Свойства и роль в биохимических процессах аминокислот, входящих в состав белковых молекул

Министерство охраны здоровья Украины

Национальный фармацевтический университет





















Реферат

по дисциплине: «Биохимия»

на тему: «Свойства и роль в биохимических процессах аминокислот, входящих в состав белковых молекул»















Выполнила:











 Проверил:





					





Харьков - 2004
Аминокислоты – это класс органических соединений, содержащих одновременно карбоксильные  и аминогруппы. Обычно аминокислоты растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителя. В нейтральных водных растворах аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (цвиттерионов) и ведут себя как амфотерные соединения, т.е. проявляются свойства и кислот, и оснований.

	В природе существует свыше 150 аминокислот, но только около 20 важнейших аминокислот служат мономерами для построения белковых молекул. Порядок включения аминокислот в белки определеятся генетическим кодом.

	Именно об этих 20 аминокислотах и будет идти речь дальше. Их общие свойства известны хорошо и описаны практически в каждом учебнике по биохимии. Однако частные свойства, характерные только для той или иной аминокислоты затрагиваются мало, и именно они будут рассмотрены. Для удобства все данные представлены в виде таблицы.



Таблица 1.

Название аминокислоты

Роль в структуре и свойствах белков

Роль в метаболизме (заменимая незаменимая)



 Аланин (α-             аминопропионовая кислота)

Участвует в стабилизации 3-й и 4-й структуры за счёт гидрофобных взаимодействий; участвует в формировании α-спирали

Заменимая аминокислота.

Играет большую роль в обмене азотистых соединений. Исходное соединение в синтезе каучуков, каратиноидов, углеводов, липидов и др.

Аргинин (α-амино-δ-гуанидинвалери-

ановая кислота)

Обладает ярко выраженными основными свойствами, что обеспечивает основный характер белков. В белках её содержится довольно много, особенно в гистонах и протаминах клеточный ядер.

Способна к образованию ионных  и водородный связей, стабилизирую вторичную и третичную структуры белка.

Данная аминокислота может синтезироваться в организме человека, однако скорость её синтеза, особенно при активном росте может быть недостаточна, что приводит к необходимости введения её из вне. Т.е. аргинин находится на границе между заменимыми и незаменимыми аминокислотами. 

Участвует в синтезе мочевины ( орнитиновый цикл ) и других процессах азотистого обмена.

Аспарагин

Амид дикарбоновой кислоты, обладает основными свойствами, что делает белок некислым. Способен к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота.

Путём образования аспаргина из аспаргиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак. Принимает участие в реакция переаминирования.

Аспарагиновая (аминоянтарная) кислота

Из всех природных аминокислот у неё наиболее выражены кислотные свойства, явл. важной составной частью белков. Обеспечивает гидрофильные свойства белков. Способна образовывать ионные и водородные связи.

Заменимая аминокислота.

Участвует в реакциях переаминирования. Играет важную роль в обмене азотсодержащих веществ. Участвует в образование мочевины , пиримидиновых оснований.

Валин (α-аминовалериановая кислота, α-амино-β-метилмасляная кислота)

Входит в состав практически всех белков. Особенно много в альбумина, казеине, белках соединительной ткани. Придает белкам гидрофобные свойства, т.к. содержит углеводородный радикал.

Незаменимая аминокислота.

Служит одним из исходных веществ при биосинтезе пантотеновой кислоты  (витамин В3 ) и пеницилина.

Гистидин (α-амино-β-имидазолилпропио-новая кислота)

Преобладают основные свойства, содержится почти во всех белках.

Для многих животных-незаменимая аминокислота. Исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц – карнозина и анзерина. 

Глицин (аминоуксусная кислота)

Участвует в организации 3-й и 4-й структуры; препятствует α-спирали; формирует изгиб β-цепи

Заменимая нейроактивная аминокислота; участвует в синтезе глутатиона, порфирина, креатина гликолевой и гиппуровой кислот, пуриновых оснований.



Глутамин

Является постоянной составной частью тканей животных, особенно много в протаминах и гистонах, т.е. обеспечивает основный характер белков. Способен к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота.

Играет важную роль в азотистом обмене. Путём образования глутамина из глутаминовой кислоты в организме растений и многих  животных обезвреживается токсический аммиак. Участвует в биосинтезе пуриновых оснований.

Глутаминовая (α-аминоглутаровая) кислота

Обладает слабокислыми свойствами, придает белкам гидрофильные свойства. Способна к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота.

Играет важную роль в азотистом обмене ( перенос аминогрупп, связывание токсического для организма аммиака ). 

