Изменение белков пищевых продуктов

Вопрос №1.

Изменение белков.



Изменения белков пищевых продуктов

Изменения белков пищевых продуктов, которые наблюдаются при производстве полуфабрикатов и тепловой кулинарной обработке продуктов, влияют на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества продукции.

Глубина физико-химических изменений белков определяется их природными свойствами, характером внешних воздействий, концентрацией белков и другими факторами.
         Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных. Белки представляют собой высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот. 

Аминокислоты — соединения гетерофункциональные, в их молекуле содержится несколько функциональных групп — аминогруппа (NH2), карбоксильная группа (СООН) и имеющие различное строение радикалы. 
Белки образуются при связывании аминогруппы с карбоксильной группой соседней аминокислоты (так называемая пептидная связь).
          В природе обнаружено около 200 аминокислот, однако в построении белков участвуют лишь 20, их называют протеиногенными. Восемь протеиногенных аминокислот являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в нашем организме. Это лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включают условно незаменимые гистидин и аргинин, которые не синтезируются в детском организме. Аминокислотный состав белков определяет биологическую ценность пищи.

По строению молекул белки подразделяются на фибриллярные, или нитевидные (например, белки мышечной ткани животных), и глобулярные, или шаровидные (это большинство белков растений и других объектов). На свойства белков, проявляющиеся при переработке пищевого сырья, оказывает влияние их растворимость в различных растворителях. Поэтому признаку белки подразделяются на водорастворимые — альбумины, растворимые в растворах соли — глобулины, спиртов — проламины, щелочей — глютелины. Наибольшей биологической ценностью обладают альбумины и глобулины, они составляют главную часть экстрактивных веществ мясных бульонов. Водонерастворимые белки пшеницы (глиадин и глютенин) играют значительную роль при замесе теста из пшеничной муки.
Определенное значение имеют фосфопротеиды — белки, содержащие фосфорную кислоту. К ним относятся казеин — главный белок молока, вителлин — белок яичного желтка, ихтулин — белок, содержащийся в икре рыб.

Часть белков выполняет каталитические функции. Белковые катализаторы называются ферментами. Подавляющее большинство процессов в пищевом сырье и продуктах при их хранении и переработке происходит при участии ферментов. Ферменты являются строго специфическими соединениями и катализируют определенную реакцию между конкретными соединениями.

Ферменты по их функциям классифицируют следующим образом:
1. Оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные ферменты;
2. Трансфераз — ферменты, катализирующие перенос атомных группировок (например, остатков фосфорной кислоты, моносахаров, аминокислот) от одного соединения к другому;
3. Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление органических соединений при участии воды;
4. Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление каких-либо групп от соединений;
5. Изомеразы — ферменты, катализирующие превращения органических соединений в их изомеры;
6. Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие соединение двух молекул с расщеплением пирофосфатной связи в нуклеозидтрифосфатах.

Из других важных свойств, которые белки проявляют при переработке пищевого сырья, необходимо назвать их способность связывать воду, или гидрофильность. При этом белки набухают, что сопровождается их частичным растворением, увеличением массы и объема.
Молекулы воды обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей с зарядами на концах, равными по значению, но противоположенными по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом, основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией.
Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.

Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. При сдвиге РН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковых молекул, усиливается гидратация белка. В технологических процессах свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.
Адсорбционная вода удерживается белками вследствие образования между их молекулами и водой водородных связей. В растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы. 
В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков.

Дополнительная гидратация белков в концентрированных растворах наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока. 
В студне молекулы белка с помощью межмолекулярных связей разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках которой удерживается вполне определенное для данного белка количество воды. 

Способность белка образовывать студень обусловлена конфигурацией его белковых молекул. Чем больше асимметрия молекул белка (отношение длины к толщине или диаметру), тем меньшая концентрация белка необходима для образования студня. Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студня, участвует в образовании его структуры, приближающейся к структуре твердого тела (студии способны сохранять форму, механическую прочность, упругость, пластичность). Белковые студии большинства продуктов обводнены больше, чем концентрированные растворы. Например, в миофибриллах мышечных волокон теплокровных животных содержится (15 — 20)% белков, в саркоплазме — (25 — 30)%.

