Аминокислоты 2

Содержание:



Введение

Классификация аминокислот

Виды изомерии аминокислот

Двухосновные моноаминокислоты

Одноосновные диаминокислоты

Оксиаминокислоты

Серосодержащие аминокислоты

Гетероциклические аминокислоты 

Способы получения аминокислот

Химические свойства аминокислот:

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Связывание минерального азота аминокислотами.

Список использованной литературы






Введение



Аминокислоты - такие кислоты, которые помимо карбоксильной группы содержат аминогруппу NH2.






Классификация аминокислот

1) по углеводородному радикалу (предельные, непредельные, ароматические, циклические, гетероциклические.)

2) по числу карбоксильных групп (одноосновные, двухосновные и тд.)

3) по числу аминогрупп (моноамино, диамино и тд.)

4) по наличию других функциональных групп (оксиаминокислоты, серосодержащие аминокислоты)

Виды изомерии аминокислот

1) изомерия углеродного скелета

2) изомерия положения аминогруппы: 2,β, γ и α

В природных условиях, как правило, встречаются α-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья белковых молекул, то есть входят в состав белка.

3) оптическая изомерия. Аминокислоты, которые встречаются в природе L-ряда. Рассмотрим оптическую изомерию на примере α-аминопропионовой кислоты.



СH3 – *CH – C = O  α-аминопропионовая кислота, или аланин.

            NH2     OH

     Оптические изомеры:

      ОН                            OH

       С  = О                       C = O 

Н – С – NH2              H2N – C – H 

       CH3                                          CH3

D-изомер(-)          L- изомер (+)



L – изомеры отличаются от D – изомеров вкусом. D-изомеры сладкие, а  L- изомеры горькие или безвкусные. Природные аминокислоты это L- изомеры. В биологическом отношении аминокислоты очень важные соединения, так как из их остатков строятся белковые молекулы. В состав белков входят 20-25 аминокислот.  Это следующие:



1) СH2 – C = O       аминоуксусная кислота, или глицин

    NH2       OH  

2)CH3 – CH – C = O     α- аминопропионовая кислота, аланин

              NH2     OH

3) СH3 – CH – CH – C = O      валин

               CH3   NH2       OH

4) CH3 – CH – CH2 – CH – C = O      лейцин

               CH3             NH2      OH

5) CH3 – CH2 – CH – CH – C = O     изолейцин

                          CH3   NH2      OH

6) C6H5 – CH2 – CH – C = O     фенилаланин

                            NH2      OH



Двухосновные моноаминокислоты



1) O = C – CH – CH2 – C = O  аспарагиновая кислота

     HO        NH2                OH

     Амид этой кислоты называется аспарагин. Причем на аминогруппу замещается гидроксил наиболее удаленный от аминогруппы:

O = C – CH – CH2 – C = O - аспарагин

 HO       NH2               NH2

2) O = C – CH – CH2 – CH2 – C = O - глутаминовая кислота

      HO      NH2                           OH

O = C – CH – CH2 – CH2 – C = O – глутамин (амид глутаминовой кислоты)

  HO      NH2                           NH2

Одноосновные диаминокислоты



1) CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O  -  орнитин

    NH2                         NH2       OH

2) CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O  - лизин 

    NH2                                                         NH2       OH

3) NH = C – NH – CH2 – CH2 - CH2 – CH – C = O  -аргинин, в процессе обмена преобразуется в к-ту цитруллин 

            NH2                                   NH2        OH

4) NH2 – C – NH – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O  -цитруллин

             O                                         NH2       OH



Оксиаминокислоты



1) СH2 – CH – C = O  - серин

    OH      NH2        OH

2) CH3 – CH – CH – C = O  - треонин

               OH    NH2      OH

3) HO –C6H4 – CH2 – CH – C = O – оксифенилаланин или тирозин 

                                 NH2       OH






Серосодержащие аминокислоты



1) CH2 – CH – C = O  - цистеин

     SH      NH2      OH 

2) CH2 – CH – C = O   - цистин

     S         NH2      OH

     S 

     CH2 – CH – C = O

                NH2      OH

3) CH3 – S – CH2 – CH2 –CH – C = O   метионин

                                   NH2       OH



Гетероциклические аминокислоты 



1) H2C                       CH2                                        2) OH – HC                    CH2

                                                                                                                                 OH

    H2C                         CH – C = O                                      H2C                      CH – C =O

                    NH                  OH                                                           NH         

               пролин                                                                       оксипролин 

3)  N                       C – CH2 – CH – C = O             4)         CH                                       NH2   OH

                                                 NH2      OH               HC                 C             C – CH2 – CH – C = O

   HC                       CH                                              HC                 C             CH

                  NH                                                                       CH        NH

            гистидин                                                                       триптофан



Среди всех аминокислот 9 являются незаменимыми, то есть они в тканях синтезироваться не могут и должны поступать с пищей. Это кислоты:

Валин;

Лейцин;

Изолейцин;

Фенилаланин;

Лизин;

Треонин;

Метионин;

Гистидин;

Триптофан.