Изолейцин (α-амино-β-метилвалериановая кислота)

Придает белкам гидрофобные свойства благодаря наличию углеводородного радикала.

Установлено, что N-концевой изолейцин в молекуле α-химотрепсина участвует в осуществлении каталитического акта.

Незаменимая аминокислота

При брожении может служить источником сивушных масел..

Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота)

В организмах – в состав всех белков. Придает белкам гидрофобные свойства благодаря наличию углеводородного радикала.

Незаменимая аминокислота.

При брожении может служить источником сивушных масел.

Лизин

Выраженные основные свойства, что обуславливает основный характер белка. Способен к образованию ионных и водородных связей.

Незаменимая аминокислота.

Метионин (α-амино-γ-метилтиомасляная кислота)

Остаток метионина в молекулах белков, по-видимому, не играет существенной функциональной роли, содержание его в белках, как правило не велико. Однако метионин занимает ключевое положение на начальных этапах биосинтеза белка, образуя специфические комплексы с т-РНК и являясь инициатором синтеза полипептидной цепи.

Незаменимая аминокислота.

Служит в организме донором метильных групп при биосинтезе холина, адреналина и многих других биологически важных веществ, а также источником серы при биосинтезе цистеина. 







Пролин (пирролидин-2-кардоноваякислота

Пролин влияет на характер укладки полипептидной цепи белка при формировании его третичной структуры.

Заменимая аминокислота.

Является предшественником оксипролина.

Серин (α-амино-β-оксипропионовая кислота)

Группа –ОН серина способна участвовать в образовании водородных связей, стабилизируя вторичную и третичную структуры белка. Кроме того остаток серина в полипептидной цепи белка способен вступать в реакции нуклеофильного замещения, приводящие к образованию ковалентного промежуточного соединения. Благодаря этому серин входит в состав активного центра некоторых ферментов.

Заменимая аминокислота.

Играет важную роль в проявление каталитической активности многих расщепляющих белки ферментов. Входит в состав некоторых сложных липидов.

Тирозин (α-амино-парагидроксифенил-

пропионовая кислота)

Участвует в образовании водородных связей.

В молекуле гемоглобина остаток тирозина в 140 и 145 положении обеспечивает связывание О2. 

Ковалентная модификация тирозина в структуре белков ведёт к изменению их физиологической активности.

Заменимая аминокислота.

В организме человека и животных – исходное вещество для синтеза гормонов щитовидной железы, адреналина и др.

Треонин (α-амино-β-оксимасляная кислота)

Может участвовать в образовании водородных связей.

Оксигруппа треонина служит местом присоединения сахарных колец в гликопротеидах.

Незаменимая аминокислота, потребность в которой особенно высока у растущего организма.

Триптофан

Способствует образованию α-спирали белка, т.е. формирует его вторичную структуру.

 Водородный атом у азота пиррольного кольца обладает свойствами образовывать связи с плоскими молекулами, а также с группами, локализованными внутри глобул белков.

Незаменимая аминокислота. 

Используется клетками млекопитающих для синтеза никотиновой кислоты 

( витамин PP ) и серотонина, насекомыми – пигмента глаз. При гнилостных процессах в кишечнике из триптофана образуются скатол и индол.

Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота)

Принимает участие в формировании вторичной структуры белков.

В молекуле гемоглобина фенольное кольцо фенилаланина обеспечивает контакты с плоской структурой гема.

Фенольная боковая цепь остатка фенилаланина в ферментах и белковых субстратах участвует в гидрофобных взаимодействиях, обеспечивая образование фермент-субстратного комплекса.

Незаменимая аминокислота.

Является предшественником тирозина. 

Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота)

Благодаря наличию –SH группы способен образовывать дисульфидные мостики, тем самым стабилизирую вторичную и третичную структуры белков.

Цистеин важен для проявления биологической активности многих ферментов, белковых гормонов. В организме легко превращается в цистин.




Список литературы



1. Березин И.В., Савин Ю.В. Основы биохимии: учебное пособие – М: Издательство МГУ, 1990 – 254с.

2.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия – М: Медицина, 1998 – 704 с.

3. Біологічна хімія: практикум /.під ред. Гонського Я.І. – Тернопіль:Укрмед книга,2001 – 288с.

4. Біохімія: підручник / Кучеренко М.Є., Бабенюк Ю.Д., 

Васильєв О.М., Виноградова Р.П. та інші – К: Видавничо-поліграфічний центр “Київський університет”, 2002 – 480с

5. Вороніна Л.М. та інші Біологічна хімія – Х: Основа; Видавництво УарФА, 1999 – 640с.