-rasm - Biokimyo pmd

119-rasm.
Biriktiruvchi to‘qima tuzilishi (A.I.Slutskoy sxemasi bo‘yicha)
I semiz hujayra; II retikulin tolalar; III elastik tola; IV kollagen tolalar;
V fibroblast
449
Biriktiruvchi to‘qimaning barcha turlari, ularning morfologik
farqlariga qaramasdan, umumiy yagona prinsip asosida tuzilgan bo‘lib,
asosan quyidagilardan iborat:
a) boshqa to‘qimalar kabi biriktiruvchi to‘qima hujayralarni
saqlaydi, lekin hujayralararo modda, hujayra elementlariga nisbatan
katta masofani egallaydi;
b) biriktiruvchi to‘qima uchun o‘ziga xos ipsimon (fibrilyar)
strukturalarning mavjudligi xarakterlidir – kollagen, elastin va retikulin
tolalar hujayralararo substansiya o‘ramida joylashgan (119-rasm);
d) biriktiruvchi to‘qimaning hujayralararo moddasi juda murakkab
kimyoviy tarkibga ega.
Kollagen
Biriktiruvchi to‘qimaning erimaydigan iplari odam organizmida eng
ko‘p tarqalgan oqsil – kollagendan tarkib topgan. U oqsillar umumiy
miqdorining 25-33%ni, tana og‘irligining taxminan 6%ni tashkil etadi.
Kollagen tarkibidagi aminokislotalarning 1/3 qismini glitsin, prolin va
gidroksiprolin 21%, alanin esa 11%ni tashkil etadi.
Biriktiruvchi to‘qimani elektron mikrosko‘p yordamida o‘rganish
unda fibrillalardan tuzilgan kollagen tolalarining mavjudligini ko‘rsatdi
(120-rasm). Fibrillalar diametri 5 dan 200nm gacha bo‘lgan silindr
shakliga ega. Kollagen fibrillalari tropokollagen birliklaridan tashkil
topgan.
120-rasm.
Kollagen tuzilishining turli darajalari (Kon bo‘yicha):
1-birlamchi struktura; 2-tropokollagen molekulasi; 3-kollagen tolasi
Ular turli to‘qimalardan ajratilgan tropokollagenlar tarkibi bilan farq
qilsa-da, lekin ularning hammasida glitsin ko‘p va 5 oksilizin, 3-oksi,
alfa-oksiprolin saqlaydi.
450
Tropokollagen molekulasi 1,5 nm kenglik va 300 nm uzunlikka ega,
molekulyar og‘irligi 300000. Uchta subbirlikdan tashkil topgan bo‘lib,
ularning har biri taxminan 1000 aminokislota saqlovchi polipeptid
zanjirdir. Alohida zanjir o‘ralgan spiral bo‘lib, bir o‘ramda 3
aminokislota qoldig‘ini saqlaydi, uchta zanjir o‘ngga buralgan kabelga
o‘xshaydi. Yon zanjirlardagi peptid bog‘lari o‘rtasida -C=O
…
NH-
vodorod bog‘larining hosil bo‘lishi hisobiga stabillanadi. Ma’lum
to‘qimalarga xos bo‘lgan kollagenning to‘rt turi topilgan, ular
molekulasini tashkil etgan tropokollagen aminokislota tarkibi bilan
farqlanadi. I tur kollagen ikki xil
α
1 (I) va
α
2 zanjirlardan tashkil topgan.
Qolgan 3 tur kollagenlar bir xil 3 zanjirdan iborat -
α
1 (II),
α
1 (III),
α
1
(IV). I tur kollagen teri, suyak, boylamlarda, II tur – tog‘ayda, III tur –
embrion terisi, qon-tomir devorlarida, IV tur – biriktiruvchi
membranalarda uchraydi.
Kollagen fibrillalari oxir-oxir va yon-yon bog‘langan tropokollagen
molekulalaridan hosil bo‘lgan. Kollagen yuqori molekulali o‘tmishdosh
prokollagen holatida sintezlanadi.
U tropokollagen 3 zanjirining N- va C-oxirlarida qo‘shimcha
aminokislotalar saqlaydi. I tur kollagenning pro-
α
1 va pro-2 zanjirlari
polisomalarda sintezlanadi, u yerda prolin va lizin qoldiqlari
gidroksillanadi. Tropokollagen
α
-zanjiriga nisbatan pro-
α
-zanjirlar
uzunroq; N-oxiridagi qo‘shimcha fragment 20000, C-oxiridagi
qo‘shimcha fragment 35000 mol. og‘irlikka ega. Qo‘shimcha
fragmentlar uch zanjirli spiralni hosil qilmaydi. Bir-biri bilan bog‘lanib
globulyar domenlarni hosil qiladi. Qo‘shimcha N-oxir fragmentlar
sistein saqlaydi; shuningdek ular tarkibida qaytariluvchi kollagensimon
Gly-Pro-Hyp ketma-ketliklar bor. Faqat C–oxirdagi domenlar zanjirlar
o‘rtasida disulfid bog‘larga ega. Prokollagen molekulalarining
451
protsessingi hujayra tashqarisida proteolitik fermentlar ta’sirida bo‘ladi.
Bu fermentlar ikkala domenni olib tashlaydi va natijada tropokollagen
hosil bo‘ladi.
|