Способы получения аминокислот



1.Аминокислоты получаются при гидролизе белка, который протекает при нагревании белковых веществ при температуре равной 1000С , в присутствии серной кислоты в течении 24-48 часов. Этот способ применяется при количественном и качественном определении аминокислот в белке, как правило, методом хроматографии.

2.Действие аммиака на галогенкислоты:



 CH2 – C = O + NH3                HCL + CH2 – C = O

  CL    OH                                            NH2   OH

хлоруксусная                                     глицин

кислота

3. Присоединение аммиака к непредельным кислотам (таким способом получают β-аминокислоты).



 CH2 = CH – C = O + HNH2                  CH2 – CH2 – C = O

                   OH                                      NH2             OH

       акриловая к-та                        β – оксипропионовая к-та




Присоединение водорода идет против правила Марковникова, так как сопряженные двойные связи.

4.Восстановительное аминирование. Протекает в растительных и животных организмах. Это способ связан с введением аминогруппы в кетокислоту. Протекает в два этапа:



ОН                              OH                                ОН

С  = О         +NH3                 C = O             +2H.         С = O 

С  = О         -H2O            C = NH                        СH – NH2

СН3                               CH3                             CH3

пировино-            иминокислота                    аланин

градная к-та



Химические свойства аминокислот:

Они зависят от наличия:

1)карбоксильной группы

2)аминогруппы

3)от совместного наличия двух этих групп.

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Аминокислоты, как и любые кислоты, способны образовывать: а)соли; б)галогенангидриды; в)сложные эфиры; г)амиды; д)ангидриды; е)подвергаются декарбоксилированию.






                                            R – CH – C = O + H2O - соль

                                                   NH2      ONa           NH2  CL

                                                                          R – CH – C = O –хлорангидрид

R – CH – C = O                                                      R – CH – C = O + H2O

      NH2  OH                                                                 NH2  O – CH3 – сложный эфир

                                                                         R – CH – C = O + H2O

                                                                               NH2      NH2 – амид

                                                      R – CH2 - амин

                                                            NH2



Реакция декарбоксилирования аминокислот протекает в присутствии ферментов декарбоксилаз, а также при разложении белковых соединений, в результате таких реакций образуются амины (низшие амины содержатся в кишечных газах и имеют неприятный запах).



NH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O      -CO2        NH2 – (CH2)5 – NH2

             лизин                        NH2  OH                     диамин пептаметилендиамин (кадаверин)



Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

1) Реакции ацилирования (ацил- радикал кислоты). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на радикал кислоты – ацил. Примером может служить реакция обезвреживания бензойной кислоты в организме животных:



C6H5 – C = O + HNH2 – CH2 – C = O                C6H5 – C = O         OH

          OH                                  OH                                NH – CH2 – C = O

бензойная к-та                     глицин                              гиппуровая к-та

2) Реакция аминирования (амин- углеводородный радикал). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на углеводородный радикал – амин (такие реакции проводятся в лаборатории, когда надо протитровать аминокислоту, то есть  количественно определить аминокислоту).



                                                                                       OH

CH3 – CH – C = O + CH3 – I              HI + CH3 – CH – C = O

           NH2 OH                                                     NH – CH3

аланин                пористый                    

                               метил



По этой  реакции аминогруппа как бы зажимается в тиски, блокируется и становится нереакционноспособной. Реакционноспособной становится только карбоксильная группа.

3) Реакции дезаминирования. Дезаминирование- это отщепление аминогруппы в виде аммиака. Такие реакции протекают в обменных процессах, а часто и при нарушении обмена. Они ведут к распаду аминокислот. Различают четыре вида дезаминирования:

а) окислительное дезаминирование.



OH                                       OH                             OH

C = O                +O                 C = O         +H2O           C = O   + NH3

CH – NH2      ОКИСЛЕНИЕ           C = NH                      C = O

CH3                                       CH3                                   CH3

аланин                     иминокислота            кетокислота (пировиноградная)



Окислительное дезаминирование – процесс, обратный восстановительному аминированию.



