Treoniinisyntaasi

Treoniinisyntaasi on lyaaseihin kuuluva entsyymi. Entsyymi katalysoi fosfohomoseriinin ja veden välistä reaktiota, ja tuotteena reaktiossa muodostuu treoniinia ja fosfaatti-ioneja. Entsyymiä esiintyy arkeissa, bakteereissa, kasveissa ja sienissä mutta ei eläimissä, ja se osallistuu treoniinin ja isoleusiinin biosynteesiin. Treoniinisyntaasin EC-numero on EC 4.2.3.1.

Rakenne ja toiminta
Treoniinisyntaasi on rakenteeltaan kahdesta samanlaisesta alayksiköstä koostuva dimeeri. Kasvien treoniinisyntaasi on molekyylimassaltaan tyypillisesti noin 110 kDa. Treoniinisyntaasi vaatii toimiakseen koentsyymikseen pyridoksaalifosfaatin. Tämän lisäksi kasveilla on sienistä ja bakteereista poikkeava säätelymekanismi. S-adenosyylimetioniini toimii entsyymin allosteerisena aktivoijana. Fosfohomoseriini on myös metioniinin synteesissä tarvittavan entsyymin kystationiinisyntaasin substraatti ja nämä kaksi entsyymiä kilpailevat siitä. S-adenosyylimetioniinia muodostuu metioniinista, kun sitä on runsaasti. Metioniinin tarpeen ollessa vähäinen S-adenosyylimetioniini aktivoi treoniinisyntaasia ja sitä kautta suuntaa fosfohomoseriinin metabolian kohti treoniinin muodostumista.

Treoniinisyntaasin katalysoiman reaktion reaktiomekanismin ensimmäisessä vaiheessa fosfohomoseriini muodostaa imiinin eli Schiffin emäksen koentsyyminä toimivan pyridoksaalifosfaatin kanssa. Seuraavassa vaiheessa tämä imiini toisiintuu ja molekyylistä eliminoituu fosfaatti-ioni. Eliminaation seurauksena muodostuu aminokrotonihapon ja pyridoksaalifosfaatin imiini, joka hydrolysoituu treoniiniksi. Aminokrotonihappo voi myös irrota entsyymistä ja hydrolysoitua ei-entsymaattisesti solulimassa treoniiniksi.

Lähteet

Lyaasit