Гидратация белков имеет большое практическое значение при производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и других веществ и при перемешивании измельченных компонентов гидратация белков состоит из протекающих одновременно процессов растворений и набухания. При гидратации повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кулинарной обработки. 
Дополнительная гидратация белков имеет место при добавлении к измельченному на мясорубке мясу воды. В рубленые бифштексы и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для пельменей — 20%. 

Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Примером гидратации такого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину. 
От степени гидратации белков зависит такой важнейший показатель качества готовой продукции, как сочность. 

Денатурация белков — сложный процесс, при котором под влиянием температуры, механического воздействия, химических агентов происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной конфигурации. Первичная структура (аминокислотная цепочка), а следовательно, и химический состав белка не изменяются.
Наибольшее практическое значение имеет тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых молекулах, в результате чего разрушаются так называемые слабые поперечные связи между полипептидными цепями (например, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу; прочные (ковалентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные) при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, так как в результате разрушения большого числа поперечных связей между полипептидными цепями фибриллярная структура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу. 

В молекулярной перестройке белков при денатурации активная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 1000С и выше. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.
Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению и набуханию); улучшением атакуемости протеолетическими ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул.
Агрегирование – это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые.
Следствием агрегирования белковых молекул является образование более крупных частиц. Последствия дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости от концентрации белка в растворе. В мало концентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены). 
         Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превышает 1%. 
При денатурации белков в более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе. 

Белки в состоянии более или менее обводненных студней при тепловой денатурации уплотняются, т. е. происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Реологические характеристики таких уплотненных студней зависят от температуры, рН среды и продолжительности нагревания. 

Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплотнением и отделением воды, происходит при тепловой обработке мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста. 
При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин Х, который имеет изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 500 С, в нейтральной (рН 7,0) при 800 С. 

Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в студнях при тепловой обработке продуктов. Направленное изменение реакции среды широко используется в технологии для улучшения качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту, вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается, и готовый продукт получается более сочным.
В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в результате чего готовый продукт получается более нежным. 
Пенообразование — способность белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость-газ (пены). Это свойство белков широко используются при получении кондитерских изделий (бисквиты, пастила, зефир, суфле).

Деструкция.

Молекула белков под влиянием ряда факторов может разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов.
Для доведения продукта до полной готовности денатурированные белки нагревают при температурах, близких к 1000С, более или менее продолжительное время. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения белков, связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ. Примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин. 

Деструкция белков имеет место при производстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее эластичность и способствует получению выпечных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высокая (мука из недозревшего зерна и пр.). 
В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитических ферментов является целенаправленным приемом, способствующим интенсификации технологического процесса, улучшению качества готовой продукции, получению новых продуктов питания. Примером может служить применение препаратов протеолитических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов. 

Для взрослого человека достаточно 1 —1,5 г белка в сутки на 1 кг массы тела, т. е. примерно 85 — 100 г..  Для детей потребность в белке значительно выше: до 1 года — более 4 г белка на 1 кг массы тела, для 2—3-летних — 4 г, для 3 —5-летних — 3,8 г, для 5—7-летних — 3,5 г. Повышенная потребность в белке у детей объясняется тем, что в растущем организме преобладают синтетические процессы и белок пищи необходим не только для поддержания азотного равновесия, но и обеспечения роста и формирования тела. Недостаток в пище белка приводит к задержке и полному прекращению роста организма, вялости, похуданию, тяжелым отекам, поносам, воспалению кожных покровов, малокровию, понижению сопротивляемости организма к инфекционным заболеваниям и т. д.

