将（2）式代入（1）：

整理得:

 (3)

下式可以描述该酶促反应的速率：

  (4)

将 (3) 代入 (4)，分号上下同时乘以[S]得：

或

该式可通过非线性作图或Lineweaver-Burk（双倒数作图），Eadie-Hofstee等作图法变换为线性图进行分析。

在推导过程中几点需要注意：

[E0]是总的酶的量。反应中酶-底物配合物的量[ES]是极不好测量的，所以式子必须写成[E0]表示的形式，因为试验中所用的酶的量是已知的。

d[P]/dt(V0, 反应初速度），是试验中测得的产物生成的初速度，一般是酶促反应在反应开始的几秒钟到几分钟之内的速度，在这段时间内底物的真实浓度几乎和底物最初的浓度相同([S]≈[S0])。

k2[E0]（Vmax） 是酶促反应在给定的酶的量下的最大速度（当所有的酶都在酶-底物配合物的状态下）。k2有时也写为kcat。

作用 
米氏常数是酶的特征性物理常数。
从KM可判断酶的专一性和天然底物。
进行酶活力测定时通常选10KM。
底物浓度较低时，KM可判断底物走哪一条代谢途径。

试验方法
要测得方程中的KM和Vmax，需要在酶的量[E0]恒定并已知的情况下，在不同的底物浓度[S]下测得反应的初速度V0，用非线性作图或线性作图的方法求得KM和Vmax。

KM反映了底物和酶结合的紧密程度，Vmax反映了酶催化反应的速度。

参考资料

酶动力学
化学动力学
常微分方程
催化