Biotiinisyntaasi

Biotiinisyntaasi on entsyymi, joka katalysoi biotiinin biosynteesin viimeistä vaihetta, jossa detiobiotiinista muodostuu biotiinia. Entsyymiä esiintyy muun muassa useissa bakteereissa, kasveissa ja sienissä. Eläimillä ei entsyymiä ole. Biotiinisyntaasin EC-numero on EC 2.8.1.6.

Rakenne ja toiminta
Biotiinisyntaasi on rakenteeltaan kahdesta samanlaisesta alayksiköstä muodostuva homodimeeri. Esimerkiksi Escherichia coli -bakteerin entsyymin alayksiköiden molekyylimassa on noin 39 kDa ja koko entsyymin molekyylimassa on 78 kDa. Biotiinisyntaasi on rauta-rikkiproteiini ja sisältää kahdenlaisia raudan ja rikin muodostamia klustereita. Nämä klusterit ovat 2Fe-2S-klusteri, jossa rautaioni on sitoutunut kysteiiniaminohappoihin ja 4Fe-4S-klusteri, joka on muodostunut rauta- ja sulfidi-ioneista. Biotiinisyntaasi tarvitsee koentsyymikseen S-adenosyylimetioniinin. Lisäksi entsyymi vaatii toimiakseen ferredoksiinin tai flavodoksiinin.

Biotiinisyntaasi kuuluu niihin harvoihin entsyymeihin, jotka katalysoivat radikaalireaktioita. Entsyymissä rikin lähteenä toimii rauta-rikkiklusteri. Reaktiomekanismin ensimmäisessä vaiheessa entsyymi siirtää elektroneja ferredoksiinilta tai flavodoksiinilta S-adenosyylimetioniilille, josta muodostuu radikaali. Tämä radikaali vastaanottaa detiobiotiinin metyyliryhmältä protonin abstraktioreaktiolla, ja pelkistyy itse metioniiniksi ja 5'-deoksiadenosiiniksi. Näin detiobiotiinista muodostuu radikaali, joka muodostaa sidoksen rauta-rikki-klusterin sulfidi-ionin kanssa. Seuraavassa vaiheessa toinen S-adenosyylimetioniinista muodostunut radikaali ottaa vastaa saman detiobiotiinimolekyylin toiselta metyyliryhmältä protonin, jolloin muodostuu uusi radikaali. Tämäkin radikaali reagoi klusterin sulfidi-ionin kanssa, jolloin muodostuu rikkiä sisältävä heterosyklinen rengasrakenne ja biotiini vapautuu entsyymistä. Prosessissa rauta pelkistyy hapetusluvulta +III hapetusluvulle +II.

Lähteet

Transferaasit