Наиболее близки к идеальному белку животные белки. Большинство растительных белков имеют недостаточное содержание одной или более незаменимых аминокислот. Например, в белке пшеницы недостаточно лизина. Кроме того, растительные белки усваиваются в среднем на 75%, тогда как животные — на 90 % и более. Доля животных белков должна составлять около 55 % от общего количества белков в рационе. Опыты показали, что один животный или один растительный белок обладают меньшей биологической ценностью, чем смесь их в оптимальном соотношении.
Поэтому лучше сочетать мясо с гарниром (гречихой или картофелем), хлеб с молоком и т.д.
Проблема повышения биологической ценности продуктов питания издавна является предметом серьезных научных исследований. В аминокислотном балансе человека за счет преобладания в рационе продуктов растительного происхождения намечается дефицит трех аминокислот: лизина, треонина и метионина. Повышение биологической ценности продуктов питания может быть осуществлено путем добавления химических препаратов (например, концентратов или чистых препаратов лизина) и натуральных продуктов, богатых белком вообще и лизином, в частности. Применение натуральных продуктов представляет несомненные преимущества перед обогащением продуктов химическими препаратами, поскольку во всех натуральных продуктах белки, витамины и минеральные вещества находятся в естественных соотношениях и в виде природных соединений. Среди различных натуральных продуктов особого внимания ввиду высокого содержания лизина заслуживают молочные (цельное молоко, сухое обезжиренное и цельное), творог, молочные сыворотки (творожная, подсырная) в нативном, а также концентрированном и высушенном виде.





Вопрос №2.

Блюда из сельскохозяйственной птицы, дичи и кролика. Ассортимент. Технология приготовления.





Мясо кроликов

Завершая обработку крольчатины, подготовку ее для реализации, необходимо позаботиться о сборе некоторых учетных данных, которые потребуются для характеристики мясной продуктивности животных. А этот показатель является важнейшим при оценке и анализе результатов разведения. Прежде всего, определяют убойную массу и убойный выход мяса. В первом случае — это масса тушки без шкурки, головы, конечностей, с внутренностями или без них (кроме почек), во втором — отношение массы тушки к живой массе, выраженное в процентах.

Убойная масса и убойный выход, определяющие мясную продуктивность животных, зависят главным образом от условий кормления, возраста, породных особенностей кроликов. Их биологически полноценное питание во все периоды роста и развития организма, и особенно в раннем возрасте, способствует более полному проявлению потенциальных возможностей по приросту живой массы. Соответственно с возрастом увеличивается и убойный выход. Так, с учетом ливера он в среднем составляет (%): новорожденные — 41,2; 2-месячный молодняк — 45,4—55,2; 3-месячный — 53,2—61,5; 4-месячный — 55,0—61,8; 4,5-месячные — 57,1 и в возрасте 300 дней — 63. Различная мясная продуктивность достигается в зависимости от породных особенностей. Если у кроликов специализированных мясных пород (калифорнийская, новозеландская белая) убойный выход в возрасте 2—3 мес достигает 60 %, то для мясошкурковых пород он равен 50—55 %.

Тушку кролика принято разделять на четыре части (отруба). Их примерное соотношение в тушках с ливером, полученных от молодняка кроликов в возрасте от 3 до 5 мес, колеблется (%): тазобедренная часть — 32,0—32,7, пояснично-крестцовая 20,5—21,5, лопаточно-плечевая 12,1 —12,8, шейно-грудная часть 22,1—23,9 и ливер — 10,5—12,1.

Согласно стандарту  (ГОСТ 27747—88 «Мясо кроликов. Технические условия» введен 1 июля 1989 г. взамен МРТУ 18/104-65) в обработанном виде тушки кроликов должны быть хорошо обескровлены, лишены побитостей, кровоподтеков, бахромок мышечной ткани, остатков шкурки и внутренних органов (за исключением почек); голова отделена на уровне первого шейного позвонка, передние ноги — по запястному, задние — по скакательному суставу.

С поверхности и со стороны внутренней полости тушку промывают. В остывшем виде ее масса должна быть не менее 1,1 кг, а тушка бройлера — от 0,8 до 1,1 кг.

Закупка у населения кроликов для убоя производится в соответствии с требованиями ГОСТ 768655. По упитанности тушки кроликов должны соответствовать таким требованиям:

I категория — мышечная ткань хорошо развита, бедра выполнены хорошо и округлены, остистые отростки спинных позвонков не выступают; отложение жира на холке и в паховой полости в виде утолщенных полос.

II категория — мышцы развиты удовлетворительно, бедра подтянуты и плосковаты, остистые отростки спинных позвонков слегка выступают; отложения или следы жира на холке и в паховой полости незначительные (допускается и отсутствие жировых отложений).

Тушки кроликов, не соответствующие по упитанности требованиям II категории, относят к тощим и предназначены только для промышленной переработки на пищевые цели.