б) восстановительное дезаминирование. Протекает под действием водорода:



OH                                 OH

C = O                +2H          C = O  + NH3

CH – NH2                       CH2

CH3                                      CH3

аланин              пропионовая(предельная) к-та



в) гидролитическое дезаминирование. Протекает под действием воды. При этом из аминокислоты образуются оксикислоты:



OH                                 OH

C = O                +HOH       C = O    + NH3

CH – NH2                       CH – OH 

CH3                                      CH3

аланин                     оксикислота (молочная)



г) внутримолекулярное дезаминирование:



 R                                                                                      R

CH2                                                                                   CH

CH – NH2      ПРОТЕКАЕТ В ОСНОВНОМ В МИКРООРГАНИЗМАХ        CH     + NH3  

C = O                                                                                C = O

OH                                                                                   OH 

                                                                            непредельная к-та



Основной  путь дезаминирования – это окислительное дезаминирование. Этот вид дезаминирования преобладает у животных, растений и большинства микроорганизмов. Происходит под действием ферментов дегидрогеназ. Однако, активность дегидрогеназы тканей животных для большинства аминокислот очень низкая. Активна только дегидрогеназа глутаминовой кислоты. Поэтому большинство аминокислот в организме животных дезаминируются непрямым путем. Непрямое окислительное дезаминирование характеризуется предварительным переаминированием аминокислот с α- кетоглутаровой кислотой:



                       COOH                                                           COOH

R                     CH2                                                   R              CH2

CH – NH2   + CH2                                               C = O    + CH2

COOH            C = O                                            COOH      CH – NH2

                       COOH                                                            COOH

амино-       α-кетоглутаровая                  кетокис-      глутаминовая

кислота                к-та                                       лота             кислота



Образующаяся при этом глутаминовая кислота затем дезаминируется под действием глутаматдегидрогеназы до α-кетоглутаровой кислоты, которая может снова участвовать в непрямом дезаминировании других аминокислот.



COOH                               COOH                            COOH

CH2                                     CH2                                 CH2

CH2               -2H                CH2                     +H2O            CH2   + NH3

CH – NH2                            C = NH                            C = O

COOH                              COOH                              COOH

глутаминовая         иминокислота        α-кетоглутаовая к-та

к-та

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

1)Амфотерные свойства одноосновных моноаминокислот. Реакция водных растворов таких аминокислот на лакмус нейтральна. Это объясняется тем, что карбоксильная группа обладает кислотными свойствами, а аминогруппа – основными. Эти группы взаимодействуют с образованием, так называемых внутренних солей. Внутренние соли – это соли, образующиеся в результате взаимодействия кислотных и основных групп, находящихся в пределах одной и той же молекулы. При образовании внутренних солей аминокислот ион водорода отщепляется от карбоксильной группы и присоединяется к аминогруппе, которая превращается как бы в ион замещенного аммония. Например, для аланина:



CH3 – CH – C = O                  CH3 – CH – C = O -

           NH2 OH                                 +NH3  O

                                           внутренняя соль (имеет два полюса + и -).

                                                            ОН



Такие аминокислоты  ( с одной – С = О и одной NH2) обладают амфотерными свойствами, они могут реагировать как с кислотами, так и с основаниями, образуя при этом комплексные соли. Взаимодействие аминокислоты с кислотой:



CH3 – CH – C = O  + H+CL-                        CH3 – CH – C = O    +  

         +NH3   O-                                              NH3 OH           CL-  

                                          комплексная соль, где аминокислота является катионом

Взаимодействие со щелочью:

CH3 – CH – C = O  + NaOH                    CH3 – CH – C = O     – 

         +NH3   O-                                             NH2    O-           Na+ + H2O

                                           комплексная соль, где аминокислота является анионом




2) Образование ди- три и полипептидов. Эта реакция протекает в организме под действием ферментов пептидаз. Она ведет к образованию первичной структуры белка. При образовании дипептида две аминокислоты связываются пептидной связью. При этом одна аминокислота реагирует карбоксильной группой , а другая – аминогруппой.



CH3 – CH – C = O + HNH – CH2 – C = O     -H2O      CH3 – CH – C – NH – CH2 – C = O

           NH2  OH                             OH                                 NH2  O                       OH

        аланин                         глицин                               дипептидаланинглицин

 – С = О  -пептидная связь

  NH



Та аминокислота, от которой уходит гидроксил карбоксильной группы, то есть остается кислотный радикал – ацил, меняет окончание «ин» на «ил».

