Fosfoglukomutaasi

Fosfoglukomutaasi on entsyymi, joka katalysoi pääasiassa glukoosi-6-fosfaatin ja glukoosi-1-fosfaatin reversiibeliä muuntamista toisikseen, mutta katalysoi myös muiden heksoosisokereiden 1- ja 6-fosfaattien muuntamista toisikseen joskin hitaammin. Entsyymi osallistuu glykogeenin hajottamiseen ja biosynteesiin. Fosfoglukomutaasin EC-numero on EC 5.4.2.2.

Toiminta
Rakenteeltaan fosfoglukomutaasi on monomeeri, jonka rakenteesta voi erottaa neljä eri alayksikköä. Entsyymin atiivisessa keskuksessa on seriiniaminihappo, jonka hydroksyliryhmään on esteröitynyt fosfaattiryhmä. Jos substraattina on glukoosi-1-fosfaatti siirtää entsyymi fosforyyliryhmän seriiniltä C6-hiileen liittyneelle hydroksyyliryhmälle, jolloin välituotteena muodostuu glukoosi-1,6-bisfosfaattia. Vastaavasti glukoosi-6-fosfaatin ollessa seriinin fosforyyliryhmä esteröidään C1-hiileen liittyneeseen hydroksyyliryhmään. Tämän jälkeen entsyymi siirtää toisen glukoosi-1,6-bisfosfaatin fosforyyliryhmän entsyymin seriiniaminohapolle ja tuote vapautuu. Myös välituotteena olevan glukoosi-1.6-bisfosfaatti pysyy entsyymissä koko reaktion ajan sitoutuneena, koska tämän kompleksin dissosioituminen on hidasta.

Toimiakseen entsyymi tarvitsee kaksiasrvoisen metallikationin esimerkiksi magnesium- tai kadmiumionin. Ioni sitoutuu seriiniin esteröityneen fosfaattiryhmän kanssa. Fosfoglukomutaasin inhibiittoreita ovat muun muassa 2,3-bisfosfoglyseriinihappo ja fruktoosi-1,6-bisfosfaatti.

Lähteet

Isomeraasit