Крольчатина должна быть свежей, без посторонних запахов и ослизнения. Тушки с измененным (темным) цветом, замороженные более одного раза, деформированные, имеющие переломы костей, зачистки от побитостей или кровоподтеков, срывы полосы жира на спине, превышающие 1/3 длины тушки, для реализации в торговой сети не допускаются (используются для промышленной переработки).

Органы ветнадзора на каждую тушку (на внешней стороне голени) накладывают одно клеймо: круглое для I категории, квадратное — для II. Применяют также клейма овальное для крольчатины от бройлерного молодняка и треугольное на тушки, не отвечающие требованиям I и II категорий.

Тушки упаковывают в пакеты из полиэтиленовой пленки, хотя допускается реализация и без упаковки. На пакете или этикетке, вложенной в него, указывают следующие данные: наименование предприятия-изготовителя, его подчиненность и товарный знак, наименование продукта (также категория упитанности), слово «ветосмотр», розничную цену за 1 кг, обозначение стандарта.

Упакованные тушки укладывают в ящики, на торцевых сторонах которых (или на этикетках) наносят маркировку непахнущей краской с розовой (можно красной) полосой для I и с зеленой — II категории.

При холодной обработке у тушек кроликов срезают клеймо, удаляют горловину, шейный позвонок, почки, зачищают и разрубают на две части – переднюю и заднюю (линия деления должна проходить по поясничному позвонку).

Задняя часть (окорочка, спинная часть) тушки кролика содержит меньше соединительной ткани, мышечные волокна ее не требуют длительной тепловой обработки, поэтому мякоть окорочков и спинной части используют главным образом для приготовления натуральных и фаршированных котлет, шашлыков. Переднюю часть тушки кролика используют в основном для тушения. Для приготовления котлетной массы используют мякоть передней и задней частей тушки кролика.

Крольчатина относится к так называемому белому мясу. Высокое содержание полноценных белков, небольшое количество жира, экстрактивных веществ и холестерина выгодно отличают это мясо от говядины, свинины и баранины. Белок кроличьего мяса усваивается организмом человека на 90 % (говядины только на 62%). Крольчатина рекомендуется для диетического питания, особенно детям и пожилым людям, а также при гипертонической болезни, заболеваниях печени и желудка, желчных путей. В связи с тем, что в кроличьем мясе содержится небольшое количество пурина (38 мг в 100 г мяса) и хлористого натрия (84 мг в 100 г мяса. В таком же количестве телятины содержание хлористого натрия составляет 130 мг), оно может применяться для лечебного питания людей, больных подагрой или употребляющих ограниченное количество хлористого натрия. Наличие в крольчатине лецитина и небольшое содержание холестерина способствуют предупреждению атеросклероза. Мясо кролика богато также витамином РР (никотиновой кислотой), солями калия, кальция, магния и фосфора. Жир кролика белый, мягкий, температура его плавления 22 - 25. Он не оставляет неприятного привкуса, легко усваивается. По мере роста кроликов мясность тушек и выход съедобных частей возрастают в результате увеличения содержания мускулатуры и жира и уменьшения выхода костей. Следует отметить, что для тушек кроликов характерен высокий выход наиболее ценной в пищевом отношении мышечной ткани (8083 % по сравнению с 5060 % у других видов животных). С возрастом животных в мясе увеличивается содержание белка и жира, его калорийность повышается. Печень, почки и легкие кролика являются также ценными пищевыми продуктами. В печени содержится 22 % белка и 2,2 % жира, в легких соответственно 15,8 и 2,6 и почках 14,0 и 2,7 %. Кроме того, в этих органах содержатся витамины (аскорбиновая кислота и рибофлавин).

Из мяса кролика можно приготовить огромное количество вкусных блюд. Его варят, обжаривают, тушат, коптят, запекают или жарят на гриле. Любой стол станет богатым, если к нему подают ароматную и вкусную крольчатину.







Сельскохозяйственная птица.



Мясо птицы (тушки кур, уток, гусей, индеек, цесарок), выпускаемое промышленными предприятиями для реализации в торговой сети, сети общественного питания и для промышленной переработки, поступает на предприятия в соответствии ГОСТ 21784-76.

Для выработки птицы используют сельскохозяйственную птицу по ГОСТ 18292-85.