3) Особое поведение аминокислот при нагревании, в присутствии водоотнимающих веществ.

а) α- аминокислоты при нагревании образуют циклические амиды – дикетопиперазины. взаимодействуют две молекулы :



H3C                                                                  H3C              

         CH – C = O                                                     CH – C = O

H2N                OH                -2H2O                   NH                      NH

HO                   NH2                                                 O = C – HC 

  O = C – CH                                                                CH3

                     CH3                            дикетопиперазин (2, 5 –диметил – 3, 6 дикетопиперазин)



Для разных кислот радикалы при группе – СН могут быть разными, а ядро дикетопиперазина одно и то же. По мнению русских ученых Землинского, Садикова дикетопиперазины содержатся в полипептидных цепях. Они связывают остатки аминокислот также, как и пептидные связи.

б) β-аминокислоты при нагревании теряют молекулу аммиака и превращаются в непредельные кислоты.



CH3 – CH – CH2 – C = O       -NH3         CH3 – CH = CH – C = O

           NH2            OH                                                      OH

Β-аминомасляная к-та                       кротоновая к-та    



в) γ-аминокислоты при нагревании, выделяя воду , образуют внутримолекулярные циклические амиды, так называемые лактамы:



CH2 – CH2 – CH2 – C = O                            H2C  –  CH2

NH2                       OH                              H2C              C = O  - лактам γ-аминомасляной к-ты

  γ-аминомасляная к-та                                NH



Лактам капроновой кислоты при полимеризации образует волокно-капрон.

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Эти процессы протекают в организмах растений и животных. Имеются такие соединения, которые способны либо выделять водород, либо  поглощать его (присоединять). При биологическом окислении идет отщепление двух атомов водорода, а при биологическом восстановлении – присоединение двух томов водорода. Рассмотрим это на примере цистеина и цистина.



CH2 – CH – C = O                         CH2 – CH – C = O

HS      NH2 OH             -2H             S         NH2 OH

HS      NH2 OH                +2H             S        NH2 OH

CH2 – CH – C = O                        CH2 – CH – C = O

     цистеин                                            цистин

восстановленная форма         окисленная форма

Две молекулы цистина, теряя два атома водорода, образуют окисленную форму – цистеин. Этот процесс обратимый, при  присоединении двух атомов водорода к цистину образуется цистеин -  восстановленная форма. Аналогично протекает процесс окислительно- восстановительный на примере трипептида – глутатиона, который состоит из трех аминокислот: глутаминовой, глицина и цистеина.



                        цистеин

O = C – NH – CH – CH2 – SH                                     O = C – NH – CH – CH2 – S – S –CH2 – CH – NH – C = O

       CH2            C = O                              -2Н                     CH2          C = O                                 C = O         CH2

       CH2               NH                              +2Н                     CH2          NH                                     NH             CH2

       CH – NH2     CH2         глицин                                   CH – NH2     CH2                               CH2             CH – NH2

       C = O            C = O                                                        C = O           C = O                           C = O          C = O

OH                OH                                                          OH               OH                                OH              OH

          (2 молекулы)

трипептид восстановленная форма                                          гексапептид – окисленная форма



При окислении отщепляется 2 атома водорода и соединяются две молекулы глутатиона и трипептид превращается в гексапептид, то есть окисляется.

Связывание минерального азота аминокислотами.

У растений при избытке азота в почве аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) способны связывать его в виде аммиака с образованием амидов – глутамина и аспарагина.




OH                                                        NH2

C = O                                                    C = O

CH2                                                                  CH2

CH2                  + NH3                           CH2

CH – NH2                                                  CH – NH2

C = O                                                    C = O

OH                                                        OH

глутаминовая к-та                       глутамин



Аналогично идет образование аспарагина. В организмах животных также образуются амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые являются резервом (депо) азота.

Аммиак, который образуется при дезамиировании аминокислот, может связываться аспарагиновой и глутаминовой кислотами. При этом образуются амиды аспарагин и глутамин.








Список использованной литературы:



 1) Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия / Ю.А. Овчинников. – М.: Просвещение, 1987. 

 2) Яковишин Л.А. Избранные главы биоорганической химии / Л.А. Яковишин. – Севастополь: Стрижак-пресс, 2006. 

3) Филиппович Ю.В. Основы биохимии. - М., 2007

4) Нейланд О.Я. Органическая химия.- М., 1990