Magnesiumkelataasi

Magnesiumkelataasi on ligaaseihin kuuluva entsyymi, joka katalysoi magnesiumionien kelatoitumista porfyriinirenkaan sisältävään protoporfyriini IX:än. Entsyymiä tavataan kasveissa ja yhteyttävissä bakteereissa ja se on keskeinen osa klorofyllin biosynteesiä. Magnesiumkelataasin EC-numero on EC 6.6.1.1 ja CAS-numero 9074-88-8.

Rakenne ja toiminta 
Magnesiumkelataasi koostuu kolmesta proteiinista, joita kutsutaan alayksiköiksi I, D ja H. Alayksiköt voidaan erottaa toisistaan esimerkiksi kromatografisin menetelmin. Sekä kasvien että bakteerien magnesiumkelataasit sisältävät nämä alayksiköt. Alayksikkö I on molekyylimassaltaan noin 40 kDa, alayksikkö D on kooltaan noin 70 kDa ja alayksikkö H on kooltaan noin 140 kDa. Magnesiumkelataasin alayksiköt I ja D sisältävät ATP:n sitoutumiskohdan ja ATPaasiyksikön ja osallistuvat myös magnesiumionin sitomiseen. Molemmat ovat muodoltaan rengasmaisia ja koostuvat kuudesta alayksiköstä. Alayksikkö H sisältää protoporfyriini IX:n sitoutumiseen. Magnesiumkelataasi vaatii toimiakseen ATP:tä ja sen hydrolyysistä saadaan energiaa reaktion suorittamiseen.

Magnesiumkelataasin alayksiköt I ja D sitoutuvat ATP:hen ja keskenään muodostaen proteiinikompleksin, joka sitoutuu alayksikköön H. ATP-molekyyli hydrolysoituu aDP-molekyyliksi ja magnesiumioni insertoituu protoporfyriini IX:n renkaaseen. Magnesiumionin sitoutumisen tarkkaa mekanismia ei tunneta. Magnesiumkelataasin katalysoiman reaktion tuotteet ADP ja magnesium-protoporfyriini IX-kompleksi inhiboivat suurina konsentraatioina entsyymin toimintaa ja ovat tärkein säätelytekijä.

Lähteet

Aiheesta muualla 
 Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes (KEGG): EC 6.6.1.1 magnesium chelatase 

Ligaasit