システインプロテアーゼ

システインプロテアーゼとは、触媒部位において、システインのチオール基を求核基として用いるタンパク質分解酵素である。

触媒機構 
活性部位にあるシステインのチオールが、隣接する塩基性アミノ酸（通常はヒスチジン）の側鎖によって脱プロトン化される（図左上）
陰イオンになったチオール基が、基質のカルボニル炭素を求核攻撃する（図右上）。この時、カルボニル炭素は平面状の sp2混成状態から、正四面体状の sp3混成になる
基質ペプチドのC末端側がアミンとして脱離し、炭素はsp2混成に戻る（図右中）。ヒスチジンのプロトンは、脱離するアミノ基に持っていかれる
基質のN末端側は酵素にチオエステル中間体として結合した状態になる（図右下）
チオエステルを水分子が求核攻撃し（図左下）
加水分解が起こると（図左中）
カルボン酸が遊離し、酵素は元の状態に戻る（図左上）

例 
 パパイン - パパイヤに含まれる
 ブロメライン - パイナップルに含まれる
 カテプシン - リソソームに含まれる
 カスパーゼ - アポトーシスのシグナル伝達に関わる
 カルパイン - カルシウム濃度によって活性が調節される

参考文献 
 Stryer, L.; Berg, J. M.; Tymoczko, J. L. (2002), Biochemistry (5th ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 0716746840

関連項目 
 プロテアーゼ
 セルピン

外部リンク 
 

しすていんふろてあせ