В зависимости от возраста птицы мясо подразделяют на мясо молодой и старой птицы. К мясу молодой птицы относят тушки цыплят, утят, гусят, индюшат с неокостеневшим (хрящевидным) килем грудной кости, с неороговевшим клювом, с нежной эластичной кожей на тушке. Неразвиты в виде бугорков шпоры.

К мясу взрослой птицы относят тушки кур, уток, гусей, индеек и цесарок с окостеневшим (твердым) килем грудной кости и ороговевшим клювом. Шпоры у индюков и петухов твердые.

Тушки птицы подразделяют на полупотрошеные, потрошеные, потрошеные с комплектом потрохов и шеей.

Полупотрошеные – тушки, у которых удален кишечник с клоакой, наполненный зоб, яйцевод (у женских особей).

Потрошенные  - тушки, у которых удалены все внутренние органы, голова ( между вторым и третьим шейными позвонками), шея (без кожи) на уровне плечевых суставов, ноги по заплюсневый  сустав и ниже его, на не более чем на 20 мм. Внутренний жир нижней части живота не удаляется.

Потрошенные тушки с комплектом потрохов и шеей – потрошенные тушки, в полость которых вложен комплект обработанных потрохов ( печень, сердце, мышечный желудок) и шея, упакованные в полимерную пленку, целлофан или пергамент.

В зависимости от температуры в толще грудных мышц тушки подразделяют на остывшие ( температура не выше +25*С), охлажденные (от 0 до +4*С), мороженные (не выше -8*С).

Птицу, поступившую на предприятия в охлажденном виде, используют без предварительной подготовки, а мороженную размораживают. Размораживание производят в охлажденном помещении с температурой 8-15*С и относительной влажностью воздуха 85-95% в течение 10-20ч. Тушки укладывают на стеллажи в один ряд так, чтобы они не соприкасались между собой, или развешивают на вешалах. Размораживание производят до достижения температуры в толще мышц 1*С.

По упитанности  и качеству обработки тушки птицы всех видов подразделяются на первую и вторую категорию.

Первая категория -  ну тушках допускается единичные пеньки и легкие ссадины, не более двух разрывов кожи длинной по 1 см каждый (только не на груди), незначительное слущивание эпидермиса кожи.

Вторая категория -  ну тушках допускается незначительное количество пеньков и ссадин, не более трех разрывов кожи по 2 см каждый, слущивание эпидермиса кожи, не резко ухудшающее товарный вид тушки.

Маркировку тушек птицы, кроме индивидуально упакованных в пакеты из полимерной пленки, производят электроклеймом или наклеиванием этикеток. Электроклеймо, для первой категории цифру 1, для второй цифру 2, наносят на наружную поверхность голени: у тушек цыплят, цесарят, кур, уток – на одну ногу; у тушек уток, гусят, гусей, индеек и индюшат – на обе ноги. Изображение клейма должно быть четким. 

Бумажную этикетку розового цвета для первой категории и зеленого для второй наклеивают на ногу полупотрошенной тушки ниже заплюсневого сустава, а потрошенной – выше заплюсневого сустава.

На этикетке должно быть указано слово «Ветосмотр», номер предприятия.

На пакете с тушкой, запечатанном липкой лентой или металлической скрепкой, или ярлыке, вложенном в пакет, должны быть указаны:

Наименование предприятия –изготовителя, его подчиненность, товарный знак;

вид птицы, категория и способ обработки тушек птицы;

пищевая и энергетическая ценность;

слово «Ветосмотр»;

обозначение настоящего стандарта.

Тушки птицы упаковывают в дощатые ящики №19,20,22 по ГОСТ 10131-93, в ящики из гофрированного картона №15-I,15-II,16-I,16-II по ГОСТ 13513-86 в один ряд по высоте, одного вида, категории упитанности и способа обработки.

















Список используемой литературы



ГОСТ 21784-76 «Мясо птицы и продукты его переработки»;

ГОСТ 27747—88 «Мясо кроликов. Технические условия» введен 1 июля 1989 г. взамен МРТУ 18/104-65;

Дубцов Г.Г. «Технология приготовления пищи», 2002;



http://www.foodis.ru/

http://www.100menu.ru  

www.restoranny.biz.

http://www.realgost.ru

http://www.meatbranch.com/docs.html





1