-rasm - Biokimyo pmd

4-rasm.
RNKazaning birlamchi strukturasi. Qora bilan disulfid bog‘lar
ko‘rsatilgan
Disulfid bog‘lari uzilgandan keyin polipeptidlar qisman
gidrolizlanadi. Bunda fermentlardan foydalaniladi. Proteolitik
fermentlardan tripsin arginin yoki lizinning karboksil guruhi ishtirokida
hosil qilgan peptid bog‘larini uzsa, pepsin aromatik (fenilalanin yoki
tirozin) yoki monoaminodikarbon (aspartat va glutamat) kislotalar hosil
qilgan peptid bog‘larni uzadi. Hosil bo‘lgan peptidlar aralashmasi ajratib
alohida analiz qilinadi. Bunda xromatografiya yoki elektroforez
usullaridan foydalaniladi.
Oqsillarning ikkilamchi strukturasi
Polipeptid zanjirining fazoviy konfiguratsiyasiga,
α
-spiral yoki
β
-
strukturasini hosil qilishi, oqsillarni ikkilamchi strukturasi deyiladi.
Polipetid zanjirining hamma qismi bir xilda spirallangan bo‘lmay
oz qismi to‘g‘ri amorf holda bo‘lishi mumkin. Oqsillarning ikkilamchi
strukturasi polipeptid molekulasining fazodagi konfiguratsiyasini
(joylashuvini) belgilaydi.
24
Oqsil molekulasining ikkilamchi strukturasi hosil bo‘lishida karbonil
va imid guruhlari o‘rtasida vodorod bog‘lari hosil bo‘lishi ahamiyatlidir.
Vodorod bog‘lari kovalent bog‘lanishga nisbatan kuchsiz bo‘lib, ular
sonining ko‘p bo‘lishi natijasida hosil bo‘lgan spiral prujinadek
mustahkam saqlashga imkon beradi. Oqsilning ikkilamchi strukturasi
ikki tipga bo‘linadi
α−
spiral,
β−
burmalik (qavat-qavat ko‘rinishida)
struktura (5-6-rasm).
5-rasm.
a-spiral stukturasi va o‘lchamlari
25
6-rasm.
Polipeptid zanjir b-strukturasi
Polipeptid zanjir
α
-spiral va
β
-struktura ko‘rinishida bo‘lishini
Poling va mualliflar rentgen struktura analizi yordamida aniqladilar.
α
-
spiral o‘ng va chap tomonga buralgan holda bo‘lishi mumkin.
Polipeptid zanjirning
α
-spirallanishida har bir aylanishiga 3,6ta
aminokislota qoldig‘i to‘g‘ri keladi. Spiral qismining to‘liq takrorlanishi
18 ta aminokislota qoldig‘idan keyin ro‘y beradi.
Ularning uzunligi 0,5 nm va 2,7 nmga teng va har bir aminokislota
qoldig‘i to‘g‘ri keladigan masofa 0,15 nm ga teng. Oqsil molekulasining
β
-strukturasi polipeptid zanjiri yonma-yon joylanishi natijasida hosil
bo‘ladi. Vodorod bog‘lari parallel yoki antiparallel holda joylashgan
polipeptid zanjirining peptid bog‘lari o‘rtasida hosil bo‘ladi. Natijada
polipeptid zanjirlari takrorlanib qavatma-qavat bo‘lib joylashadi.
Oqsillarda alfa-strukturadan
β
-strukturaga o‘tishi mumkin va u holda
vodorod bog‘lari qayta tuzilishi mumkin. Bu holat sochdagi keratin
oqsilida kuzatilgan. Agar sochlarni ishqoriy eritmalar bilan yuvilganda
oqsilning strukturasi buziladi.
β
-keratin alfa-keratinga aylanadi.
Oqsilning ikkilamchi strukturasi (
α
-spiral va
β
-struktura) qizdirish
natijasida buziladi. Bunda polipeptidlar o‘rtasidagi vodorod bog‘lari
uzilib, polipeptid zanjiri esa tartibsiz holatga keladi.
Shunday qilib, oqsilning ikkilamchi strukturasining turg‘unligi
vodorod bog‘lari yordamida ta’minlanadi. Bundan boshqa bog‘lar
(disulfid bog‘idan tashqari) ishtirok etmaydi. Ko‘pchilik oqsillarda bir
vaqtda
α
-spiral va
β
-strukturali qismlari bo‘ladi.
26
Oqsillarning
biologik xususiyatlari (ferment, gormon, antitela,
antigen va boshqalar) ularning ikkilamchi va uchlamchi strukturalariga
bog‘liq bo‘lib, ular nativ konformatsiyasi deb ataladi. Oqsil
molekulasining uchlamchi strukturasi funksional konformatsiyani
saqlaydi, uni akad. V.A. Engelgard intramolekulyar axborot deb
nomlagan.
|