Oqsillarning uchlamchi strukturasi

Oqsillarning uchlamchi strukturasi.
Molekulasining shakli va fazoviy strukturasining xususiyatlari jihatidan oqsillar 2 gruppaga bo’linadi – globulyar va fibrilyar oqsillar. Globulyar oqsillarning ahkli kalta va uzun o’qlarining nisbati 1:50 gacha boradigan sferik yoki ellipsoid shaklga yaqin. Fibrilyar oqsillarning molekulalari cho’ziq shaklda bo’lib ko’p molekulasi ipsimon sgregatlarni-fibrillalarni hosil qilishi mumkin. Fibrilyar oqsillar asosan tayanch funksiyasini bajarib, to’qimalarning mustahkamligini ta’minlab boradi; globulyar oqsillar funksiyalariga ko’ra beqiyos darajada xilma-xildir. Bu gruppa oqsillari fizik-kimyoviy xossalari jihatidan ham bir biridan katta farq qiladi. Fibrilyar oqsillar tuzilishining xususiyatlari va xossalari batafsil o’rganilgan.
Globulyar oqsillarning uchlamchi strukturasi L-spirallar, β-strukturalar va davriyligi yo’q struktura qismlari bor peptid zanjirining qo’shimcha ravishda taxlanishi yo’li bilan hosil bo’ladi. bu avvalo aminokislotalar yon gruppalari o’rtasidagi o’zaro ta’sirlar natijasida ro’y beradi. Uchlamchi struktura hosil bo’lishida bo’sh, ya’ni kuchsiz bog’lar (vodorod bog’lari, ionli, gidrofob bog’lari) bilan disulfide bog’lar asosiy rolni o’ynaydi.
Disulfid bog’ sisteinning sulfgidril (tiol) gruppalari hisobiga yuzaga keladi. erkin sisteinning ikki molekulasi o’rtasidagi disulfide bog’ning tutashuvi natijasida hosil bo’ladigan birikma sistin deb ataladi.
Peptid zanjirining disulfide bog’ bilan birikkan sistein qoldiqlari yarim sistin qoldiqlar deyiladi.
Disulfid bog’lar hosil bo’lishi shunga olib keladiki, peptidning bir-boiridan olis turgan sohalari yaqinlashib, qo’zg’almas, muhim bo’lib oladi. Masalan, ribonukleaza molekulasida 4ta disulfid bog’lar bo’lib 8 ta yarim sistin qoldiqlarni juft-juftdan shunday biriktiradiki, muhim bo’lib olgan qovuzloqlar hosil bo’ladi. Disulfid bog’lar, masalan, insulindagi singari, har xil polipeptid zanjirlari orasida ham bo’lishi mumkin. Disilfid bog’lar qaytaruvchilar ta’sirida oson yemiriladi, SH-gruppalar hosil qiladi. Juda ko’p oqsillarda disulfid bog’lar bor, lekin hamma oqsillarda ham bo’lavermaydi. Chunonchi, mioglobin bilan gemoglobinga bunday bog’lar yo’q.
