پویایی پروتئین

به‌طور کلی تصور می‌شود که پروتئین‌ها ساختارهای منحصر به فرد تعیین شده توسط توالی اسیدهای آمینه دارند. با این حال، پروتئین‌ها اجسام کاملاً ساکن و بی تحرکی نیستند، بلکه مجموعه‌هایی از ترکیبات (گاه مشابه) را پر می‌کنند. انتقال بین این حالت‌ها در مقیاس‌های مختلف طولی (دهم Å تا nm) و مقیاس زمانی (ns تا s) رخ می‌دهد و با پدیده‌های مربوط به عملکرد مانند سیگنالینگ آلوستریک و تجزیه آنزیم مرتبط شده‌اند.

مطالعه پویایی پروتئین به‌طور مستقیم مربوط به انتقال بین این حالت‌ها است، اما همچنین می‌تواند شامل طبیعت و جمعیت‌های متعادل خود بخش‌ها نیز باشد که دو منظر سینتیک و ترمودینامیک قابل بررسی است.

انعطاف‌پذیری محلی: اتمها و باقیمانده‌ها 
بخشهایی از ساختارهای پروتئینی غالباً از حالت تعادل خارج می‌شوند. برخی از این گشت و گذارها هارمونیک هستند، مانند نوسانات تصادفی پیوندهای شیمیایی و زوایای پیوند. برخی دیگر آنارمونیک هستند، مانند زنجیرهای جانبی که بین حداقل انرژی گسسته مجزا یا صورت‌بندی می‌پرند.

منابع 

بیوسنتز پروتئین
تاشدگی پروتئین