سیرتوین

سیرتوینها دسته ای از پروتئینها هستند که دارای فعالیت مونو- ADP-ریبوسیل ترانسفراز یا فعالیت داسیلااز، از جمله داستیلاز، دسوسینیلاز، دمالونیلاز، دمیریستوئیلاز و دپالمیتوئیلاز هستند.
نام Sir2 از ژن مخمر silent mating-type information regulation 2 گرفته شده‌است، که مسئول تنظیم سلولی در مخمر است.

از مطالعات درون‌کشتگاهی، سیرتوین‌ها در تأثیر بر فرایندهای سلولی مانند پیری، رونویسی، آپوپتوز، التهاب و مقاومت در برابر فشار و همچنین بهره‌وری انرژی و هوشیاری در شرایط محدودیت کالری نقش دارند. از سال ۲۰۱۸، هیچ مدرک بالینی مبنی بر تأثیر سیرتوئین بر پیری انسان وجود ندارد.

مخمر Sir2 و برخی از آنها، نه همه، سیرتوین‌ها، دی استیلازهای پروتئینی هستند. بر خلاف دیگر استیل‌های پروتئین دی استیلاز، که بقایای استیل - لیزین را به سادگی آبکافت می‌کنند، واکنش غیر استیلاسیون با واسطه سیروتین، استیلاسیون لیزین را به هیدرولیز + NAD زوج می‌کند. این هیدرولیز باعث تولید O-acetyl-ADP-ribose، بستر استیل شده و نیکوتینامید می‌شود که خود مهار کننده فعالیت سیرتوین است. وابستگی سیرتوین به NAD + از طریق سلول NAD +: نسبت NADH، سطح مطلق NAD + , NADH یا نیکوتینامید یا ترکیبی از این متغیرها، فعالیت آنزیمی آنها را مستقیماً به وضعیت انرژی سلول پیوند می‌دهد.

سیروتین‌هایی که هیستون‌های استیل زدایی می‌کنند از نظر ساختاری و مکانیکی از سایر گروه‌های هیستون داستیلاز (کلاس‌های I , IIA , IIB و IV)، که دارای پروتئین برابر دیگری هستند و از Zn 2+ به عنوان یک کوفاکتور استفاده می‌کنند، متمایز هستند.

تاریخ 
تحقیقات در مورد پروتئین سیرتوین در سال ۱۹۹۱ توسط لئونارد گوارانته از مؤسسه فناوری ماساچوست آغاز شد. علاقه به متابولیسم NAD  بعد از کشف شین ایچیرو ایمایی و همکارانش در آزمایشگاه گارنتی در سال ۲۰۰۰ افزایش یافته‌است

بازدارنده‌ها 
فعالیت سیرتوین توسط نیکوتین آمید، که به یک سایت گیرنده خاص متصل می‌شود، مهار می‌شود.

جستارهای وابسته 
 جاودانگی بیولوژیکی
 دیاستیلازهای هیستون یا HDAC
 تریکوستاتین A

منابع

پیوند به بیرون 
 

آنزیم‌ها
پروتئین‌های مربوط به پیری