외막의 자리옮김효소

외막의 자리옮김효소(, TOM)는 미토콘드리아 외막에서 발견되는 단백질 복합체이다. TOM은 미토콘드리아 외막을 통해 막 사이 공간으로 단백질의 이동을 허용한다. 미토콘드리아의 기능에 필요한 대부분의 단백질들은 세포핵에 있는 유전자에 의해 암호화된다. 미토콘드리아 외막은 5,000 달톤보다 큰 분자에 대해 불투과성이다. 외막의 자리옮김효소(TOM)은 내막의 자리옮김효소(TIM)과 함께 작용하여 단백질을 미토콘드리아 내로 자리옮김시킨다. TOMM22와 같은 TOM 복합체의 많은 단백질들은 붉은빵곰팡이(Neurospora crassa) 및 사카로미세스 세레비시아(Saccharomyces cerevisiae)에서 처음으로 확인되었다. 이러한 단백질을 암호화하는 많은 유전자들은 TOMM(미토콘드리아 외막의 자리옮김효소, ) 복합체 유전자로 지정된다.

완전한 미토콘드리아 단백질 자리옮김효소 복합체는 최소 19개의 단백질(몇 개의 샤페론, 4개의 외막의 자리옮김효소(TOM) 유입 수용체, 5개의 TOM 통로 복합체의 단백질, 5개의 내막의 자리옮김효소(TIM)의 단백질 및 3개의 운동 단백질)들을 포함한다.

미토콘드리아를 표적으로 하는 단백질 
이들의 예정된 미토콘드리아 하위 구획으로 전구체 단백질의 유입을 촉진하기 위해 존재하는 다양한 미토콘드리아 유입 경로가 있다. Hsp90은 ATP 의존적 과정에서 미토콘드리아 전단백질(preprotein)을 TOM 복합체로 전달하는 것을 돕는다. 많은 전구체 단백질(미토콘드리아 기질로 향하는 단백질)에는 단백질을 미토콘드리아 기질로 표적화하는 데 필요한 정보를 전달하는 아미노 말단 전서열(presequence)이 포함되어 있다. 이러한 미토콘드리아 기질 표적 신호는 일반적으로 양친매성 α-나선 입체구조를 취하고 하나의 양성 및 소수성 면을 포함하는 10~80개의 아미노산 잔기를 포함한다. 전구체가 미토콘드리아 기질에 도달하면, 일반적으로 기질 처리 펩티데이스에 의해 전서열이 절단된다. 막 사이 공간 및 미토콘드리아 내막과 같은 미토콘드리아의 다른 하위 구획을 표적으로 하는 단백질은 내부 표적 신호를 포함하며, 이러한 신호는 정의할 수 없는 특성을 가지며 패턴이 일치하지 않는다. 외막을 표적으로 하는 단백질도 모두 확인되지 않은 내부 표적 신호를 포함하고 있으며 Tom40과 같은 β-배럴 구조를 취하는 단백질을 포함한다. 그러나 미토콘드리아 외막을 표적으로 하는 일부 단백질엣는 단백질을 막에 고정시키는 소수성 꼬리 도메인이 포함되어 있다.

복합체의 구성원 
외막의 자리옮김효소(TOM)는 Tom40, Tom7, Tom6 및 Tom5와 함께 Tom70, Tom22 및 Tom20으로 구성된 복합체를 형성한다. Tom20 및 Tom22는 미토콘드리아 표적 단백질이 보유한 절단 가능한 전서열의 인식을 담당하는 전단백질 수용체이다. Tom70은 또한 전단백질 수용체이며 일부 절단 가능한 전서열 단백질을 인식할 수 있지만 주로 절단 불가능한 전단백질의 인식을 담당하고 샤페론 결합 지점으로 역할을 한다. Tom22는 단일 막횡단 부분에 의해 외막에 고정되며 TOM 복합체를 안정화시키는 역할도 한다. Tom40은 자리옮김효소 복합체의 핵심 요소이며 약 350 kD의 질량을 가진 Tom22와 복합체를 형성한다. 이것은 약 2.5 nm 직경의 중앙 단백질 전도 통로를 형성한다. 사람의 Tom22는 약 15.5 kD이며 Tom20과 복합체를 이루고 있다. Tom22의 N-말단은 세포질로 확장되어 전단백질 결합에 관여한다.

사람의 단백질 
TOMM22, TOMM40, TOM7, TOMM7

같이 보기 
 내막의 자리옮김효소 (TIM)
 TOMM20
 TOMM22
 TOMM40
 TOMM70A
 분류 및 조립 기구

각주 

수송 단백질
미토콘드리아 단백질
외막 단백질