Uchlamchi struktura hosil bo’lishida kovalent disulfid bog’dan tashqari aminokislotalarning radikallari o’rtasidagi nokovalent o’zaro ta’sirlar ham ishtirok etadi. Oqsillar tarkibiga kiradigan aminokislotalar radikallarining fizik-kimyoviy xossalari jihatdan farq qiladi. Qutblimas (gidrofob) radikallari bor aminokislotalar o’rtasida gidrofob o’zaro ta’sir bo’lishi mumkin; qutbli radikllar o’rtasida vodorod bog’lari, zaryadlangan qutbli radikallar o’rtasida esa ion bog’lari yuzaga keladi. mana shu bog’larning hammasi bo’sh (kuchsiz) bog’lar jumlasiga kiradi: suv muhitida ularning energiyasi molekulalarning uy temperaturasidagi issiqlik harakati energiyasidan aytarli darajada ortiq bo’lmaydi, shu sababdab ularning hosil bo’lishi va yemirishi osonlik bilan qaytadigan prosesdir. Aminokislotalar xossalarning xilma xilligi peptid zanjirlari birlamchi strukturadagi farqlar birga qo’shilib uchlamchi struktura darajasida bitmas tuganmas miqdorda har xil konformasiyalar bo’la olishini mumkin qilib qo’yadi. Aminokislota qoldiqlari o’rtasida ko’pdan-ko’p bo’sh bog’lar yuzaga kelishi natijasida peptid zanjirining hamma qismlari bir biriga nisbatan qo’zg’almas, muhim bo’lib qoladi. Bunda qutblimas (gidrofob) aminokislotalarning talaygina qismi globulaning ichki muhitlarida botib turadigan bo’ladi, holbuki qutbli (gidrofil) aminokislotalar, asosan globula yuzasidan joy olib, suv fazasida tarqalib turadi. Amiknokislotalarning shu tariqa taqsimlanishi asosan suv xossalariga bog’liq. Suv molekulalari qutbli bo’lib, bir-biri bilan ham, boshqa qutbli molekulalar bilan ham vodorod bog’lari hosil qiladi (molekulalar gidrotasiyasi). Qutblimas molekulalar gidrotasiyalanmaydi. Ikkinchi tomondan, qutblimas molekulaning suv muhitiga o’tishi suv molekulalari o’rtasidagi vodorod bog’larining uzilishini talab qiladi. Shu sababdan suv fazasi bilan qutblimas faza o’rtasidagi ayirgich yuzani kichraytirishga intiladigan kuchlar yuzaga keladiki, xuddi shu narsa qutblimas molekulalarning birikishiga, oqsillar misolida esa gidrofob radikallarining suv muhitida globula ichiga “itarilib o’tishiga” olib keladi.
Sistein qoldiqlari, garchi gidrofil bo’lsada, bularda ham botib turadiganlarining ulushi katta: bu ularning ko’pchiligi disulfide bog’lar hosil bo’lishida ishtirok etishiga bog’liq. Fazoviy joylanishi xarakterini peptid zanjirining aminokislotalar tarkibi va undagi aminokislotalarning gallanib borishi belgilab beradi. Madomiki, shunday ekan, peptid zanjirining konformasiyasi (fazoviy stuktura), xuddi birlamchi struktura singari, mazkur oqsilning o’ziga xos xarakteristikasidir. Hozirgi vaqtga kelib necha o’nlab har xil oqsillarning fazoviy strukturasi o’rganib chiqilgan.
Oqsil globulasi mutlaqo qattiq struktura emas: peptid zanjirlarining qasmlari bir-biriga nisbatan ma’lum chegaralargacha qaytar harakat qilib, ba’zi bir bog’lar uzilishi va yarngidan hosil bo’lishi mumkin. Eritmadagi molekulaning turli qismlari go’yo dapqir-dapqir urib 0turadi. Bunday o’zgarishlarni peptid zanjiri ayrim qismlaining issiqlik (brouncha) harakati, deb qarash mumkin. Bular molekula konformasiyasining asosiy shakl-shmoyilini, xuddi kristaldagi atomlarning issiqlik tebranishnari Kristal suyuqlanishga boshlaydigan darajada temperatura yuqori bo’lmasa, o’zgartira olmaganidek, buzmaydi.
Oqsil molekulalari boshqa molekulalar bilan o’zaro ta’sir qilganida ham ularning konformasiyasi biroz o’zgaradi. Masalan, kislorodni o’ziga biriktirib olgan gemoglobin konformasiyasidan biroz farq qiladi. Globulada aminokislotalar ham peptid bog’lari, ham bir talay boshqacha bog’lar yordamida bir-biri bilan birikkan bo’lgani uchun oqsil molekulasi kooperariv xossalarga ega bo’ladi, ya’ni ta’sirotga yaxlit bir butun tuzilma tariqasida javob beradi; molekulaning bior qismida yuzaga kelgan o’zgarish barcha boshqa qismlarida o’zgarishlar bo’lishiga olib keladi. buni rezina koptokning biror joyiga bosib ko’rilganida shaklli o’zgarib turishiga qiyos qilish mumkin. Oqsillarning konformasion o’zgarishlari ularning tirik hijayralardagi funksiyalarini ado etib borishida muhim ahamiyatga ega.
|