C1QBP

보체 구성 요소 1 Q 하위 구성 요소 결합 단백질, 미토콘드리아(Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial)는 인간에서 C1QBP 유전자에 의해 암호화되는 단백질이다.

인간 보체 하위 구성 요소 C1q는 혈청 보체 시스템의 첫 번째 구성 요소를 생성하기 위해 C1r 및 C1과 결합한다. 이 유전자에 의해 암호화된 단백질은 C1q 분자의 구형 머리부분에 결합하여 C1 활성화를 억제하는 것으로 알려져 있다. 또 이 단백질은 히알루론산 결합 단백질 뿐만 아니라 pre-mRNA 스플라이싱 인자 SF2의 p32 소단위체으로 확인되었다.

단백질 소단위체 
C1QBP는 길이가 282개인 아미노산이고, N 말단에 73개 아미노산 잔기가 절단되어 성숙한 C1QBP를 생성하는 3개의 상동 소단위체가 있다. C1QBP는 환원 및 비환원 조건 모두에서 폴리아크릴아마이드 겔에서 약 33kDa의 단량체로 나타나지만 크기 배제 크로마토그래피(겔 여과) 에서는 삼량체로 이동한다.

단백질 구조 
2.25Å 분해능에서 C1QBP의 결정 구조는 대칭성을 나타내는 동종삼량체 고리를 보여준다. 개별 소단위는 비공유 상호작용에 의해 함께 유지되고 직경이 20Å인 중심 공동이 있는 도넛 모양의 4차 구조를 형성한다. C1QBP의 각 소단위체에는 7개의 베타 병풍 구조(β1-β7)과 3개의 알파 나선 구조(α1-α3)가 있다. C1QBP는 용해성 면에서 음전하를 띠는 반면 막 면은 주로 양전하를 띠고 있다.

상호작용 
C1QBP는 단백질 인산화효소 D1, BAT2, PRKCD, PKC 알파 및 단백질 인산화효소 Mζ와 상호 작용 하는 것으로 나타났다. C1QBP의 다른 상호 작용 파트너에는 세균, 바이러스 및 변형체 열원충(plasmodium falciparum)과 같은 병원체의 단백질 도메인이 포함된다. 피브리노겐, FXII 및 HK를 포함한 혈장 단백질은 아연 의존적 방식으로 C1QBP와 상호작용하는 것으로 입증되었다. 최근 종양 유도 펩타이드인 LyP-1(CGNKRTRGC)은 종양 발현 세포에서 C1QBP에 선택적으로 결합하는 것으로 나타났다.

각주 

인간 17번 염색체상 유전자