Endopeptidáza

Endopeptidáza je proteolytická peptidáza, ktorá štiepi peptidové väzby medzi aminokyselinami vnútri bielkovinového reťazca. Popri endopeptidázach existujú exopeptidázy, ktoré štiepia peptidové väzby na jednotlivých koncoch reťazca. Z tohto dôvodu nevedia endopeptidázy štiepiť peptidy a bielkoviny na monomérne jednotky (aminokyseliny), zatiaľ čo exopeptidázy áno. Špeciálnym prípadom endopeptidázy je oligopeptidáza, ktorej strubstrátom sú oligopeptidy namiesto celých bielkovín.

Väčšina endopeptidáz štiepi špecifické väzby za alebo pred konkrétnymi aminokyselinami. Táto špecificita môže byť rôzna, čo umožňuje postupné štiepenie celého proteínu. Medzi príklady endopeptidáz patria:

 Trypsín - štiepi za Arg alebo Lys, ak za nimi nenasleduje Pro. Veľmi striktný, optimálne pH je 8.
 Chymotrypsín - štiepi za Trp, Phe alebo Tyr, ak za nimi nenasleduje Pro. Štiepi pomalšie po His, Met alebo Leu. Optimálne pH je 8.
 Elastáza - štiepi za neutrálnymi aminokyselinami, ak ich nenasleduje Pro.
 Pepsín - štiepi pred Leu, Trp, Phe alebo Tyr, ak sa pred nimi nenachádza Pro. Optimálne pH je 2.
 Enteropeptidáza, enterokináza - štiepi trypsinogén, konkrétne za karboxylovou skupinou Lys v počiatočnej sekvencii DDDDKX.
 Termolyzín - štiepi pred Ile, Met, Phe, Trp, Tyr alebo Val, ak sa pred nimi nenachádza Pro. Niekedy štiepi za Ala, Asp, His alebo Thr.

Referencie

Zdroj 

Hydrolázy