Parvulín

Parvulín je najmenší známy proteín s prolylizomerázovou aktivitou. Katalyzuje cis-trans izomerizáciu prolínu v peptidových väzbách. Táto bielkovina má 92 aminokyselín a bola objavená v E. coli v roku 1994. Parvulín nemá žiadnu homológiu s väčšími prolylizomerázami, ako sú cyklofilín a FKBP, ale má spoločné štruktúrne znaky so subdoménami iných proteínov, ktoré sa účastnia prípravy sekretovaných bielkovín pre export z buniek.

Parvulín má porovnateľnú aktivitu s väčšími prolylizomerázami, keď je jeho substrátom krátky peptid, ktorý obsahuje prolín, ale má nižšiu aktivitu s biologickými substrátmi, pravdepodobne pretože väčšie molekuly majú lepšiu schopnosť viazať svoje substráty. Samotný parvulín obsahuje prolín a jeho skladanie sa dá urýchliť prítomnosťou cyklofilínu. Skladanie parvulínu môže byť i autokatalytické.

Eukaryotický homológ parvulínu, známy ako Pin1, je nutný na umožnenie prechodu z G2 fázy do M fázy v bunkovom cykle. Neprítomnosť aktivity Pin1 u ľudí bola spojená so skladaním a spracovaním prekurzorového proteínu amyloidu, ktorého produkt rozkladu je cytotoxický peptid amyloid beta, ktorý súvisí s Alzheimerovou chorobou.

Okrem Pin1 majú vyššie eukaryoty ešte dodatočný gén pre parvulín, ktorého základná sekvencia je veľmi konzervovaná u všetkých testovaných mnohobunkových organizmov, ale chýba u kvasiniek. U ľudí je lokus tohto génu na chromozóme Xq13 a kóduje dva proteíny, Par14 a Par17. Par17, ktorý sa exprimuje len u hominidov a u ľudí, je predĺžená N-koncová verzia Par14 a vzniká alternatívnou transkripčnou iniciáciou.

Referencie

Zdroj 

Izomerázy