Hem B

Hem B je najbežnejší druh hemu. Nachádza sa napríklad v hemoglobíne a myoglobíne, čo sú bielkoviny, ktoré prenášajú kyslík. Enzýmová rodina peroxidáz takisto obsahuje hem B. Cyklooxygenázy COX-1 a COX-2 takisto obsahujú hem B na jednom zo svojich dvoch aktívnych miest.

Štruktúra 
Hem B je štruktúrne najmenší zo základných hemov. Na uhlíkoch 3 a 8 obsahuje vinylovú skupinu a na uhlíku 18 má metylovú skupinu.

Štruktúru hemu B a hemu S ako prvý určil nemecký chemik Hans Fischer.

Väzba 
Hem b sa na bielkovinu viaže nekovalentne. Všeobecne je hem B naviazaný na bielkovinu (apoproteín bez koenzýmu) pomocou jednej koordinačnej väzby medzi iónom železa a bočným reťazcom aminokyseliny. Najčastejšie je touto aminokyselinou histidín, okrem neho sa však v axiálnej polohe vyskytuje aj cysteín, metionín, tyrozín a lyzín. V hemoglobíne i myoglobíne tvorí túto koordinačnú väzbu evolučne zachovaný histidín. Syntáza oxidu dusnatého a cytochróm P450, ktoré takisto obsahujú hem B, majú evolučne zachovaný cysteín.

Keďze ión železa je v bielkovinách obsahujúcich hem B viazaný na štyri atómy dusíka porfyrínu (ktoré sú v rovine) a jeden atóm proteínu (z bočného reťazca aminokysliny), tento ión sa často nachádza v pentakoordinovanom stave (tvorí päť väzieb). Pri naviazaní kyslíku alebo toxického oxidu uhoľnatého sa železo dostáva do hexakoordinovaného stavu.

Referencie

Zdroj 

Tetrapyroly
Kofaktory